Лизоцим молекулярный вес

Появилось два сообщения о спектрах белка — фермента лизоцима с молекулярным весом около 14 300 [23, 24]. Несмотря на то что эти спектры недостаточно хорошо разрешены, они свидетельствуют о перспективности метода. В спектре лизоцима, приведенном в работе [24] и зарегистрированном с помощью спектроскопии ПФ, линии достаточно узки и позволяют различить отдельные типы атомов углерода. Наблюдаемое в спектрах высокомолекулярных соединений дипольное уширение линий пропорционально гиромагнитным отношениям взаимодействующих ядер. Таким образом, малое гиромагнитное отношение для ядра позволяет получить относительно узкие линии даже для таких больших молекул, как лизоцим. [c.204]

Наибольшей скоростью прохождения колонки обладают компоненты, не способные проникнуть в зерна гелевой фазы. Сефадексы 0-10 и 0-15 служат для фракционирования низкомолекулярных веществ, первый из них используется для веществ с молекулярным весом до 700, а второй — до 1500. Гели сефадекса 0-25 не способны поглощать, а следовательно, и задерживать перемещение по колонке веществ с молекулярным весом 3500— 4500. Этот предел для сефадекса 0-50 лежит в области значений молекулярных весов 8000—10000, а для сефадекса 0-75 эта величина достигает 40000—50000. Медленно перемещаются по колонке низкомолекулярные вещества, для которых коэффициент распределения между гелевой и жидкой фазами приближается к единице. Во многих случаях компоненты смеси при хроматографическом разделении на сефадексах следуют в порядке уменьшения их молекулярных весов. Однако наблюдается иногда и специфическое сорбционное взаимодействие разделяемых веществ с матрицей сефадекса, что влечет за собой увеличение коэффициента распределения К и снижение скорости перемещения по колонке. Так, замедление движения хроматографических зон наблюдается у основных пептидов и аминокислот в основных растворителях и кислых аминокислот и пептидов в кислых растворителях. Наблюдается также повышение степени удерживания в колонке ароматических веществ при гельфильтрации [22]. Ряд белков, таких как рибонуклеаза, лизоцим, трипсин, бычий сывороточный альбумин, в отсутствие солей также сорбируется и удерживается сефадексом при хроматографии. В связи с этим целесообразно проводить элюирование на сефадексах растворами солей или кислот. [c.202]

Лизоцим — один из наиболее хорошо изученных ферментов. Его молекулярная масса — 14 100 полипептидная цё ль состоит из 129 аминокислотных остатков. Рентгеноструктурные исследования позволили выяснить его вторичную и третичную структуру (рис. 46, с. 210)-Лизоцим содержится в слезах, яичном белке. Значение его весьма велико, так как он вызывает растворение (лизис) клеточной оболочки бактерий и этим их губит. Слезная жидкость, содержащая лизоцим,. омывая глаз, предохраняет его от воспалительных процессов, так же как и яйцо от бактериального разложения, возможного вследствие проникновения бактерий через скорлупу. [c.209]

Если дисульфидная связь в белке соединяет две отдельные цепи, то после окисления молекулярный вес белка снижается, и полипептиды, соответствующие каждой цепи, как правило, можно выделить в индивидуальном виде (например, в случае инсулина ). Если же дисульфидная связь соединяет два участка одной и той же цепи, то после окисления молекулярный вес продукта не изменяется (рибонуклеаза, лизоцим). [c.77]

Лизоцим — белок с молекулярным весом около 15 000, молекула его состоит из 130 аминокислотных остатков 18 аминокислот. [c.220]

Лизоцим — белок с относительно невысокой молекулярной массой (14 700-14 900), обладающий энзиматическими свойствами. [c.395]

Белки вирусных оболочек. Из многочисленных вирусов выделены и изучены разнообразные белки. Их молекулярные массы колеблются от нескольких тысяч до нескольких десятков тысяч дальтон. Наряду с основной функцией (защита нуклеиновой кислоты) некоторые белки вирусных оболочек необходимы для созревания вирусных частиц, обладают ферментативной активностью (нейраминидаза, лизоцим и обратная транскриптаза в составе ряда вирусов) и др. [c.94]

Как правило, компоненты смеси при хроматографическом разделении на сефадексах следуют в порядке уменьшения их молекулярных весов. Однако иногда наблюдается специфическое сорбционное взаимодействие разделяемых веществ с матрицей сефадекса, что влечет за собой увеличение коэффициента распределения и снижение скорости перемещения на колонке [19], Такие белки, как рибонуклеаза, лизоцим, трипсин, альбумин сыворотки крови быка, в отсутствии солей сорбируются и удерживаются сефадексом при хроматографии из-за присутствия небольшого количества карбоксильных групп в матрице 359, 368]. Вещества, имеющие положительный заряд, задерживаются и при элюировании образуют хвосты , а отрицательно заряженные будут исключаться из гелевой фазы. Эти побочные эффекты устраняются при использовании растворителей с ионной силой не ниже чем 0,02 [164], [c.130]

Лизоцим белка куриных яиц — мономерный белок с молекулярной массой 14 500, его полипептидная цепь состоит из 129 аминокислотных остатков, связанных поперечно четырьмя дисульфид-ными связями. Молекула лизоцима имеет примерно эллипсоидную форму с размерами 45x30x30 А [2]. [c.154]

Теория малоутловой дифракции исходит из представлений, близких к применяемым в теории рассеяния света растворами макромолекул (с. 82). Теория позволяет связать наблюдаемую под теми или иными углами интенсивность рассеяния, т. е. его индикатрису с расстояниями между рассеивающими частицами. Для определения формы макромолекулы приходится задаться некоторыми о ней предположениями — представить макромолекулу в виде шара, эллипсоида или вытянутого цилиндра. Для таких, а также для других простых тел вычисляется индикатриса рассеяния как функция геометрических параметров макромолекулы. Так, для шара определяется электронный радиус инерции (электронный, так как рентгеновские лучи рассеиваются электронами). Для миоглобина этот радиус оказался равным 1,6 нм, что хорошо согласуется с размерами, определенными методом рентгеноструктурного анализа кристаллического миоглобина. Если рассеивающая система вытянута, то определяется электронный радиус инерции ее поперечного сечения. По индикатрисам рассеяния определены размеры, форма и молекулярные массы ряда биополимеров. Так, лизоцим представляется эквивалентным эллипсоидом вращения с размерами 2,8 X 2,8 X 5,0 нм . Более детальная информация о форме однородных частиц получается из анализа кривых рассеяния под большими углами (от [c.136]

Лизоцим белка куриных яиц образован одной полипептидной цепью, содержащей 129 амниокислотных остаткоа его молекулярная масса составляет 14 600. Первичная структура лизоцима определена Р. Кенфилдом и А. Лиу в 1965 г. (рис. 96). Высокая стабильность фермента обеспечивается наличием четырех дисульфидных мостикоа. [c.190]

Лизоцим содержится в различных секретах многих желез, в том числе в слезной жидкости и в секрете слизистой носа. Особенно много его iB белке куриного яйца. Молекулярная масса лизоци- [c.351]

Разработаны химические методы определения величины полинептидных цепей белковой молекулы. Эти методы основаны на использовании особого реагента (динитрофторбензола), который соединяется со свободной а-амино-грунной аминокислотного остатка, стоящего на конце нолипептидной цепи, с образованием окрашенного комплекса этот комплекс можно выделить и идентифицировать после того, как белок подвергнется гидролизу на составляющие его аминокислоты (в том числе и на конечную аминокислоту с присоединенной к ней окрашенной группой). Так, лизоцим, белок, содержащийся в слезах и яичном белке и обладающий свойством уничтожать бактерии, имеет, как было установлено ири помощи ультрацентрифуги, молекулярный вес около 14 ООО и состоит примерно из 125 аминокислотных остатков. Применение описанного метода позволило показать, что имеется лишь одна свободная а-аминогруппа, и на этом основании был сделан вывод, что данная молекула состоит из одной нолипептидной цепи. Если эта полипептид-ная цепь была бы растянута, то ее длина составляла бы около 450 А. Однако, как установлено при помощи ультрацентрифуги, дифракцией рентгеновских лучей и другими методами исследования, молекула лизоцима по форме близка к шару с диаметром около 25 А. Отсюда следует, что нолипептидная цепь не может быть вытянутой, а должна быть скрученной, ибо только тогда молекула приобретет сферическую форму. [c.487]

Изучение структуры пептидов привело к расшифровке Полингом, Кори и Брэнсоном в 1950 г. структурного элемента керотина (одного из белков, входящих в состав волос). Примененный ими метод заключался в подборе молекулярной модели, которая могла бы отвечать соответствующей рентгенограмме. Эта модель —< альфа-спираль послужила Уотсону и Крику одной из основных предпосылок для расшифровки структуры дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), представляющей две спирали, идушре в противоположном направлении и закрученные одна вокруг другой. Второй из предпосылок для решения проблемы строения ДНК было чисто техническое усовершенствование, позволившее повысить качество рентгенографии. (Оказывается, расшифровка структуры ДНК может служить сюжетом увлекательной повести [83].) В 1960 г. Кендрю и сотрудники сообщили о получении трехмерной картины распределения электронной плотности в миоглобине, что позволило построить молекулярную модель этого белка. Вскоре была расшифрована структура другого белка — гемоглобина (Перутц и сотр., 1962), а в 1964 г. структура третьего белка —< лизоцима. Лизоцим —< это первый фермент, структуру которого удалось определить. [c.247]

Условные сокращения НС — гемоцианин из Helix pomatia IG — неспецифический v-иммуноглобулин человека AD — алкогольдегидрогеназа дрожжей НЬ — карбоксигемогло-бин взрослого человека СА — карбангидраза В из эритроцитов человека LY — лизоцим белка куриного яйца. Числа, стоящие рядом с символами, представляют собой значения молекулярных масс. Скорость релаксации чистого растворителя указана горизонтальной штриховой линией. [c.165]

Несмотря на значительное количество работ, посвященных лизоциму, с химической стороны он изучен очень мало. Только в последнее время удалось получить в кристаллическом виде как сам лизоцим 1367, 1368 ряд gpo солей, например хлоргидрат, нитрат и др. Лизоцим имеет характер основания и дает в зависимости от значений pH среды два ряда солей. Молекулярный вес лизоцима точно не установлен. Различные исследователи приводят величины, колеблющиеся в широких пределах от 13 000 до 25 ООО. Еще нельзя считать окончательно выясненным и элементарный состав лизоцима, так как опубликованные данные были получены с некристаллическим и, вероятно, не окончательно очищенным препаратом Точно не установлено, к какому типу химических соединений относится лизоцим. Правда, многие исследователи считают его полипептидом однако прямых доказательств пока не опубликовано. Некоторые авторы полагают, что лизоцим представляет собой энзим, относящийся к классу карбогидраз [c.221]

Реакции, происходящие между белками и макромолекуляр-ными анионами, имеют особое значение, так как они могут служить моделями соединения белков с нуклеиновыми кислотами, которые также представляют собой анионы с высоким молекулярным весом. Реакции нуклеиновых кислот с белками будут рассмотрены ниже (см. гл. ХГ). Забегая, однако, вперед, можно сказать, что нуклеиновые кислоты ведут себя так же, как и рассмотренные выше анионы, соединяясь с белками при помощи солеобразных связей и образуя осадки в межизоэлектрической зоне [29, 30]. Из сказанного ясно, что анионы должны наиболее охотно соединяться с теми белками, которые обладают основными свойствами. Лизоцим, белок основного характера, изоэлектрическая точка которого лежит при pH 10,5—11,0, соединяется в нейтральных растворах с нуклеиновыми кислотами, а также с анионными детергентами и метиловым оранжевым [31]. [c.224]

Из яичного белка, выделений слизистой носа и из хряща был выделен фермент, обладающий способностью гидролизовать полисахаридные кислоты. Он оказался осно вным белком — лизо-цимом. Изоэлектрическая точка этого белка лежит при pH 10,5—11,0, а его молекулярный вес равен 17 000 [62—64]. Лизоцим имеет много общего с гиалуронидазой (фактор распространения), выделенной из семенников, и составляет примерно 3% всех белков яичного белка (см. стр. 194). [c.291]

Первым ферментом, пространственное строение которого было подробно изучено с помощью рентгеноструктурного анализа с разрешением до 2 A, позволяющим установить расположение всех тяжелых атомов в молекуле, оказался лизоцим яичного белка [16, 33]. Лизоцим представляет собой глобулярный белок с молекулярным весом около 14 ООО, содержащий 129 аминокислотных остатков. Пространственное строение молекулы поддерживается четырьмя дисульфидными и многочисленными гидрофобными и водородными связями. На рис. 26 приведена модель глобулы фермента с разрешением 6 A, схематически показано расположение молекулы субстрата в фермент-субстратном комплексе и приведена первичная структура молекулы. На этом рисунке изображены аминокислотные остатки, образующие поверхность щели — активного центра молекулы. Необычная форма ферментной глобулы, как бы разделяемой глубокой щелью на две неравные части, связана со строением субстрата фермента длинноцепочечных муконолисахаридов, построенных из чередующихся остатков N-аце-тилглюкозамина (АГА) и N-ацетилмураминовой кислоты (AMA), соединенных (1—4) гликозидными связями. Полимерный субстрат адсорбируется ферментом на отрезке, содержащем 6 остатков сахара, причем гидролизу подвергается только одна р-гликозидная связь между четвертым D и пятым Е остатками сахара. Положение разрываемой [c.110]

Метод рентгеноструктурного аналцза. При исследованиях этим методом предъявляются довольно жесткие требования к изучаемым белкам. Они должны быть достаточно доступны в чистом виде, давать кристаллы крупных (для белков) размеров и иметь не очень высокий молекулярный вес. Этим требованиям отвечают многие биологически ваншые белки, среди которых наибольший интерес представляют ферменты (рибонуклеаза, лизоцим). Метод весьма трудоемок, так как рентгенограммы белков чре.звычайно сложны и содержат очень большое количество рефлексов. [c.150]

Рис. 77. Зависимость логарифмов молекулярных масс белков от их относительных подвижностей в полиакриламидных гелях разных концентраций, содержащих 0,1 % ДСН [325]. Л. 5%-ный гель. Б. 10%-ный гель. В, 15%-ный гель. 1 — пентамер БСА 2 — тетрамер БСА 3 — тример БСА 4 — у глобулин 5 — димер БСА 6 — БСА 7—овальбумин 8 — пепсин 9 — карбоксипептндаза 10 — химотрипси-ноген А 11 — трипсин 12 — вирус мозаики костра 13 — р-лактоглобулин 14 — миоглобин 15—белок вируса табачной мозаики 16 — лизоцим 17 — Р-оксиметиллизоцим 18 — РНКаза А 19 — ацетилцистамннил-РНКаза А 20 — В-цепь химотрипсина 21 — белок вируса К17 22—цитохром С 23—С цепь химотрипсина 24 — инсулин.

Процесс поглощения антигена сопряжен с активацией внутриклеточных молекулярных механизмов, направленных на разрушение чужеродных агентов. Образовавшаяся в результате поглощения опсонизированного антигенного материала фагосома сливается в клетке с одной или несколькими лизосомами, образуя фаголизосому. В фаголизосоме бактериальные и другие антигены оказываются в резко кислой среде (pH 3,5-4,0), которая сама по себе обладает бактериостатическими и бактерицидными свойствами. Кроме того, в результате фагоцитоза происходит усиленное образование кислородпроизводных продуктов, которые крайне токсичны для бактерий. В процесс разрушения и активного переваривания бактерий обязательно включаются антимикробные пептиды (дефенсины и катионные белки), а также основные ферменты лизосом — ЛИЗОЦИ.М и кислые гидролазы. Совместное действие всех этих механизмов приводит к успешному разрушению чужеродных антигенов до биологически инертных низкомолекулярных соединений. [c.258]

Таки.м образом, при эндоцитозе наблюдаются разнообразные процессы слияния мембран в системе эндосома — эндосома, эндосома— лизосома, эндосома — аппарат Гольджи, эндосома (а также лизосома)—плазмалемма. При нейтрализации полиморфноядерными лейкоцитами бактерий молекулярное содержимое последних переваривается в течение нескольких часов. Лизосомы этих лейкоцитов гетерогенны по составу и форме, клетки содержат также специфические гранулы, в которых локализованы щелочная фосфатаза, лизоцим, лактоферрин. При этом фагосомы п вакуоли сливаются сначала со специфическими гра-нула.ми и только затем с лизосомами. Все это происходит в течение нескольких минут, в этот период в клетках отмечено значительное усиление окислительных процессов. [c.19]

При отсутствии взаимодействия между сорбентами и белком должна наблюдаться линейная зависимость между логарифмом молекулярной массы и объемом элюирования, что подтверждается для колонки Li hrosphere DIOL (рис. 6.2) [27]. В этом случае анализ проводили в растворе с ионной силой и = 0,36 моль/ /л. Изданных, представленных на рис. 6.2, следует, что лизоцим и химотрипсиноген при указанной ионной силе элюируются в объеме, не соответствующем общей закономерности [27]. Такое отклонение отчасти можно объяснить гидрофобными взаимодействиями, так как добавление этиленгликоля к подвиж- [c.202]

Врожденные защитные факторы У беспозвоночных не обнаружено иммуноглобулинов, но жидкости организма содержат ряд защитных гуморальных факторов — агглютинины, лизоцим и другие ЛИЗИНЫ, иные антимикробные соединения, лизосомные ферменты и обездвиживающие факторы. Имеются также данные, указывающие на присутствие компонентов комплемент-подоб-ной системы. Например, у морских ежей на фагоцитах могут присутствовать СЗЬ-подобные рецепторы и обнаружена гуморальная литическая система, сходная с системой комплемента. Кроме того, установлено, что кровь гусениц реагирует с одним из факторов яда кобры (СЗЬ кобры) и при этом появляется СЗ-конвертазная активность. Обладающий ею фермент расщепляет молекулы СЗ быка с образованием молекул, подобных СЗЬ. Профенолоксидазный каскад у членистоногих сравним с альтернативным путем активации системы комплемента, поскольку оба они стимулируются непосредственно компонентами микробных клеток и включают ряд последовательно активируемых протеаз рис. 15.8). Для того чтобы подтвердить наличие у беспозвоночных альтернативных путей активации комплемента, необходимы детальные исследования на молекулярном уровне. [c.280]

Часть I посвящена главным образом описанию взаимосвязи между трехмерной структурой и биологической активностью на примере белков. Подробно рассматриваются структура и функция миоглобина и гемоглобина - белков, транспортирующих кислород у позвоночных, поскольку на этом материале можно проиллюстрировать некоторые общие принципы. Гемоглобин представляет особенно большой интерес в связи с тем, что связывание им кислорода регулируется специфическими веществами окружающей среды, Описьгоается также молекулярная патология гемоглобина, в частности серповидноклеточная анемия. В разделе, посвященном ферментам, мы познакомимся с тем, каким образом происходит узнавание субстрата ферментом и как фермент может увеличивать скорость реакции в миллион и более раз. Подробно описываются такие ферменты, как лизоцим, кар-боксипептидаза А и химотрипсин, при изучении которьк были выявлены многие общие принципы катализа. В несколько ином аспекте излагается вопрос о конформации в главе, посвященной двум белкам соединительной ткани-коллагену и эластину. Заключительная глава части I служит введением в проблему биологических мембран, представляющих собой организованные белково-липидные комплексы. На- [c.13]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология