УДФ ацетилглюкозамин структура

В настоящее время более чем для 100 ферментов уже получены специфические адсорбенты, представляющие собой ковалентно пришитые к агарозе синтетические низкомолекулярные ингибиторы или субстраты. Например, гексанол-аминные производные UDP и N-ацетилглюкозамина, структуры которых приведены ниже, способны связываться с агарозой, активированной бромцианом, [c.160]

Макромолекула хитина - поли(2-ацетамидо-2-дезокси-р-0-глюкоза) аналогична по структуре целлюлозе. В ангидроглюкоз-ном звене ОН-фуппа у С2 замещена ацилированной амино-фуппой. Таким образом, хитин является полимером М-ацетилглюкозамина. Так же, как и в целлюлозе, элементарные [c.329]

Полисахариды животного происхождения. — Хитин представляет собой полисахарид, образующий твердые панцири ракообразных и насекомых. При полном кислотном гидролизе хитина в жестких условиях образуется почти теоретическое количество уксусной кислоты и )-глюкозамина (2-амино-2-дезокси- )-глюкозы). Гидролиз под действием фермента, встречающегося в кишечнике улитки, приводит к Н-ацетилглюкозамину. Хитин является, таким образом, линейным полимером, сходным по структуре и устойчивости с целлюлозой. [c.576]

Молекула гиалуроновой кислоты построена из очень большого числа остатков глюкуроновой кислоты и ацетилглюкозамина. Ниже приводится структура фрагмента гиалуроновой кислоты. [c.89]

Овомукоид — глюкопротеид, выделенный из белка яиц, — изучен весьма тщательно. При коагуляции яичных белков в результате нагревания овомукоид остается в фильтрате из этого фильтрата он может быть осажден прибавлением этилового спирта. Углеводный компонент этого протеида, составляющий 20% всего соединения [56, 57], содержит 3 молекулы маннозы, 7 молекул ацетилглюкозамина и 1 молекулу галактозы. Таким образом, в состав этого углевода входят 11 остатков моносахаридов, и его структура, вероятно, соответствует следующей формуле [56] [c.235]

Схематическое представление структуры пептидогликана на примере клеточной стенки Staphylo o us aureus в упрощенном виде дано на рис. 12. Углеводные цепи состоят из строго чередующихся остатков ацетилглюкозамина (X) и ацетилмурамовой кислоты (Y), соединенных (3-(I->-4)-связью [c.140]

Высокая прочность клеточных стенок грамположительных н грамотрицательных бактерий обеспечивается наличием структурной сетки, состоящей из аминокислот и сахаров (пептидо-гликан). Полисахаридная цепь образуется из чередующихся фрагментов N-ацетилглюкозамина (NAG) и N-ацетилмурамо-вой кислоты (NAM) (разд. 17.7), связанных 1р—4-связью. Между собой полисахаридные цепи соединяются с помощью разветвленной полипептидной цепи, прикрепляющейся к карбоксильной группе остатка NAM. Похожая на плетеную сумку структура укрепляет изнутри липидную мембрану. Если клетка начинает расти и делиться, то пептидогликан тоже должен растягиваться или видоизменяться. Контроль за синтезом пептидов, образующих стенки новой клетки, осуществляют ферменты, которые и становятся мишенью для р-лактамных антибиотиков. Эти препараты, вероятно, благодаря своей пептидоподобной структуре адсорбируются ферментом и затем ацилируют его активные центры за счет раскрытия р-лактамного цикла, сами превращаясь при этом в неактивные пенициллоиновые кислоты. Повреждения клеточной стенки, возникающие при подавлении активности ферментов, в конце концов приводят к тому, что клетка под действием осмотического давления разрушается. [c.370]

Генетическая основа системы АВО довольно проста. Синтез гликозилтрансферазы кодируется тремя аллелями (разными формами одного и того же гена). У людей группы А этот фермент переносит на концевой участок антигена группы крови N-ацеталгалактозамин фермент, специфичный для В-аллеля, переносит остаток галактозы. Структурные различия этих двух ферментов, обусловливающие специфичность к субстратам, могут быть весьма незначительными. Ген О, по-видимому, кодирует синтез неактивного фермента. Ген Н отвечает за оинтез фуко-зилтрансферазы, которая достраивает антиген, присоединяя a-L-фуко-зу к галактозе в предшествующей структуре. Люди с неактивным геном Н либо имеют редкую группу крови I, либо содержат другой активный ген Le, кодирующий трансферазу, которая обеспечивает присоединение фукозы связью а-1,4 к N-ацетилглюкозамину. Такие люди имеют группу крови Le , тогда как люди с двумя активными генами Н и Le имеют группу крови Le . [c.376]

Однако в завершенных белках такой олигосахаридной структуры, как правило, не встречается. Оказывается, эта структура представляет лишь промежуточную в общем процессе N-гликозилирования белка. Дело в том, что вслед за описанным ко-трансляционным этапом следует посттрансляционный этап, который осуществляется в основном по поступлении синтезированного белка в аппарат Гольджи. Посттрансляционный этап приводит к удалению глюкозы и последовательному частичному отщеплению остатков маннозы, а затем часто к добавлению остатков N-ацетилглюкозамина, галактозы и сиаловой кислоты, а иногда также фукозы и ксилозы в конце концов получается разветвленный гетероолигосахаридный остаток, присоединенный к амидной группе аспарагина соответствующего готового белка. [c.288]

Многие из указанных выше эффектов можно прекрасно проиллюстрировать на примере механизмов связывания и катализа, осуществляемых ферментом лизоцимом. Лизоцим занимает особое место в истории энзимологии, поскольку его трехмерная структура была первой нз структур белков, определенных методом рентгеноструктурного анализа [134]. Это маленький белок, состоящий из одной полипептидной цепи длиной в 129 аминокислотных остатков, катализирует гидролиз гликозидных связей углеводного компонента клеточной стенки бактерий (как часть защитного механизма против бактериальной инфекции). Природным субстратом лизоцима является чередующийся сополимер (86) Л -ацетил-[5-0-мурамовой кислоты (NAM) и Л -ацетил-р-й-глюкоз-амина (NAG), связанных [i-1-> 4-гликозидными связями, однако большая часть работ по изучению механизма была проведена на более простых субстратах. Так, поли-Л -ацетилглюкозамин также гидролизуется ферментом, однако эффективность этой реакции существенно зависит от размера субстрата и трисахарид (NAG)3 фактически является ингибитором лизоцима. Сравнение трехмерных структур фермента и комплекса последнего с (NAG)a показывает, что трисахарид связывается во впадине фермента. Такое сравнение позволяет детально исследовать связывание трех моно-сахаридных звеньев (NAG)a в участках А, В и С фермента, которое осуществляется посредством комбинации гидрофобных рччимодействий и водородных связей. Как отмечалось при об- [c.528]

Часто углеводный компонент содержит только маннозу и JV-ацетилглюкозамин. Известны и более сложные примеры, включающие в дополнение к указанным выще сиаловую кислоту, галактозу и фукозу. Общая структура и биосинтетический путь для простого случая показаны на схеме (5) [9]. На больщей части стадий донором гексозы является уридиндифосфат-Л -аиетилглю-козамин (UDP-GI NA ) или гуанозиндифосфатманноза (GDP-Мап) отметим также роль фосфатного эфира долихола, группы полипренолов ao — Сцо. [c.549]

Структура одного из нескольких гетероолигосахаридных остатков в молекуле гликопротеинов, в частности иммуноглобулинов, может быть представлена в виде следующей схемы (использованы сокращения Глю — глюкоза, КАцГлюА — К-ацетилглюкозамин Гал —галактоза Ман —манноза КАцНейр — К-ацетилнейраминовая кислота) [c.92]

Второй гликопротеин куриного белка — овомукоид имеет молекулярный вес примерно 28 ООО и содержит около 20% углеводов, в числе которых находится манноза, галактоза, глюкозамин и небольшие количества N-ацетилнейраминовой кислоты. Считается наиболее вероятным, что овомукоид содержит три одинаковые или близкие по структуре олигосахаридные цепи , из которых для одной однозначно доказана гликопеп-тидная связь ацилгликозиламидного типа через аспарагиновую кислоту и N-ацетилглюкозамин. Высказано предположение, что другие связи могут быть О-гликозидными . Строение углеводных цепей- овомукоида еще не установлено, однако в результате протеолиза и частичного кислотного гидролиза выделено несколько гликопептидов. По имеющимся данным, углеводная цепь овомукоида содержит галактозу, маннозу и глюкозамин в соотношении 1 4 8. Распад по Смиту показывает, что концевыми остатками являются галактоза и манноза олигосахаридные цепи гликопротеина, по-видимому, сильно разветвлены . [c.576]

Полный гидролиз групповых веществ крови показывает, что в их состав входит около 80—85% углеводов (галактоза, фукоза, N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин) и около 15—20% аминокислот, из которых пролин, треонин и серин составляют более половины. В некоторых образцах групповых веществ, в частности в групповых веществах из жидкости кисты, содержатся также N-ацетилнейраминовая кислота, которая, очевидно, в этом случае заменяет часть остатков фукозы. Групповые вещества различного типа А, В, Н я т. д.) очень мало отличаются друг от друга по составу, хотя некоторые детали все же можно отметить так, например, в групповом веществе Le содержание фукозы заметно понижено. В настоящее время установлено, что специфичность групповых веществ зависит от находящихся на периферии молекулы олигосахаридных цепей, которые являются иммунологическими детерминантами (см. ниже). Однако в целом структура групповых веществ, несмотря на значительное число исследований, остается неясной. При действии разбавленных кислот и оснований (щелочь, сода, гидроксиламин) групповые вещества отщепляют значительную часть углеводов Пептидная часть биополимера, напротив, отличается стойкостью и только в незначительной степени распадается под действием папаина и фицина . Эти данные позволяют отнести групповые вещества к гликопептидам типа III, в которых центральная пептидная цепь окружена присоединенными к ней олигосахаридными цепями , что было экспериментально подтверждено в самое последнее время полукинетическим методом исследования (см. стр. 569). При изучении хода гидролиза группового вещества А разбавленными кислотами и щелочами оказалось, что отщепляются лишь мелкие углеводные фрагменты, в то время как все аминокислоты остаются в высокомолекулярной части. Лишь в жестких условиях гидролиза, когда распаду подвергаются и пептидные связи, а также при избирательной деструкции пептидных связей высокомолекулярный фрагмент начинает дробиться и в гидролизате появляются аминокислоты. Подобная картина гидролиза может наблюдаться только в том случае, если пептидная часть составляет основу гликопротеина (тип III). [c.581]

Опорные полисахариды. Наиболее распространенным полисахаридом этой группы является целлюлоза. Линейное построение молекулы и Р-1,4 связи обусловливают возможность образования длинных нитей, соединенных между собой водородными связями, что и приводит к требуемым физическим свойствам. К этому же хемотипу относятся и другие полисахариды клеточных стенок — ксиланы, глюкоманнаны, альгиновая кислота. Аналогичная структура определяет опорные функции хитина. Жесткая цепь остатков N-ацетилглюкозамина определяет и механические свойст- [c.608]

Для биосинтеза смешанных биополимеров, содержащих олигосаха ридные цепи, существуют две возможности включение в состав полимера уже готовой олигосахаридной цепи или ее ступенчатое наращивание в составе биополимера. В пользу первой возможности говорит выделение из молока нескольких уриднндифосфатдисахаридов и трисахаридов, содержащих остатки N-ацетилглюкозамина, галактозы, фукозы и N-ацетилнейраминовой ки лoты " . Близость структуры выделенных УДФ-трисахаридов и углеводных цепей фетуина и орозомукоида позволяет [c.614]

Так, было найдено расчетным путем число возможных структур (размещений) для олигосахарида, содержащего 13 углеводных остатков. При трех остатках каждого моносахарида маннозы, Ы-ацетилглюкозамина, галактозы и Ы-ацетилнейраминовой кислоты и связи с белком через еще один остаток Ы-ацетилглю-козамина, число возможных структур составляет 10 [c.58]

Рис. 9. Однослойная структура пептидогликана. Линиями обозначены гетерополимерные цепочки, образованные чередующимися остатками Л -ацетилглюкозамина (Г) и Л -ацетилмурамовой кислоты (М), соединенными между собой Р-1,4-гликозидными связями. Кружочками обозначены аминокислоты пептидного хвоста

Полисахариды — высокомолекулярные вещества, состоящие из повторяющихся структурных единиц. Отличаются друг от друга структурой моноса-харидных звеньев, молекулярной массой, а также гликозидных связей. Благодаря наличию большого числа полярных групп, полисахариды после набухания растворяются в воде и образуют коллоидные растворы. Они присутствуют почти во всех клетках и выполняют многообразные функции. Велика их роль в образовании биологических структур. Так, хитин образует панцири членистоногих, целлюлоза является основной структурой зеленых растений, мукополисахариды — важнейшие компоненты соединительной ткани. Гликоген в животных, а крахмал в растительных организмах являются важнейшими резервными полисахаридами. Их делят на гомо- и гетерополисахариды. Примером гомополисахаридов может служить крахмал, состоящий из остатков только одного типа (глюкозы), а примером гетерополисахаридов — гиалуроновая кислота, которая состоит из остатков глюкуроновой кислоты, чередующихся с -ацетилглюкозамином. [c.9]

Второй большой группой природных олигосахаридов являются олигосахариды молока, которые играют важную роль в формировании кишечной флоры новорожденных, необходимой для нормального пищеварения. Они способствуют развитию в пищеварительном тракте микроорганизма La toba illus biftdus, расщепляющего основной олигосахарид молока — лактозу (см. с, 462) с образованием молочной и уксусной кислот, которые препятствуют размножению патогенных бактерий в частности тифозной палочки. Структура ряда олигосахаридов женского молока была установлена в 50-е годы работами Р. Куна с соавторами. В их состав входят D-глюкоза, D-галактоза, L-фукоза и N-ацетилглюкозамин, а характеристическим фрагментом является остаток лактозы. Один из наиболее крупных олигосахаридов молока — лакто-М-фукопентаоза [c.498]

Полиоксин Д реагирует с активным центром хитин-синтетазы вследствие сходства нуклеозидной части его молекулы со структурой субстрата фермента - УДФ-М-ацетилглюкозамина. Аналогов по механизму действия среди медицинских антибиотиков полиоксин Д не имеет. В Японии производятся несколько тысяч тонн полиоксина Д в год. [c.250]

Главная цепь базальной ядерной структуры, состоящая из гептоз-ных остатков и КДО, может нести такие заместители, как фосфаты, N-ацетилглюкозамин, галактозу, фосфоэтаноламин, пирофосфоэтанола-мин, а также ацетильные группы. Они могут присутствовать в неэквимолекулярных количествах, чем объясняется микрогетерогенность природных липополисахаридов. [c.372]

Особого внимания заслуживает то, что в бактериальной стенке содержатся структуры и вещества, которых нет у животных и растений таковы, например, чередующаяся последовательность N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмурамовой кислоты не встречающаяся в составе белков лгезо-диаминопимелиновая кислота D-формы аланина и глутаминовой кислоты. Эти структурные элементы составляют ахиллесову пяту бактерий, используемую врачами в борьбе с инфекцией. По компонентам и структуре клеточной стенки и биохимическим механизмам ее синтеза бактерии коренным образом отличаются от животных и растений, Поэтому лекарственные препараты, специфически воздействующие только на бактериальные стенки и на процесс их синтеза, должны быть безвредными для высших организмов. [c.53]

Рентгеноструктурное изучение лизоцима и комплексов лизоцима с ингибиторами [28] позволило существенно конкретизировать и сделать более реальными рассуждения, изложенные выше. Лизоцим катализирует расщепление N-aцeтилмypaмидныx связей в чередующемся сополимере К-ацетил-глюкoзaмин-N-aцeтилмypaмoвaя кислота, содержащемся в стенках клеток бактерий, а также расщепляет олигосахариды с той же чередующейся структурой и даже полимеры, содержащие только К-ацетилглюкозамин. Рентгеноструктурное изучение показало, что область, связывающая субстрат на ферменте, представляет собой щель, которая может взаимодействовать с шестью-гексозными остатками их центры обозначены буквами А — Г (XII) [c.238]

Затруднения, возникающие при продуктивном связывании субстрата с активным центром, наиболее четко были продемонстрированы измерением констант связывания для олигосахаридов с чередующейся К-ацетилглюкоз-амин (О) — К-ацетилмурамовая кислота (М)-структурой [31]. Для этих субстратов наблюдается увеличение энергии связывания с ростом длины цепи (как и в случае полимеров К-ацетилглюкозамина) вплоть до трех гексозных остатков, однако добавление четвертого остатка М с образованием структуры О-М-О-М приводит к уменьшению энергии связывания на 2,9 ккал/ моль (12,2-10 Дж/моль). Эта неб лагонриятная энергия связывания с В-цент-ром означает, что недеформированный остаток гексозы некомплементарен этому центру, так что связывание в этом положении происходит в том случае, если остаток М вводится в этот центр за счет энергии связывания соседних гексозных остатков. [c.239]

Ганглиозиды в отличие от цереброзидов имеют более сложное строение их молекулы содержат гетероолигосахариды, образованные остатками В-глюкозы, О-галактозы, Н-ацетилглюкозамина и N-aцeтил-нейраминовой кислоты. Все ганглиозиды являются кислыми соединениями и так же, как и цереброзиды, активно участвуют в контроле и регуляции межклеточных контактов, рецепции пептидных гормонов, вирусов, бактериальных токсинов. В связи с тем что структура и состав ган-глиозидов контролируются генетически, они обладают высокой тканевой специфичностью и выполняют функции антигенов клеточных поверхностей. [c.258]

Смотреть страницы где упоминается термин УДФ ацетилглюкозамин структура: [c.21] [c.140] [c.593] [c.618] [c.99] [c.540] [c.428] [c.386] [c.550] [c.552] [c.48] [c.730] [c.44] [c.18] [c.149] [c.52] [c.59] [c.176] [c.205] [c.209] [c.35] [c.17] [c.23] [c.177]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология