высвобождение в мышцах

В исчерченных мышцах (усиление гликогенолиза), в матке и мочевом пузыре (расслабление), в поджелудочной железе (увеличение высвобождения инсулина). [c.23]

Было показано, что ЦАМФ, помимо высвобождения глюкозы, участвует, по-видимому, в качестве второго посредника, более чем в сорока клеточных процессах. Она, в частности, повышает сокращаемость сердечной мышцы, увеличивает выделение соляной кислоты железами слизистой оболочки желудка, снижает агглютинацию тромбоцитов крови, усиливает или снижает образование ряда ферментов. Дальнейшее изучение циклической АМФ, а возможно и других вторых посредников, позволит получить значительно более полную информацию о том, каким образом клетки организма взаимодействуют между собой. [c.422]

Процессы, происходящие в коре больших полушарий, чрезвычайно сложны и мало исследованы. Мы все еще не знаем, каким образом мозг инициирует произвольные движения мышц. Установлено, однако, что сигналы, выходящие из мозга по направлению к мышцам по эфферентным волокнам, генерируются в больших моторных нейронах двигательной зоны коры эта зона расположена в виде полосы, идущей через весь мозг и прилегающей к сенсорной зоне (рис. 16-5). Аксоны моторных нейронов образуют пирамидный тракт, проводящий импульсы вниз к синапсам в спинном мозгу и оттуда к нервно-мышечным соединениям. Последние представляют собой специализированные синапсы, в которых происходит высвобождение ацетилхолина, передающего сигнал непосредственно мышечным волокнам. Волна деполяризации, проходящая по поверхности клетки и Т-трубочкам (гл. 4, разд. Е, 1 рис. 4-22, Д), инициирует высвобождение кальция и сокращение мышцы. [c.329]

Для одной из каскадных ферментных систем механизм, останавливающий развитие каскадного эффекта, известен. Гликогенфосфорилаза мышц активируется каскадной последовательностью ферментов, которая включается в результате контролируемого вегетативной нервной системой высвобождения адреналина (гл. 16, разд. Б, 3). Связывание адреналина мембраной клетки приводит к высвобождению сАМР, активирующего протеинкиназу. Киназа катализирует фосфорилирование другого фермента — киназы фосфорилазы. В этот момент мышцы готовы к быстрому расщеплению гликогена. Однако непосредственным сигна- [c.72]

Этот простой препарат использовался во множестве успешных экспериментов, которые были начаты в 50-х годах нашего века. Еще раньше, в 30-е годы, было обнаружено, что стимуляция двигательного нерва вызывает высвобождение ацетилхолина и что ацетилхолин в свою очередь заставляет скелетную мышцу сокращаться. Таким образом, ацетилхолин был идентифицирован как нейромедиатор в нервно-мышечном соединении. Но как же происходит высвобождение ацетилхолина и как он оказывает воздействие на мышцу [c.96]

Ферментативный гидролиз высвобожденного ацетилхолина, очевидно, является неотъемлемой частью системы нервы — мышцы в любом л<ивотном организме, по- [c.93]

Современные полимерные системы, называемые искусственными мышцами, не обладают свойствами аккумуляции энергии и высвобождения ее в нужные моменты, а также свойством самовосстановления, присущим живым тканям. Тем не менее искусственные полимерные структуры, способные изменять размеры и развивать механическое усилие при омывании их жидкостями различного химического состава, представляют собой синтетические модели, более всего приближающиеся к живому прототипу. С живой мышцей их роднит главный принцип — принцип прямого преобразования химической энергии в механическую работу без тепловых преобразований. Полное воспроизведение механизма скольжения белковых нитей или како- [c.129]

Никотиновые рецепторы обнаружены и в нервно-мышечных соединениях. Если произвести аппликацию никотина непосредственно на это соединение, то мышца сократится, иными словами, никотин имитирует эффект ацетилхолина. Никотиновые рецепторы имеются в некоторых зонах головного мозга, однако их связь с психотропным действием никотина неясна. Многие из них стимулируют высвобождение дофамина и, следовательно, системы поощрения и удовольствия . Однако поведенческие эффекты никотина по сравнению с другими психотропными средствами очень слабые. [c.296]

В мышцах синхронного типа саркоплазматический ретикулум развит сильнее, так как для регуляции их работы необходимо большее число нервных импульсов, а каждый импульс связан с высвобождением Са из саркоплазматического ретикулума. [c.357]

Внутриклеточный обмен углеводов включает процессы синтеза и распада гликогена в скелетных мышцах и печени, распад и окисление глюкозы с высвобождением энергии и новообразование глюкозы из веществ неуглеводной природы. [c.168]

По длине пептидных цепей гормоны гипофиза значительно различаются между собой. Некоторые из них относятся к белкам среднего молекулярного веса. Например, гормон роста человека имеет мол. вес. 21 500 и характеризуется высокой специфичностью гормоны роста из других источников не могут его заменять. Гормон, стимулирующий функцию щитовидной железы (тиреотропии, ТТГ), представляет собой гликопротеид с мол. весом 28 000. С другой стороны, гормоны нейрогипофиза (задней доли гипофиза) вазопрессии и окситоцин являются простыми пептидами, построенными всего лишь из 9 аминокислотных остатков (собственно, из восьми, если считать цистин одной аминокислотой рис. 2-2). Как указывает уже само название, нейрогипофиз состоит из нервной ткани, секреторная функция которой находится под непосредственным контролем центральной нервной системы. Вазопрессии является основным фактором, регулирующим объем циркулирующей крови и артериальное давление на уровень секреции этого гормона оказывает влияние стресс. Окситоцин действует на гладкие мышцы матки при родах, а также служит триггером лактации. Выделение молока из молочных желез в определенной мере зависит от сосательных движений младенца, под влиянием которых происходит рефлекторное высвобождение окситоцина в кровоток. [c.321]

Высвобождение из оксимиоглобина молекулы Oj, необходимого работающей мышце, происходит в момент сокращения последней, когда в результате сжатия капилляров парциальное давление О резко падает. Белок выполняет роль водорастворимого носителя гема, предохраняет Fe-" от окисления при его взаимод. с Oj и регулирует величину сродства к Oj. При одном и том же геме и способе его [c.92]

Движение жгутиков эукариот основано, по-внднмому, на скольжении нитей микротрубочек (дополнение 4-А), в какой-то мере аналогичном скольжению мышечных нитей [96]. На сходство с мышцей указывает и наличие белка, обладающего АТРазной активностью. Белки типа актомиозина были недавно обнаружены во многих других клетках. Возможно, сократительный белок, содержащийся в головном мозге, ответствен за быстрое высвобождение нейромедиаторов из пузырьков в [c.326]

Вещество Р открыто в 1931 г. фон Эйлером и Гаддумом в экстрактах мозга и пищеварительного тракта. Было обнаружено, что оно вызывает сокращение гладких мышц кишечника и расширение кровеносных сосудов, причем для проявления эффекта у человека при внутривенном введении достаточно всего нескольких нанограммов пептида. Позднее вещество Р, выделенное преимущественно из гипоталамуса, было очищено до гомогенного состояния. Его физиологическая роль пока не выяснена. Высвобождение этого пептида после сенсорной стимуляции было показано на дорсальном роговидном отростке спинного мозга. Как уже отмечено, этот процесс ингибируется энкефалином. Вещество Р действует путем деполяризации постсинаптической мембраны и является, следовательно, медиатором сенсорной стимуляции. Символ Р ведет свое происхождение от англ. powder—порошок эту аббревиатуру стали интерпрс тировать как сокращение от англ. pain — боль [26]. [c.237]

Дефосфорилирование АТФ сопровождается высвобождением энергии, которая используется в клетках для различных синтезов она также превращается в механическую энергию при работе мышц и в иные виды энергии. Фосфорили-рование АДФ до АТФ осуществляется в клетках за счет энергии, образующейся при окислении органических соединений. [c.333]

Токсическое действие. Теплокровные животные более восприимчивы, нежели холоднокровные. Из системных эффектов выделяется сильное гипергли-кемическое действие, обусловленное стимуляцией гликогенолиза в печени и мышцах. Серотонинергические и холинергические эффекты связаны со стимуляцией начального высвобождения ацетилхолина ю пресинаптических терминалей и последующим истощением его запасов, а также с блоком синаптической передачи на фоне реполяризации в результате ферментативного гидролиза ацетилхолина. [c.737]

Рис. 18-28. Миниатюрные синаптические потенциалы (часто называемые миниатюрными потенциалами концевой пластин1си Х зарегистрированные в мышце лягушки с помощью внутриклеточного электрода, помешенного вблизи нервно-мышечного соединения. Каждый Ш1К-ЭТ0 пост-сншштический потенциал, возникший в результате высвобождения медиатора из одного синаптического пузырька. Этот процесс осуществляется случайным образом, обычно с частотой около одного пузырька в секунду, но в данном примере гораздо чаще. (Р. Fatt,

Прикосновение к сифону ведет к возбуждению грушш сенсорных нейронов. Эти нейроны образуют возбуждающие синапсы на других нейронах, которые непосреяственно управляют мышцами, втягивающими жабру. Реакцию последней группы нейронов на импульсы от сенсорных нейронов можно регистрировать внутриклеточным электродом оказывается, во время привыкания величина постсинаптического потенциала при повторном возбуждении уменьшается. При сенситизации наблюдается обратный эффект-постсинаптический потенциал возрастает. И в том и в другом случае изменение величины потенциала-это результат изменения количества медиатора, высвобождаемого из пресинаптических окончаний возбужденных сенсорных нейронов. Высвобождение медиатора контролируется ионами Са , входящими в окончание под действием нервных импульсов. В случае привыкания повторяющееся возбуждение сенсорных клеток модифицирует белки каналов в окончаниях их аксонов таким образом, что приток Са в клетку уменьшается напротив, при сенситизации поступление Са в клетку возрастает. Наиболее понятны молекулярные механизмы изменений, происходящих при сенситизации. [c.117]

Окись углерода в крови [19]. Кровь разбавляют дистиллированной водой в 10 раз. Это дает более однородную пробу и позволяет использовать одинаковые аликвотные пробы для определения содержания окиси углерода и емкости по окиси углерода. Во избежание загрязнений удаляют поверхностные слои тканей, в том числе печени, почек, селезенки, легких, костного мозга и мышц. Оставшуюся ткань измельчают и для извлечения крови добавляют дистиллированную воду. Для выделения окиси углероДа из карбоксигемоглобина используют раствор ф ррицианида калия. Этот раствор готовят ежедневно, растворяя феррицианид калия (48 г) и сапонин (1 г) в дистиллированной воде (100 мл) и разбавляя раствором ацетата натрия до конечного объема 200 мл. Последний приготавливают, растворяя соль (70 г) в 15-процентной (по объему) уксусной кислоте (100 мл). Разбавленную кровь или экстракт ткани (5—20 мл) переводят из пипетки через трехходовой кран в шприц для подкожных инъекций объемом на 100 мл, в котором содержится 3 мл вазелинового масла для смазки шприца и придания ему герметичности. Из пипетки удаляют воздух и набирают из нее в шприц раствор феррицианида калия (10 мл), стараясь не ввестй воздуха. Второй шприц (на 100 мл) уплотняют минимальным количеством масла и заполняют гелием. Кончики обоих шприцев соединяют друг с другом и точно 40 мл гелия переводят в шприц с пробой и реактивом, затем этот шприц для высвобождения окиси углерода выдерживают 1 мин, а чтобы осела пена, ему дают постоять в вертикальном положении. К нему подсоединяют, как показано на фиг. 47, шприц на 30 мл, смазанный вазелиновым маслом. После этого отб) ают пробу газа (30 мл) для ввода в хроматограф (см. раздел Г, II, а, 1). Для определения максимального количества окиси углерода, способного поглотиться пробой, в шприц на 30 мл отбирают пробу (5—20 мл) и оставшуюся часть объема заполняют окисью углерода. Смесь в течение 10 мин механически встряхивают, после чего непогло-тившийся газ полностью удаляют из шприца. Путем встряхивания в шприце в атмосфере гелия из пробы извлекают растворенную окись углерода. Эту [c.149]

Деполяризация мембран цистерн приводит к высвобождению кальция и началу мышечного сокращения. Кальций связывается с субъединицей С тропонина. Это изменяет конформацию всей молекулы тропонина — субъединица I перестает мешать взаимодействию актина с миозином изменение конформации субъединицы Т передается на тропомиозин. Далее тропомиозин поворачивается на 20° и открывает закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Головка миозина, которая в покое представляет собой комплекс М+АДФ+Рн, присоединяется к актину перпендикулярно, причем актин обладает к этому комплексу большим сродством (образование поперечных мостиков). Присоединение актина вызывает быстрое освобождение АДФ и Рн из миозина. Это приводит к изменению конформации, и головка миозина поворачивается на 45° (рабочий ход). Поворот головки, связанной с актином, вызывает перемещение тонкой нити относительно миозина. К головке миозина вместо ушедших АДФ и Рн вновь присоединяется АТФ, образуя комплекс М + АТФ. Актин обладает к нему малым сродством, что вызывает отсоединение головки миозина (разрыв поперечных мостиков). Она вновь становится перпендикулярно тонкой нити. В головке миозина, не связанной с актином, происходит гидролиз АТФ. Вновь образуется комплекс АДФ + Рн -Ь миозин, и все повторяется. После прекращения действия двигательного импульса Са " " с помощью Са2+-зависимой АТФазы переходит в саркоплазматический ретикулум. Уход кальция из комплекса тропонина приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина, делая его неспособным взаимодействовать с миозином, - мышца расслабляется. [c.460]

Секреция гормона роста человека регулируется совместным действием двух других гормонов, выделяемых гипоталамусом (рис. 22.27). Это рилизинг-фактор гормона роста человека, известный также под названием соматолиберина или соматокринина, и гормон, ингибирующий гормон роста, известный также как соматостатин. Гормон роста человека оказывает непосредственное воздействие на весь организм, но в особенности на рост скелета и скелетных мышц. Он обладает также опосредованным действием, стимулируя высвобождение малых белковых гормонов, называемых соматомединами, из печени. Соматомедины, известны также как инсулиноподобные факторы роста, потому что по своей структуре и по некоторым функциональным аспектам они похожи на инсулин, опосредуя или регулируя некоторые эффекты гормонов роста человека. Схема, иллюстрирующая регуляцию секреции этих гормонов и их воздействие на организм, представлена на рис. 22.27. [c.140]

Биологическое действие. Витамин Е объединяет несколько разных по химическому строению и активности токоферолов (от греч. tokos — потомство, phero — несу). Токоферолы предотвращают бесплодие и обеспечивают нормальное протекание процессов размножения, поэтому названы витамином размножения. Витамин Е является одним из самых сильных антиоксидантов, т. е. защищает от чрезмерного перекисного окисления липиды клеточных мембран и жирные кислоты, сохраняя их биологические функции. Благодаря своему антиоксидантному действию витамин Е предупреждает ожирение печени, способствует образованию важных для жизнедеятельности организма гормонов. Витамин Е влияет на окислительно-восстановительные процессы в организме, которые протекают с высвобождением энергии. Токоферолы поддерживают эластичность кровеносных сосудов, уменьшают свертываемость крови, усиливают процессы синтеза белка в скелетных мышцах, проявляя анаболическое действие. [c.112]

Миозин является высокомолекулярным фибриллярным белком с молекулярной массой 490 ООО. Фибриллярная нить миозина достаточно длинная (около 160 нм) и неоднородна. Она имеет утолщение — головку и длинный хвост, состоящий из двух полипептидных цепей, закрученных относительно друг друга в двойную спираль (рис. 90, а). Головка имеет глобулярную форму и выступает относительно основной части белка. На ней находятся центры связывания с актином и с АТФ. Часть молекулы миозина в области головки обладает ферментативной аденозинтрифосфатазной активностью (АТФ-аза), способной расщеплять АТФ до АДФ и фосфата (Н3РО4) с высвобождением энергии. Длинный "хвост" молекулы миозина состоит из легкого (1) и тяжелого (2) меромиозина. Последний имеет гибкие шарнирные участки, которые играют важную роль в образовании толстых миозиновых нитей миофибрилл и в сокращении мышц. Многочисленные молекулы миозина образуют толстые нити в миофибриллах скелетных мышц. [c.240]

Из полученных данных (Курский, Федоров, 1971) следует, что 5-ОТ, не влияя на внедрение в митохондриальную и микросомную фракции, стимулировал этот процесс во фракции синаптосом мозга. При инкубации этих субклеточных фракций, нагруженных радиоактивным кальцием, в бескальциевой среде отмечено, что из митохондрий мозга освобождалось около 40% Са, из микросом — 8%, из синаптосом — 10%. В этих условиях под действием 5-ОТ из митохондрий и синаптосом мозга освобождалось соответственно 61 и 4% Са. На высвобождение Са из микросомной фракции мозга 5-ОТ не влиял. В последнее время установлено подобное действие 5-ОТ на освобождение Са из саркоплазма-тического ретикулума гладкой мышцы (Bloomquist, urtis, 1972). Эти данные свидетельствуют, по-видимому, о прямом действии амина на связывание Са синаптосомами мозга, а также на освобождение его из митохондрий и синаптосом мозга. [c.185]

Эффект Бора. Сродство гемоглобина к кислороду зависит от pH окружающей среды, тогда как для миоглобина такой зависимости не наблюдается. Снижение pH в физиологических пределах сдвигает кривую насыщения гемоглобина кислородом вправо, т. е. сродство к кислороду уменьшается при повышении кислотности среды. Увеличение содержания СО2 (при постоянном значении pH) также уменьшает сродство гемб-глобина к кислороду. В тканях активно протекают метаболические процессы (например, в результате интенсивной работы мышц), в результате чего образуется много СО2 и органических кислот, что вызывает понижение pH крови. Повышение содержания СО2 и Н в капиллярах активно метаболизирующих тканей способствует высвобождению О2 из оксигемоглобина. После освобождения от О2 гемоглобин присоединяет Н и СО2 (при этом протоны связываются ионизированными карбоксильными группами глобина). Этот важный механизм был открыт в 1904 г. К. Бором. [c.215]

Первно-мышечное соединение было главным объектом ряда продолжительных и плодотворных исследований, начатых в 50-х годах нашего века Основой для первых экспериментов послужило открытие в начале 20-х годов того факта, что ацетилхолин, выделяемый при стимуляции блуждающего нерва, воздействует на сердце, замедляя его сокращения. Это явилось первым несомненным доказательством химической природы нервно-мышечной передачи, а вскоре хюсле этого, в 30-х годах, было показано, что стимуляция двигательного нерва, иннервирующего скелетную мышцу, тоже приводит к высвобождению ацетилхолина, а ацетил- [c.305]

Рис. 19-23. Миниатюрные синаптические потенциалы (или миниатюрные потенциалы концевой пластинки ), зарегистрированные в мышце лягушки с помощью внутриклеточного электрода, помещенного вблизи нервно-мышечного соединения Каждый пик - это миниатюрный синаптический потенциал, возникающий в результате высвобождения медиатора из одного синаптического пузырька. (Р. Fatt, В. Katz, J. Physiol.,

Механизм влияния инсулина на утилизацию глюкозы включает в себя и другой анаболический процесс. В печени и в мышцах инсулин стимулирует превращение глюкозы в глюкозо-6-фосфат, который затем подвергается изомеризации в глюкозо-1-фосфат и в таком виде включается в гликоген под действием фермента гликогенсинтазы (ее активность также стимулируется инсулином). Это действие имеет двойственный и непрямой характер. Инсулин снижает внутриклеточный уровень сАМР, активируя фосфодиэстеразу. Поскольку сАМР-зависимое фосфорилирование инактивирует гликогенсинтазу, при низком уровне этого нуклеотида фермент находится в активной форме. Инсулин активирует и фосфатазу, катализирующую дефосфорилирование гликогенсинтазы, тем самым активируя этот фермент. И наконец, инсулин ингибирует фосфорилазу с помощью механизма, работающего с участием с АМР и фосфатазы, как описано выше. В результате высвобождение глюкозы из гликогена снижается. Таким образом, влияние инсулина на метаболизм гликогена также является анаболическим. [c.256]

Саркоплазма скелетшлх мышц содержит большие запасы гликогена, локализованного в гранулах, примыкающих к 1-диску. Высвобождение глюкозы из гликогена зависит от специфического мышечного фермента гликогенфосфорилазы (см. гл. 19). Для того чтобы обеспечить образование глюкозо- [c.340]

Сопряжение возбуждения с секрецией. В железах, находящихся под нервным контролем, секрецию стимулирует нейромедиатор, высвобождающийся из окончаний двигательного аксона. Этот медиатор обычно вызывает деполяризацию клетки-мишени, сходную с потенциалом концевой пластинки в мышце. Как отмечалось в главе 7, в некоторых железистых клетках деполяризация приводит к возникновению потенциала действия. У других клеток электрическая реакция выражается только в градуальном постсинаптическом потенциале. Какова связь между такой деполяризацией и высвобождением секрета По аналогии с сопряжением между возбуждением и сокращением в мышце такая связь, как уже было упомянуто, получила название сопряжения возбуждения с секрецией (электросекреторного сопряжения). В железистых клетках такое сопряжение обычно обусловлено следующей цепью событий деполяризация мембра- [c.12]

На рис. 18.5 показан молекулярный механизм, лежащий в основе взаимного скольжения актиновых и миозиновых нитей (филаментов). Актиновые нити помимо актина содержат еще тропомиозин и тропонин. В расслабленной мышце тропомиозин блокирует места прикрепления миозина на актиновых нитях в это время количество свободных ионов Са + вокруг нитей весьма незначительно. Активация мышцы начинается с высвобождения ионов Са + (/ на рис. 18.5), которые связываются с тропонином. Это приводит к изменению конформации тропонина (2 ), ив результате участки, где миозин может присоединяться к актину, освобождаются. В месте прикрепления миозина (5) образуется комплекс, генерирующий силу. Он вызывает конформационное изменение головки миозина и ее поворот в области шарнира между головкой и остальной частью молекулы миозина 4) этот поворот и является рабочим ходом , заставляющим смещаться нить актина (5). [c.15]

При раздражении нервных клеток некоторые их свойства изменяются. Например, рецепторпые нейроны способны к адаптации их реакция на длительные или повторные воздействия постепенно ослабевает (см. гл. И). Сходные явления можно наблюдать и при изучении двигательных элементов реакция мышцы на повторное раздражение эфферентного волокна может либо усиливаться (облегчение), либо уменьшаться (депрессия). В основе этих явлений лежит изменение процессов мобилизации и высвобождения медиатора в нервно-мышечном соединении (см. гл. 18). В табл. 30.3 перечислены некоторые [c.302]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология