АТР-синтетаза функции

Заверщение трансляции С-цистрона первыми рибосомами приводит к тому, что в системе появляются свободные молекулы белка оболочки. По мере трансляции этот белок накапливается и в будущем будет вовлечен в самосборку готовых вирусных частиц. Однако он оказался обладающим также и другой функцией он имеет сильное специфическое сродство к определенному участку MS2 РНК между С- и S-цистронами, включающему инициирующий кодон S-цистрона. Соответственно, он присоединяется к этому участку и репрессирует инициацию трансляции S-цистрона. Вероятно, репрессия происходит вследствие стабилизации лабильной вторичной структуры, показанной на рис. 11, белком оболочки фага и получающейся отсюда недоступности инициирующего кодона S-цистрона. Следовательно, через сравнительно короткое время после того, как трансляция S-цистрона была разрешена трансляцией предшествующего цистрона, происходит репрессия инициации трансляции S-цистрона вследствие накопления белкового продукта трансляции предшествующего цистрона. В этих условиях рибосомы, уже начавшие трансляцию, продолжают ее и в конце концов заканчивают синтез соответствующего количества молекул субъединиц синтетазы. Ограниченного количества этого белка достаточно, чтобы образовать активные молекулы РНК-репликазы, которые начнут репликацию MS2 РНК. В то же время репрессия дальнейшего синтеза этого белка позволяет избежать ненужной суперпродукции фермента. Белок оболочки фага, являющийся репрессором S-цистрона, [c.235]

Рис. 7.11. Модель митохондриальной АТР-синтетазы (продольный участок). Протонный ток через мембранный ионофор, так называемая Ро-фракция, способствует синтезу АТР из АВР и Рг (см. рис. 7.10) в головке (Р[) белкового комплекса Р] — белок, который в выделенном состоянии обладает АТРазной активностью. Механизм синтеза еще не выяснен, а функция субъединиц весьма гипотетична [14]. р1 имеет четвертичную структуру азРз-

Блестящие исследования путей бактериальной деструкции АБС и осуществляющих ее ферментов провел Виллетс с сотр. [520—524]. Автор обнаружил у бактерий, способных к р-окисле-нию, зависимую от НАД оксигеназу смешанной функции. Это конститутивный фермент, который окисляет АБС благодаря довольно широкой субстратной специфичности. В клетках бактерий— деструкторов АБС — содержатся также ключевые ферменты классического пути р-окисления, а именно ацил-СоА-синтетаза, ацил-СоА-дегидрогеназа и р-оксиацил-СоА-дегидро- [c.164]

Рис. 9-67. Организация митохондриального генома человека, установленная в результате определения полной нуклеотидной последовательности ДНК. По данным аналогичного анализа, так же организованы митохондриальные геномы мыши и коровы. Обратите внимание на то, что, хотя имеется 13 участков, кодирующих белки, функции известны только для 5 из них (это три субъединицы цитохромоксидазы, одна субъединица АТР-синтетазы и цитохром Ь).

Действие ионов одновалентных металлов стабилизирует активное состояние фермента. Иногда требуется несколько ионов металла (три иона для ацетил-КоА-синтетазы). В некоторых случаях один и тот же ион способен осуществлять сразу две функции и связывание субстрата с ферментом и ускорение [c.364]

Экзогенный или эндогенный индуктор снимает действие репрессора Р1, подавляющего функцию оператора (О), который управляет синтезом гормона 1. Гормон 1 выполняет функции индуктора, снимает тормозящее действие репрессора Рг и индуцирует синтез гормона 2, который в свою очередь, действуя на репрессор Рз, индуцирует синтез гормона 3. Ферменты, синтезирующие гормоны, условно названы синтетазами. [c.209]

Итак, в хлоропластах имеются все компоненты белок-синтезирующей системы ДНК, различные виды РНК и необходимые ферменты, например, амино-ацил-т-РНК-синтетазы. Осуществление синтеза различных белков в хлоропластах вне клеток окончательно доказало возможность автономного осуществления этой функции в фотосинтетическом аппарате клеток. [c.69]

Что определяет характер включения сахарных единиц в полисахариды Некоторые гомополисахариды, такие, как, например, целлюлоза и линейная форма крахмала (амилоза), содержат только один моноса-харидный компонент и только в одном типе связи. Для образования таких цепей один фермент может добавлять одну единицу активированного сахара ко второй со стороны растущего конца. В отличие от этого для сборки молекулы гликогена необходимы по крайней мере два фермента. Одним из них является синтетаза, катализирующая перенос активированных глюкозильных единиц от иОР-глюкозы к растущему концу полимера, а другим — трансгликозилаза, выполняющая функцию ветвящего фермента. После того как длина концов цепи достигнет приблизительно десяти единиц, ветвящий фермент атакует гликозидную связь в каком-нибудь месте цепи. Действуя аналогично гидролазе, он образует, по-видимому, промежуточное соединение, которое представляет собой гликозилфермент или стабилизированный карбоний-ион. В любом случае фермент не освобождает оторванный фрагмент цепи (как это имеет место в случае а-амилазы гл. 7, разд. В,6), а переносит его к другому, близко расположенному активному участку молекулы гликогена. Здесь фермент снова присоединяет связанную с ним цепь к свободной 6-гидроксильной группе гликогена, создавая таким образом новую ветвь, присоединенную при помощи а-1,6-связи. [c.493]

Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мультимолекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные протомеры), а разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных муль-тиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве ( путь превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и а-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот в животных тканях (см. главу 10), и синтетаза высших жирных кислот (см. главу 11). Молекулярные массы этих комплексов в зависимости от источника их происхождения варьируют от 2,3 10 до 10 10 Ассоциация отдельных ферментов в единый недиссоциирующий комплекс имеет определенный биологический смысл и ряд преимуществ. В частности, при этом резко сокращаются расстояния, на которые молекулы промежуточных продуктов должны перемещаться при действии изолированных ферментов. Ряд таких мультиферментных комплексов, иногда называемых ферментными ансамблями, структурно связан с какой-либо органеллой (рибосомы, митохондрии) или с биомембраной и составляет высокоорганизованные надмолекулярные системы, обеспечивающие жизненно важные функции, например тканевое дыхание (перенос электронов от субстратов к кислороду через систему дыхательных ферментов). [c.129]

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]

Митохондрии располагают своим собственным аппаратом для хранения и экспрессии их генетической информации. Эта информация, содержащаяся в митохондриальной ДНК, включает программы для синтеза специальных митохондриальных транспортных и рибосомных РНК. Кроме того, в митохондриальной ДНК запрограммировано несколько полипептидов, участвующих в выполнении основных функций митохондрий. В их числе некоторые из субъединиц цитохром оксидазы и АТФ-синтазы. Однако ббльшая часть белков программируется в ядре и синтезируется в цитоплазме вне митохондрий. Это же полностью относится к белкам, обслуживающим генетический аппарат митохондрий к митохондриальным ДНК- и РНК-полимеразам, к белкам митохондриальных рибосом, которые резко отличаются от цитоплазматических рибосом и по своим основным характеристикам приближаются к рибосомам прокариот, а также к аминоацил—тРНК-синтетазам, катализирующим аминоацилирование митохондриальных тРНК. Следовательно, митохондрии должны располагать механизмом для транспорта в них широкого спектра белков, синтезируемых в цитоплазме. То же в общих чертах можно отнести и к функционированию генетического аппарата хлоропластов. [c.434]

Образовавшийся свободный аммиак вместе с двуокисью углерода, источником которой служит в митохондриях процесс дыхания, немедленно же используется для образования карбамоилфосфа-та в АТР-зависимой реакции, протекающей в митохондриальном матриксе. Эту реакцию катализирует фермент, называемый карбамоилфосфат-синтпетазой 1. Римская цифра I добавлена к его названию для того, чтобы отличать эту митохондриальную форму фермента от его цитозольной формы-карбамоилфосфат-синтетазы II. У этой последней другая функция-она участвует в биосинтезе нуклеотидов (гл. 22). Реакция, протекающая в митохондриях, описывается уравнением [c.592]

Таким образом, аминоацил-тРНК-синтетазы действительно играют важнейшую роль в процессе трансляции генетической информации, связывая определенные аминокислоты с соответствующими антикодонами. Кроме того, благодаря дополнительным контролирующим и корректирующим функциям эти ферменты обеспечивают высокую точность трансляции, всякий раз подвергая соответствие между антикодоном и аминокислотой по крайней мере еще одной дополнительной проверке. Так, если в приведенном выше примере частота ошибочной активации аминокислоты при действии изолейцил-тРНК-синтетазы составляет [c.42]

Такие взаимоотношения между уронорфириноген-1 — синтетазой и уропорфириноген-111— косинтетазой предполагают возможность того, что образование изомера I первым ферментом — случайное явление и что нормальной функцией этого фермента является синтез ди-или трипиррола, который вместе с ПБГ служит субстратом для синтеза уропорфириногена III под действием уропорфириноген-111 — косинте-тазы (фиг. 185). [c.448]

Рис. 16. 11редлагаемая]трех-с гадийная схема механизма синтеза пептидной связи при взаимодействии аминогруппы с карбоксильной группой в полости фермента. В], Вз и Ва — активные участки фермента (синтетазы), выполняющие главным образом функции акцепторов и доноров протонов [c.104]

Адапторная функция тРНК определяется ее способностью специфически взаимодействовать с определенными субстратами. Укажите их а) иРНК б) ДНК в) аминоацил-тРНК-синтетаза г) белки рибосомных частиц д) рРНК. [c.320]

Первичная и вторичная структуры РНК. Типы РНК, строение, локализация в клетке, функции. Биосинтез РНК (транскрипция). Строение рибосом и полирибосом. Синтез аминоацил-тРНК. Субстратная специфичность аминоацил-тРНК-синтетаз. [c.328]

Исследуя скорость синтеза ИГФ в культурах Е. o/i при различных условиях роста, Новик и Сцилард обнаружили, что добавление в питательную среду высоких концентраций триптофана приводит к немедленному прекращению синтеза ИГФ (и, следовательно, к прекращению синтеза триптофана). При добавлении же в среду низких концентраций триптофана происходил некоторый остаточный синтез ИГФ (и триптофана), но с пониженной скоростью. Новик и Сцилард объяснили этот факт тем, что триптофан, возможно, ингибирует каталитическую функцию какого-то фермента, катализирующего образование ИГФ или одного из его пред-щественников. Если быть более точным, то они предполагали, что скорость работы этого фермента обратно пропорциональна внутриклеточной концентрации триптофана, т. е. чем вьше концентрация триптофана в. клетке, тем ниже скорость синтеза ИГФ и, следовательно, ниже скорость образования триптофана. Позднее было показано, что этим чувствительным к триптофану ферментом является в действительности антранилат-синтетаза, катализирующая первую стадию заключительного этапа пути биосинтеза триптофана. В этих исследованиях проводили опыты с экстрактами из клеток . соИ, содержащими антранилат-синтетазу и ее субстраты — хоризмат и глутамин. Было обнаружено, что образование в экстракте антранилата, продукта этой реакции, прекращается, как только в реакционную смесь добавляют триптофан. Результат такого опыта показан на фиг. 53. Активность антранилат-синтетазы подавляется только триптофаном и не подавляется никаким другим строительным блоком клетки. [c.108]

Это предположение было основано на данных о том, что увеличение количества митохондрий в клетке происходит путем их удлинения и деления аналогично тому, как происходит размножение бактерий, которые очень напоминают митохондрии по размерам и форме (но не по внутренней структуре). Более того, были выявлены изменения структуры и функции митохондрий, наследование которых не подчинялось менделевским правилам расщепления, характерным для ядерных генов. Было показано, что генетические факторы, ответственные за эти изменения, находятся в самих митохондриях. Выяснилось также, что изолированные митохондрии способны включать аминокислоты в белки, а впоследствии было установлено, что они содержат такие компоненты белоксинтезирующего аппарата, как рибосомы, тРНК и аминоацил-тРНК — синтетазы. И наконец, в 1963 г. было обнаружено, что митохондрии содержат свою собственную [c.510]

Не исключено, что круг ферментов, образовавшихся в результате слияния генов, достаточно широк. По-видимому, молекулы этих ферментов (относительно большой длины) уложены таким образом, что образуются независимые участки связывания, катализирующие разные реакции [5266]. В рассмотренных выше случаях структура и функции двух соединившихся полипептидов различались, однако бактериальные амино-ацил-тРНК — синтетазы представляют собой результат соединения почти идентичных полипептидов, так что для образовавшихся в результате слияния генов ферментов характерна повторяющаяся последовательность аминокислот [2310, 2506]. Синтетазы имеют мол. массу около 100 000 и несут два актив- [c.130]

Назначение аминоацил-тРНК—синтетазы хорошо известно. Ее функция состоит в том, чтобы обеспечить взаимодействие трех субстратов тРНК, аминокислоты и АТР. Энергия гидролиза высокоэнергетической связи АТР используется для присоединения аминокислоты [c.91]

Р представляют два типа полипептидных цепей. Таким образом, синтетазы могут существовать в форме мономеров (а) с мол. массой от 50000 до 120000 дальтон или мультимеров, состоящих из одного или двух типов полипептидных цепей с мол. массой до 300000 дальтон. Следовательно, одни и те же функции, выполняемые аминоа-цил-тРНК—синтетазой, могут быть осуществлены несколькими различными путями. [c.92]

В экспериментах, проведенных в 1974 г., было очень наглядно показано, как работает АТР-синтетаза К тому времени уже были разработаны методы введения интегральных мембранных белков, предварительно солюбилизированных с помощью детергента, в липидные пузырьки (липосомы), приготовленные из очищенных фосфолипидов (см. разд. 6.1.2). Это позволило создать гибридную мембрану, которая одновременно содержала очищенную митохондриальную АТР-синтетазу и бактериородопсин, выполняющий у бактерий функцию светозависимого протонного насоса (см. разд. 6.2.7). При освещении таких пузырьков протоны, накачиваемые внутрь бактериородопсипом, выходили наружу через АТР-синтетазу, и в результате в окружающем растворе накапливался АТР (рис. 7-25). Так как прямое взаимодействие между бактериальным протонным насосом и АТР-синтетазой млекопитающих вряд ли возможно, этот эксперимент указывает на то. что и в митохондриях активный перенос протонов и синтез АТР - это, по всей вероятности, два раздельных процесса в общем механизме окислительного фосфорилирования. [c.448]

Структуру, функцию и эволюцию клеток и организмов в значительной мере можно связать с их потребностью в энергии. Мы уже видели, что механизмы использования таких разных источников энергии, как свет и окисление глюкозы, в основе своей одинаковы. По-видимому, эффективный способ синтеза АТР появился еще па раппих этапах эволюции и с тех пор подвергся лишь пезпачительпым измепепиям. Как же впервые возникли ключевые компоненты электронтранспортной цепи - АТР-синтетаза, протонные насосы, использующие энергию окислительновосстановительных процессов, и фотосистемы Гипотезы о событиях, происходивших в ходе эволюции, проверить трудно. Однако ключи к разгадке можно найти как в различных примитивных электронтранспортных цепях, сохранившихся у некоторых современных бактерий, так и в геологических данных относительно условий, существовавших на Земле миллиарды лет назад. [c.477]

Гомологичные участки (а — d) заштрихованы. Показаны гены синтетаз Oes — октопина, Nos — нопалина катаболизма Arg — аргинина, Осс — октинина, Agr — агропина, Age — агроцинопина Тга — функции переноса при конъюгации, 1пс — несовместимости с другими плазмидами, Ori — начало репликации [c.282]

Смотреть страницы где упоминается термин АТР-синтетаза функции: [c.187] [c.367] [c.492] [c.430] [c.641] [c.723] [c.122] [c.517] [c.518] [c.518] [c.207] [c.437] [c.191] [c.116] [c.347] [c.67] [c.42] [c.42] [c.52] [c.96] [c.163] [c.91] [c.151] [c.82]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология