Аланин в крови

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса—глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезаминированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи. [c.548]

Функциональное значение трансаминирования в различных тканях неодинаково. Так, значительная часть азота аминокислот работающей мыщцы приходится на аланин, который синтезируется путем трансаминирования пирувата, образующегося из глюкозы, затем он поступает в кровь и поглощается печенью, где вновь в процессе непрямого дезаминирования превращается в пируват, который вовлекается в процесс глюконеогенеза, а аминогруппа утилизируется в печени с образованием мочевины. Таким образом, аланин, по-видимому, в плазме крови является главной транспортной формой азота, а в печени служит ключевым предщественником глюкозы белкового происхождения (рис. 24.6). [c.378]

Рис. 19-14. Глюкозо-аланиновый цикл. Этот цикл выполняет две функции 1) переносит аминогруппы из скелетных мышц в печень, где они превращаются в мочевину, и 2) обеспечивает работающие мышцы глюкозой, поступающей с кровью из печени, где для ее образования используется углеродный скелет аланина.

Печень участвует также в метаболизме аминокислот, поступающих время от времени из периферических тканей. Спустя несколько часов после каждого приема пищи из мышц в печень поступает аланин в печени он подвергается дезаминированию, а образующийся пируват в результате глюконеогенеза превращается в глюкозу крови (разд. 19.12). Глюкоза возвращается в скелетные мышцы для восполнения в них запасов гликогена. Одна из функций этого циклического процесса, называемого циклом глюкоза-аланин, состоит в том, что он смягчает колебания уровня глюкозы в крови в период между приемами пищи. Сразу после переваривания и всасывания углеводов пищи, а также после превращения части гликогена печени в глюкозу в кровь поступает достаточное количество глюкозы. Но в период, предшествующий очередному приему пищи, происходит частичный распад мышечных белков до аминокислот, которые путем переаминирования передают свои аминогруппы на продукт гликолиза пируват с образованием аланина. Таким образом, в виде аланина в печень доставляется и пируват, и КНз. В печени аланин подвергается дезаминированию, образующийся пируват превращается в глюкозу, поступающую в кровь, а КНз включается в состав мочевины и выводится из организма. Возникший в мышцах дефицит аминокислот в дальнейшем после еды восполняется за счет всасываемых аминокислот пищи. [c.754]

Алании и глутамин в крови. В плазме крови содержатся все аминокислоты, необходимые для синтеза белков в организме, но в разных количествах. При этом концентрации двух аминокислот, а именно аланина и глутамина намного выше, чем остальных. Объясните возможные причины высокого содержания этих двух аминокислот. [c.777]

Пиримидиновые основания в конечном счете превращаются в аминокислоту -аланин, углекислый газ и аммиак. Кроме того, азотистые основания частично идут на синтез нуклеопротеидов. Пентозы окисляются в тканях до углекислого газа и воды. Фосфорная кислота идет на построение органических веществ мышц, костей, крови и других тканей, избыток фосфорной кислоты выводится из организма с мочой. [c.230]

В петлю тонкого кишечника кошки венозная кровь, оттекающая от петли, богаче L-аланином, чем D-аланином [14, 15] такие же результаты были получены с рацемическим фенилаланином и лейцином [13]. В исследованиях этого рода показано также, что L-глутаминовая и L-аспарагиновая кислоты не поглощаются из кишечника против градиента концентрации [17]. [c.166]

На экскрецию аминокислот в значительной мере влияет степень их реабсорбции в почечных канальцах [47—54, 235]. В норме реабсорбции в канальцах подвергаются значительные количества аминокислот — тем большие, чем выше уровень аминокислот в крови. Экспериментальные исследования о почечной реабсорбции проведены преимущественно на собаках во многих опытах применялись рацемические аминокислоты. Полученные данные говорят о том, что аргинин, лизин и глутаминовая кислота труднее подвергаются реабсорбции, чем глицин, аланин, изолейцин, валин, треонин, триптофан, фенилаланин и метионин. Отмечено, что при реабсорбции существуют конкурентные отношения между креатином и аминокислотами (например, глицином или аланином), тогда как глюкоза с аминокислотами не конкурирует. Высказано предположение, что реабсорбция аминокислот обеспечивается единым механизмом, однако исследования, касающиеся цистинурии (см. ниже), наводят на мысль о наличии особого механизма для реабсорбции [c.467]

Первичным сигналом, вызывающим увеличение синтеза глутамата. аланина, глицина и пролина. служит временное изменение концентрации солей, отражающее изменения в осмолярности крови. [c.138]

Клиническое значение определения активности трансаминаз. Широкое распространение и высокая активность трансаминаз в органах и тканях человека, а также сравнительно низкие величины активности этих ферментов в крови послужили основанием для определения уровня ряда трансаминаз в сыворотке крови человека при органических и функциональных поражениях разных органов. Для клинических целей наибольшее значение имеют две трансаминазы —аспартат-аминотрансфераза (АсАТ) и аланин-аминотрансфераза (АлАТ), катализирующие соответственно следующие обратимые реакции [c.439]

Антифризный белок (Antifreeze protein) Богатый аланином белок, вырабатываемый в печени некоторых водных организмов и предотвращающий замерзание плазмы крови. Обнаружен также в клетках некоторых насекомых, растений и бактерий, где он регулирует образование кристаллов льда при низких температурах. [c.544]

После того как в мыщцах истощается запас гликогена, основным источником пирувата становятся аминокислоты, образующиеся после деградации белков. При этом более 30% аминокислот, поступающих из крови в печень, приходится на аланин — одну из гликогенных аминокислот, углеродный скелет которой используется в печени как предшественник для синтеза глюкозы. Механизм превращения мышечных аминокислот в аланин, схема его участия в глюконеогенезе представлены в гл. 24. Другим источником пирувата является лактат, который накапливается в интенсивно работающих мышцах в процессе анаэробного гликолиза, когда митохондрии не успевают реокислить накапливающийся НАДН. Лактат транспортируется в печень, где снова превращается в пируват, а затем в глюкозу и гликоген. Этот физиологический цикл (рис. 20.2) называют циклом Кори (по имени его первооткрывателя). У цикла Кори две функции — сберечь лактат для последующего синтеза глюкозы в печени и предотвратить развитие ацидоза. [c.273]

АсАТ (1-аспартат 2-оксоглутаратаминотрансфераза) и АлАТ (Ь-аланин 3-оксоглутаратаминотрансфераза) обладают различной активностью в разных органах. Так, наибольшая активность АсАТ наблюдается в сердечной мышце, а АлАТ — в ткани печени. В сыворотке крови в норме активность аминотрансфераз очень низка и заметно повышается при нарушении целостности мембран печени или сердечной мышцы. Поэтому определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови является важным тестом для диагностики целого ряда тяжелых заболеваний, например инфаркта миокарда, вирусного гепатита, цирроза печени и др. [c.86]

Набор химических реактивов для определения активности аспартат-аминотрансферазы и аланин-аминотрансферазы в сыворотке крови ТУ 6-09-3918—75 [c.381]

Разделение при помощи биохимических реакций. Некоторые плесени, бактерии и дрожжи нри их произрастании на средах, содержащих рацемические смеси, потребляют или превращают практически полностью только один из антиподов, причем в растворе остается второй антипод. Чернильная плесень — Peni illium glau um, при выращивании на растворе, содержащем ( )-виннокислый аммоний, ассимилирует только (-Ь)-виннокислый аммоний, не затрагивая (—)-виннокислый аммоний (Пастер, 1851 г.). Аналогичным образом чернильная плесень потребляет (—)-молочную, (—)-глицериновую и (—)-миндальную кислоты, а из аминокислот (-(-)-аланин, (—)-лейцин и (—)-аспарагиновую кислоту. Высшие животные ведут себя аналогичным образом по отношению к рацемическим смесям. При введении в кровь морской свинки соли ( )-яблочной кислоты через мочу удаляется только (-1-)-яблочная кислота. [c.131]

Из кривой титрования аланина (рис. -10) мыцщаж Цодаа. одном важном факте эта амшокислота проявляет буферные свойства "в двух обЯ тЖ рН (см. рис. 4-10). Одна из них определяется сравнительно плоским участком кривой по обе стороны от точки, соответствующей рК 2,34, откуда следует, что аланин должен быть хорошим буфером вблизи pH 2,34. Другая буферная зона расположена между значениями pH 8 7 и 10,7. Отметим также, что при значении pH около 7,4, характерном для межклеточной жидкости и крови, аланин является плохим буфером. [c.121]

В медицине определение аланин-транс-аминазы и аспартат-трансаминазы в сыворотке крови служит важным методом диагностики и оценки результатов лечения при инфаркте миокарда. Этот же метод используется и для обнаружения токсического действия некоторых химических реактивов (дополнение 19-1). [c.574]

Аланин-трансаминаза (называемая также глутамат-пируват—трансаминазой, ГПТ) и аспартат-трансаминаза (называемая также глута-мат-оксалоацетат—трансаминазой, ГОТ) играют важную роль в диагностике заболеваний сердца и печени. Тромбоз какой-либо из ветвей коронарной артерии вызывает местную аноксию и в конечном итоге отмирание одного из участков сердечной мышцы, так называемый инфаркт миокарда. При этом заболевании аланин-трансаминаза и аспар-тат-трансаминаза вместе с другими ферментами выходят из поврежденных клеток миокарда и попадают в кровоток. Определение в сыворотке крови концентрации этих двух трансаминаз и еще одного фермента миокарда, креатинкиназы, может дать ценную информацию о степени тяжести и о стадии повреждения сердечной мышцы. Креа-тинкиназа-первый фермент миокарда, появляющийся в крови после приступа ишемической болезни. Он также быстро исчезает из крови. Во вторую очередь появляется ГОТ, а затем ГПТ. Из поврежденных клеток миокарда или из клеток, испытывающих недостаток кислорода, выходит наружу и попадает в кровоток также и лактатдегидрогеназа. [c.575]

В кровь И доставляется кровью к печени. Здесь он под действием аланин-транс-аминазы передает свою аминогруппу а-кетоглутарату, в результате чего образуется глутамат. Далее этот глутамат в реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой, дезаминируется с образованием а-кетоглутарата и аммиака, который в печени превращается в мочевину. [c.588]

Выбор такого соединения, как аланин, для переноса аммиака из напряженно работающих скелетных мышц в печень-это еще один наглядный пример принципа экономии, действующего в живых организмах. При тяжелой работе в сокра-щаюхцихся скелетных мышцах образуется не только аммиак, но еще и большие количества пирувата, представляющего собой продукт гликолиза. Оба этих продукта должны быть доставлены в печень, где аммиак превратится в мочевину и в такой форме будет выведен из организма, а из пирувата ресинтезируется глюкоза, которая через кровь будет возвращена в мышцы. Животные нашли путь, в котором один цикл решает обе проблемы в этом цикле аммиак соединяясь с пируватом, образует аланин-нетоксичную нейтральную аминокислоту, которая через кровь направляется в печень и уже здесь подвергается дальнейшим превращениям (рис. 19-14). [c.588]

В настоящее время в составе глобина обнаружены следующие аминокислоты а) моноаминокислоты — аланин, валин, лейцин, серии, цистин, глютаминовая кислота б) диаминокислоты — аргивин и лизин в) араматические гомоциклические — фенилаланин и тирозин 2) ароматические гетероциклические — триптофан, гистидин, пролин и оксипролин (см. П. А. Кор ж у е в. Эволюция дыхательной функции крови. М.— Л., Изд-во АН СССР, 1949, стр. 27). [c.165]

Интересны данные о содержании аминокислот в плазме крови человека [326]. Главным аминокислотным компонентом плазмы является глутамин на его долю приходится около Д всего содержания аминокислот. Глутаминовая и аспарагиновая кислоты присутствуют в плазме в сравнительно небольшом количестве. Содержание аланина, валина, пролина и лизина выше, чем остальных аминокислот. Наконец, заслуживает внимания наличие в плазме аспарагина, орнитина, цитруллина и таурина. [c.63]

Аминокислоты можно получить из природных материалов или приготовить путем химического синтеза. В первом случае обычно получают Ь-изомеры аминокислот аминокислоты, полученные методами химического синтеза (за исключением глицина, р-аланина и т. п.), представляют собой рацематы. Способы выделения аминокислот многообразны, и этому вопросу посвящена весьма обширная литература. Некоторые белки служат хорошим сырьем для получения определенных аминокислот клейковина (глютен) пшеницы служит основным сырьевым материалом для производства Ь-глутаминовой кислоты глютен кукурузы — хороший источник для выделения Ь-лейцина и Ь-тирозина Ь-ар-гинин можно получить из желатины и из крови. Продажные препараты Ь-аспарагина получают из побегов спаржи (ср. [14]). [c.91]

Процессу всасывания аминокислот в кишечнике посвящен ряд исследований. В опытах на интактных животных было показано, что содержание аминного азота в крови быстро нарастает после приема отдельных аминокислот (например, глутаминовой кислоты, лейцина) [6, 7]. В некоторых исследованиях [8—10] получены данные, согласующиеся с механизмом всасывания путем простой диффузии, однако очевидно, что существует и механизм активного всасывания. Так, было найдено, что всасывание аланина, глицина и валина не пропорционально концентрации этих аминокислот в просвете кишечника [11]. Далее, установлено, что при внесении растворов DL-аминокислот в изолированную петлю тонкого кишечника крысы L-изомеры аминокислот поглощаются со значительно большей скоростью, чем соответствующие D-изомеры [12]. В других опытах с препаратами тонких кишок также было отмечено более быстрое всасывание L-аминокислот по сравнению с их D-изомерами [13—20]. Так, например, после внесения рацемического аланина [c.165]

Гиетидин, одна из незаменимых аминокислот, является важным производным имидазола. Структура его подтверждена синтетически и реакциями расщепления он представляет собой р-(4-имид-азолил)-аланин. Гистидин открыт впервые Косселем (1896 г.) он входит в состав всех настоящих белков. Особенно богат им белок крови, который содержит до 10% гистидина. Растительные болкп содержат 2—3"о гистидина. [c.598]

Шоффиниельс и его сотрудники, кратковременное повышение внутриклеточных концентраций ионов (отражающее соответствующий сдвиг в крови) должно, по-видимому, активировать ГДГ и тем самым приводить к повышению содержания свободной глутаминовой кислоты в клетке, а также содержания аланина, глицина и пролина. Таким образом, в клетке происходит передача ряда высокоспецифическпх регуляторных сообщений (рис. 44). [c.138]

Первичным событием здесь является активация глутаматдегидрогеназы ионами известно, что этот фермент активируют как катионы, так и анионы, но механизм их действия различен. Образующийся в результате реакции глутамат служит донором аминогрупп для синтеза аланина и глицина (что способствует образованию этих двух аминокислот в тех случаях, когда возросшие концентрации ионов в крови должны быть осмотически уравновешены повышением содержания аминокислот внутри клетки). Обе аминокислоты, аланин и глицин, так же как и серии, тормозят по принцииу обратной связи реакцию глутамин-синтетазы — важный путь дальнейшего использования глутамата в результате этого концентрация глутамата может еще больше возрастать и он может использоваться для дополнительного синтеза аланина и глицина. Такого рода взаимодействия ведут к экспоненцио.льному повышению концентраций всех четырех аминокислот — глутаминовой кислоты, аланина, серина и глицина (рис. 44) первоначальным сигналом для запуска этого регуляторного каскада может быть что-то очень простое, вроде, например, изменения концентрации Ыа+ или С1 , происходящего сначала в окружающей среде, а затем в крови и, наконец, в клетке. Система этого тина является автокаталитической и автоматической изменение внешней солености очень быстро приводит к надлежащему сдвигу внутриклеточной концентрации аминокислот, поддерживающему осмотический баланс (а тем самым и постоянство объема клетки). [c.139]

У моллюсков литоральной зоны, например, пируваткиназа, подобно гомологичному ферменту из других источников, обнаруживает явную потребность в К . Так как пируват — непосредственный предшественник аланина, степень активации пируваткиназы внутриклеточными ионами К могла бы также отражать изменения в ионной концентрации крови и окружающей морской воды. Еще важнее то, что аланин действует как конкурентный ингибитор пируваткиназы и поэтому служит чувствительным сигналом обратной связи, регулируюи им свой собственный синтез из пирувата. Точно так же пролин регулирует собствен- ный синтез из глутамата. [c.139]

Френкель-Конрат при отщеплении N-концевых аминокислот по способу Эдмана (см. стр. 171). Этим методом было подтверждено наличие С-концевого аланина у альбумина сыворотки крови лошади. Очень часто вследствие побочных реакций получают низкие выходы 2-тиогидантоинов по-видимому, идентификацию отщепляемой аминокислоты лучше осуществить путем сопоставления аминокислотного состава исходного и укороченного пептида или белка (т. е. по разности). Фокс и др. показали [51], что аминокислоты лизоцима (кроме С-концевого остатка) не разрушаются при обработке по методу Шлака и Кампфа точный аминокислотный анализ после кислотного гидролиза показал потерю 1 остатка лейцина на 1 моль лизоцима (мол. вес 14 700). [c.210]

Физико-химические свойства антител очень близки к физикохимическим свойствам [ глобулинов нормальной сыворотки. В большинстве случаев их изоэлектрическая точка лежит около pH 6 [38]. Молекулярный вес антител крови кроликов и обезьян равен 157 ООО, а крови лошади, овцы и быка 920 ООО [39]. При гидролизе антител получаются те же самые аминокислоты, которые удается обнаружить в гидролизате нормальных т-глобули-нов [40]. В глобулинах нормальной сыворотки кролика и в антителах крови кроликов аминокислоты расположены в одной и той же последовательности. Оба белка содержат аспарагиновую кислоту, валин, лейцин, а на концах пептидных цепей находится аланин со свободной аминогруппой [41]. [c.335]

Согласно данным Николя [1614], образующийся при триптическом отщеплении от цепи В сначала С-концевого аланина, а затем гептапептида дез-(октапептид 2з-зо)-инсулин обладает 95% активности природного инсулина (уменьшение содержания сахара в крови кролика). Однако позднее Янг и Карпентер [2610], а также Карпентер и Баум [462] не смогли воспроизвести эти результаты. Они показали, что дез-(октапептид)-инсулин, как и его смесь с гептапептидом, обладает по сравнению с инсулином всего лишь 4% активности в судорожном тесте на мышах активность дез-(октапептид)-инсулина в тесте на понижени. [c.471]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология