Полипептиды числа аминокислотных

ПЕПТЙДЫ, природные или синтетич соед., молекулы к-рых построены из остатков о-аминокислот, соединенных мезКду собой пептидными (амидными) связями С(0)—NH. Могут содержать в молекуле также неаминокислотную компоненту (напр., остаток углевода). По числу аминокислотных остатков, входящих в молекулы П., различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды итд П., содержащие до 10 аминокислотных остатков, наз олигопептидами, содержащее более Ш аминокислотных остатков-аолипепти-дами. Прир. полипептиды с мол м более 6 тыс. мз. белками- [c.469]

В соответствии с числом аминокислотных остатков пептиды делятся на олигопептиды (дипептиды, трипептиды и т. д.) и полипептиды. Полипептидные соединения с относительной молекулярной массой больше 10 000 считаются уже белками. [c.190]

По числу аминокислотных остатков пептиды разделяются на ДИ-, три-, тетрапептиды, а также полипептиды. [c.310]

Природные олиго- и полипептиды Число аминокислотных остатков в последовательности Литературный [c.404]

По числу аминокислотных остатков пептиды разделя ЮТСЯ иа ди, три, тетрапептиды, а также полипептиды Белки — высокомолекулярные полипептиды, представляют собой сложные биополимеры Их различают по составу и форме молекул [c.310]

Последние десятилетия ознаменовались рядом новых исследований, которые привели вначале к синтезу природных биологически активных полипептидов, содержащих сравнительно небольшое число аминокислотных звеньев . И, наконец, совсем недавно (1964) осуществлен первый синтез белка — уже упомянутого на стр. 293 инсулина, строение которого было установлено лишь немногим более 10 лет назад. [c.294]

Соединение, образующееся при конденсации двух амииокислот, носит название дипептида. Полимер, содержащий достаточно большое число аминокислотных остатков II пептидных связей, называется полипептидом. [c.436]

В зависимости от числа аминокислотных остатков в молекуле пептиды классифицируются как дипептиды, трипептиды и т.д. вплоть до полипептидов. Условились считать пептиды с молекулярным весом до 10 ООО полипептидами, а пептиды с большим молекулярным весом — белками, например [c.1046]

Существенная особенность аминокислот состоит в их способности присоединяться друг к другу с образованием длинных цепочечных молекул пептидов в зависимости от числа аминокислотных остатков могут быть ДИ-, три- и полипептиды. Если аминокислотных звеньев более 100, то соединение называют белком или протеином. [c.79]

Белки представляют собой высокомолекулярные соединения молекулы их построены из остатков а-аминокислот. Число аминокислотных остатков, входящих в молекулу белка, может варьировать в широких пределах. Нижней границей молекулярного веса белков условно считают величину 5000 аналогичные соединения с более низким молекулярным весом называют полипептидами Молекулярные веса многих широко распространенных белков достигают нескольких сот тысяч. Структура молекул такого размера весьма сложна и при современном уровне наших знаний по физике и химии полимеров с трудом поддается изучению. [c.40]

В зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в состав молекулы полипептида, различают ди-, три- и т. д. полипептиды. Названия полипептидов происходят от названий а-аминокислот, причем аминокислота, которая прореагировала своей карбоксильной Группой, рассматривается как радикал. [c.279]

Такие производные аминокислот было предложено называть полипептидами (Э. Фишер). В зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в молекулу полипептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. Характерную для этих соединений [c.682]

Молекулярные веса белков колеблются от нескольких тысяч до нескольких миллионов, т. е. число аминокислотных остатков в макромолекуле белка составляет от нескольких десятков до сотен тысяч. Например, природный полипептид окситоцин — гормон, выделяемый задней долей гипофиза, — состоит из 9 аминокислот, его мол. вес 1007 мол. вес адренокортикотропного гормона (23 аминокислоты) 3200 фермента рибонуклеазы (124 аминокислоты) — [c.426]

Кодовое отношение. Кодовое отношение (г) можно определить как число нуклеотидов в кодоне. Мы уже упоминали об изящных опытах Крика с акридиновыми мутантами фага Т4, в которых индуцировались три последовательные точковые мутации (делеции или вставки) в определенном гене. Из этих опытов следовало, что кодовое отношение равно или кратно трем. Наиболее просто кодовое отношение можно было бы установить, измерив длину участка ДНК, кодирующего полипептид с известным числом аминокислотных остатков. Однако определить величину г таким способом пока не удается согласно приблизительным оценкам, эта величина безусловно меньше 10 и, вероятно, меньше 5. Так, например, РНК вируса — сателлита вируса некроза табака содержит 1200 нуклеотидов, а число аминокислотных остатков в белковой субъединице его оболочки равно 400 отсюда г = 3. Аналогичные оценки величины г были сделаны для большого числа различных белков. Другие доказательства триплетности кода были получены с помощью бесклеточных систем. Было показано, что 1) тринуклеотиды эффективно связывают специфические аминоацил-s-PHK с рибосомами [c.499]

Чем больше различных аминокислот соединяется между собой, тем больше число возможных полипептидов. Например, из 17 различных аминокислот можно образовать 3,56 10 различных изомеров (в смысле последовательности расположения аминокислотных остатков). Многие белки построены из большего числа аминокислотных единиц. Кроме того, во многих белковых цепях некоторые аминокислоты повторяются. Так, например, из одного типичного белка с молекулярным весом 34 ООО было выделено [c.313]

Проведены также исследования простых пептидов, содержащих лишь небольшое число аминокислотных остатков. В случае простейших членов ряда преобладает характеристический спектр пептидов, обусловленный присутствующими диполярными ионами. По этой причине такие соединения рассмотрены отдельно, но данные об этих соединениях должны учитываться при обсуждении характеристических частот для более высокомолекулярных полипептидов. [c.269]

Молекулярные массы белков колеблются от нескольких тысяч до нескольких миллионов, т. е. число аминокислотных остатков в макромолекуле белка составляет от нескольких десятков до сотен тысяч. Например, природный полипептид окситоцин — гормон, выделяемый задней долей гипофиза, — состоит из 9 аминокислот, его мол. масса 1007 мол. масса адренокортикотропного гормона (23 аминокислоты) 3200 фермента рибонуклеазы (124 аминокислоты) — 15000 гемоглобина (белок крови) —68000, а мол. массы белков вирусов могут достигать 50 миллионов. Уже эти вариации создают у белков большое разнообразие. Но гораздо более существенная причина разнообразия белков по сравнению, например с полисахаридами заключается в том, что в состав макромолекул белка могут входить около 20 различных аминокислот, в то время как обычные полисахариды (целлюлоза, крахмал) построены из одного моносахарида — глюкозы. [c.425]

Именно с помощью полипептидной связи идет дальнейщее образование полимеров белков любой сложности. По мере увеличения числа аминокислотных звеньев в молекулах полипептидов возрастает и количество возможных изомеров. Так, английский биохимик Ричард Синдж подсчитал, что белок с молекулярной массой 3400 (сравнительно короткоцепочечный), в каждой молекуле которого содержится 288 аминокислотных остатков, а в состав входит лищь 12 аминокислот, может иметь соверщенно астрономическое число изомеров—10 . Если бы можно было собрать воедино ли1иь по одной молекуле каждого нз возможных изомеров этого гипотетического белка, то общая масса этих молекул составила бы 10 кг. Поскольку масса Земли исчисляется значительно меныпей цифрой— Ю кг,— совер- [c.337]

Белев и соавторы для определения молекулярных масс денатурированных белков методом гель-фильтрацип использовали сефакрил S-200 Superfine . Колонку размером 1,6 х ЮО см калибровали четырьмя полипептидами с известным числом аминокислотных остатков N) — от 71 (токсин) до 579 (БСА). Элюцию вели 6 М водным раствором гуанидинхлорида (pH 5) со скоростью 3 мл/см -ч. Для точности объем элюента определяли по весу. График селектив- [c.153]

По числу аминокислот, содержащихся в пептиде, различают ди-, три-, тетра-, пента-,. .., окта-, нона-, декапептиды и т. д. Чтобы избежать проблемы, связанной с греческой нумерацией длинноцепочечных пептидов, Бо-дански предложил количество аминокислотных остатков пептида обозначать арабской цифрой и помещать перед словом пептид . Например, 7-пептид вместо гептапептид, 10-пептид вместо декапептид. Пептиды, в молекулах которых меньше десяти аминокислотных остатков, формально относятся к олигопептидам, пептиды, построенные из большего числа аминокислотных остатков (до - 100),— к полипептидам. Различие между полипептидами и белками (макропептидами) чрезвычайно проблематично. Исторически сложилось так, что границей между полипептидами и белками считают соединения с молекулярной массой -10 ООО, т. е. состоящие примерно из 100 остатков аминокислот. Такой принцип классификации основан на способности к диализу через природные мембраны. [c.84]

По молекулярной массе (-6000) и числу аминокислотных остатков в цепи инсулин формально можно отнести к полипептидам. Но зависящая от условий агрегация в димеры и гексамеры (с двумя координационно связанными атомами циика), наблюдаемая в кристаллах, оправдывает отнесение инсулина к белкам. Далее следует упомянуть тенденцию к комплексообразованию с никзомолекулярными и высокомолекулярными лигандами. Так, например, терапевтическое значение имеет комплекс инсулина с цинком и протамином. [c.263]

В свою очередь в группе пептидов принято различать олигс пептиды (низкомолекулярные пептиды), содержащие в цепи и более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, в состав цеп которых входит до 100 аминокислотных остатков. Для макромс лекул с числом аминокислотных остатков, приближающимся ил немногим превышающим 100, понятия полипептидов и белко практически не разграничиваются и часто являются синонимам1 [c.344]

Известно, что аминокислоты, соединяясь друг с другом посредством пептидных связей, образуют полипептиды (гл. 2). Белками являются полипептиды, способные образовывать и самостоятельно стабилизировать свою пространственную структуру Эта способность приобретается при наличии большого числа нековалентпых взаимодействий и напрямую связана с числом аминокислотных остатков, образующих полипептидную цепочку. Как правило, белками называют полипептиды, содержащие более 50 аминокислотных остатков. Вместе с тем длина полипептидной цепи может достигать сотен и даже тысяч остатков аминокислот, размер ее определяется матрицей, на которой осуществляется синтез того или иного белка. [c.29]

Все протеолитические ферменты синтезируются в виде неактивных предшественников, называемых зимогенами или проферментами, и таким образом клетки заш ищены от контакта с активной формой фермента и автолиза. Превращение зимогена в активный фермент происходит путем необратимой ковалентной модификации зимогена за счет локалшого протеолиза, т е. разрьша одной или нескольких пептидных связей и отщепления ограниченного числа аминокислотных остатков. Это вызывает конформационные изменения в полипептиде, достаточные для формирования пространственной структуры активного центра фермента. [c.362]

В зависимости от числа аминокислотных остатков в цепи различают олигопептиды, или просто пептиды (ди-, три-, тетрапептиды и т. д.), и полипептиды. По структуре цепи П. делят на циклические (не имеющие концевых групп) и линейные. В последних различают N-концевой аминокислотный остаток (участвующий в построении П. своей карбоксильной группой) и С-кон-цевой остаток (образующий пептидную связь своей аминогруппой). В зависимости от состава П. подразделяют на гомополипептиды, или поли-а-аминокислоты (образованные остатками одной а-аминокислоты), и гетерополипептиды, в к-рых различные а-аминокислот-ные остатки могут распределяться статистически, регулярно или блоками. Полимеры, в построении к-рых кроме а-аминокислот участвуют иные соединения, напр [c.12]

Насколько длинными могут быть полипептидные цепи белков Как следует из табл. 6-2, цитохром с человека состоит из 104 аминокислотных остатков, связанных в единую цепь бычий химотрипсин оген имеет в своем составе 245 амино-кислотньк звеньев. В полипептидных цепях различных белков может содержаться самое разное число аминокислотных остатков - от 100 до 1800 и более. Белки-это не просто смеси полипептидов разной длины, с различным аминокислотным составом и различной последовательностью аминокислот. Все молекулы данного индивидуального белка идентичны по аминокислотному составу, последовательности аминокислотных остатков и длине полипептидной цепи. [c.143]

Согласно полипептидной теории, молекула белка построена из одной или нескольких связанных между собой полипептид-ных цепей, состоящих из аминокислотных остатков. Но насколько велико число аминокислотных остатков в молекуле белка, или каков молекулярный вес белков Для ответа на этот вопрос ученым пришлось преодолеть очень большие трудности. Де ло в том, что в связи с высоким молекулярным весом белков обычные методы определения молекулярных весов, используемые для низкомолекулярных соединений, при работе с белками не дают удовлетворительных результатов. Например, такой классический метод опрелеления молекулярного веса, как измерение понижения давления пара при прибавлении к чистой воде какого-либо растворяющегося в ней вещества, к белкам применим быть не может, так как, если растворить 1 г вещества с молекулярным весом 10 000 в 100 г чистой воды, понижение давления пара при 25° будет равно 0,00043 мм ртутного столба. Эта величина настолько мала, что ее нельзя измерить. Кроме того, даже следы примесей низкомолекулярных веществ к белкам резко изменяли бы эту величину. Другой метод, основанный на измерении повышения температуры кипения раствора белков по сравнению с температурой кипения чистого растворителя, также неприменим, так как белки свертываются и [c.205]

В зависимости от числа аминокислотных остатков такие соединения делят на дипептиды, трипептиды и т. д. Вещества, содержащие много соёдиненных пептидными связями остатков а-аминокислот, называют полипептидами. [c.384]

Обозначим через п число сегментов, образующих водородные связи (в случае полипептидных цепей п равно числу аминокислотных остатков в цепи), а через К — константу равновесия для реакции включения в уже сформировавшуюся спира-лизованную часть молекулы следующего остатка, входящего в состав длинной неспирализованной части. Величина К зависит от температуры и природы растворителя. Поскольку образование первой водородной связи, инициирующей образование новой спирализованной части, затруднено, константа равновесия для этого процесса равна а/С, причем параметр а не зависит от температуры и по величине меньше Чем меньше а, тем резче переход. Цимм и Брэгг развили статистическую теорию перехода от а-спирали к клубку, исходя из модели, в которой водородной связью соединяются группы, находящиеся на расстоянии трех остатков друг от друга. В табл. 12 приведены некоторые полученные ими результаты. Из таблицы видно, что при значениях К< существование спирали невозможно, какой бы длины ш была полипептидная цепь, а при К > 1 спираль образуется при п, превосходящем некоторую величину. Для того чтобы прн 0=10 половина остатков была спирализована, при /(=1,1 2 3 и 7 величина п должна быть равна соответственно 60. 15, 11 и 8. Если образование спирального участка происходит легче, например если значение о равно Ю , то при К = 2 половина аминокислотных остатков входит в состав спирали уже при п = 9. Экспериментальные данные, относящиеся к зависимости температуры перехода поли-у-бензил-Е-глутамата от длины цепи, показывают, что значение о можно считать равным 2 10"1Табл. 12 построена в предположении, что а=1-10 . Она дает возможность проследить, при каких К в полипептиде, длина цепи которого характеризуется числом п, происходит переход клубок — спираль, обусловленный уменьшением температуры. [c.283]

Связь ОС—МН, установленная впервые А. Я. Данилевским, носит название полипептидной связи. По теории Э. Фишера, с помощью именно этой связи идет и дальнейшее образование полимеров белков любой сложности. В подтверждение этой теории в лаборатории Э. Фишера был синтезирован ряд полипептидов с числом аминокислотных групп до 19, сходных с соответствующими натуральными белками. Однако сходство это оказалось довольно отдаленным (главное отличие заключается в неодинаковом поведении тех и других при введении в организм животных), а сама теория Э. Фишера нуждалась в уточнении и углублении. По взглядам, выдвинутым в 1923 г. Н. Д. Зелинским и В. С. Садиковым, в белковых молекулах, помимо полипептндных линейных (цепочечных) образований, должны иметь место и особые циклические образования из аминокислот, что теми же учеными было подтверждено экспериментально. Эти высказывания и исследования в дальнейшем привели Н. Д. Зелинского и [c.172]

Пептиды-соедршения из двух или более аминокислотных остатков, связанных друг с другом группой СО—NH— (так называемой пептидной связью). В зависимости от числа аминокислотных остатков различают ди-, три-, тетра-и полипептидьг Протеины (белки)-это полипептиды, построенные более чем из 100 аминокислотных остатков. [c.343]

Молекулярные веса белков колеблются от нескольких тысяч до нескольких миллионов, т. е. число аминокислотных остатков в макромолекуле белка составляет от нескольких десятков до сотен тысяч. Например, природный полипептид окситоцин — гормон, выделяемый задней долей гипофиза, — состоит из 9 аминоки от, его мол. вес 1007 мол. вес адренокортикотропного гормона (23 аминокислоты) 3200 фермента рибонуклеазы (124 аминокислоты) — 15 000 гемоглобина (белок крови) —68 000, а мол. веса белков вирусов могут достигать 50 миллионов. [c.426]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология