Щелочи, действие на белки

Многие реакционноспособные вещества связываются с одним или многими белками и родственными им соединениями. К таким веществам относятся хлор, йод, фенол, формальдегид, креозот, сильные кислоты и щелочи. Действие этих веществ неспецифично — они вступают в химическое взаимодействие со многими веществами, в том числе и с протоплазмой клетки, в результате чего клетка погибает. [c.110]

Щелочи действуют иа организм вследствие способности их отнимать воду от тканей и разрушать белки тканей. Наиболее сильное действие оказывают едкие щелочи (едкий натр, едкое кали). Растворы щелочных солей, имеющие щелочную реакцию, также могут поражать кожу. [c.105]

Ферменты чувствительны также к изменению pH той среды, в которой они действуют. Каждый фермент имеет оптимум pH, при котором он наиболее активен выше и ниже этого значения его активность уменьшается. (Вспомните, что кислоты и щелочи денатурируют белки. Вспомните также, что в изоэлектрической точке фермент менее растворим и имеет, следовательно, пониженную активность.) [c.346]

При попадании на кожу концентрированные растворы или порошкообразные едкие щелочи вызывают химические ожоги, а слабые растворы — контактные дерматиты. Спорным и не разрешенным до конца вопросом является утверждение о сенсибилизирующих свойствах щелочей. В производственных условиях химические ожоги наблюдаются чаще всего при воздействии на кожу едкого награ и кали, негашеной извести, каустической соды и ряда других веществ. Щелочи действуют на ткани более разрушающе, чем кислоты. Они растворяют тканевые белки, в том числе кератин, превращая их в щелочные альбуминаты. Если при попадании на кожу кислоты вызывают коагуляционный некроз, ограниченный местом контакта с образованием сухого и хрупкого струпа, то щелочи, наоборот, приводят к колликвационному некрозу тканей с мягким рыхлым струпом, без четкой демаркации, с распространением распада по периферии. По отпадении струпа, вначале беловатого, а затем постепенно чернеющего, обнаруживается легко кровоточащая язва, которая заживает рубцом в среднем через 2 месяца. Обширные щелочные ожоги сопровождаются общими нарушениями организма, наблюдаемыми при [c.103]

Химический гидролиз. Химический гидролиз белков может быть осуществлен либо в кислой, либо в щелочной среде. Обычно предпочитают кислотное расщепление, так как под действием щелочей [c.541]

При нагревании водородные связи разрываются — вторичная структура белка при 60—70° С разрушается, происходит его денатурация. Нуклеиновые кислоты выдерживают нагревание до 100° С и действие разбавленных щелочей и кислоты. Отсюда видно, что их строение более прочное, что характерно для структур, играющих роль матриц. [c.41]

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ — потеря белковыми веществами их природных свойств (растворимости, гидрофильно-сти и др.) в результате нарушения структуры их молекул. Д. б. вызывается повышением температуры, действием сильных щелочей, солей тяжелых металлов и др. [c.85]

Аналогичным образом идет деструкция белков и полиамидов под действием кислот и щелочей [c.240]

Некоторые белки растворимы в воде и в разбавленных растворах щелочей, кислот и солей. Растворы многих белков нестойки против действия тепла нагревание денатурирует многие белки и переводит их в нерастворимую форму (например, яичный белок). Белки осаждаются из растворов электролитами, спиртом и ацетоном. [c.180]

Однако белки обладают также свойством амфотерности, так как в состав молекул белка входят некоторые кислые и.основные группировки. Поэтому даже отдельная белковая молекула проявляет буферное действие, связывая кислоты и щелочи с образованием солей [c.81]

Фосфатный буфер имеет наибольшее значение в таких биологических жидкостях, как моча и соки пищеварительных желез. Благодаря белкам все клетки и ткани организма обладают определенным буферным действием. В связи с этим попадающее, например, на кожу человека небольшое количество кислоты или щелочи довольно быстро оказывается нейтрализованным. [c.82]

Под влиянием высокой и низкой температуры, при действии высококонцентрированных кислот и щелочей, дубильных веществ, лучистой энергии, ультразвука, механического воздействия, высокого давления происходит специфическое необратимое осаждение белков, которое называется денатурацией. [c.369]

Сведения о составе и строении белков получены при изучении продуктов их гидролиза. Гидролиз происходит при нагревании белков с растворами кислот или щелочей или при действии ферментов. Конечными продуктами гидролиза являются а-аминокислоты. Так, например, полный гидролиз одного трипептида приводит к образованию трех аминокислот [c.351]

Некоторые факторы разрушают вторичную и третичную структуры белков — происходит так называемая денатурация белка. Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы (рис. 18.1, б). Реагенты и условия, вызывающие денатурацию белков, весьма различны действие сильных кислот и щелочей, этилового спирта, солей тяжелых металлов, радиация, нагревание, сильное встряхивание и др. [c.353]

Поскольку в белках содержатся карбоксил и аминогруппа, то, подобно аминокислотам, они проявляют амфотерные свойства. Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона - соединяется с катионом щелочи, образуя соль альбуминат [c.422]

Растворимые в воде белки образуют коллоидные растворы При нагревании или под действием некоторых реактивов (соли тяжелых металлов) они сворачиваются При этом происходит денатурация белков — частичное или полное разрушение пространственной структуры белка при сохранении им первичной структуры, например термическая необратимая денатурация яичного белка При нагревании с водными растворами кислот и щелочей происходит полное разрушение белка — гидролиз до аминокислот, из остатков которых он был построен [c.311]

При исследовании нативных белков было показано, что для проявления каталитического эффекта сульфгидрильные и ди-сульфидные группировки в белках не должны быть замаскированы, в связи с чем требуется предварительная обработка белка щелочью, кислотой, ультрафиолетовыми лучами или нагреванием, т. е. необходима либо денатурация белков, либо их протолитическое расщепление. В дальнейшем было выявлено, что каталитическое действие серосодержащих соединений проявляется и в присутствии ионов N1 [332]. [c.239]

Из различных поражений, связанных с применением соединений щелочных металлов, чаще всего встречаются ожоги растворами гидроксидов, пероксидами и соединениями, образующими при гидролизе растворов щелочей. Действие щелочей связано с растворением в них белков кожи и образованием щелочных альбуминатов. Щелочь вновь выделяется в результате их гидрол ИЗЗ, и ДсИСТВубТ на более глубокие слои организма, вызывая появление язв. Ногти под влиянием щелочей становятся тусклыми и ломкими. Поражение глаз, даже очень разбавленными растворами щелочей, сопровождается не только поверхностными разрушениями, но нарушениями более глубоких участков глаза (радужной оболочки) и приводит к слепоте. При гидролизе амидов щелочных металлов одновременно образуется щелочь и аммиак, вызывающие трахеоброч-хит фибринозного типа и воспаление легких. [c.283]

Белки плазмы крови, являясь амфотерными электролитами, способны связывать как кислоты, так и щелочи. Иными словами, они обладают свойствами буфера. Однако буферное действие белков плазмы крови по сравнению с бикарбонатным и фосфатным буферами невелико. Большим буферным действием обладает гемоглобин — белок эритроцитов. Гемоглобин (НЬ) и оксигемоглобин (НЬОг) обладают свойствами очень слабы.х кислот, причем у НЬ кислотные свойства выражены меньше, чем у НЬОз. В кровеносных капиллярах НЬОз диссоциирует на кислород и НЬ, что должно привести к сдвигу реакции в щелочную сторону. Наоборот, присоединение кислорода к НЬ в легких должно привести к сдвигу реакции в кислую сторону. Диссоциация НЬОз в тканевых капиллярах с образованием НЬ создает благоприятные условия для связывания угольной кислоты, в то время как образование НЬОз в легких способствует высвобождению угольной кислоты и удалению ее из организма при дыхании. [c.507]

Молекулы белков состоят из аминокислот, содержат ионогенные группы —СООН, —NHзOH) и обладают амфотерными свойствами. Белки растворимы в растворах щелочей, некоторые из них растворимы в воде и разбавленных растворах солей и кислот. Растворы белков очень нестойки к действию температур при нагревании происходит денатурация многих белков и переход их в нерастворимую форму. Белки осаждаются из растворов электролитами, спиртом и ацетоном. До сих пор многие белки из-за сложности строения не получены синтетическим путем. [c.418]

При нагревании с кислотами или с щелочами, а также при обычных температурах под действием специальных (протеолитичес-ких) ферментов белки расщепляются, подвергаясь гидролизу, т. е. разложению водой. [c.289]

Полимеры, содержащие азот [13]. Белки. Химические свойства белков определяются природой амидной связи и функциональными группами (карбоксильной, гидроксильной, аминной, дисульфидной), входящими в состав радикалов К аминокислот. Под действием кислот, щелочей и ферментов белки гидролизуются, распадаясь на аминокислоты. Белки можно ацилировать и алкилировать. Широко используется в промышленности процесс дубления белков, в результате которого они теряют растворимость. Процесс дубления сводится к взаимодействию бифункциональных соединений, например формальдегида, с молеку- [c.259]

Полимеры, состояп],ие из большого (> 100) числа аминокислотных звеньев, называют белками. Белки весьма разнообразны по своей природе и строению. Фибриллярные белки имеют молекулы линейного строения, нерастворимы в воде и устойчивы к действию кислот и щелочей. [c.732]

S —S-— между двумя ветвями полипептидной цепи. Действие кислот и щелочей, повышение температуры приводит к нарушению TpexMopfioH структуры. В этом случае говорят о денатурации белка. Глобулярные белки растворимы в воде и легко денатурируют. [c.732]

Свою биологическую функцию белки выполняют, только если сохраняются вторичная и третичная структуры. Разрушение третичной и вторичной структур называется денатурацией белка. При денатурации сохраняется только первичная структура белка, т. е. пептидная цепь. Денатурация белков мох<ет произойти под действием химических веществ (кислот, щелочей, спиртов, ацетона), при нагревании, повышепии давления, радио-акгнвном облучении. [c.449]

Из большого числа поверхностно-активных веществ, пригодных в качестве сорбентов при адсорбционной хроматографии, в белковой химии широкое применение получили гели фосфата кальция. В настоящее время в хроматографии белков чаще используют особую форму фосфата кальция—гидроксилапатит (Са50Н(Р04)з). Эта форма более устойчива в широкой области pH и обладает большей стабильностью. Гидроксилапатит готовят смешиванием растворов хлористого кальция и двузамещенного фосфата натрия. Образующийся осадок двузамещен-ного фосфата кальция под действием концентрированной щелочи гидролизуется в новую разновидность фосфата кальция — гидроксилапатит. [c.114]

K. отличаются от а-К. отсутствием поперечных дисульфидных связей между соседними полипептидными цепями. Последние обычно имеют антипараллельную ориентацию (см. Белки), к-рая стабилизируется водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Группы R аминокислотных остатков имеют сравнительно небольшие размеры. -K. не раств. в воде, устойчивы к действию орг. р-рителей, разб. к-т и щелочей их волокна более гибки, чем у а-К., но в отличие от последних не эластичны. [c.372]

Осн. массу белковых веществ, переходящих в Р.м. из семян, составляют альбумины и гло0>.тины. Поскольку наличие белков ухудшает товарный вид масел и увеличивает его потери при очистке и хранении, белковые примеси (вместе с фосфолипидами) удаляют прн гидратащш масла, а также под действием щелочей или минер, к-т. Углеводы, MOHO-, ди- и олигосахариды, декстрины, крахмал, клетчатка и гемицеллюлоза, содержащиеся в Р. м. в кол-ве 0,02-0,5%, образуют стабильные эмульсии, способствуют потемнению масла при термич. обработке, придают маслам неприятный вкус и запах. [c.195]

Возникновение потенциала асимметрии возможно при химических воздействиях на поверхность электрода (протравливание щелочами или плавиковой кислотой), механических повреждениях (стачивание, шлифование), адсорбции жиров, белков и других поверхностно-активных веществ. К наиболее важным причинам возникновения потенциала асимметрии относится изменение сорбционной способности стекла по отношению к воде при термической обработке в процессе изготовления электрода. Некоторый вклад вносит дегидратация набухшего поверхностного слоя (высушивание или выдерживание в дегидратирующем растворе). Возникновению потенциала асимметрии способствует неодинаковое напряжение на двух сторонах стеклянной мембраны. Если пустсЛ-ы кремнийкислородной решетки на одной ее поверхности отличаются по форме от пустот на другой поверхности, то нарушается равновесие переноса ионов между стеклом и раствором и возникает потенциал асимметрии. В общем, любое воздействие, способное изменить состав или ионообменные свойства мембраны, влияет на потенциал асимметрии стеклянного электрода и может привести к ошибкам в измерениях pH. Мешающее действие потенциала асимметрии компенсирзтот при настройке рН-метров по стандартным буферным растворам, имеющим постоянную и точно известную концентрацию ионов водорода. [c.188]

Соображения по поводу растворителя. Условия промышленного производства могут существенно отличаться от оптимальных условий, установленных лабораторными экспериментами. Вода из сетей водоснабжения или из буровых скважин, используемая вместо деионизованной воды, содержит небольшие количества не всегда контролируемых солей. Также, принимая во внимание уже упоминавшиеся результаты [103] изучения растворимости белков сои в растворах слабой ионной силы, необходимо проводить растворение при слегка щелочных pH для компенсации действия солей. Этот вывод также применим к другим видам сырья, растворимость которых в чистой воде была низкой. Результат зависит от природы щелочей. Так, если NaOH и КОН действуют одинаково, то Са (ОН)2 снижает растворимость белков гороха и конских бобов [161]. [c.431]

Реакцию можно проводить в водной среде без катализаторов. Бергману и Штерну [18] удалось ацетилировать кетеном многие аминокислоты в водной среде. Такие кислоты можно ацетилировать в виде их натриевых солей в водном растворе с высокими выходами. Аминоуксусная кислота и лейцин легко ацетилируются даже в отсутствие щелочи /-тирозин в этих условиях превращается в О, Ы-диацетильное производное. Аминоспирты [205] и аминофенолы [19] ацетилируются кетеном с образованием только Ы-ацетильных производных. Так, серии и глюкозамин [19] при действии кетена превращаются в Ы-ацетильные производные. Инсулин [236] и другие белки, содержащие амино- и оксигруппы, можно ацетилировать ступенчато, причем при действии кетена обычно происходит только Ы-ацетилирование. Впрочей, некоторые сомнения вызывает [171] то, что Ы-ацетилирование не сопровождается атакой оксигруппы в тирозине. [c.208]