АТР-синтетаза в хлоропластах

Каталитически активный субкомплекс (Р5) Н -АТФ-синтетазы хлоропластов ориентирован [c.561]

Н -АТФ-синтетаза хлоропластов осуществляет синтез 1 молекулы АТФ при поступлении в ее активный центр протонов в количестве [c.561]

За счет энергии электрохимического протонного градиента, поддерживаемого дыхательной цепью, другой ферментный трансмембранный комплекс, называемый АТР-синтетазой, синтезирует АТР. АТР-синтетаза-это обратимый сопрягающий комплекс, который в норме преобразует энергию потока протонов, направленного внутрь матрикса, в энергию фосфатных связей АТР, но способен также использовать энергию гидролиза АТР для перемещения протонов из матрикса наружу. Этот хемиосмотический механизм свойствен как митохондриям и хлоропластом, так и бактериям, что указывает на исключительную важность его для всех клеток. [c.35]

Ориентация электронтранспортной цепи и АТР-синтетазы (разд. 1.3) в хлоропластах указывает на то, что протонный цикл в них работает в направлении, противоположном тому, которое характерно для интактных митохондрий. Хлоропласты с разрушенной наружной оболочкой способны при освещении поглощать протоны. Образующийся при световых реакциях на мембране тилакоидов Дг ) затем в течение секунд превращается в [c.143]

Несмотря на все эти различия, в плазматической мембране большинства бактерий имеется АТР-синтетаза. очень сходная с АТР-синтетазой митохондрий (и хлоропластов). У анаэробов, не имеющих цепи переноса электронов, АТР-синтетаза работает в обратном направлении -использует образованный в результате гликолиза АТР для создания на плазматической мембране протонодвижущей силы. У аэробных бактерий протонодвижущую силу, заставляющую АТР-синтетазу синтезировать АТР, создает цепь переноса электронов. [c.458]

Итак, в хлоропластах имеются все компоненты белок-синтезирующей системы ДНК, различные виды РНК и необходимые ферменты, например, амино-ацил-т-РНК-синтетазы. Осуществление синтеза различных белков в хлоропластах вне клеток окончательно доказало возможность автономного осуществления этой функции в фотосинтетическом аппарате клеток. [c.69]

Несмотря на все эти различия, в состав плазматической мембраны всех изученных до сих пор бактерий входит АТР-синтетаза, очень похожая на АТР-синтетазу митохондрий (и хлоропластов). АТР-синтетаза анаэробов, не имеющих цепи переноса электронов, работает в обратном направлении -гидролизуя АТР, образующийся в процессе гликолиза, она создает на плазматической мембране протонодвижущую силу. У всех других бактерий протонодвижущую силу, приводящую в действие АТР-синтетазу (которая здесь синтезирует АТР), создает цепь переноса электронов. [c.34]

Дыхательные ферментные комплексы сопрягают транспорт электронов, сопровождающийся выделением энергии, с откачиванием протонов из матрикса. Создаваемый при этом электрохимический протонный градиент доставляет энергию для синтеза АТР еще одним трансмембранным белковым комплексом-АТР-синтетазой, через которую протоны возвращаются в матрикс. АТР-синтетаза - это обратимый сопрягающий комплекс в норме он преобразует энергию потока протонов, направленного в матрикс, в энергию фосфатных связей АТР, но при уменьшении электрохимического протонного градиента он способен также использовать энергию гидролиза АТР для перемещения протонов из матрикса наружу. Хемиосмотические механизмы свойственны как митохондриям и хлоропластам, так и бактериям, что указывает на исключительную важность их для всех клеток. [c.459]

Однако есть и существенное отличие Внутренняя мембрана хлоропластов не образует крист и не содержит в себе цепи переноса электронов. Фотосинтезирующая поглощающая свет система, электрон-транспортная цепь и АТР-синтетаза находятся в третьей мембране. [c.461]

Наличие в хлоропластах третьего внутреннего компартмента-тилакоидного пространства-на первый взгляд сильно отличает их от митохондрий. Однако геометрия перемещения протонов в этих двух органеллах удивительно сходна. Как видно из рис. 9-52, в хлоропластах протоны перекачиваются из стромы (pH 8) в тилакоидное пространство (pH около 5), создавая градиент в 3-3,5 единицы pH. Это создает на тилакоидной мембране протонодвижущую силу в 200 мВ (почти целиком обусловленную градиентом pH, а не мембранным потенциалом), за счет которой мембранная АТР-синтетаза осуществляет синтез АТР. [c.46]

На рис. 7-40 показаны черты сходства и различия в строении митохондрий и хлоропластов. В обш,ем виде хлоропласт можно представить как сильно увеличенную митохондрию, кристы которой образовали в матриксе цепочки связанных между собой субмитохондриальных частии. В хлоропластах сферическая часть АТР-синтетазы, где образуется АТР, выступает из мембраны тилакоида в область стромы, точно так же как в митохондриях она выступает из внутренней мембраны в сторону матрикса (см. рис. 7-51). [c.462]

Рис. 9-52. Сравнение потока протонов и ориентации АТР-синтетазы в митохондриях и в хлоропластах. Компартменты с одинаковым pH окрашены одинаково (см. текст).

В митохондриальном матриксе, так же как и в строме хлоропласта, величина pH равна 8, но она создается за счет переноса протонов из органеллы наружу, а не в какой-то ее внутренний компартмент. Так как pH цитоплазмы поддерживается на уровне около 7,0, большая часть протонодвижущей силы на внутренней митохондриальной мембране создается не градиентом pH, а мембранным потенциалом. Однако и в митохондриях, и в хлоропластах каталитический компонент АТР-синтетазы находится в большом компартменте органеллы, который имеет pH 8,0 и заполнен растворимыми ферментами (соответственно в матриксе и в строме). Поэтому именно здесь образуется весь АТР органеллы (см. рис. 9-52). [c.46]

АТР-синтетаза в хлоропластах (разд. 7.2) сходна с аналогичным митохондриальным ферментом. Если латентный фермент [c.144]

Фотосинтез происходит в органоидах растительных клеток, именуемых хлоропластами. На рис. 14.11 приведена электронная микрофотография среза хлоропласта из листа кукурузы. Диаметр хлоропласта 3 — 10 мкм, толщина 1,5—3 мкм. Хлоропласт заполняет почти всю клетку зеленой водоросли. На рис. 14.11 видны примерно параллельные ламеллы, погруженные в более светлую строму. У высших растений ламеллы образуют стопки, называемые гранами. Ламеллы представляют собой сечения уплощенных замкнутых мешочков — тилакоидов имеющих диаметр около 500 нм. Их число в хлоропласте порядка 1000. Модель структуры хлоропласта показана на рис. 14.12. Процессы фотосинтеза локализованы в мембранах тилакоидов, в которых содержатся активные пигменты, прежде всего хлорофилл. Фрагменты тилакоидов реализуют реакции фотоиндуцированного транспорта электронов и сопряженное с ним фотофосфорилирование. В мембранах находятся светособирающие и электроннотранспортные комплексы, и АТФ-синтетазы хлоропластов. [c.458]

А. содержатся в животных, растениях и микроорганизмах. Многие А. связаны с мембранами клеток и клеточных органелл (транспортные А., АТФ-синтетазы митохондрий, хлоропластов и микроорганизмов). Функционирование таких А. сопряжено с переносом в-в через мембраны. Ингибиторы А. митохондрий-оловоорг. соед., ионы N3, нек-рые антибиотики (напр., ауромнцин) Ыа - и К-зависимых А. клеточных мембран-уабаин, или строфантин О А. миозина-реагенты, образующие с меркаптогруппой тиоляты (напр., соли тяжелых металлов). [c.33]

В клетке для каждой из 20 аминокислот, которые участвуют в построении белка, существует своя аминоацил-тРНК-синтетаза. Таким образом, в прокариотических клетках существует 20 различных ами-ноацил-тРНК-синтетаз. Однако в эукариотических клетках ситуация сложнее, и в первую очередь из-за существования специальных амино-ацил-тРНК-синтетаз в хлоропластах и митохондриях (в дополнение к основным цитоплазматическим синтетазам). [c.29]

В работах лабораторий Либермана п Скулачева расположение дыхательной цепи определялось по ее способности образовывать мембранный потенциал. В среду вводились различные доноры и акцепторы электронов, не проникающие сквозь мембрану. Оказалось, что эти вещества взаимодействуют лишь с цитохромом с в митохондриях. Установлено, что транспорт протонов и (или) электронов по дыхательной цепи действительно происходит. В других экспериментах определена локализация компонентов в мембране митохондрий. На рис. 13.10 показано вероятное расположение цепн. Согласно хемиосмотической гипотезе, любая сопрягающая система должна создавать электрохимический потенциал понов Н ". Действительно, опыты с проникающими синтетическими ионами показали возникновение А1 5 в митохондриях, СМЧ, хлоропластах (см. гл. 14) и мембранах бактерий. В то же время теория Митчелла встречается с трудностями и вызывает возражения. Блюменфельд приводит аргументы, показывающие невозможность построения машины Митчелла в конденсированной фазе. В такой машине АТФ-синтетаза использует разность концентраций протонов в водной фазе по обе стороны мембраны для выполнения внешней работы. Это — энтропийная машина, получающая энергию из термостата в форме кинетической знергип протонов. Нротоны движутся преимущественно по градиенту концентраций и передают свои импульсы подвижным частям машины разность потенциалов А1 5 расходуется на создание [c.437]

Митохондрии располагают своим собственным аппаратом для хранения и экспрессии их генетической информации. Эта информация, содержащаяся в митохондриальной ДНК, включает программы для синтеза специальных митохондриальных транспортных и рибосомных РНК. Кроме того, в митохондриальной ДНК запрограммировано несколько полипептидов, участвующих в выполнении основных функций митохондрий. В их числе некоторые из субъединиц цитохром оксидазы и АТФ-синтазы. Однако ббльшая часть белков программируется в ядре и синтезируется в цитоплазме вне митохондрий. Это же полностью относится к белкам, обслуживающим генетический аппарат митохондрий к митохондриальным ДНК- и РНК-полимеразам, к белкам митохондриальных рибосом, которые резко отличаются от цитоплазматических рибосом и по своим основным характеристикам приближаются к рибосомам прокариот, а также к аминоацил—тРНК-синтетазам, катализирующим аминоацилирование митохондриальных тРНК. Следовательно, митохондрии должны располагать механизмом для транспорта в них широкого спектра белков, синтезируемых в цитоплазме. То же в общих чертах можно отнести и к функционированию генетического аппарата хлоропластов. [c.434]

Механизм фотосинтетического фосфорилирования сходен с синтезом АТФ в процессе окислительного фосфорилирования в митохондриях. Система переносчиков электронов интегрирована в мембрану тилакоида таким образом, что перенос пары электронов создает поток протонов с наружной поверхности тилакоида внутрь, pH на внутренней поверхности тилакоида может достигать 4 и ниже. Таким образом, на мембране создается электрохимический протонный потенциал АцН+, который используется интегрированной в мембрану Н -зависимой сиитетазой для синтеза АТФ (рис. 16.3). Структура этого фермента аналогична митохондриальной АТФ-синтетазе (гл. 15) и обычно обозначается как СРд—СР Символ С означает, что этот ферментный комплекс локализован в хлоропластах сЫогорШз ) и, подобно митохондриальной Н" -зависимой-АТФ-синтетазе, включает гидрофобный, интегрированный в мембрану тилакоида компонент (СРд) и гидрофильный комплекс (СР]), катализирующий синтез АТФ. [c.215]

Н -АТФаза. Обратимая протон-траислоцирующая АТФаза, или Н -АТФаза, катализирует последний этап окислительного и фотосинтетического фосфорилирования а митохондриях, хлоропластах и бактериях. Согласно хемиосмотической гипотезе Ti. Митчелла, постулированной им в (%1 г. и получившей к настоящему времени множество экспериментальных подтверждений, дыхательная или фотосинтезирующая цепь, асимметрично расположенные в мембране, генерируют разность протонных потенциалов на сопрягающей мембране. Обратный транспорт протонов посредством Н -АТФазы обусловливает сиитез АТР из ADP и неорганического фосфата. Поэтому этот фермент иногда называют еще АТФ-синтетазой. Следует отметить, что существуют и другие теории сопряжения окисления и фосфорилирования (Ф. Липман, Э. Слейтер, П. Бойер, Р. Вильямс и др.). Одиако они не получили столь широкого распространения, как гипотеза П. Митчелла. [c.619]

Накопление NADPH, генерируемого при освещении фотосистемой I. Таким образом, хотя фиксация СОг под действием рибулозодифосфат-кар-боксилазы принадлежит к темновым реакциям, она косвенным образом стимулируется освещением хлоропластов. Таким же непрямым путем активируются в результате освещения хлоропластов и некоторые другие ферменты, участвующие в цикле Кальвина, а также АТР-синтетаза. [c.707]

Возможный механизм фотофосфорилирования 1) при перемещении электронов на окисленный Р700 в мембране тилакоида из стромы хлоропласта внутрь тилакоида переносятся протоны 2) под действием света при участии пигмента Рб д внутри тилакоида происходит фотолиз воды и накапливаются протоны 3) в результате на мембране тилакоида создается электрохимический потенциал, величиной около 0,25 В 4) протоны не могут пересечь мембрану тилакоида в любом месте, а только в области протон-зависимой АТФ-синтета-зы, состоящей из протонного канала в мембране тилакоида СРд и сопрягающей части фермента СР (состоит из пяти субъединиц) 5) при возвращении трех протонов из тилакоида в строму хлоропласта через канал и сопрягающую часть АТФ-синтетазы синтезируется [c.197]

Амитрол, очевидно, блокирует в пропластидах процессы, индуцируемые светом, что приводит к снижению способности синтезировать хлорофилл, и может вызвать репрессию синтеза некоторых ферментов, участвующих в синтезе хлорофилла, возможно репрессию синтеза АЛК-синтетазы. К сожалению, попытки доказать активность АЛК-синтетазы в экстрактах листьев оказались безуспешными [85]. Подавление структурных изменений в пропластидах под действием амитрола может быть косвенным результатом прекращения синтеза хлорофилла. Хлоропласты растений, обработанных амитролом [83], выглядят так же, как хлоропласты клеток мутантов yanidinium aldarium [91], не содержащих хлорофилла. [c.199]

Одновременно с фотосинтетическим транспортом электронов происходит перенос протонов из стромы хлоропласта во внутритилакоидное пространство — возникает трансмембранный электрохимический градиент ионов водорода (рН-градиент), используемый затем комплексом фермента АТФ-синтетазы для синтеза АТФ из АДФ и неорганического фосфата в процессе фотосинтетического фосфорилирования. При нециклическом токе электронов и сопряженном с ним фотофосфорилировании происходит образование восстановителя НАДФН и АТФ. При альтернативных путях переноса электронов — циклическом и псевдоцикличес-ком — образуется только АТФ. [c.421]

В плазматических мембранах бактерий, во внутренних мембранах митохондрий и тилакоидных мембранах хлоропластов обнаруживаются ферменты, очень похожие на две обсуждавшиеся выше транспортные АТРазы. Однако здесь они обычно действуют в обратном направлении. Вместо гидролиза АТР, обеспечивающего транспорт ионов, они катализируют синтез АТР из ADP и фосфата, осуществляемый благодаря наличию на этих мембранах градиента протонов. Градиент Н" возникает на отдельных этапах транспорта электронов в процессе окислительного фосфорилирования (у аэробных бактерий и в митохондриях) или фотосинтеза (в хлоропластах), а также с помощью фотоактивируемого протонного насоса (бактериородоисина у Haloba terium). Эти ферменты, в норме синтезирующие АТР, названы ТР-синтетазами Как и транспортные АТРазы, они способны работать в обоих направлениях в зависимости от условий либо гидролизовать АТР и качать Н" через мембрану во внутреннее пространство, либо синтезировать АТР при прохождении потока ионов Н" через молекулы ферментов в обратном направлении. АТР-синтетазы ответственны за продукцию практически всего АТР в большинстве клеток и более детально обсуждаются в гл. 9. [c.389]

Впоследствии было показано, что Fi-АТРаза - это часть большого, пронизывающего всю толщу мембраны комплекса (массой около 500000 дальтон), который состоит но меньшей мере из девяти различных полипептидных пеней. Этот комплекс получил название АТР-синтетазы (или FqFi-АТРазы) он составляет около 15% всего белка внутренней митохондриальной мембраны. Весьма сходные АТР-синтетазы имеются в мембранах хлоропластов и бактерий. Такой белковый комплекс содержит трапсмембраппые каналы для протонов, и синтез АТР происходит только тогда, когда через эти каналы проходят протоны вниз по своему электрохимическому градиенту. [c.448]

Ддро реакционного центра в фотосистеме ТТ гомологично только что онисаппому бактериальному реакционному центру и точно так же генерирует сильные доноры электронов в форме восстановленных молекул хинона в мембране. Эти молекулы передают электроны на комплекс Ъв -f, сходный с бактериальным комплексом Ъ-с и комплексом Ь - i в дыхательной цепи митохондрий. Как и в митохондриях, комплекс Ъв - f перекачивает протоны через тилакоидную мембрану в тилакоидное пространство (в хлоропластах) или из цитозоля через впячивапия плазматической мембраны (у цианобактерий), и создающийся при этом электрохимический градиент доставляет энергию для синтеза АТР АТР-синтетазой (рис. 7-52 и 7-53). Конечным акцептором в этой цепи переноса электронов служит вторая фотосистема (фотосистема Т), принимающая электроны в дырки , образовавшиеся под действием света в хлорофилле ее реакционного центра. В то время как электроны, активированные фотосистемой ТТ, имеют слишком низкую энергию. [c.472]

Почему митохондриям и хлоропластам необходима собственная генетическая система, тогда как другие органеллы, например пероксисомы и лизосомы, ее не имеют Этот вопрос совсем не тривиален, так как поддержание отдельной генетической системы дорого обходится клетке специально для этих целей в ядерном геноме должно быть закодировано более 90 белков, в том числе много рибосомных белков, аминоациал-тРПК-синтетазы, ДНК- и РНК-полимеразы, ферменты процессинга и модификации РНК (рис. 7-75). Большинство изученных белков из митохондрий и хлоропластов отличаются по аминокислотной последовательности от своих аналогов из других частей клетки, и есть основание полагать, что в этих органеллах сравнительно мало таких белков, которые могли бы встретиться еще где-нибудь. Это означает, что только для поддержания генетической системы каждого вида энергетических органелл в ядерном геноме должно быть не менее 90 дополнительных генов. Причины такого расточительства неясны, и надежда на то, что разгадка будет найдена в нуклеотидных последовательностях митохондриальной ДНК, не оправдалась. Трудно представить себе, почему образующиеся в митохондриях белки должны непременно синтезироваться там. а не в цитозоле. [c.500]

Однако есть и существенное отличие. Внутренняя мембрана хлоропластов не образует крист и не содержит в себе цепи переноса электронов. Фотосинтезирующая поглощающая свет система, электронтранспортная цепь и АТР-синтетаза находятся в третьей мембране, формирующей группу уплощенных дисковидных мешочков-тилакоидов (рис. 9-37). Внутренние полости тилакои-дов сообщаются между собой, образуя третий внутренний компартмент хлоропласта, называемый тилакоидным пространством. Тилакоидное пространство отделено от стромы непроницаемой для ионов тилакоидной мембраной. [c.36]

В хлоропластах протекают реакции фотосинтеза, т. е. богатые энергией электроны, поступающие в цепь переноса электронов, образуются в результате воздействия света на хлорофилл, а не при окислении питательных веществ. Таким образом, хлоропласты-это органеллы, в которых вещества главным образом синтезируются, а не распадаются. Здесь имеются электронные потоки двух типов 1) нециклический поток, осуществляемый при участии двух последовательно связанных фотосистем, которые переносят электроны с воды на ЫАОР с образованием ЫАОРН, причем этот процесс сопряжен с синтезом АТР и 2) циклический поток, который поддерживает лишь одна фотосистема, передающая электроны по замкнутой петле в этом случае образуется только АТР. Оба электронтранспортных процесса происходят в мембране тилакоида и приводят к переносу протонов в тилакоидное пространство. В результате обратного тока протонов через АТР-синтетазу в строме у поверхности тилакоида образуется весь АТР хлоропластов. [c.47]

Обычно существование генетической системы в энергетических органеллах объясняют тем, что некоторые из синтезируемых внутри органеллы белков слишком гидрофобны, чтобы пройти сквозь митохондриальную мембрану извне. Однако изучение АТР-синтетазного комплекса (рис. 9-72) показало, что такое объяснение неправдоподобно. Хотя отдельные белковые субъединицы АТР-синтетазы весьма консервативны в ходе эволюции, места их синтеза изменяются. В хлоропластах несколько довольно гидрофильных белков, в том числе четьфе из пяти субъединиц р1-АТРазной части комплекса, образуются на рибосомах внутри органеллы. Напротив, у гриба Меигозрога и в животных клетках весьма гидрофобный компонент (субъединица 9) мембранной части АТРазы синтезируется на рибосомах цитоплазмы и лишь после этого переходит в органеллу. Различную локализацию генов, кодирующих субъединицы функционально эквивалентных белков у разных организмов (рис. 9-72), трудно объяснить с помощью какой бы то ни было гипотезы, постулирующей определенные эволюционные преимущества современных генетических систем митохондрий и хлоропластов. [c.68]

Сопрягающие мембраны имеют целый ряд отличительных черт. Каждая такая мембрана содержит белковые ансамбли двух типов. Один из них обычно называют АТРазой, хотя более правильным было бы название АТР-синтетаза, так как он катализирует энергозависимый синтез АТР из ADP и Pi. Этот комплекс присутствует во всех сопрягающих мембранах. Природа второго белкового ансамбля зависит от первичного источника энергии, используемого в данной мембране. В случае митохондрий и дышащих бактерий — это дыхательная цепь, катализирующая перенос электронов от субстратов к конечным акцепторам, таким, как Ог. В хлоропластах и фотосинтезирующих бактериях сходная система обеспечивает использование энергии поглощенного кванта видимого света (рис. 1.1). [c.9]

Рис. 4.19. Эксперимент с кислотной ванной , который доказал, что АТР может синтезироваться за счет АрН (Jagendorf, Uribe, 1966). Хлоропласты с разрушенной оболочкой (разд. 1.3) инкубировали в темноте при pH 4 в среде, содержаш,ей сукцинат. Были добавлены ингибиторы, блокируюш,ие перенос электронов. Сукцинат медленно проникал внутрь тилакоидов и освобождал там протоны, так что pH внутри тилакоидов опускался примерно до 4 (слева). Затем внешний pH быстро поднимали до 8, создавая на мембране ЛрН около четырех единиц, и одновременно добавляли ADP, Pi и Mg2+ (справа). Выход протонов через АТР-синтетазу приводил к синтезу до 100 молей АТР на моль синтетазы. Искусственные протонофоры, такие, как F P, ингибировали образование АТР.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология