Метионин недостаточность

Биологическая роль витамина B 5 изучена недостаточно. Имеются отдельные указания и предположения о возможном участии его в биосинтезе холина, метионина и креатина в качестве источника метильных групп. [c.242]

Наиболее близки к незаменимому белку животные белки. Большинство растительных белков содержат недостаточное количество незаменимых аминокислот (одной или нескольких). Так, например, белки злаковых культур, а следовательно, и полученные из них продукты неполноценны по лизину, метионину, треонину. В белке картофеля, ряда бобовых не хватает метионина и цистина (60—70 % оптимального количества). [c.19]

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме животных и должны поступать извне — с пищей. К ним относятся гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и аргинин. Организм некоторых животных обладает способностью синтезировать, хотя и недостаточно быстро, аргинин, необходимый для нормального роста. [c.23]

При биологическом синтезе белка в полипептидную цепь включаются остатки 20 аминокислот (в порядке, задаваемом генетическим кодом организма), а также их производных. Среди них есть такие, которые не синтезируются или синтезируются в недостаточном количестве самим организмом и вводятся в организм вместе с пищей эти вещества называются незаменимыми аминокислотами. К йим относятся (указаны в порядке уменьшающейся для человека потребности) лейцин, лизин, валик, фенилаланин, метионин, гистидин, триптофан, аргинин, треонин, изолейцин. [c.549]

Изотопный тест дыхания с метионином [6] является достаточно чувствительным методом и может быть использован для диагностики печёночной недостаточности, обусловленной как хроническими заболеваниями печени, так и нарушениями метаболизма, инфекционным поражением печени и т. д. В качестве примера можно отметить, что тест с метионином способен зафиксировать снижение функции печени, обусловленное приёмом алкоголя. Результаты, полученные авторами [6], указывают на снижение активности печени после приёма алкоголя в 2-4 раза. [c.473]

Значение фосфатидов. Как уже указывалось, лецитин, подобно другим фосфатидам и нейтральным жирам, может легко синтезироваться в организме человека и животных. Однако, как было установлено в опытах на животных, если недостаточное поступление извне лецитина длится долго и пища при этом бедна белками, в состав которых входит аминокислота метионин, а также жирами, содержащими незаменимые, не образую- [c.297]

Как показывает опыт, жировое перерождение печени может быть предотвращено введением с пищей достаточного количества лецитина. Впоследствии выяснилось, что способностью предотвращать ожирение печени и даже удалять уже отложенный жир из печени обладают и другие вещества, в частности входящий в состав лецитина холин, а также аминокислота метионин. Причина отложения жира в печени при отсутствии холина в настоящее время до некоторой степени выяснена. Как указывалось, в печени постоянно происходит не только интенсивный распад фосфатидов, но и одновременный синтез их из нейтральных жиров. Для этого синтеза, помимо высших жирных кислот и неорганических фосфатов, необходимо наличие азотистого основания холина. Но при недостаточном образовании или недостаточном поступлении в печень уже готового холина синтез липоидов из жиров становится либо невозможным, либо резко задерживается, и нейтральный жир отлагается в печени. Метионин обладает способностью отдавать свою подвижную метильную группу, необходимую для синтеза холина (стр, 347). Этим и объясняется тот факт, что белок казеин, в состав которого входит большое количество метионина, также обладает липотропным действием, т. е. способствует удалению из печени избытка жира. [c.298]

Выяснено, что при недостаточности холина в организме наблюдается ряд серьезных нарушений в обмене — жировая дегенерация печени и кровоизлияния в почках. Эти явления, как оказалось, обусловлены недостатком лабильных метильных групп в организме и могут быть устранены дачей либо холина, либо метионина. Метионин может полностью заменить цистеин (цистин) в питании. Это объясняется тем, что цистеин и цистин [c.347]

Приведенные данные по поводу незаменимости отдельных аминокислот для роста или азотистого равновесия были первоначально получены в опытах на крысах и собаках. Имеющиеся в настоящее время данные позволяют предполагать, что для поддержания азотистого равновесия у людей необходимы все вышеуказанные незаменимые аминокислоты, за исключением, по-видимому, аргинина и гистидина. В аналогичных опытах на цыплятах выяснилось, что гликокол является аминокислотой, незаменимой для роста цыплят. Но эти данные отличаются от данных, полученных в опытах на собаках и крысах. Поэтому следует предостеречь от механического переноса результатов опыта с одного вида животных на другие. Кроме того, не следует забывать того важного обстоятельства, что заменимые аминокислоты существенно влияют на потребность в незаменимых аминокислотах., Потребность, например, в метионине определяется содержанием цистина в диете чем больше в пище имеется цистина, тем меньше расходуется метионина для биологического синтеза цистина. Последний уменьшает, следовательно, потребность организма в метионине. Наконец, если в организме скорость синтеза какой-либо заменимой аминокислоты становится недостаточной, то появляется повышенная потребность в ней, которая может быть компенсирована поступлением ее с пищей. Отсюда ясна условность деления аминокислот на заменимые и незаменимые. [c.326]

Выяснено, что при недостаточности холина в организме наблюдается ряд серьезных нарушений в обмене — жировая дегенерация печени и кровоизлияния в почках. Эти явления, как оказалось, обусловлены недостатком лабильных метильных групп в организме и могут быть устранены дачей либо холина, либо метионина. Метионин может полностью заменить цистеин (цистин) в питании. Это объясняется тем, что цистеин и цистин синтезируются в организме животных, но необходимым условием для их синтеза является наличие метионина в пище. [c.367]

Нарушения азотистого обмена возникают также при недостатке других витаминов комплекса В, как, например рибофлавина, никотиновой кислоты, входящих в состав многих ферментов аминокислотного обмена. Обмен метильных групп метионина и холина, а также биосинтез белка нарушен при недостаточности витамина Bj2. При недостатке витамина Вха и фолиевой кислоты наблюдаются серьезные нарушения биосинтеза пуринов, порфиринов, серина, гликокола и креатина. [c.396]

Белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалось похудание, несмотря на обильное кормление. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.401]

Важнейшие направления в химизации животноводства решение проблемы белковой недостаточности — путем скармливания животным синтетической мочевины (карбамида), аммонийных солей, кормовых дрожжей, аминокислот (метионин, лизин, триптофан и др.) [c.175]

Витамин Bi2 является наиболее активным противоанемическим средством. Механизм действия его недостаточно выяснен, однако доказано, что он участвует в синтезе лабильных метильных групп и в образовании холина, метионина, креатина, нуклеиновых кислот. Он оказывает активное влияние на накопление в эритроцитах соединений, содержащих сульфгидрильные группы участвует в обмене жиров и углеводов. Оказывает благоприятное влияние на функцию печени и нервной системы. Благодаря исследованиям Кастля (1929) стало известно, что для излечения пернициозной анемии, которая ранее протекала со смертельным исходом, необходимы два фактора. Первый получил название внутреннего фактора и содержится в желудочном соке, второй — внешнего фактора, содержится в пищевых продуктах. В 1948 г. Фолкерсу (США) и Смиту (Англия) удалось выделить из печени внешний фактор, оказавшийся витамином и названный витамином или цианокобаламином. [c.680]

Они интересны с точки зрения способа участия введенного углеродного атома в стадии расширения цикла. Эти соединения хорошо изучены, в том числе определены положения атомов кислорода, введенных на стадии действия оксигеназы [42]. Полученные данные свидетельствуют о том, что превращение вероятнее всего осуществляется путем перегруппировки эпоксидированного в боковой цепи о-хинометида (схема 12). Детали механизма отдельных реакций, однако, не выяснены неизвестно, например, происходит ли окисление до ангидрида после расширения цикла или до него, как это показано на схеме. Не ясно также, когда разделяются пути, ведущие к соединениям (54) и (55). Интересно отметить, что локализация радиоактивной метки в этих трополонах из различных предщественников (ацетата, малоната, метионина) оказалась особенно затруднительной из-за недостаточной специфичности химических методов деградации. Напротив, применение методик с использованием позволило довольно быстро установить, что общий механизм биосинтеза трополонов (54) и (55) аналогичен механизму биосинтеза сепедонина (56) (схема 13) с той разницей, что в последнем случае исходным соединением является С-метилированный пентакетид (см. схему 12 и разд. 29.1.3.3). [c.435]

При получении лизина необходимо исключить нежелательные побочные процессы. Так, при недостаточной аэрации может идти образование аланина или молочной кислоты вместо синтеза лизина. Очень важным фактором является концентрация дефицитных аминокислот — гомосерина, метионина и треонина в [c.161]

Имеются данные, что производные ТГФК участвуют в переносе одноуглеродных фрагментов при биосинтезе метионина и тимина (перенос метильной группы), серина (перенос оксиметильной группы), образовании пуриновых нуклеотидов (перенос формильной группы) и т.д. (см. главы 12 и 13). Перечисленные вещества играют исключительно важную, ключевую, роль в биосинтезе белков и нуклеиновых кислот, поэтому становятся понятными те глубокие нарушения обмена, которые наблюдаются при недостаточности фолиевой кислоты. [c.232]

Хорошо растворим в воде и спирте. В организме животных синтезируется не свободный холин, а холин в составе фосфолипидов. Донорами метильных групп являются метионин (в составе 8-аденозилме-тионина) или серии и глицин (при синтезе метильных групп). Вследствие этого при белковой недостаточности, которая в свою очередь может быть связана с дефицитом белка в пище или эндогенного происхождения, развиваются симптомы холиновой недостаточности жировая инфильтрация печени, геморрагическая дистрофия почек, нарушение процесса свертывания крови (нарушение синтеза V фактора свертывания—акцелерина) и др. [c.246]

Некоторые заменимые аминокислоты становятся незаменимыми, если они не поступают с пищей, так как клетки организма не справляются с быстрым их синтезом. По данным Р. Фишера, недостаток цистеина ведет к почти полному торможению роста in vitro даже при наличии всех остальных аминокислот в среде. Доказано, кроме того, что достаточное количество цистеина в пище значительно снижает потребности в метионине (см. табл. 12.2). Напротив, полное исключение цистеина из рациона может настолько резко повысить потребности в метионине, что обычно адекватное питание оказывается недостаточным. Таким образом, заменимые аминокислоты могут оказаться лимитирующими факторами анаболических процессов в организме. [c.465]

При белковой недостаточности, помимо нарушений общих процессов аминокислотного обмена, отмечены специфические изменения обмена отдельных аминокислот. Так, нарушения обмена триптофана выражаются как в снижении синтеза никотинамида, так и в накоплении в организме 3-оксиантраниловой и ксантуреновой кислот. Последняя, по некоторым данным, оказывает токсическое действие на 3-клетки панкреатических островков, являясь тем самым одним из патогенетических факторов диабета. Нарушения в обмене гистидина сводятся к снижению активности гистидин-аммиак-лиазы и гистаминазы и, напротив, к повышению активности гистидиндекарбоксилазы. Все это способствует накоплению гистамина в тканях со всеми вытекающими отсюда отрицательными последствиями. При белковой недостаточности обмен метионина практически не нарушен. Все эти данные свидетельствуют о дискоординации ферментных систем обмена аминокислот, что в значительной степени затрудняет терапевтические подходы к устранению последствий белковой недостаточности. [c.466]

Белки важнейшая составная часть пищи человека и корма животных. Человеку необходимо и день в среднем 70 г белка. Главным источником пищевого белка являются сельскохозяйственные продукты — мясо, молоко, пшеница, рожь, кукуруза, рис, соя, горох, фасоль, различные овощи и фрукты значительные количества белка содержат рыба и продукты моря. Основными характеристиками пищевого или кормового белка принято считать его переваривае-мость и сбалансированность по аминокислотному составу это устанавливается путем сравнения данного белка со стандартным препв-ратом, например казеином или лактальбумином, в наилучшей степени отвечающим физиологическим потребностям человека и животных. В то же время известно, что многие белки содержат недостаточное количество некоторых незаменимых аминокислот — лизина, триптофана, метионина, вследствие чего их питательная ценность резко снижается примером может служить белок кукурузы, обнаруживающий дефицит по лизину. В этом случае целесообразно для компенсации добавлять к рациону рассчитанные количества недостающего компонента — в виде свободной аминокислоты либо в виде другого белка, специфически богатого данным компонентом. Таким путем, в частности, готовят искусственные питательные смеси, применяемые для лечебного питания во многих странах. [c.23]

Спасательный путь синтеза фосфатидилхолина необходим многим животным, так как их способность синтезировать это соединение de novo ограниченна. Это обусловлено тем, что метильные группы в форме S-аденозилме-тионина, необходимые для такого синтеза, образуются из незаменимой аминокислоты метионина. При недостаточном содержании метионина в пище возможность метилирования фосфатидилэтаноламина и других акцепторов метильных групп становится ограниченной. В этих условиях организм старается спасти и повторно использовать уже метилированный свободный холин. Фактически при недостатке метионина в рационе животных его можно хотя бы частично компенсировать за счет содержащегося в пище холина. Таким Образом, в неко- [c.641]

Значение фосфатидов. Как уже указывалось, лецитин, подобно другим фосфатидам и нейтральным жирам, может легко синтезироваться в организме человека и животных. Однако, как было установлено в опытах на животных, если недостаточное поступление извне лецитина длится долго и пища при этом бедна белками, в состав которых входит аминокислота метионин, а также жирами, содернсащими незаменимые, не образующиеся в организме ненасыщенные жирные кислоты, то с течением времени развивается жировое перерождение печени. [c.316]

Дальнейшее доказательство роли цистатионина в процессе пересульфирования получено в опыте с больным цистинурией, которому вводили S -метионин. Изотоп был обнаружен в цистине мочи [475]. Многие другие соединения также служат источниками серы цистеина. Найдено, что L-лантионин поддерживает рост крыс, получавших диету, недостаточную по цистину [476]. Сера гомолантионина [477, 478] и этионина [479] также может превращаться в серу цистина. [c.369]

Деметилирование метионина с образованием гомоцистеина и обратное превращение являются важными процессами обмена. Опыты по кормлению крыс гомоцистеипом показали, что как D-, так и L-изомер могут поддерживать рост в отсутствие метионина [456, 490]. Однако при некоторых рационах с недостаточным содержанием метионина гомоцистеин не обеспечивает рост, если к рациону не добавляется холин или иной донатор метильной группы [491—493]. Представление о переносе метильных групп, или трансметилировании, было выдвинуто впервые Гофмейстером в 1894 г. [494] в исследованиях по биохимии питания оно получило экспериментальное подтверждение. Превращение метионина в гомоцистеин связано с образованием подвижной метильной группы, способной метилировать, например, такое соединение, как гуанидинуксусная кислота, с образованием креатина [495]. Другими примерами трансметилирования являются процессы переноса метильной группы от холина к гомо-цистеину с образованием метионина и от метионина к карнозину с образованием ансерина [1107]. По данным Дю-Виньо и сотрудников, метильная группа переносится целиком в процессе переноса метильного остатка, меченного изотопами углерода и водорода, не происходило потери дейтерия [496]. Однако концепция, согласно которой необходимо введение метильных групп с пищей, потребовала пересмотра, так как ряд наблюдений показал, [c.370]

ЧТО диеты, не содержащие метионина или других донаторов метильных групп, но содержащие гомоцистеин и оптимальные количества витамина B12 и фолевой кислоты, могут обеспечивать рост крыс [493, 497 —501]. По-видимому, в диетах, использованных в ранних исследованиях [40], было недостаточным содержание витамина В 2 и фолевой кислоты, участвующих, как в настоящее время установлено, в синтезе метильных групп. В опытах с крысами, выращенными в асептических условиях [501] (см. также [502— 507]), было окончательно доказано, что синтез метильных групп протекает в тканях животного, а не под действием микрофлоры кищечника. В этих опытах стерильные крысы получали рацион, не содержащий холина, с добавлением D2O в течение 10—23 дней. Концентрация дейтерия в метильных группах холина, выделенного из тканей, была значительно выще, чем средняя концентрация дейтерия в теле. Это указывает на то, что в тканях происходил синтез метильных групп [501]. [c.371]

Характерный затхлый запах выдыхаемого воздуха у больных с тяжелыми поражениями печени ( fetor hepati us ), возможно, обусловлен метилмеркантаном, образующимся при распаде метионина. На поздних стадиях заболеваний печени метилмеркаптан обнаруживается и в моче больных [1109]. При введении в организм крысы метилмеркаптана, меченного С и S , углерод метильной группы и сера метилмеркаптана выделяются соответственно в виде СОг и сульфата [544]. Судьба остальной части углеродного скелета метионина изучена недостаточно. [c.376]

Первая помощь при остром отравлении, как при отравлении бензином. Так как при отравлении Б. наблюдается сенсибилизация сердечной мышцы к адреналину (инъекция его часто вызывает трепетание сердца), применение последнего категорически противопоказано (Дотребанд). При хроническом отравлении лечение, после освобождения от работы с Б., состоит в усиленном питании пищей, богатой витаминами (особенно витамином С), приеме препаратов печени, железа стимуляторов лейкопоэза (нуклеиновокислый натрий, аденин, метацил). При очень тяжелых анемиях — немедленное переливание крови (не менее 300— 500 мл), в случае надобности — повторное. При лечении случая бензольной анемии с лихорадкой указывается на успешное применение сульфаниламидных препаратов. Предлагается также лечение хронических отравлений тиосульфатом натрия, метионином, пенициллином (Дювуар и др.). В особенно угрожающих случаях, при недостаточно быстрой эффективности антианемического лечения, с успехом применялась экстирпация селезенки. [c.93]

Ледерберг в 1947 г. получил первые генетические карты Е. соИ. Рассмотрим метод, которы г он работал. Брались генетически различные штаммы — один был ауксотрофен по какому-либо метаболиту (лейцину, треонину, метионину, биотину, витамину В ) и резистентен к бактериофагу Tj, второй был диким типом, чувст-внте.пьным к фагу Т и лишенным каких-либо недостаточностей. Примером может служить такое скрещивание [c.309]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология