Глутаминовая кислота рацемизация

Расщепление рацемата по этому методу происходит самопроизвольной кристаллизацией при затравливании оптически чистыми кристаллами, причем вьшавшая в осадок о-глутаминовая кислота после рацемизации снова вводится в процесс. В настоящее время в мире ежегодно производится - 250 ООО т глутамата натрия, причем большую часть составляет продукт, полученный синтетически. [c.43]

Азидный метод особенно ценен тем, что в общем случае он свободен от рацемизации при проведении реакции только в мягких щелочных условиях, а также поскольку количество защитных групп в полифункциональных боковых радикалах сведено к минимуму, Гидроксигруппы (серина, треонина и тирозина) и боковые цепи (аспарагиновая и глутаминовая кислоты), а также концевые карбоксигруппы аминокомпоненты в процессе пептидного синтеза, проводимого в частично водной среде, могут оставаться незащищенными. [c.402]

Анализ белков.— Белки обычно гидролизуют кипячением с 20%-ной соляной кислотой или 35%-иой серной кислотой. Щелочной гидролиз сопровождается глубокой рацемизацией и применяется только при определении триптофана и тирозина, чувствительных к минеральным кислотам. Ферментативный гидролиз протекает медленно и, вероятно, не полностью, однако он не осложняется деструкцией лабильных продуктов, образующихся при гидролизе. Если аспарагиновая и глутаминовая кислоты присутствуют в белке в виде амидов, то кислотный гидролиз превращает амидный азот в соответствующие аммонийные соли. Методом Кьельдаля определяют количество общего азота содержание амидного азота устанавливают подщелачиванием аликвотной порции и отгонкой аммиака в отмеренный объем титрованной кислоты. В этом случае количество аммиака соответствует количеству присутствующих в белке амидов дикарбоновых аминокислот. [c.640]

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты образуют трифтор-ацетилированные внутримолекулярные ангидриды без рацемизации [2490, 2496]. [c.31]

ОТ 3 до 7 буферные соли удаляли возгонкой при 40°. Все аминокислоты, за исключением метионина, были получены аналитически чистыми, с выходом в среднем около 60%. При гидролизе около 50% цистина подверглись рацемизации. Были использованы также летучие кислоты. Аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту и тирозин Хере и сотр. [17] выделяли при помощи колонки с дауэкс [c.82]

Первой аминокислотой, выделенной из белков в оптически активном виде, была аспарагиновая кислота, оптическое вращение которой было определено Пастером . Вслед за этим из белков была выделена оптически активная глутаминовая кислота , лейцин и цистеин , фенилаланин . Условием выделения оптически активных аминокислот является проведение гидролиза в кислой среде, в то время как при щелочном гидролизе в результате рацемизации образуются оптически неактивные аминокислоты. [c.587]

Анализ белков. — Белки обычно гидролизуют кипячением с 20,%-ной соляной кислотой или 35%-ной серной кислотой. Щелочной гидролиз сопровождается глубокой рацемизацией и применяется толыко лри определении триптофана и тирозина, чувствительных к минеральным кислотам. Ферментативный гидролиз протекает медленно и, вероятно, не полностью, однако он не осложняется деструкцией лабильных продуктов, образующихся ири гидролизе. Если аспарагиновая и глутаминовая кислоты присутствуют в белке в виде амидов,, то кислотный гидролиз превра1цает амидный азот в соответствующие аммонийные соли. Методом Кьельдаля определяют количество общего- [c.654]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Рацемизация. Протон может быть вновь присоединен в исходное а-положение, но уже иестереоспецифично. Рацемазы, катализирующие реакции этого типа, имеют важное значение для бактерий, которые должны синтезировать из соответствующих Ь-изомеров О-аланин и О-глутаминовую кислоту, необходимые для синтеза пептидогликанов. [c.218]

Эта реакция не пригодна для отщепления С-концевых остатков пролина, так как они не образуют тиогидантоин, остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые образуют циклические ангидриды, а не тиогидантоины (аспарагин и глутамин, наоборот, дают тиогидантоины [301]), а также остатков серина, треонина, цистина, аргинина и лизина [19, 301], которые неустойчивы при циклизации или регенерации аминокислоты из тиогидантоинового производного. Таким образом, этот метод находит весьма ограниченное применение для прямого определения строения пептидов и белков. Для определения С-концевого остатка по разности [107] реакция может оказаться более полезной, но ее все же нельзя использовать для определения аспарагиновой и глутаминовой кислот и пролина. Однако путем микробиологического анализа [107], специфичного для остатков /-аминокислот, эти аминокислоты могут быть определены по потере оптической активности на 50% вследствие рацемизации в том случае, когда они являются С-концевыми. [c.247]

Показано, что часть атомов водорода в молекулах глутаминовой кислоты связана прочно [1], тогда как некоторые атомы медленно вступают в обмен при нагревании глутаминовой кислоты с 20%-ной соляной кислотой- - [2]. Соответствующая обменная реакция при 100° заверщается наполовину в течение приблизительно 4 дней. При этом дейтерий не внедряется в положение 2 это видно, во-первых, из того, что введение дейтерия не сопровождается рацемизацией, а во-вторых, из того, что в янтарной кислоте, полученной окислением глутаминовой кислоты, сохраняется весь содержавшийся в ней дейтерий. Наряду с этим показано [2], что глутаминовая кислота, полученная каталитиче-ским гидрированием 2-кетоглутаровой кислоты водородом-Нг в присутствии аммиака, содержит дейтерий в положениях 2 и 3, причем он не может быть удален в результате продолжительного кипячения с 20%-ной соляной кислотой. Следовательно, малоподвижные атомы дейтерия, внедряемые в результате обмена в кислой среде, должны находиться в положении 4. [c.98]

В настоящее время нет убедительных данных о наличии О-аминокислот в составе белков растений и животных. Ввиду того что при кислотном гидролизе белков аминокислоты могут подвергаться некоторой рацемизации, трудно исключить наличие в белках малых количеств О-аминокислот. Не так давно Кегль и Эркслебен [350] сообщали о наличии некоторых О-аминокислот (в особенности О-глутаминовой кислоты) в белках опухолей. Кёгль и его сотрудники высказали предположение, что само возникновение опухолей находится в какой-то связи с присутствием О-аминокислот. Данные Кегля и его сотрудников послужили толчком к большому числу экспериментальных [c.67]

Бактерии обычно используют D-аминокислоты более эффективно, чем высшие животные. Это и не удивительно, так как D-аминокислоты входят в состав клеток бактерий (стр. 67). Кроме того, бактерии значительно легче, чем высшие организмы, приспосабливаются к особым условиям питания. Некоторые бактерии могут использовать D-изомеры аминокислот непосредственно, другие обладают ферментными системами, катализирующими инверсию D-аминокислот путем рацемизации, окисления и реаминирования и, возможно, другими путями. Ценный обзор, посвященный использованию D-аминокислот бактериями и другими организмами, составлен Райдоном [159]. Автор сообщает о 26 видах бактерий, использующих по крайней мере одну из 13 D-аминокислот. Наиболее часто используются D-изомеры валина, аланина, серина, глутаминовой кислоты. [c.138]

Кеннер [1212] предложил использовать в синтезе пептидов в качестве С-защитных групп фениловые эфиры. Они могут быть получены, аналогично другим ариловым эфирам, взаимодействием N-защищенной аминокислоты с дифенилсульфитом или трифенилфосфитом (см. стр. 144). Их можно синтезировать также с помощью хлорангидридного и ангидридного методов [265] в случае N-защищенных пептидов при этом происходит рацемизация. Фениловые эфиры аспарагиновой и глутаминовой кислот получают путем расщепления их внутренних ангидридов под действием фенола. Любой из методов предполагает последующее удаление N-защитных групп. Сложноэфирная связь аминокислоты с фенолом претерпевает полный гидролиз при pH 11 в водном ацетоне или при pH 7,5 при кипячении в водном диоксане в присутствии имндазола. Кипячение фениловых эфиров аминокислот с минеральными кислотами в водном диоксане вызывает рацемизацию [1212]. Клигер и Гибиан [1260] отмечали большую склонность фениловых эфиров к гидразинолизу и образованию амидов (о применении фениловых эфиров в синтезе пептидов см. стр. 149). [c.102]

Если аминокислотным компонентом является глицин (К = И), то смешанный ангидрид (28) под действием триэтиламина превращается в симметричный ангидрид (29). Строение симметричного ангидрида подтверждено его реакцией с анилином с образованием анилида (30). Соответствующие симметричные ангидриды аланина (Н = СНз) или валика [Н = СН(СНз)2] образуются труднее в этом случае преобладает реакция образования азлактона, 2-трифторметил-4-метилоксазолона-5 (31), причем процесс сопровождается рацемизацией. Несимметричный ангидрид трифторацетил-Ь-пролина с трифторуксусной кислотой медленно диспропорционирует с образованием оптически активного симметричного ангидрида трифторацетил-Ь-пролина, а также ангидрида трифторуксусной кислоты [2490]. Аспарагиновая и глутаминовая кислоты образуют трифторацетилированные внутренние ангидриды и при этом не подвергаются рацемизации [2490, 2493]. При реакции рассмотренных выше смешанных ангидридов (28) с бензиловым эфиром глицина происходит дис-пропорционирование до соответствующих симметричных ангидридов. Образовавшийся при этом трифторуксусный ангидрид или присутствующая в реакционной смеси свободная трифторуксусная кислота вызывают переэтерификацию бензилового эфира глицина с образованием бензилового эфира трифторуксусной кислоты. [c.141]

Сравнительно недавно предложен удобный метод отделения пептидов от полимерного носителя, заключающийся в переэтерификации спиртом в присутствии триэтиламина 56] или сильной анионообменной смолы (Б. Гальперн, личное сообщение) . Любым из этих методов можно легко и с хорошим выходом получить метиловые эфиры пептидов. Никакой рацемизации при использовании этих методов переэтерификации не происходит это было показано Гальперном на примере дипептидил-полимеров с помощью газожидкостной хроматографии. Для переэтерификации можно также использовать и более высокомолекуляр-, ные спирты. В то же время следует иметь в виду, что в случае применения метода переэтерификации подобный процесс происходит также с обычными сложными эфирами, образованными ш-карбоксильными группами аспарагиновой и глутаминовой кислот по этому при переэтерификации, как и в случае аммо нолиза, необходимо принимать соответствующие пре дупредительные меры. Применение нитрованного по [c.37]

Для гидролиза белков до составляющих их аминокислот обычно используют хлороводородную кислоту (бМ, 24 ч, 120°С, эвакуированные запаянные ампулы). Однако этот метод не лищеи побочных реакций. Из генетически кодированных аминокислот интенсивно распадается триптофан, в то время как выходы серина и треонина составляют только 90—95%. Может происходить также хлорирование тирозина и образование орнитина из аргинина. Нередко метионин частично превращается в соответствующий сульфоксид, а цистеин полностью окисляется в цистин. Глутамин и аспарагин, естественно, гидролизуются до глутаминовой и аспарагиновой кислот. Использование п-толуолсульфокислоты может повысить выход триптофана [11], однако эту аминокислоту обычно определяют после гидролиза с помощью гидроксида бария. С другой стороны, щелочной гидролиз, помимо того, что вызывает рацемизацию, приводит к больщим потерям серина, треонина, цистеина и аргинина. [c.231]

Смотреть страницы где упоминается термин Глутаминовая кислота рацемизация: [c.411] [c.98] [c.269] [c.241] [c.243] [c.243] [c.75] [c.127] [c.242] [c.246] [c.252] [c.256] [c.378] [c.75] [c.127] [c.242] [c.246] [c.252] [c.256] [c.167] [c.21]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология