Превращение АТР-синтетаза

Согласно современной классификации ферменты делятся на шесть классов — оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиа-зы, изомеразы и лигазы (синтетазы) [1]. Практически в любом классе можно обнаружить немалое количество ферментов, катализирующих реакции превращения полимерных субстратов. Исключение, видимо, представляют лишь ферменты первого класса, оксидоредуктазы, где более чем из 500 известных к настоящему времени биокатализаторов можно условно выделить несколько ферментов, которые способны действовать с заметной скоростью [c.6]

ЛИАЗЫ, класс ферментов, катализирующих р-ции, в результате к-рых происходит разрыв связи С—С, С—О, С—N или др., сопровождающийся образованием двойных связей, а также обратные р-ции-присоединения по двойным связям. Разрыв связи в этих р-циях не сопряжен с гидролизом или с окислит.-восстановит. превращениями. В тех случаях, когда преобладающей является р-ция присоединения, ферменты наз. синтазами (в отличие от синтетаз см. Ли-газы). Подклассы Л. сформированы по типу расщепляемой связи, подподклассы - по природе элиминируемой в результате р-ции молекулы ( Oj, HjO или др.). [c.588]

Превращение ацетата в малонат катализирует фермент (Е), содержащий биотин (ацетил-КоА-карбоксилаза) (схемы 14, 15). Остальные реакции катализирует группа ферментов (синтетаза [c.27]

ЦТФ-синтетаза —фермент, который осуществляет превращение урацила в цитозин на уровне нуклеозидтрифосфатов по уравнению [c.88]

Между первичными фотобиологическими превращениями в хромопротеине и внутримолекулярными превращениями в фермент-субстратных комплексах нет принципиальной разницы. Концепция внутримолекулярных ЭКВ привлекается сейчас и для объяснения молекулярных механизмов работы АТФ-синтетазы, а также переноса ионов через биологические мембраны. Это еще раз иллюстрирует плодотворность биофизического метода анализа и построения обобщенных моделей физических взаимодействий, которые лежат в основе явлений, разных в биологическом отношении, но родственных между собой по глубинным молекулярным механизмам. [c.12]

АЛК-синтетазы приведены на схеме (4). Дальнейшие превращения соединения (18) могут осуществляться двумя путями. В первом из них под влиянием двойного электроноакцепторного эффекта карбонильной группы и пиридинового кольца соединение (18) де-карбоксилируется с образованием соединения (19), протонирова-ние которого и последующий гидролиз основания Шиффа (20) дает АЛК (1). Альтернативный механизм заключается в гидролизе комплекса (18) до свободного 1-амино-2-оксоадипата (10), который далее декарбоксилируется без участия ферментов, образуя АЛК (1) (см. схему 4). [c.639]

Показано, что превращение [5(/ 5)-2Н2] АЛК в порфобилиноген, катализируемое ПБГ-синтетазой, сопровождается сохранением 50 % трития из АЛК в положении С-2 порфобилиногена следовательно, отщепление протона от С-2 осуществляется ферментативным путем [38]. Этот вывод подтверждается включением [5(5)- Н] АЛК в порфобилиноген без потери тритиевой метки [39]. Отсюда следует, что в ходе биосинтеза ароматического кольца [(28)->-(2)] стереоспецифически отщепляется рго-(/ )-атом водорода при С-2 АЛК, что также указывает на обязательное участие фермента в этом превращении. Все эти экспериментальные факты укладываются в модифицированный механизм, приведенный на схеме (11). [c.643]

Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мультимолекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные протомеры), а разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных муль-тиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве ( путь превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и а-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот в животных тканях (см. главу 10), и синтетаза высших жирных кислот (см. главу 11). Молекулярные массы этих комплексов в зависимости от источника их происхождения варьируют от 2,3 10 до 10 10 Ассоциация отдельных ферментов в единый недиссоциирующий комплекс имеет определенный биологический смысл и ряд преимуществ. В частности, при этом резко сокращаются расстояния, на которые молекулы промежуточных продуктов должны перемещаться при действии изолированных ферментов. Ряд таких мультиферментных комплексов, иногда называемых ферментными ансамблями, структурно связан с какой-либо органеллой (рибосомы, митохондрии) или с биомембраной и составляет высокоорганизованные надмолекулярные системы, обеспечивающие жизненно важные функции, например тканевое дыхание (перенос электронов от субстратов к кислороду через систему дыхательных ферментов). [c.129]

Активация жирных кислот. Свободная жирная кислота независимо от длины углеводородной цепи является метаболически инертной и не может подвергаться никаким биохимическим превращениям, в том числе окислению, пока не будет активирована. Активация жирной кислоты протекает на наружной поверхности мембраны митохондрий при участии АТФ, коэнзима А (HS-KoA) и ионов Mg . Реакция катализируется ферментом ацил-КоА-синтетазой [c.373]

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]

Лигазы. Эти ферменты катализируют образование связей С—О, С—5, С—М, С—С. Именно к этой группе относятс5 ферменты, участвующие в превращениях аминокислот (аспарагину синтетаза, глутаминсинтетаза и карбоксилаза) и в удлинени1 углеродной цепи органических соединений. [c.24]

Как и в случае аминоацил-тРНК-синтетаз, в отсутствие остальных субстратов фермент осуществляет только один цикл каталитического превращения в адени-лированный фермент. Лишь после добавления донора процесс входит в каталитический режим — начинается каталитическое накопление производного (81). [c.153]

Следовательно, полипептидная цепь при биосинтезе белков растет в направлении от N-конца к С-концу, а фермент, вмонтированный в рибосому и катализирующий это химическое превращение, является пептидил трансферазой. Образование полипептидов из аминоацил-тРНК представляет собой превращение сложных эфиров в амиды, которое термодинамически разрешено, т. е. для этого процесса AG < 0. Энергия Гиббса, необходимая для превращения аминокислот в пептиды, сообщается аминокислоте вне рибосомы на стадии аминоацилирования тРНК, сопряженного с гидролизом АТФ до АМФ и пирофосфата и катализируемого соответствующими аминоацил-тРНК-синтетазами (см. 4,6). [c.188]

Превращение урацила в цитозин происходит тогда, когда урацил уже содержит 3 молекулы фосфорной кислоты, т. е. на уровне трифосфосодержащих производных [60—92]. Реакцию осуществляет ЦТФ-синтетаза (К. Ф., 6.3.4.2) [c.179]

Эта смешанная группа включает свыше 80 ферментов. Сюда относятся ферменты катализирующие синтетические реакции за счет энергии распада аденозинтрифосфата или гуанозинтрифосфата (синтетазы) вызывающие изомерные превращения (изомер азы, стр. 253) изменяющие место прикрепления различных остатков в молекуле (м у т а з ы, стр. 255) расщепляющие связи между атомами С — С (декарбоксилазы, стр. 234) вызывающие изменение стереохимической копфигургщин (р а ц е м а з ы) присоединяющие или отщепляющие воду (г и д р а т а з ы и д е г и д-р а т а 3 ы, стр. 255) и другие ферменты, не относящиеся ни к гидролазам, ни к трансферазам. [c.131]

Конечные этапы биосинтеза аргинина из цитруллина у растений пока еще с точностью неизвестны. Аргининоянтарная кислота найдена у хлореллы и в семенах некоторых бобовых. Кроме того, показано, что экстракты из проростков пшеницы катализируют превращение цитруллина в аргинин в присутствии АТФ, аспарагиновой кислоты и [26]. Синтетаза [c.214]

Сукцинил-КоА конденсируется с глицином под действием АЛК-синтетазы с образованием (вероятно) а-амино-Р-кетоадипиновой кислоты, которая быстро декарбоксилируется до АЛК. Кофактором АЛК-синтетазной реакции служит пиридоксальфосфат. АЛК-трансаминаза также, возможно, принимает участие в этом превращении. [c.446]

Важность катализа определенных стадий фосфотрансферазных реакций обычно очевидна. Киназы и синтетазы уже упомянуты выше. Некоторые ферменты этого класса переносят фосфатную группу из одной части молекулы в другую. Примером может служить фосфоглюкомутаза [24], которая превращает глюкозо-6-фос-фат, продукт фосфорилирования глюкозы под действием АТФ, в глюкозо-1-фосфат, служащий субстратом в реакции (4). Интересно, что это превращение протекает через два фосфорилировакных промежуточных соединения — фосфорилированный фермент и глюкозо-1,6-дифосфат. Фосфатная группа первого из них переносится на ОН-группу глюкозо-6-фосфата, находящуюся в положении 1, а затем образовавшийся глюкозо-1,6-дифосфат отдает фосфатную группу из положения 6 ферменту. [c.634]

Лигазы. При помощи этих ферментов происходит соединение молекул субстратов, сопровождающееся расщеплением пирофосфат-ной связи в АТР или аналогичном нуклеотидтрифосфате, т. е. проводится синтез с использованием энергии макроэргических связей. Лигазы называют также синтетазами. В названиях лигаз, помимо участвующих субстратов, в скобках указывается также продукт превращения нуклеотидтрифосфата, например, ADP или АМР-, ди-или монофосфат. Например, L-тирозин s-RNA-лигаза (АМР) осуществляет процесс [c.57]

Ацетил-КоА—синтетаза получена в кристаллическом состоянии. Мол. в. 31 ООО—34 ООО. Фермент катализирует превращение уксусной кислоты в ее активную форму СНдСОбКоА, участвующую в биосинтезе самых разнообразных соединений [c.310]

ТОГО фермента, который этим ингибитором регулируется. Один из этих способов заключается в том, что ингибитор нарушает образование фермент-субстратного комплекса, т. е. понижает сродство активного центра фермента к его субстрату. Другой способ состоит в том, что ингибитор нарушает превращение связанного с ферментом субстрата в продукт, т. е. снижает число оборотов. Как бы то ни было, но в обоих случаях ингибитор образует комплекс с ферментом, связываясь со специфическим участком на его поверхности. Этот специ( )ический участок имеет высокое сродство к ингибитору и полностью отличен от активного центра. (Неиден-тичность активного центра и участка связывания ингибитора почти вытекает уже из того, что структура субстратов, к которым приспособлен активный центр антранилат-синтетазы, —хоризмовой кислоты и глутамина — совершенно не похожа на структуру ингибитора этого фермента — триптофана.) Соединение ингибитора с участком его связывания вызывает изменение третичной и(или) четвертичной структуры фермента. [c.110]

В конечном счете в ходе окислительно-восстановительных превращений переносчиков на внутренней стороне мембраны тилакоида постепенно накапливаются протоны и возникает мембранный протонный потенциал. Градиент pH между внутренней и внешней фазами тилакоида составляет, по данным Ягендорфа, примерно 2,7, а мембранный потенциал 50 мВ. Процесс фосфорилирования сопровождается перераспределением ионов Н+, противоположным тому, которое возникает при транспорте электронов. По Митчелу, для синтеза одной молекулы АТФ из АДФ и неорганического фосфата достаточно перемещения через мембрану двух протонов (см. схему). Предполагается, что при этом за счет энергии мембранного потенциала происходит активация фермент-суб-стратного комплекса АТФ-синтетазы, или, как ее называют в последнее время, протонной АТФ-азы. [c.105]

Установлено, что регулируемым звеном является синтетаза б-аминолевулиновой кислоты, а регулирующим — протохлорофиллид. По-видимому, накопление протохлорофиллида в темноте аллостерическим путем изменяет конформацию АЛК-синтетазы, вследствие чего по принципу отрицательной обратной связи блокируется дальнейший синтез протохлорофиллида. Свет, вызывая реакцию протохлорофиллид- хлорофиллид, снимает блок, поэтому скорость ресинтеза протохлорофиллида зависит от степени этого превращения. [c.211]

Рис. 1. Схема превращения энергии в биомембранах [8ки1асЬеу, 1981] Цепь электронного транспорта (1), используя энергию окислительно-восстано-вительных реакций, транспортирует протоны через мембрану против их электрохимического потенциала. Образующаяся таким образом трансмембранная разность электрохимических потенциалов ионов водорода используется АТФ-синтетазой (2) для синтеза АТФ из АДФ и Фд

Продолжением цикла является превращение сук-цинил-СоА в сукцинат, катализируемое сукцинаттио-киназой (сукцинил-СоА-синтетазой) [c.174]

Так же как и в случае метаболизма глюкозы, жирная кислота прежде всего должна превратиться в активное производное в результате реакции, протекающей с участием АТР, и только после этого она способна взаимодействовать с ферментами, катализирующими дальнейшее превращение. В процессе окисления жирных кислот эта стадия является единственной, требующей энергии в виде АТР. В присутствии АТР и кофермента А фермент ацнл-СоА-синтетаза (тиокнназа) катализирует превращение свободной жирной кислоты в активную жирную кислоту или ацил-СоА, которое осуществляется за счет расщепления одной богатой энергией фосфатной связи. [c.225]

Смотреть страницы где упоминается термин Превращение АТР-синтетаза: [c.97] [c.142] [c.186] [c.430] [c.437] [c.641] [c.225] [c.410] [c.328] [c.439] [c.376] [c.552] [c.335] [c.458] [c.116] [c.76] [c.125] [c.449] [c.230] [c.344] [c.390] [c.67] [c.207] [c.265] [c.50]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология