Гемоцианин молекулярный вес

Молекулярная масса белков колеблется в очень широких границах от десятков тысяч до нескольких миллионов. Например, молекулярная масса одного из белков (гемоцианина) найдена равной 6 800 ООО уг. ед. [c.237]

Размеры молекул высокомолекулярных веществ, имеющих очень большой молекулярный вес порядка 10 —10 (вирусы, гемоцианин и т. д.), можно определить и непосредственно с помощью электронной микроскопии. [c.425]

Измерения вязкости позволяют определить молекулярный вес таких нитевидных молекул, как молекулы каучука или эфиров целлюлозы при определении же молекулярных весов белков положение осложняется электростатическим взаимодействием анионных и катионных боковых цепей белка и их влиянием на молекулы воды. В связи с этим вязкость белковых растворов зависит от pH раствора. Электростатическое действие ионизированных групп может быть уменьшено добавлением солей вязкость полиэлектролитов уменьшается добавлением хлористого натрия [49, 50]. Из сказанного ясно, что определение вязкости белковых растворов само по себе может быть лишь с трудом применено для установления молекулярного веса и формы белковых молекул этот метод, однако, может дать очень ценные результаты для изучения названных свойств белковых молекул при сочетании его с другими методами. Так, путем сочетания результатов вискозиметрии и измерений диффузии были получены следующие величины молекулярных весов для яичного альбумина 40 500, для лактоглобулина 41 500, сывороточного альбумина 67 100, сывороточного глобулина 150 000—200 000, амандина (из миндаля) 330 000, тироглобулина 676 000, гемоцианина спрута 2 780 000 [51, 52]. Молекулярный вес вируса табачной мозаики был найден равным 63 200 ООО и 42 600 000 размеры частиц вируса, в прекрасном соответствии с результатами диффузионных измерений [54], составили 11,5-725 и 12,3-430 тг [53]. [c.61]

Молекулярная масса белков весьма велика от нескольких десятков тысяч, как, например, альбумин сыворотки крови человека (61 500), до сотен тысяч, как -у-глобулин сыворотки крови (153 ООО), и даже нескольких миллионов, как у гемоцианина улитки (6 600 000). [c.170]

Медьсодержащий протеин — гемоцианин — обратимо поглощает молекулярный кислород. Структура его не выяснена, молекулярная масса его субъединицы 25000—75000, молекулярная масса всего металлопротеина приближается к четырем миллионам. Изменение pH раствора резко сказывается на способности поглощать О2. [c.570]

Белки в зависимости от формы молекулы разделяются на фибриллярные, имеющие линейную, вытянутую форму молекулы, и глобулярные, имеющие свернутые шаровидные молекулы— глобулы. Молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах — от 17 500 для лактальбумина до 6 800 000 для гемоцианина. [c.181]

Вторая эпоха характеризовалась отсутствием избытка свободного водорода и началом медленного нарастания (в результате радиолиза воды) концентрации свободного кислорода, а также последующего появления в высоких слоях земной газовой оболочки вначале слабого, но все же поглощающего самые короткие ультрафиолетовые волны озонного панцыря последний начал предохранять земную поверхность от стерилизации. Б связи с этим ультрафиолетовая фотохимия постепенно начала вытесняться на земной поверхности фотохимическими реакциями синтеза под действием видимого света с его более длинными волнами. Окрашенные пигменты (хлорофилл, гемоглобин, гемоцианин), имеющие в молекулярном скелете порфириновую группировку из четырех пятичленных пиррольных колец с атомами Mg, Ре, Со и Си, в их центре рождались теперь в воде океана и смогли наравне с другими сложными органическими молекулами сохранять свое существование, тогда как раньше короткий ультрафиолет разложил бы их на осколки так же, как он стерилизовал все живое. [c.375]

При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи —ЫН—СО—. На одном конце цепи находится —СОО -группа (С-конец), на другом — группа —Ы Нз (Ы-конец). Молекулярные веса белков варьируют в широких пределах — от нескольких десятков тысяч (рибонуклеазы) до нескольких миллионов (гемоцианины). Характерные молекулярные веса отдельных полипептидных цепей, входящих в состав молекулы белка, порядка 20 000, что соответствует примерно 150—180 аминокислотным остаткам (средний молекулярный вес аминокислотного остатка равен 117). По установившейся терминологии молекулы, содержащие менее 100 аминокислотных остатков, называют не белками, а полипептидами. Таковы некоторые гормоны, например инсулин, адренокортикотропин (см. стр. 74). Полипептидами часто называют также синтетические полиаминокислоты и их производные. [c.68]

Молекулярная масса белков весьма велика альбумин сыворотки крови человека 61500, у-глобулин сыворотки крови 153000, гемоцианин улитки 6600000. [c.295]

Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических л<идко-стях организмов некоторых мелких беспозвоночных. Все они относятся к металлопротеинам. Гемоглобины содержат железо в составе гема гемоцианины имеют в активных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

Молекулярный вес ков весьма велик альбумин сыворотки крови человека 61 500, 7-глобулин сыворотки крови 153 ООО, гемоцианин улитки 6 600 ООО. [c.315]

У многих низших животных, таких, как крабы и улитки, переносчиком кислорода является медьсодержащий белок гемоцианин. Он не содержит гем-группы, имеет очень высокую молекулярную массу и, по-видимому, способен связывать одну молекулу кислорода на два атома меди. [c.653]

У беспозвоночных вместо хорошо известного гемоглобина роль переносчиков кислорода часто выполняют пигменты негемовой природы — гемэритрин и гемоцианин. Несмотря на сходство функций всех трех названных белков, они сильно отличаются между собой по молекулярной структуре и химической природе активного центра, ответственного за перенос кислорода. Некоторые характерные свойства этих белков даны в табл. 11.1, Как в гемоглобине, так и в гемэритрине кислород связывается атомом железа, однака в последнем (а также и в гемоцианине) отсутствует гемовая группировка, несмотря на то, что в самих терминах содержится корень гем . Кроме того, гемэритрин соединяется с кислородом в соотношении 2Ре Оа, тогда как гемоглобин характеризуется соотношением Ре Ог. Молекулярная масса и число субъединиц, входящих в макромолекулу нативного белка, тоже существенно разнятся для двух указанных белков. И все же, несмотря на эти различия, и гемоглобин, и гемэритрин с одинаковым успехом выполняют роль переносчиков кислорода.. На этом примере было бы интересно проследить, до какой же степени можно варьировать строение молекулы без нарушения ее функций как переносчика кислорода. [c.377]

Молекулярная масса белков весьма велика так, молекулярная масса альбумина сыворотки крови человека 61 500, у-глобулина сыворотки крови 153 ООО, гемоцианина улитки 6 600 ООО. [c.505]

Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении кератина. Молекулярный вес IB большинстве случаев, но не всегда, остается неизменным Так, гемоцианин улитки Helix pomatia) в изоэлектрической точке имеет молекулярный вес 6 740 000, но с из менением. pH распадается на фрагменты, составляющие половину, четверть восьмую части исходной молекулы. Такой же эффект наблюдается и при обработке мочевиной. Например, гемоглобин расщепляется на две равные идентичные части, эдестин — на четыре. Имеются указания на то, что количество кислотных или основных групп уменьшается при денатурации, вероятно, вследствие внутримолекулярных реакций. [c.688]

Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес белков колеблется в очень широких пределах. Известны белковые вещества с молекулярным весом до 2000, но у отдельных белков он достигает 2 000 000. Таким, в частности, является молекулярный вес гемоцианина — красящего вещества некоторых земноводных, близкого к гемоглобину, но содержащего, в отличие от него, не железо, а медь. [c.389]

Гемоцианины содержат медь и связывают по одной молекуле кислорода на каждую пару ионов Си(1). Окси-форма этих белков окрашена в синий цвет, а дезокси-форма почти бесцветна. Природа лигандов, окружающих медь, неизвестна. Гемоцианины встречаются только у моллюсков и членистоногих (ракообразных и паукообразных) и находятся в растворенном в крови состоянии (или в гемолимфе), где они составляют обычно 90—98% всего белка. Субъединицы содержат по два атома меди и характеризуются молекулярным весом 50 ООО—74 ООО. Они образуют агрегаты с молекулярным весом до 9-10 . Только вирусы превосходят эти агрегаты по своим размерам. Согласно данным электронной микроскопии, эти субъединицы образуют упорядоченные структуры типа сфер, кубов, колец и др. (см., например, работу [78]). Константа равновесия связывания кислорода может зависеть от кооперативных эффектов, pH и концентрации катионов кальция и магния (см. например, [76]). [c.144]

Данные по времени релаксации нормализованы и по отношению к скорости в обескислороженном чистом растворителе, и по отношению к концентрации белка. Скорости для ядер Н были измерены в 100%-ной НгО, а скорости для — в смеси 80% Ш2О — 20% Ш2О. Обе смеси содержали фосфатный буфер (0,1 М) при pH 7,0. Известно, что в 100%-ной воде в диапазоне pH 5—7 и ионной силе ОД гемоцианин ассоциирует в компактные полимеры молекулярной массы 9 10. [c.168]

Наряду с сефадексом для гельфильтрации успешно применяются другие материалы, такие как агар и синтетические гидрофильные полимеры, например, полиакриламидные гели — биогели, а также гидрофобные полимеры, набухающие в органических растворителях и используемые для фракционирования гидрофобных полимеров. Весьма удачным для белковой физико-химии оказалось использование агара. Пористость агарового геля зависит от концентрации агара. С уменьшением его концентрации в геле доступность внутренних частей зерен для макромолекул увеличивается. На низкоконцентрированных гелях (2,5—5%) имеется возможность разделять белки с молекулярным весом вплоть до миллионов [25]. Так, гемоцианины, тироглобулин, у-глобу-лин человека, сывороточный альбумин, а- и р-лактоглобулин обладают существенно различными скоростями перемещения на колонке из агара. Стандартизация метода гельфильтрации позволяет его использовать не только для фракционирования белков, но и для определения молекулярного веса в весьма простом хроматографическом эксперименте. Интересной областью приложения гельфильтрации на сефадексе явилось определение молекулярного веса мономерных форм белков, способных к ассоциации. Как известно, полная диссоциация подобных комплексов наблюдается при столь низких концентрациях растворов, когда использование [c.204]

Молекулярные веса, полученные таким путем, составляют для яичного альбумина 38 ООО, сывороточного альбумина 74 ООО, гемоцианина улитки 6 340 ООО [57], вируса табачной мозаики 40 ООО ООО [58]. Метод рассеяния света имеет особое значение для белковой химии, так как он позволяет определять молекулярный вес достаточно быстро, чтобы устранить опасность изменений от бактериального загрязнения и от следов протеолитических ферментов. [c.62]

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

Важнейшие протеины, выполняющие функции хранения и транспорта Ог, — железосодержащие (миоглобин, гемоглобин и ге-меритрин), медьсодержащий (гемоцианин) и ванадийсодержащий (гемованадин). Для выяснения природы взаимодействия молекулярного кислорода с этими биокомплексами необходимо вспом- [c.568]

В классическом опыте Сведберг и Брохэлт [56, 57] изучили действие а-частиц на гемоцианин, выделенный из крови виноградной улитки Helix pomatia. Молекулы этого белка, обладающего молекулярным весом 8,9- 10 , состоят по меньшей мере из [c.223]

В специальпой литературе имеются данные относительно поведения в ультразвуковом поле гемоцианина — макромолекулярного соединения с молекулярным весом (в пьезоэлектрической точке), равным 6,8- Ю , выделенного экстракцией из сыворотки крови [5, 89—91]. [c.246]

Определение молекулярного веса методом ультрацептрифугировапия производится обычно при изоэлектрической точке часто при изменении pH раствора наблюдается уменынение молекулярного веса, что указывает на диссоциацию. Так, в случае гемоцианинов при изоэлектрической точке были найдены высокие молекулярные веса, приведенные в табл, 16 при изменении pH в определенных пределах молекулярные веса уменьшаются на Vi- Va или Vie от исходного значения. При восстановлении первоначального pH молекулярный вес вновь приобретает первоначальное значение это доказывает, что силы ассоциации слабы. [c.430]

Металлопротеиды. Дыхательные пигменты крови моллюсков и членистоногих (улиток, крабов, каракатиц, скорпионов и т.д.), называемые гемоцианинами, являются протеидами, содержащими медь. Этот металл, по-видимому, непосредственно связан с белком, а пе через органическую простетическую группу. Медь можно удалить синильной кислотой и вновь ввести при помощи хлористой меди. Гемоцианины характеризуются чрезвычайно высокими молекулярными весами, значения которых лежат в пределах 500 ООО и 10 ООО ООО. Они не содержатся в корпускулярных частицах, как гемогдобины, а растворены в плазме крови. Медь связана с белком, вероятно, в виде одновалентного иона. В неокисленном состоянии гемоцианины бесцветны или окрашены в желтоватый цвет, а в окисленном — голубые. При уменьшении парциального давления кислорода оксигемоцианины выделяют поглощенный кислород. [c.454]

Молекула гемоцианина (красящее вещество крови некоторых животных) имеет молекулярный вес 6700000 кислородных единиц и размеры порядка 6-10 —1,3-10 см и содержит около миллиона атомов она видна с помощью сверхмикроскопа. Еще меньше невидимые в сверхмикроскоп молекулы яичного альбумина, имеющие молекулярный вес около 40 000 кислородных единиц и размеры 1,8-10 —0,6-10 см они построены из не- [c.133]

Условные сокращения НС — гемоцианин из Helix pomatia IG — неспецифический v-иммуноглобулин человека AD — алкогольдегидрогеназа дрожжей НЬ — карбоксигемогло-бин взрослого человека СА — карбангидраза В из эритроцитов человека LY — лизоцим белка куриного яйца. Числа, стоящие рядом с символами, представляют собой значения молекулярных масс. Скорость релаксации чистого растворителя указана горизонтальной штриховой линией. [c.165]

Спектры ЯМР-д протона и дейтрона для растворов гемоцианина [7] сравниваются на рис. 9.4, из которого с учетом сказанн ого выше следует, что для протонов лишь около половины релаксационного процесса протекает внутримолекулярно. Имеется еще сравнимый вклад, который должен быть обусловлен взаимодействиями протонов растворителя и растворенного вещества (неопубликованные данные для растворов конкана-валина А молекулярной массы 54 ООО, из молекулы которого удален металл, имеют такой же характер). Заключение о важности взаимодействия протонов растворителя и растворенного вещества подтверждается также непостоянством величины А для протонов уравнение (1)], так как они разбавлены дейтронами [15]. Особенно красноречивый пример приведен на рис. 9.5, из которого видно, что если исключить одно из этих взаимодействий, то скорость релаксации немного уменьшается, а затем заметно увеличивается. Ясно, что протоны растворителя должны взаимодействовать с протонами растворенного вещества. Ознакомление с оригинальной работой [15] показывает, что, вопреки ожиданию в экспериментах с частично дейте-рированным растворителем, величина V для ЯМР-д спектров как протонов, так и дейтронов остается неизменной. Кроме того, в цитированной работе показано, что появление минимума на кривой изменения параметра А можно объяснить в терминах аддитивности меж- и внутримолекулярных процессов релаксации, а не в терминах вх раздельных вкладов в величину А. Связь измеряемой способности к релаксации с этими взаимодействиями определяется парой сопряженных дифференциальных уравнений, мгновенные значения которых и являются скоростями релаксации. [c.169]

В случае гемоцианипа — дыхательного белка, содержащего медь, с молекулярным весом, более чем в десять раз превышающим молекулярный вес гемоглобина,—взаимодействует в основном белковая часть молекулы. При рентгеновском облучении в водном растворе отмечалось агрегирование [Р28], вероятно вызванное непрямым действием. В пользу последнего говорит защита, которую оказывают другие белки. Показано расщепление молекулы гемоцианина а-частицами [В 105, 5120]. Оно происходит одинаково как в растворе при комнатной температуре, так и в замороженном растворе при температуре жидкого азота, так что действие а-частиц, вероятно, прямое. [c.267]

Среди первых результатов, полученных при помощи ультрацентрифугирования, можно назвать определение молекулярной массы гемоцианина Helix pomatia, равной 4 930 000 [12]. Величина эта была получена с помощью низкоскоростного равновесного центрифугирования со скоростью 11 ООО об/мин (5400 g). А ведь значения молекулярной массы этого белка, полученные прежними методами, составляли всего лишь величину порядка 200 ООО, и это еще считалось очень большой величиной Центрифугу с редукторным приводом использовали также Сведберг и Фарес в 1926 г. для определения молекулярной массы карбоксигемоглобина [13]. Полученное ими значение составило 67 870, что хорошо согласовывалось с величиной 66 700, установленной Аде-ром [6, 7] методом осмотического давления для 10 различных гемоглобинов. Определение молекулярной массы гемоглобина, основанное на данных о содержании железа, давало минимальную величину 16 700. [c.23]

В некоторых случаях денатурация сопровождается образованием больших белковых агрегатов, в других же, наоборот, образуются мелкие молекулы. Осмометрические определения, проведенные Бёрком [153], показали, что денатурация гемоглобина, казеина и эдестина концентрированнымк растворами мочевины ведет к дезагрегации молекул этих белков. Молекулярный вес образующихся продуктов равен соответственно 34 300, 33 600 и 49 500, тогда как молекулярный вес нативного гемоглобина составляет 68 000, а нативного эдестина — 212 000. Сывороточный альбумин, сывороточный глобулин и яичный альбумин обнаруживают один и тот же молекулярный вес в водных растворах и в концентрированных растворах мочевины. С другой стороны, при денатурации яичного альбумина кислотами, щелочами или нагреванием образуются агрегаты, содержащие от 5 до 20 молекул [154]. При небольших сдвигах pH или изменении концентрации солей в растворе, а также при действии ультразвука молекула гемоцианина делится пополам или на восемь частей [155, 156]. Подобным же образом расщепляются пополам при образовании мономолекулярных пленок на поверхности солевых растворов молекулы лактоглобулина с молекулярным весом 35 ООО и молекулы инсулина [157]. Дезагрегация молекул инсулина может быть предотвращена солями меди [158]. [c.150]

Молекулярный вес гемоцианинов исключительно высок. Определения на ультрацентрифуге дали величины от 500 ООО до 10 000 000 — наивысшие из всех когда-либо полученных для белков [110]. Того же порядка величины были получены при определении молекулярного веса гемоцианинов методом осмометрии и методом рассеяния света (см. стр. 61). Электронная микрография гемоцианина, полученного из организма краба Limulus polyphemus, показала, что молекулы гемоцианина представляют собой почти сферические частицы, диаметр которых в среднем [c.241]

Термин гомология прочно входит в обиход биохимиков. Здесь его часто применяют скорее в биологическом, нежели химическом смысле. Вот что пишет, например, Флоркэн в своей книге Биохимическая эволюция Можно сказать, что биохимические вещества гомологичны, если в их химическом строении имеются более или менее ясные черты сходства, которые объединяют их в одну группу. Если мы рассмотрим группу аналогичных веществ, например, переносчиков кислорода (гемоглобины, хлорокруорины, гемоцианины, гемэрит-рины), мы сможем обнаружить у них некоторые гомологии . И далее Гемоглобин позвоночных, или гемо глобин, в собственном смысле слова, имеет молекулярный вес около 70 ООО. Известно, что Сведберг, определивший для многих белков молекулярные веса, наблюдал, что величина последних всегда кратна 17 600, как если бы белки были полимерами одной основной единицы этого молекулярного веса. Собственно гемоглобин содержит четыре таких единицы. В этом заключается его отличие от других гемоглобинов. [c.87]

Модель окислительного присоединения для обратимого связывания Ог металлопротеинами была предложена также для гемоцианина [6]. Гемоцианин — это медьсодержащий белок, который присоединяет одну молекулу Ог на каждые два атома меди (гл. 12). Деокси-Си(1)-форма заметно не поглощает в видимой области. При оксигенировании белок приобретает голубую окраску, а его спектр в видимой области имеет большое число полос,, расположенных при 700 (е 75), 570 (е 500), 440 (е 65) и 347 нм (е8900) [41]. Наличие полос около 570 нм почти не оставляет сомнений в том, что оксигемоцианин содержит Си(П). Повышенная интенсивность полос поля лигандов указывает на наличие нем димерного комплекса Си (И) [6]. Таким образом, спектральные данные для оксигемоцианина полностью согласуются с моделью связывания Ог по механизму окислительного присоединения типа гемэритрина. Для распространения этих представлений на оксигемоглобин необходимо предположить структуру семикратно координированного Ре (IV). Обсуждение этой структуры и других моделей связывания молекулярного кислорода в гемоглобине-приведено в других работах [6]. [c.149]

К настоящему моменту опубликовано несколько обзоров, посвященных гемоцианину, в которых рассматривак>тся его распространенность в живых организмах, состав, молекулярная масса, его диссоциация, связывание с кислородом и имунные свойства [3-14]. [c.404]

Содержание меди в гемоцианине антроподов колеблется от 0,166 до 0,180%, в гемоцианине моллюсков—от 0,245 до 0,260%, Минимальная молекулярная масса соответственно равна 36 700 Я и 25 100 (см. табл. 12.1, а также [16]). [c.405]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология