Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

перенос антител

    Равновесие, обусловленное болезнями [1962 1965]. В обследованных популяциях индейцев индивиды моложе 40 лет обычно имели отличное здоровье. В то же время уровни гамма-глобулинов у них были примерно вдвое выше, чем у лиц из цивилизованных популяций. Резонно предполагать, что новорожденные тоже должны вследствие трансплацентарного переноса антител иметь высокие уровни иммуноглобулинов. Вот что пишет в связи с этим Нил  [c.34]


    Одна из форм аутоиммунного поражения связана с адоптивным переносом антител. Антитела IgG-класса беременной женщины с аутоиммунной патологией могут проходить через плаценту в организм развивающегося эмбриона, вызывая у него те же патологические нарушения, что и у матери. Однако подобные нарушения, к счастью, преходящи, так как материнские аутоантитела у новорожденного ребенка вскоре разрушаются. [c.367]

    N-концевые части легких и тяжелых цепей содержат вариабельные области, ответственные за связывание антигена. Различиями в последовательности аминокислот обусловлено формирование участков, связывания антигена, различающихся по специфичности. Остальная часть каждой из цепей - константная она осуществляет такие эффекторные функции, как связывание комплемента и перенос антител через плацентарную мембрану. Одни и те же эффекторные функции свойственны антителам [c.243]

    Белки-это макромолекулярные соединения, имеющиеся во всех живых клетках. Они служат важнейшим строительным материалом в тканях животных, являются главной составной частью кожи, хрящей, ногтей и мышц. К белкам относятся и ферменты-катализаторы биохимических реакций, протекающих во всех живых организмах. Белки осуществляют перенос жизненно важных веществ в организме. Например, гемоглобин, который переносит О2 от легких к клеткам, представляет собой белок. Антитела, выполняющие в организме защитную функцию (защищают от вредных веществ), тоже состоят из белков. [c.444]

    Большое число микротрубочек содержится в длинных аксонах нервных клеток. Здесь они, вероятно, обеспечивают быстрый перенос белков и других веществ из тела клетки в аксон Микротрубочки, функция которых неизвестна, обнаружены и во многих сенсорных клетках. Недавно было показано, что микротрубочки содержатся в цитоплазме самых разных клеток. Иопользуя непрямой метод флуоресцирующих антител, Вебер и др. получили приведенную ниже [c.276]

    При изучении химического состава тонких соединительных нитей в них неожиданно обнаружили высокое содержание оксипролина и оксилизина. Каждая нить состоит из трех цепей и имеет, по-видимому, коллагеновую структуру (гл. 2, разд. Б.З.в). Глобулярные же концы имеют, вероятно, более типичную белковую структуру. Таким образом, белок lq представляет собой еще одну молекулярную машину , секреты которой предстоит раскрыть. Связываясь с антителами, антигены активируют их участки, связывающие комплемент. Активированные антитела связываются белком lq зто связывание каким-то образом его активирует, и он в свою очередь активирует С1г. Считают, что последний связывается с центральной частью lq, тогда как антитела связываются с наружными концами этой сложной молекулы. Возникает вопрос каким же образом информация об активации переносится с наружных частей на центральную часть молекулы  [c.388]


    В организмах животных некоторые специальные белки выполняют особые функции. Белки служат для запасания (миоглобин) и переноса (гемоглобин, гемоцианин) кислорода. Некоторые низкомолекулярные белки, точнее, полипептиды, являются гормонами (с. 50). Гамма-глобулины высших организмов защищают их от чужеродных биополимеров, функционируя в качестве антител — в иммунных процессах. Наконец, белки, входящие в состав соединительной ткани, хрящей и сухожилий, а также белки кожи, волос и перьев выполняют опорную функцию, обеспечивая надежную и в то же время подвижную взаимосвязь органов, целостность организма и его защиту от внещних воздействий. [c.87]

    На рис. 7.5 показана кинетическая модель транспорта ионов, не отражающая молекулярных механизмов данного процесса. В частности, следует отметить, что вращение переносчика нонов в мембране, предлагаемое данной моделью, пока еще окончательно не подтверждено экспериментально. Напротив, как было показано, по крайней мере для системы транспорта Са + саркоплазматического ретикулума, ионы кальция переносятся даже в том случае, если антитела блокируют движение его переносчика [14]. Вероятно, согласно модели, предложенной С. Сингером, не вращение, а конформационные изменения переносчика, обеспечивают транспорт ионов (рис. 7.6). [c.175]

    Иммуноглобулины IgA являются основным классом антител в секретах (молоке, слизи, слезах, секретах дыхательных путей и кишечника). Эти белки существуют либо в виде мономера (как IgG), либо чаще в виде димера, содержащего дополнительно одну J-цепь и еще одну полипептидную цепь, называемую секреторным компонентом (рис. 119). Секреторный компонент синтезируется эпителиальными клетками и первоначально находится на внешней поверхности этих клеток, где он служит в качестве рецептора для связывания IgA из крови. Образующийся комплекс (IgA — секреторный компонент) поглощается клетками путем эндоцитоза, переносится через цитоплазму эпителиальных клеток и выделяется в секреты. Дополнительно к этой транспортной роли секреторный компонент может также предохранять молекулу IgA от деградации протеолитическими ферментами в секретах. [c.215]

    Вильямсон и Аллисон [13] сделали попытку усовершенствовать стадию иммунопреципитации с помощью метода Лорелла [63], заключающегося в проведении электрофореза антигена в гелях агарозы, включающих антитела. Согласно предложенной методике, белки после разделения переносят на полоску фильтровальной бумаги, которую затем помещают на слой агарозы с антителами, и проводят электрофорез. Таким путем в сыворотке мыши удалось обнаружить до 20 компонентов [13, 64 В другом варианте удаляют лишний сефадекс по Хансону [14 а затем осторожно переносят весь гель агарозы с антителами на полоску сефадекса. По такой методике выполнен анализ молекулярновесового распределения а-липопротеина нормальной сыворотки [65], приведенный на рис. 9. [c.275]

    Белки выполняют поразительно много разнообразных заданий. Почти все химические реакции в организме катализируются особой группой белков, называемых ферментами. Расщепление питательных веществ для генерирования энергии и синтез новых клеточных структур включают тысячи химических реакций, возможность протекания которых обеспечивается белковым катализом. Белки также выполняют роль переносчиков, например гемоглобин переносит кислород от легких к тканям. Мышечные сокращения и внутриклеточные движения — это взаимодействие молекул белков, чье предназначение состоит в осуществлении координированных движений. Еще одна группа белковых молекул, так называемые антитела, защищает нас от чужеродных веществ, таких как вирусы, бактерии и клетки других организмов. Активность нашей нервной системы также зависит от белков, которые получают, передают и собирают информацию из внешнего мира. Белки — это также гормоны, управляющие ростом клеток и координирующие их активность. [c.116]

    Подготовка исследуемой на антитела сыворотки для разрушения гемолизинов сыворотку в объеме 1—0,5 мл инактивируют при -Ьбе С в течение 30 мин в аппарате для инактивации сывороток или водяной бане, затем разводят физиологическим раствором 1 2 и 3 раза адсорбируют осадком отмытых эритроцитов барана. Для этого на 1 мл разведенной сыворотки добавляют 1 каплю осадка, перемешивают и инкубируют в течение 20 мин при комнатной температуре. После инкубации эритроциты осаждают центрифугированием при 1500 об/мин в течение 5—7 мин, сыворотку переносят в чистую пробирку и снова добавляют 1 каплю осадка эритроцитов. [c.218]

    Некоторые гормоны тоже представляют собой белки. Эти удивительные продукты секреторной активности эндокринных органов переносятся кровью в бесконечно малых количествах к тканям, где они играют решающую роль в регуляции интенсивности и направления обмена. Есть еще белки — антитела крови, которые защищают организм от вирусов (тоже белков) и различных вредных веществ, выделяемых болезнетворными бактериями. Наконец, гены — основные единицы наследственности — содержат, как полагают, особый вид белка, называемый нуклеопротеидом. [c.65]


    Ферменты Структурированные Респираторные Антитела Гормоны Нуклеопротеины Катализ гидролиз, окисление, синтез Волосы, шерсть, перья, мускулы, шелк и т. п. Перенос и накопление кислорода (гемоглобин) Защита организма против инородных тел (бактерий и вирусов) Управление метаболизмом — обменом веществ Управление передачей наследственности, синтез белков (хромосом) [c.271]

    Простые глико- и липопротеиды плазмы крови были разделены больше чем на двадцать пять фракций. Эти белки участвуют в образовании тканей, построении и переносе ферментов, гормонов, антител и продуктов обмена веществ. Основную часть белков крови составляют альбумины, довольно много также глобулинов и фибриногена. Альбумины образуют комплексы с веществами самых различных типов — с кислотами, сложными эфирами, сульфамидными препаратами — и разносят эти вещества по всем клеткам тела. а-Глобулины и Р-глобулины дают комплексы с нерастворимыми в воде веществами — холестерином, жирными кислотами, фосфолипидами и каротиноидами. у-Глобулины содержат антитела, которые защищают организм от инфекций. Фибриноген принимает участие в процессе свертывания крови. [c.360]

    Приготовление иммуносорбента. Br N-активированную сефарозу (I г) обрабатывают, как обычно (с. 297). Полученный гель (3,5 мл) быстро промывают бикарбонатным буфером (pH 8,3) и вносят в раствор антител (20 мг антител в 10 мл бикарбонатного буфера). Инкубируют 2 ч при комнатной температуре, осторожно перемешивая механической мешалкой. Гель промывают в 100 мл того же буфера и переносят для блокирования оставшихся активных групп матрицы в 20 мл глицинового буфера 0,2 М, pH 8. Инкубируют 2 ч при комнатной температуре, постоянно осторожно перемешивая механической мешалкой. На воронке гель отмывают от несвязавшихся иммуноглобулинов и глицина бикарбонатным буфером (pH 8,3), затем ацетатным буфером, pH 4. Цикл повторяют, затем отмывают фосфатным буфером и хранят в нем при 4 С. [c.325]

    Изучение проницаемости внутренней мембраны митохондрий для ионов Са + привело к представлению о существовании в митохондриях специфической транспортной системы. Ее активность ингибируется низкими концентрациями рутениевого красного, катионов семейства лантапидов и гексаминокобальта. Транспорт Са + специфически ингибируется антителами на митохондриальный гликопротеин, который может быть легко экстрагирован из митохондрий с помощью осмотического щока в присутствии ЭДТА. Иммунологические данные не оставляют сомнений в участии этого гликопротеина (м. м. 33 000 Да) в связывании и (или) переносе Са + через мембрану. Система транспорта Са + в митохондриях катализирует также зависимое от энергии поглощение других двухвалентных катионов, но ее специфичность па- [c.453]

    Образование и отбор гибридных клеток Первый шаг в процессе получения гибридной клеточной линии, продуцирующей антитела одного типа, состоит во введении мышам антигена. После ряда иммунизаций, проведенных в течение нескольких недель, проверяют, произошло ли развитие у животных иммунного ответа. Если ответ развился, то животных умерщвляют, извлекают селезенку, промывают ее, измельчают и несильно встряхивают для высвобождения единичных клеток, среди которых находятся и антителопродуцирующие В-клетки. Взвесь клеток селезенки смешивают со взвесью миеломных клеток, дефектных по гипоксантин-гуанин-фосфорибозилтрансферазе (НОРКТ ). Комбинированную взвесь в течение нескольких минут инкубируют в 35%-НОМ полиэтиленгликоле, а затем переносят в среду, содержащую гипоксантин, аминоптерин и тимидин (среда ГАТ). [c.185]

    Теперь необходимо идентифицировать гибридные клетки, вырабатывающие антитела к иммунизирующему антигену. Для этого обычно проводят скрининг культуральных сред, содержащих секретируемые антитела. Среду из тех лунок, в которых есть растущие клетки, отбирают и переносят в лунки другой микротитровальной плашки, предварительно покрытые слоем молекул антигена-мишени. Если в культуральной среде находится антитело (первое антитело), распознающее один из эпитопов данного антигена, то оно свяжется с антигеном и останется в лунках после их промывания. Затем в лунки добавляют второе антитело, специфичное к мышиным антителам. Оно будет присоединяться к любому первому антителу, связанному с антигеном. [c.185]

    Чтобы определить, произошло ли лигирование, 5 -конец зонда X метят биотином, а З -конец зонда V — дигоксигенином, низкомолекулярным соединением, связывающимся с соответствующим антителом. После гибридизации и лигирования проводят денатурацию ДНК для высвобождения гибридизовавшегося зонда и переносят смесь в небольшую пластиковую лунку, покрытую стрептавидином. Лунку промывают, чтобы удалить весь материал, кроме связавшегося со стрептавидином биотинилированного зонда. Затем добавляют в лунку антитела к дигоксигенину, предварительно соединенные со щелочной фосфатазой. После промывания, в ходе которого происходит удаление несвязанного конъюгата, добавляют бесцветный хромогенный субстрат. Окрашивание раствора в лунке свидетельствует о связывании антитела к дигоксигенину с зондом, меченным дигоксигенином, т. е. о том, что этот зонд был лигирован с зондом, меченным биотином. Если же окрашивания не происходит, значит лигирования не было. [c.198]

    Показано, что обработка цитохромоксидазы дициклогексил-карбодиимидом (D ) приводит к потере протон-транслоцирую-щей активности, а то аремя как транспорт электронов практически не затрагивается. D в данном случае модифицирует главным образом остатки Glu-90 субъединицы III. Этот район полипептида расположен внутри мембраны и структурно подобен D -связывающему участку протеолипида Н -АТФазы. Потеря протон-транслоцирующей активности происходит под действием антител к 111 субъединице. Препараты цитохромоксидазы. из которых избирательно удалена субъединица 111 (например, с помощью хроматографии комплекса на ДЭАЭ-агарозе), не способны к переносу протонов после реконструкции в липосомы транспорт электронов при этом не нарушается. [c.617]

Рис. 17-58. Схема эксперимента, который впервые показал, что Т-клепи, реагирующие с какой-то антигенной детерминантой макромолекулы, необходимы для того, чтобы помогать В-клеткам вырабатывать антитела к другой антигенной детерминанте той же макромолекулы. В этом эксперименте смесь Т- и В-лимфоцитов животного, иммунизированного комплексом ДНФ с белком X (ДНФ-Х), ие вырабатывала антител к ДНФ после переноса в организм облученного животного, которому вводили ДНФ в комплексе с другим белком V (ДНФ-У). Одиако те же самые В-клетки начинали вырабатывать антитела к ДНФ, если облученному животному вводили также Т-мепеи от животного, предварительно иммунизированного одинм только белком У. В отличие от эксперимента, показанного иа рис. 17-57, условия здесь были тагами, что неиммунизированные (чистые) лимфоциты, введенные организм облученной мыши к впервые встретившиеся с анти- ном, не вырабатывали заметных количеств антител. Рис. 17-58. <a href="/info/122821">Схема эксперимента</a>, который впервые показал, что Т-клепи, реагирующие с какой-то <a href="/info/97310">антигенной детерминантой</a> макромолекулы, необходимы для того, чтобы помогать В-<a href="/info/1411976">клеткам вырабатывать</a> антитела к другой <a href="/info/97310">антигенной детерминанте</a> той же макромолекулы. В этом эксперименте смесь Т- и В-лимфоцитов животного, иммунизированного комплексом ДНФ с белком X (ДНФ-Х), ие вырабатывала антител к ДНФ <a href="/info/1896920">после переноса</a> в организм <a href="/info/1355604">облученного животного</a>, которому вводили ДНФ в комплексе с <a href="/info/915815">другим белком</a> V (ДНФ-У). Одиако те же самые В-клетки начинали вырабатывать антитела к ДНФ, если <a href="/info/1355604">облученному животному</a> вводили также Т-мепеи от животного, предварительно иммунизированного одинм <a href="/info/1663383">только белком</a> У. В отличие от эксперимента, показанного иа рис. 17-57, условия здесь были тагами, что неиммунизированные (чистые) лимфоциты, <a href="/info/1277836">введенные организм</a> <a href="/info/1355600">облученной мыши</a> к впервые встретившиеся с анти- ном, не вырабатывали заметных количеств антител.
    Определяющую роль в развитии генетики клеток растений ш млекопитающих должно сыграть внедрение метода слияния клеток. Уже сегодня важные средства диагностики моноклональные антитела — получают с помощью линий клеток-гибри-дом возможно, они внесут свой вклад и в развитие терапии. Обычным способом скрещивания у видов Streptomy es стало слияние протопластов, но при работе с грибами этот метод имеет пока второстепенное значение. Открытие межъядерного переноса генов у грибов позволит более сознательно использовать метод слияния протопластов. Есть основания считать, что генетическая инженерия привнесет важные изменения в медицину и сельское хозяйство, и в немалой степени потому, что технология рекомбинантных ДНК позволит нам глубже помять главные молекулярно-биологические особенности клеток растений и животных. Этот подход уже позволяет получать ин- формацию о процессах, лежащих в основе таких сложных для лечения болезней, как малярия и болезнь Чагаса. [c.323]

    СОСТОИТ из нескольких гетерогенных компонентов, к которым относится, в частности, у-глобулиновая фракция, или фракция антител. Около 40% крови приходится на эритроциты, которые в свою очередь на 35% состоят из гемоглобина — белка с молекулярным весом 64 500. Роль эритроцитов сводится просто к тому, чтобы не дать гемоглобину диффундировать из кровяного русла. Нормальный гемоглобин взрослого человека, обозначаемый символом НЬА, состоит из четырех по.липептидных цепей двух одинаковых а-цепей, каждая из которых содержит 141 аминокислотный остаток, и двух одинаковых более длинных р-це-пей, содержащих по 146 аминокислотных остатков. М-концевые участки этих цепей имеют следующий состав Вал-Лей-Сер-Про-Ала-Асп-Лиз-(а-цепь) и Вал-Гис-Лей-Тре-Про-Глу-Глу-Лиз-(р-цепь). С каждой цепью соединена также группа гема, несущая атом железа. Таким образом, в одной молекуле гемоглобина имеется четыре гемогруппы. Железо находится в геме в состоянии двухзарядного иона Ре +. Может возникнуть вопрос, есть ли смысл приписывать молекуле гемоглобина структуру гРа Не проще ли считать ее димером ар Однако при нормальных условиях роль переносчика кислорода в организме играет именно структура ааРг, простой димер ар способностью переносить кислород, по-види мому, не обладал бы (см. разд. 5 гл. XXII). Ряд других данных, в том числе данные по титрованию и равновесию диссоциации, о которых пойдет речь ниже, также свидетельствуют в пользу структуры агРг как наиболее простой структурной единицы гемоглобина. Пространственное строение этой единицы будет детально рассмотрено в разд. 2 гл. XV. [c.222]

    Ерне [1 ] предположил, что в организме постоянно образуются молекулы глобулина, очень разнообразные по конфигурации и, следовательно, по специфической реактивности. Некоторые из этих молекул случайно имеют конфигурацию, дополнительную к поверхностным группам каких-либо антигенов. Это нормальные антитела . Если антиген попадает в кровь, то он соединяется с молекулами, случайно имеющими соответствующую специфичность. Подобные комплексы фагоцитируются и переносятся к клеткам, образующим антитела. Затем антиген отделяется и, вероятно, выводится, а клетка, по неясным еще причинам, начинает вырабатывать молекулы глобулина, подобные только что введенной молекуле. Попадание в кровь этих новых специфических глобулинов обусловливает увеличение количества антител. [c.42]

    Грабар [3] полагает, что способность белков плазмы соединяться с различными веществами объясняет одну из важных физиологических функций — транспортную. Согласно этому взгляду, роль -глобулиноа при переносе липидов аналогична той роли, которую играют антитела при их соединении с антигенами. [c.82]

    В Простых случаях возможно аналитическое решение в более сложных случаях для определения формы профиля седиментации применяется численное интегрирование. Джилберт и Джилберт [25] на примере реакций антиген — антитело проанализировали, какого рода данные можно получить в экспериментах с переносом вещества. Они вычисляли распределения концентраций [c.168]


Смотреть страницы где упоминается термин перенос антител: [c.515]    [c.516]    [c.147]    [c.304]    [c.308]    [c.302]    [c.68]    [c.500]    [c.81]    [c.592]    [c.44]    [c.381]    [c.38]    [c.187]    [c.19]    [c.389]    [c.39]    [c.215]    [c.76]    [c.214]    [c.391]    [c.207]   
Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.25 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Антитела



© 2025 chem21.info Реклама на сайте