Валин производные

Катаболизм аминокислот с разветвленной цепью лейцина, изолейцина и валина—преимущественно осуществляется не в печени (место распада большинства остальных аминокислот), а в мышечной и жировой тканях, в почках и ткани мозга. Сначала все три аминокислоты подвергаются трансаминированию с а-кетоглутаратом под действием одного общего и специфического фермента—аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью (КФ 2.6.1.42) (не содержится в печени) с образованием соответствующих а-кетокислот. Последующее окислительное декарбоксилирование а-кетокислот приводит к образованию ацил-КоА-производных. [c.459]

Производные цистеина и валина, меченные тритием, а также валин с двойной меткой ( N и Н) применялись при исследованиях биосинтеза пенициллина [67, 68]. [c.46]

ДИНИТРОФЕНИЛ-ПРОИЗВОДНЫЕ ТРИПТОФАНА, СЕРИНА, ГЛИЦИНА, АЛАНИНА, ВАЛИНА, АСПАРАГИНА,- ТРЕОНИНА, МЕТИОНИНА, АСПАРАГИНОВОИ КИСЛОТЫ, ГИСТИДИНА, р-ФЕНИЛАЛАНИНА, ПРОЛИНА, ЛИЗИНА, ТИРОЗИНА [c.117]

Анализ. Методы анализа белковых макромолекул селективны и осуществляются в зависимости от того, какая структура является объектом исследования, и начинаются с определения аминокислотного состава. Для этого необходимо провести полный гидролиз пептидных связей и получить смесь, состоящую из отдельных аминокислот. Гидролиз проводят при помощи 6 М соляной кислоты при кипячении в течение 24 ч. Так как для гидролиза пептидных связей изолейцина и валина этого может быть недостаточно, проводят контрольный 48- и 72-часовой гидролиз. Некоторые аминокислоты, например триптофан, при кислотном гидролизе разрушаются, поэтому для их идентификации используют гидролиз при помощи метансульфоновой кислоты в присутствии триптамина. Для определения цистеина белок окисляют надмуравьиной кислотой, при этом цистеин превращается в цистеиновую кислоту, которую затем анализируют. Вьщеление и идентификацию аминокислот проводят при помощи аминокислотных анализаторов, принцип действия которых основан на хроматографическом разделении белкового гидролизата на сульфополистирольных катионитах, В основе количественного определения той или иной аминокислоты лежит цветная реакция с нингидрином, однако более перспективным следует считать метод, при котором аминокислоты модифицируют в производные, поглощающие свет в видимом диапазоне. Разделение смеси аминокислот проводят при помощи высокоэффективной жидкостной хроматографии, а само определение — спектрофотометрически. Следующим этапом является определение концевых аминных и карбоксильных [c.40]

В сельском хозяйстве аминокислоты применяются преимущественно в качестве кормовых добавок. Многие растительные белки содержат лизин в очень малых количествах, поэтому добавление лизина в корма сельскохозяйственных животных с целью их сбалансирования по белковому питанию имеет первостепенное значение. Кроме того, в сельском хозяйстве аминокислоты применяются для защиты растений от различных болезней (метионин, глутаминовая кислота, валин). Производные таких аминокислот, как аланин и глицин, обладают гербицидным действием и используются для защиты растений от сорняков. [c.27]

При этерификации поливинилового спирта ангидридами соответствующих кислот в присутствии безводного уксуснокислого натрия или пиридина образуются сложные эфиры поливинилового спирта. Этим путем поливиниловый спирт может быть снова превращен в поливинилацетат. В результате полимераналогичных превращений получены формиаты, пропионаты, бутираты, фторацетаты, сульфаты, бензоаты и другие сложные эфиры поливинилового спирта. Интересные оптически активные эфиры поливинилового спирта получены с производными оптически активных аминокислот, например Ь-валином. Из продуктов этерификации поливинилового спирта в иромышленности применяются только эфиры поливинилового спирта, образованные двухосновными кислотами и имеющие, следовательно, пространственное строение. Для получения таких полиэфиров, обладающих хорошей водостойкостью, применяют, например, щавелевую или малеиновую кислоту. [c.235]

К-ТФА- и К-ПФПпроизводные летучих аминокислот плохо разделяются на циклогексиловом эфире К-ТФА-Ь-фенилаланил-Ь-лейцина (перекрывающиеся пики). Производные этих аминокислот лучше делятся на циклогексиловом эфире N-TФA-L-вaлил-L-валина. Производные менее летучих аминокислот, таких, как цистеин, тирозин, аргинин, лизин, триптофан, без труда могут быть разделены на циклогексиловом эфире N-TФA-L-фeпилaлa-нил-Ь-лейцина. [c.68]

Сухую бумагу размечают так, что линия старта находится на расстоянии одной трети (20 см) от катода. Гидролизат, растворенный в смеси ацетон — 1 н. НС1 или в 50%-ном растворе пиридина, наносят на сухую бумагу в минимальном объеме (10—20 мкл). С обеих сторон от образца-гидролизата на расстоянии 2—3 см наносят образцы отдельных ДНС-аминокислот- свидетелей , а также 2 стандартные смеси ДНС-аминокислот. Смесь А состоит из ДНС-производных аспарагиновой кислоты, пролина, треонина, валина, фенилаланина, бис-ДНС-лизина, а-ДНС-лизина, в-ДНС-лизина и ДНС-ЫНг. Смесь Б состоит из ДНС-производных цистеиновой кислоты, глицина, глутаминовой кислоты, серина, аланина, лейцина, изолейцина, гистидина, аргинина, а-ДНС-тирозина, о- и б с-ДНС-тирозина. На бумагу необходимо наносить не менее 1—5 нмоль каждой из ДНС-аминокислот. После нанесения образцов бумагу увлажняют буфером (с. 138), помещают в прибор для средневольтного электрофореза с источником пи- [c.150]

В качестве источников углерода дрожжевые клетки могут использовать и низшие спирты — метанол и этанол, получаемые в биотехнологии из природного газа или растительных отходов. Дрожжевая масса, полученная после культивирования дрожжей на спиртах, содержит больше белков (56 — 62 % от сухой массы) и меньше вредных примесей, чем кормовые дрожжи, выращенные на парафинах нефти, такие, как производные бензола, /)-аминокисло-ты, аномальные липиды, токсины и канцерогенные вещества. Кроме того, кормовые дрожжи имеют повышенное содержание нуклеиновых кислот — 3 — 6% от сухой массы, которые в этой концентрации вредно воздействуют на организм животных. В результате их гидролиза образуется много пуриновых оснований, превращающихся затем в мочевую кислоту и ее соли, которые могут быть причиной мочекаменной болезни, остеохондроза и других заболеваний. Тем не менее кормовые дрожжи хорошо усваиваются и перевариваются в организме животных, а по содержанию таких аминокислот, как лизин, треонин, валин и лейцин, значительно превышают многие растительные белки. Вместе с тем белки дрожжей частично не сбалансированы по метионину, в них мало цистеина и селенцистеина. Оптимальная норма добавления дрожжевой массы в корм сельскохозяйственных животных обычно составляет не более 5 —10 % от сухого вещества. [c.11]

Виланд показал также, что S-производное пептида цистеамида может реагировать с аминной группой другой молекулы (межмолекуляр-5Но) с образованием валил-валина. [c.506]

Аминокислоты с разветвленной боковой цепью, валин, лейцин и изо лейцин, часто распадаются в организме следующим образом. Пере аминирование приводит к образованию а-кетокислоты, которая под вергается окислительному декарбоксилированию с 06pa30BaHnei ацил-СоА-производного. Последнее затем подвергается р-окисле нию. Какие продукты в этом случае образуются из изолейцина Каким образом они затем превращаются в СО2 Какие затрудненш могут встретиться при катаболизме валина и лейцина Попытай тесь предложить рациональную схему соответствующих ката боли ческих путей. Сравните свои предложения с реально установленны ми путями, приведенными на рис. 14-11. [c.357]

На основе небольшого числа изменений исходной поликетоновой структуры возможен биосинтез многих необычных соединений [74]. Так, в некоторых случаях путем гидроксилирования происходит введение дополнительных атомов кислорода возможен перенос метильных групп от S-аденозилметионина с образованием метоксильных групп в отдельных случаях метильная группа присоединяется непосредственно к углеродной цепи. Помимо ацетил-СоА в качестве исходных структур синтеза поликетидов могут выступать как жирные кислоты с разветвленной цепью, образованные из валина, лейцина и изолейцина, так и никотиновая и бензойная кислоты. Исходной структурой биосинтеза антибиотика тетрациклина служит, по-видимому, амид малоновой кислоты в виде СоА-производного (рис. 12-10). На рис. 12-10 показано образование из поликетидов других важных антибиотиков. [c.563]

Диастереоселективные реакции с применением вспомогательных оптически чистых соединений . Под этим понимают последовательность реакций, при которой прохиральное соединение связывается с оптически чистым вспомогательным веществом и затем вводится в диастереосе-лективную реакцию. По окончании последней вспомогательное вешество регенерируют. Здесь речь идет об уже обсуждавшихся принципах диастереоселективных реакций. По сравнению с энантиоселективными реакциями этот принцип имеет то преимущество, что при селективности превращения менее 100% возможна очистка на стадии образования диастереомеров. В качестве вспомогательных хиральных соединений часто используют аминокислоты и их производные, например пролин (П-5) [21] и валин (П-11) [37]. [c.459]

Лизергиновые производные алкалоидов спорыньи, например эрготамино-вого типа, имеют в структуре циклический трипептидный элемент, в об-разовании которого принимают участие о-пролин, ь-лейцин, ь-фенилаланин или ь-аланин. Соединение с карбоксильной группой осуществляется или через аланин (эрготаминовый тип), или через валин (эрготокси-новый тип) [c.318]

Представление о потенциальной поверхности глицинового и аланп-нового монопептидов дают карты ф-у, приведенные на рис 11.10 Карта производного валина подобна аланиновой карте, однако имеет нескопько [c.158]

Первая ХНФ цианамидного типа [/п/ ет-бутиламид N-лaypoил-L-валина (4, Я = (СНз)2СН, Я = С,,Н2з, Я" = (СНз)зС)] была получена в 1971 г. Она обладает большой термической устойчивостью, что позволяет использовать ее при температурах до 130 °С, и высокой энантиоселективностью. На этой ХНФ было проведено разделение ряда производных аминокислот (табл. 6.1). [c.87]

В 1981 г. тот же принцип преврашения цианопропилсиликонов в материалы, пригодные для модификации хиральными производными, был использован для введения в структуру последних нескольких новых хиральных лигандов [16—19]. Гидролиз цианогрупп и их восстановление до первичных аминов позволяют проводить модификацию оптически активными кислотами. Одна из наиболее интересных фаз, полученная в ходе таких исследований, содержит ь-валин-(Я)-1-фенилэтиламид, ковалентно связанный с полисилоксаном, и пригодна для разделения широкого круга рацематов, включая О-ТФА-производные углеводов. Реакции, применяемые при дериватизации цианопропилсиликонов по этому методу, показаны на схеме 6.2. [c.92]

Селекторы были синтезированы из L-вaлинa и о-винной кислоты как исходных оптически активных реагентов. Различные Ы-ациль-ные производные I-валина были ковалентно связаны с 3-аминопропилсиликагелем. Из винной кислоты были получены как связанные аналогичным образом через амидную связь изопропиламиды, так и несвязанный селектор—диизопропиламид винной кислоты [c.153]

Газовая хроматография [69]. Этерификация 16 пропанолом-2 и последующая реакция с фосгеном дают с хорошим выходом тиазолидин-2-он (17) (схема 8.5). Последующее хроматографирование на капиллярной колонке, покрытой ХНФ ХЕ-60-г-валин-(Я)-а-фенилэтиламидом (хромнак), при 170°С с водородом в качестве газа- Носителя позволяет разделить полученные производные с прекрасным разрешением. При этом также разделяется неметилированный аналог пеницилламина — цистеин (рис. 8.12). Значение селективности [c.200]

Ниже приводятся некоторые экспериментальные методики определения энантиомерного состава /3-блокаторов. Первая из них, основанная на ГХ оксазолидоновых производных метопролола (20а) и двух его метаболитов (20ж и 20з) [78] на капиллярной колонке (0,25 мм X 18 м, стекло дюран), покрытой полимером ХЕ-бО-ь-валин-(К)-а-фенилэтиламида, описана Кенигом и соавторами [79, 80]. Соответствующие реакции и структуры соединений указаны на схеме [c.204]

Пептиды недостаточно летучи, чтобы их можно было изучать епосредственно с помощью масс-спектрометрии электронного удара. Первые попытки применения масс-спектрометрии для определения последовательности включали предварительное ацилирование аминогрупп и этерификацию карбоксильных групп. Масс-спектры таких производных показали, что расщепление происходит с обеих сторон карбонильных групп. Расщепление связи С—N приводит к ионам ацилия —ЫНСНДС=0+, в то время как расщепление связи С—С дает альдиминиевые ионы —+NH= HR. Это основная тенденция кроме того, происходит дополнительная фрагментация боковых групп некоторых аминокислот, включая валин, лейцин, аспарагин, серин, треонин и цистеин. [c.278]

Производными изовалериановой кислоты являются валин, или а-аминоизовалериановая кислота, встречающаяся во многих белках и синтезируемая только в организмах растений (является для животных незаменяемой аминокислотой), а у валериановой кислоты — а-амино-8-гуанидилвалериа-новая кислота (аргинин) [c.657]

Было известно, что простетическая группа сукцинатдегидрогеназы не идентична ФМН или ФАД и в отличие от них ковалентно связана с одной из аминокислот белка [373]. Последующими исследованиями установлено, что этот кофермент имеет структуру 8а-(Ы- -гистидил)-ФАД. При воздействии протеолитическими 4 рментами из сукцинатидегидрогеназы было выделено пептидное производное — СД-ФАД [373]. Затем в результате кислотного гидролиза из этого соединения получено 6—7-аминокислот — аланин, серин, глутаминовая кислота, валин, треонин и, кроме того, СД-рибофлавин, содержащий еще один аминокислотный остаток [373]. Были основания считать, что аминокислота связана с 8-СНз-группой рибофлавин [374]. [c.553]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология