Гемин-фермент

В геме железо двухвалентное. Комплекс, содержащий трехзарядный ион, называется гемином. Гем в составе белка гемоглобина обладает свойством обратимо присоединять молекулу кислорода. Именно благодаря наличию в эритроцитах гемоглобина кровь в легочных альвеолах насыщается кислородом, который затем доставляется ею ко всем клеткам и используется при выработке энергии для нужд их жизнедеятельности. Кроме гемоглобина, гем входит в состав цитохромов — важнейших ферментов животного и растительного мира, управляющих окислительными процессами в живой клетке. [c.447]

Основные научные работы посвящены катализу в органической химии. Создал (1927) учение об органических катализаторах, способных моделировать ферменты. Установил (1930—1940) возможность повышения активности функциональных групп органических катализаторов в 2000—4000 раз благодаря усложнению структуры их молекул. Открыл (1932) необычайно высокое химическое сродство имидазола к гемину. Создал (1950—1960) многие модели биокатализаторов окисления, де- [c.284]

Каталаза — фермент, катализирующий разложение перекиси водорода на Og и HgO, — была получена в кристаллическом состоянии. Каталаза печени лощади имеет молекулярный вес 225 ООО, а каталаза печени вола — 248 ООО. Первая содержит в макромолекуле четыре, а вторая две простетические группы. Простетическая группа была отделена от белка и оказалась тождественной обычному гемину. Каталаза встречается во всех клетках высших и низших животных и растений. [c.628]

Однако органические перекиси и перекись водорода не обладают достаточной окислительной способностью для превращения соединения I в соединение И. Добавление некоторых ферментов— пероксидаз, например гемина крови, повышает их окислительное действие, в результате чего образуется имин. [c.689]

Изучению каталитической активности гемина было посвящено большое число работ [2]. Гемин является активным катализатором распада перекиси водорода и ряда окислительных процессов. Однако именно эти эксперименты показали особенно отчетливо, что активная группа, отделенная от своего носителя, обладает значительно меньшей активностью и весьма слабо выраженной избирательностью. Активность гемина в реакции разложения перекиси водорода можно увеличить при адсорбции его на угле. Адсорбция активирует гемин по отношению к определенным, но не всем, реакциям, в которых )н проявляет себя как катализатор. Простые ионы железа тоже активируются при адсорбции на угле. Такие системы можно рассматривать как простейшие и очень грубые модели ферментов, в которых уже более определенно намечены активная группа и носитель. [c.144]

В комплексе I происходит перенос электронов от НАД-Нг через флавиновые ферменты к хинону, обозначаемому как кофермент Q по всем данным, в комплексе I содержится также и железо, но не в форме гемина, в какой-то иной — природа этого соединения неизвестна (оно обозначено условно Fe — Fe). [c.164]

Указанная методика позволила изучить связь гемина с различными белками и ферментами, а также состав ряда белковых растворов (яичный альбумин, сыворотка крови человека). [c.160]

Если принять, что концентрация фермента в системе соответствует концентрации гемина, то величина константы скорости бимолекулярного взаимодействия арахидоновой кислоты с активным центром фермента равна 5-10 М- -с 1. [c.72]

П. Гемин-ферменты, или протеиды с геминовой группой (цитохромы, цитохромоксидаза, пероксидаза, каталаза). [c.348]

Гемин-ферменты, или протеиды с гемином в простетической группе [c.349]

Таким образом, на основании данных по химической модификации нативной пероксидазы и исследований реконструированной пероксидазы можно предположить, что гемин фермента погружен глубоко во внутрь белковой глобулы. При этом его винильные группы направлены в глубь белка, а остатки пропионо-вых кислот в положениях 6 и 7 ориентированы наружу. Поэтому доступной для модифицирзгющих соединений является только одна из СООН-групп гема, тогда как вторая погружена во внутрь глобулы и недоступна модифицирующим агентам. [c.124]

По аналогии с техническими катализаторами ферменты в гетерогенном каталитическом акте также участвуют не всей молекулой в целом, а только лишь определенными ее участками, получившими название активных центров ферментов. В настоящее время ферменты принято подразделять на простые и сложные из них первые являются ферментами только белковой природы, а вторые состоят из белка и небел1сового компонента, которым могут быть различные витамины, нуклеотиды, гемины, атомы металлов и др. Неб (овые компоненты сложных ферментов называют простетинесжими группами или коферментами. [c.129]

Значительное число гемов и геминов — комплексов протопорфирина или его замещенных с Fe(II) и Ре(1П) составляет важнейшую группу ферментов ок-сидоредуктаз — цитохромов (а), (Ь), (с),(с/), каталаз, пероксидаз и т. д. [c.746]

Ключевым ферментом системы микросомального окисления является цитохром Р-450. Этот гемопротеин также является мономером, содержащим одну геминную группировку и имеющим молекулярную массу 45 kDa. [c.511]

Другая группа субстратов связывается с геминной группировкой фермента. Эти субстраты имеют спектры различия с максимумом около 420 нм, они называются субстратами второго типа. [c.512]

Ингибирование цитохрома Р-450 ксенобиотиками осуществляется различными путями. Химическое вещество может связываться с апоферментом, вернее, с некоторыми гидрофобными сайтами, локализованными в белковой части фермента. Ингибирование фермента в данном случае конкурентно, так как ингибитор может вытесняться из энзима при помощи того или иного субстрата. Ксенобиотики, взаимодействующие с железом геминной группы цитохрома Р-450, ингибируют фермент, блокируя его способность активировать молекулярный кислород. Это ингибирование неконкурентно по своей природе. Соединения, разрушающие мембрану эндоплазматического ретикулума, в которую встроены энзимы биотрансформации, в частности цитохром Р-450, также являются ингибиторами этих энзимов. [c.525]

Цитохром р45о является ключевым ферментом системы микросомального окисления. Он является гемопротеином, мономером, содержащим одну геминную группировку и молекулярную массу 45 кДа. Цитохром Р450 присоединяясь к соответствующему субстрату, фактически начинает реакции биотрансформации субстрата. [c.400]

MOM P4 Q двумя различными способами. Одна группа субстратов связана с белковой частью цитохрома Р450, а другая группа субстратов взаимодействует с железом геминной группировки фермента. [c.401]

Другая группа субстратов связывается с геминной группировкой фермента. Эти субстраты имеют спектры различия с максимумом при 420 нм и называются субстратами 2-ого типа. Спектральные изменения связаны со спиновым состоянием атома железа в составе геминной группировки цитохрома P4so- Атом железа имеет координационное число, равное 6. [c.401]

Ионы, входящие в состав комплексов, в тысячи раз активнее, чем гидратированный ион в растворе. Если в реакции разложения перекиси водорода каталитическую активность иона железа в растворе принять за единицу, то железо в гемине — сложном ионоорганическом комплексе — имеет активность 100, а железо в ферменте каталаза 5 10 . [c.264]

В литературе описаны и другие примеры электрокатализа на углеродных электродах, модифицированных ферментами. В присутствии пероксидазы, адсорбированной на пирографите или саже [232], в растворе пероксида водорода устанавливается стационарный потенциал от 1,06 до 1,24 В. Поскольку активный центр пероксидазы, гемин, ускоряет восстановление Н2О2 в незначительной степени, то в качестве электрокатализатора выступает пероксидаза, которая сохраняет свою молекулярную целостность. [c.217]

При исследовании электронного обмена с участием ферментов необходимо сопоставление электрохимических и каталитических данных. В работе [37] было проведено изучение электрохимических свойств иероксидазы. В условиях эксперимента наблюдался обратимый электрохимический процесс. Но детальное изучение процесса, сопоставление электрохимических данных со спектрофотометрическими, электрохимическое исследование апоиероксидазы показало, что электродный процесс не включает переноса электрона на гемин в активном центре фермента, а представляет Собой, по-видимому, восстановление ди-сульфндных связей белка. [c.75]

Гемины. Известные работы Варбурга, Цейле, Куна и др., которым в определенных ферментах удалось обнаружить же-лезо-порфириновые комплексы, вызвали всеобщий интерес особенно к каталитическому действию геминов. Этим обусловлен тот факт, что начиная с 1928 г. стало появляться большое количество литературы по катализу геминами. Однако особенно сильное каталитическое действие красящего вещества крови й его производных было известно уже очень давно из опытов Шейнбейна с красными кровяными тельцами (1857 г.,см. гл. X). [c.67]

Тиоловые соединения в качестве субстратов. Гаррисон [229] впервые указал на то, что автоокисление цистеина до цистина ускоряется следами гемина. Согласно Фогтлину, Джонсону и Розенталю [230], действие на SH-глутатион намного слабее. Эта реакция приобрела общее значение благодаря опытам Варбурга с сотрудниками [231—233] , которые использовали ее в качестве модельной реакции, чтобы продемонстрировать торможение действия дыхательного фермента окисью углерода и устранение торможения светом. [c.75]

Кун и Мейер [251, 252] нашли, что автоокисление бензальдегида представляет собой катализ тяжелыми, металлами. Если альдегид полностью очистить перегонкой и вымораживанием, он становится индифферентным по отношению к кислороду, т. е. некаталитическое автоокисление в этом случае протекает исключительно медленно. Гемин ускоряет автоокисление бензальдегида в 50 раз сильнее, чем соли железа (II), однако это происходит лишь в присутствии пиридина. Гемин, растворенный в двузамешенном фосфате, неактивен. Рассматриваемая каталитическая реакция исключительно чувствительна к синильной кислоте и тормозится при этом столь же сильно, как и активность дыхательного фермента Варбурга. [c.79]

Нет никакого сомнения в том, что после работ Шенбейна (1857 г.) часто проводимые каталитические опыты с гемоглобином и гемином навели на мысль о том, что гемин может быть простетической группой ферментов. Известные опыты Варбурга, Куна, Цейле и других исследователей дали затем аналитическое подтверждение этого предположения. [c.134]

Цитохромы, открытые Кейлином (1925 г.), представляют собой ферменты, встречающиеся во всех животных или растительных клетках, способных к дыханию. Подобно дыхательному ферменту, они являются хромопротеидами, содержащими в качестве простетической группы гемины. Они могут существовать в окисленной и в восстановленной форме (содержат Ее + и Ре + соответственно). Исследование спектров показывает, что цитохром представляет собой не индивидуальное вещество, а смесь по крайней мере трех веществ. Лучше всего изучен цитохром с — [c.627]

Только 30—35 ктл из 330 ккал энергии сгорания триозы накопляется в молекулах богатых энергией фосфатов, создающихся на двух стадиях окисления, рассмотренных выше. Остальные 90% выделяются на следующих стадиях реакции, т. е. при дегидрировании янтарной, фумаровой и яблочной кислот их специфическими дегидрогеназами и нри переносе 12 водородных атомов к кислороду посредство производных аллоксазина (желтые ферменты), производных гемина (цитохромы) и других катализаторов обратимого окисления — восстановления (фиг. 30). Некоторые из этих процессов также могут сочетаться с фосфорилированиями или трансфос-форилированиями, и их энергия может, таким образом, стать доступной для использования при мускульной работе. Указания на существование таких сочетаний обнаружились, например, при изучении окисления сукцинатов до фумаратов, что является одной нз стадий дыхания. Согласно данным, приведенным в табл. 32, потенциал системы сукцинат — фумарат равен 0,0 в. Сукцин-дегидрогеназа передает водород от сукцината к цитохрому с, потенциал которого значительно выше (4-0,27 в). Энергия, выделяемая при этой передаче, может с успехом использоваться для синтеза одной молекулы богатого энергией фосфата. [c.235]

Производные мезопорфирина или цитопорфирина превращены в соответствующие гемины для изучения последних в качестве моделей оксидазных ферментов [410, 411, 1331, 1332, 1334, 1336, 1338, 1344]. [c.391]

В 1926 г. был сделан первый шаг в исследовании активности групп, характерных для фермента. Кун и Бранн изучили зависимость каталитической активности железа от формы связи. Они исследовали каталитическую активность гемина, т. е. органического комплексного соединения железа с про-топорфириновым ядром. Соединения этого типа представляют собой активную группу большого числа ферментов, катализирующих окислительные [c.143]

Еще более сложна система, в которой высокая активность есть следствие связывания комплекса металл — лиганд с протеиновым носителем. Представителями этого класса являются ферменты и некоторые их модели . В известном обзоре этой проблемы, сделанном Швабом и Ростом-около четверти века тому назад (см. [17]), можно найти сводку модельных катализаторов, в которой авторы не разделяли моделей, имитирующих собственно активную группу, и моделей, включающих высокомолекулярный носитель. Модели были разделены на пять групп. К первой, группе они отнесли неорганические ферменты , т. е. коллоидные гидроокиси металлов и гидроокиси, обладающие гидролазными (фосфатазны-ми) функциями, ко второй — дыхательные модели Варбурга и Краузе, т. е. уголь и смеси гидроокисей переходных металлов, затем следовали органические основания и комплексные катализаторы (соединения кобальта), изученные Шибата. В четвертой группе находились катализаторы типа металл —кварц и фазер-катализаторы. В пятую группу были помещены гемин и главновалентные катализаторы Лангенбека. [c.147]

Проведенными опытами обнаружено, что движение белков по бумаге сильно зависит от pH растворителя, применяемого для получения хроматограммы. При изучении связи альбумина с гемином оказалось, что при pH 6—7 альбумин-геминовый комплекс ведет себя, как однородный белок, тогда как при pH 5—5,5 обнаружено наличие двух фракций. Было установлено также, что гемин не связывается с такими ферментами, как пепсин, паиаин, молочный диастаз, уреаза. [c.160]

Рис. 52. а — Типичная зависимость степени конверсии кислорода а в эндопероксидсинтетазной реакции при различных концентрациях фермента 6 — зависимость предельной степени конверсии кислорода (оцт) от концентрации белка. Условия арахидоновая кислота — 5-10- М гидрохинон — 2,ЗХ ХЮ- М гемин —3,3-10- М твии-20 — 0,4% микросомаль-ный белок Ео1 —0,046 мг/мл Ео2 — 0,096 мг/мл Eos — 0,196 мг/мл 0,05 М трис-НС1 буфер pH 8,0 объем реакционной смеси 1 мл температура 31°С [c.125]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология