Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Белок интеграции

    Белки взаимодействуют с мембранным бислоем, в результате чего они либо ассоциируются с поверхностью мембраны — периферические белки, либо пересекают бислой один или несколько раз, прочно интегрируясь в него,— это интегральные белки. Интеграция оказывается возможной, если в первичной структуре белка имеются достаточно протяженные участки, содержащие гидрофобные аминокислотные последовательности. В таком случае белковые молекулы способны самопроизвольно встраиваться в бислой. При ассоциации рибосом с мембранными структурами встраивание гидрофобных белков в мембрану осуществляется синхронно с их синтезом при участии специальных механизмов, потребляющих энергию АТФ. [c.301]


    Таким образом, взаимопревращение метаболитов, образующихся при катаболизме веществ разных классов, тесно связано с энергетическим обменом. Известно, что одним из энергоемких процессов в организме является биосинтез белка, и становится понятна в этом отношении интеграция этого процесса с катаболическими реакциями превращения глюкозы и триацилглицерола — основными источниками синтеза АТФ в процессе окислительного фосфорилирования. В свою очередь, все реакции углеводного и липидного обмена катализируются ферментами, являющимися белками. Следует отметить, что единство метаболических процессов находится под воздействием условий внешней среды и способность живых организмов сохранять постоянство внутренней среды — биохимический гомеостаз — при помощи механизмов саморегуляции является одним из важнейших свойств всех живых систем. [c.449]

    Функционирование клетки в целом зависит от полной интеграции всех этих реакций. В соответствии с этим можно говорить о сети зависимостей. Эта сеть замкнута и разветвлена внутри. То, что она замкнута, можно увидеть, если попытаться найти хотя бы один независимый процесс, который можно было бы рассматривать как открытый конец в системе превращений. Может показаться, что это приток питательных веществ, но он зависит от проницаемости стенки, которая, в свою очередь, обусловлена макромолекулярной структурой, а макромолекулы образуются при помощи специфичных ферментов, т. е. их образование зависит от белков. Белки состоят из последовательности аминокислот, определяемой нуклеиновыми кислотами, так что наличие в системе ферментов зависит от нуклеиновых кислот, которые в свою очередь образуются при помощи ферментов. [c.526]

    Цитоскелет нейрона важен в двух отношениях он не только служит механической опорой, но н играет решающую роль в химической интеграции клетки, чрезвычайно удлиненная форма которой создает серьезные проблемы внутренней связи. Одно дело проводить потенциалы действия, и совсем другое-осуществлять транспорт молекул. Например, белки необходимы на всем протяжении аксона и дендритов, но инструкции по их синтезу содержатся [c.130]

Рис. 15.12. Сайт-специфическая рекомбинация, представленная на примере интеграции бактериофага лямбда в хромосому клетки-хозяина, С помощью специфического белка кольцевая ДНК фага своим участком att В присоединяется к участку att X на бактериальной ДНК, расположенному между генами Ыо и gal затем в результате разрыва и перекрестного воссоединения двойных цепей ДНК фаг включается в хромосому. (См. также рис. 4.14.) Рис. 15.12. <a href="/info/33360">Сайт-специфическая рекомбинация</a>, представленная на примере интеграции <a href="/info/1339141">бактериофага лямбда</a> в хромосому <a href="/info/1304812">клетки-хозяина</a>, С помощью <a href="/info/490203">специфического белка</a> кольцевая ДНК <a href="/info/1435575">фага своим</a> участком att В присоединяется к участку att X на бактериальной ДНК, <a href="/info/168640">расположенному между</a> генами Ыо и gal затем в результате разрыва и перекрестного воссоединения <a href="/info/33637">двойных цепей</a> ДНК фаг включается в хромосому. (См. также рис. 4.14.)

    Примерно до 1955 г. основные усилия биохимиков были направлены на выявление различных компонентов метаболической машины клетки, и вопрос о способах интеграции бесчисленных реакций, протекающих в клетке, привлекал мало внимания. Только в последние 10—15 лет биохимия начала придавать особое значение тому обстоятельству, что последовательности биохимических реакций функционально связаны между собой и взаимно регулируются. Главный факт, который выяснился в результате этих новых исследований, состоит в том, что регуляция осуществляется с помощью целой иерархии механизмов, заложенных в генах и реализующихся синтезом соответствующих белков. Поскольку практически все клеточные реакции катализируются ферментами, регуляция метаболизма сводится к регуляции типа и интенсивности ферментативных функций. Интенсивность катализа, как теперь уже ясно, может регулироваться только двумя основными способами  [c.15]

    В ближайшее время ожидается интеграция в рамках всей химии полимеров, что вызовет появление совершенно новых областей применения древесины другими словами, она станет химическим сырьем. Можно предположить, что это превращение вместе с производством искусственного белка на корм скоту осуществится еще до конца нашего столетия. [c.146]

    При адаптации организма к мышечной деятельности совершенствуются регуляторные механизмы обмена веществ, что лежит в основе повышения экономичности выполнения работы. Вопросы интеграции и регуляции обмена углеводов, жиров и белков рассмотрены далее в главе 13. [c.37]

    Почти все ткани снабжены ферментами, необходимыми для катаболизма углеводов, жиров и белков, а также для выработки энергии. Однако они обладают специфическими биохимическими процессами, влияющими на метаболизм в других тканях. Рассмотрим участие таких важнейших тканей, как печень, скелетные мышцы, сердце и мозг, в интеграции обмена белков, жиров и углеводов. [c.280]

    Рассмотрим теперь, каким образом молекула ДНК донора, поступившая из среды, включает свою нуклеотидную последовательность в клетку бактерии-реципиента. Мы не станем рассматривать здесь те молекулярные процессы, которые ответственны за это событие, так как мы еще не подготовлены к этому. Ограничимся лишь утверждением, что по своей природе это событие представляет собой случай генетической рекомбинации. Иными словами, экзогенной молекуле ДНК, несущей гены S или Sir " бактерии донора, удается найти гомологичную ей эндогенную молекулу ДНК, несущую R- или Str -гены в клетке реципиента. Согласно теории об информационной роли ДНК, рассмотренной в этой главе, гомологичность экзогенных S- или Str -генов донора соответствующим эндогенным R-или Str -генам реципиента представляет собой соответствие в последовательности нуклеотидов в каждой такой паре гомологичных молекул ДНК. Иными словами, последовательность оснований гомологичных молекул ДНК донора и реципиента совершенно одинакова, за исключением тех ограниченных участков, где мутация изменила последовательность оснований в одном из двух гомологов и, следовательно, индуцировала появление белка с измененной аминокислотной последовательностью. После того как экзогенная молекула ДНК нашла своего эндогенного гомолога, обе молекулы вовлекаются в процесс генетического обмена. Такой обмен приводит к интеграции экзогенной молекулы и исключению гомологичной эндогенной молекулы ДНК из набора генов бактерии-реципиента и, следовательно, к генетической трансформации этой бактерии R-формы в S-форму или из Str -типа в Str -тип. Включившись в генетические структуры бактерии-реципиента, экзогенная молекула ДНК реплицируется вместе со всеми другими молекулами трансформанта и, следовательно, передается всем потомкам бактериальной клетки, из которых она может быть впоследствии выделена для дальнейших трансформаций. [c.167]

    На первый взгляд может показаться, что высокая копий-ность плазмиды благоприятствует максимальному уровню экспрессии. Однако это не всегда так. Дело в том, что некоторые белки токсичны для дрожжевой клетки. В результате происходит селекция клеток с пониженным уровнем экспрессии таких белков, а это обычно бывает обусловлено снижением копийности плазмиды вплоть до полной ее утраты. В подобных случаях интеграция плазмиды в какую-нибудь дрожжевую хромосому [c.211]

    Таким образом, ацетил-КоА принадлежит главная роль в интеграции обмена углеводов, жиров и белков. Образуясь в цитоплазме клетки, он проникает в митохондрии, объединяет цитоплазматические и внутримитохон-дриальные процессы метаболизма, а также различные процессы катаболизма углеводов, жиров и белков, создает субстраты для процессов новообразования глюкозы, аминокислот и биосинтеза жирных кислот. Следовательно, взаимопревращение углеводов, жиров и белков, интеграция путей их обмена позволяют организму независимо от поступления продуктов питания создать энергетический запас в клетках, обеспечить своевременное самообновление и приспособление к условиям внешней и внутренней среды. [c.268]

    В вирусной РНК записана информация для синтеза по крайней мере трех групп вирус-специфических белков структурных белков сердцевины вириона (Qag-белков), ферментативных белков, принимающих участие в обратной транскрипции вирусного генома и в интеграции вирус-специфической ДНК и клеточной хромосомы (продуктов гена pol), и белков, входящих в состав наружной липо-протеидной оболочки вириона (Env-белков). У некоторых ретровирусов есть дополнительные гены нередко наблюдаются также всякого рода перестройки генома, что обычно ведет к дефектности вируса, т. е. к его неспособности размножаться без вируса-помощника. [c.309]


    К М.г.э. прокариот относят также умеренные фаги. Х-Фаги (лямбдоидные фаги) обычно встраиваются в одно место хромосомы, но при определенных условиях могут располагаться и в др. участках генома, ц-Фаги способны включаться в любые места бактериальной хромосомы, а также в ДНК мн. др. фагов и плазмид. Интеграция лямбдо-идных фагов обеспечивается ферментной системой, состоящей из клеточных белков и белков, кодируемых геномом фага. [c.79]

    К счастью, правильно спланировав эксперимент, можно минимизировать влияние метаболической перегрузки, оптимизировать выход рекомбинантного белка и повысить стабильность трансформированных хозяйских клеток. Например, нагрузку можно снизить, если использовать малокопийные плазмидные векторы. А еще лучше вообще отказаться от векторов и встроить чужеродную ДНК в хромосомную ДНК организма-хозяина. В этом случае не нужно заботиться об обеспечении стабильности плазмиды. Кроме того, клетке не приходится расходовать свои ресурсы на синтез ненужных продуктов, кодируемых маркерными генами устойчивости к антибиотикам. Синтез продуктов таких генов, входящих в состав плазмидных векторов наряду с генами-мишенями, является одной из основных причин метаболической перегрузки. Интеграция в хромосому особенно важна в тех случаях, когда используется сам рекомбинантный микроорганизм, а не синтезируемый им продукт. Уменьшению метаболической перегрузки помогает также применение сильных, но регулируемых промоторов. В таких случаях ферментацию проводят в две стадии. На первой из них, во время роста, промотор, контролирующий транскрипцию гена-мишени, выключен, а на второй, во время индукции, -включен. [c.128]

    Сайт-мишень должен находиться в такой области геномной ДНК, которая не кодирует важных белков, чтобы интеграция чужеродной ДНК не повлияла на процессы развития или клеточные функции. Кроме того, существенно, чтобы встраивание трансгена не блокирова то трансляцию соответствующего участка генома. Поиск подобных сайтов ведется непрерывно. [c.422]

    Третий том посвяшен биохимии человека и включает данные по пищеварению и всасыванию, интеграции обмена веществ, гормонам и питанию человека рассмотрены вопросы, связанные с передачей генетической информации, структурой хромосом и генов, синтезом белка и его регуляцией, процессами репарации ДНК, мутащ ями, рекомбинацией и клонированием генов. Предназначена для биологов разных специальностей, медиков, студентов и всех лиц, интересующихся молекулярными основами процессов жизнедеятельности. [c.740]

    Доверяя процесс трансформации природе, человек надеется на эффективность и определенную избирательность природных процессов бактерия введет свою Т-ДНК в нужное место, не нарушив действие других генов, введенный ген будет функционировать нормально и наследоваться, как и другие растительные гены (т. е. по законам Менделя). На самом деле природа часто допускает ошибки , которые ученые вынуждены вылавливать . Что отбраковывается Прежде всего все случаи, связанные с неэффективной экспрессией гена, что проверяют, например, по количеству синтезируемого белка. Низкий уровень экспрессии может быть вызван неправильным внедрением бактериальной Т-ДНК в геном растения. Но результаты, которые специалисты по генетической инженерии выбрасывают в корзину , обрабатывают ученые, спе-циализируюш иеся на изучении собственно генов и геномов. Так что неправильные случаи интеграции Т-ДНК позволили прояснить множество деталей этого сложного процесса и повысить его эффективность. [c.103]

    Фиксация азота. Заключительный этап развития симбиоза, на котором ризобии переходят к активной азотфиксации и к экспорту ее продуктов в растение, у большинства бобовых начинается после эндоцитоза бактерий в растительные клетки и формирования бактероидов. В бактероидах очень активно синтезируется нитрогеназа, которая может составлять до 30 % от их общего белка. Однако образование нитрогеназы — это наиболее важный, но не единственный процесс, определяющий функционирование клубеньков как органов симбиотической азотфиксации. Другими значимыми процессами являются формирование систем защиты нитрогеназы от молекулярного кислорода, обеспечение энергетических потребностей нитрогеназного комплекса и ассимиляция продуктов азотфиксации (табл. 4.4). Все эти функции выполняются бактериями и растениями совместно, что обеспечивается тесной структурной и функциональной интеграцией партнеров симбиоза. [c.177]

    В первой части раскрыты биохимические основы жизнедеятельности организма человека, охарактеризованы химическая структура, классификация, метаболизм и биологическая роль воды, минеральных веществ, АТФ и креатинфосфата, ферментов, витаминов, гормонов, углеводов, жиров, нуклеиновых кислот и белков в обеспечении двигательной активности, изложена сущность обмена веществ и энергии, интеграция процессов метаболизма. Во второй части изложены современные представления о биохимии мышечных сокращений, системах энергетичес- [c.4]

    Интеграция обмена веществ. Процессы обмена углеводов, жиров и белков тесно взаимосвязаны благодаря наличию общего продукта их обмена — ацетил-КоА. Образуется ацетил-КоА (СН3-СО-К0А) при распаде глюкозы, жирных кислот, аминокислот и объединяет эти процессы, а затем вступает в основной метаболический путь цикл лимонной кислоты, где окисляется до СО2 и Н2О с высвобождением энергии. Имея макроэр-гическую химическую связь, ацетил-КоА не только легко вовлекается в процесс окисления в указанном цикле, но и используется как строительный материал при биосинтезе различных веществ (см. рис. 98). Аце-тил-КоА используется в тканях для биосинтеза жирных кислот, образова- [c.267]

    Нейрон является функциональной единицей нервной системы. Основная функция нейрона состоит в распространении и интеграции кодированной информации. Элементарным проявлением активности нейрона служит его возбуждение, которое сопровождается химическими, электрохимическими и тепловыми изменениями. Нейроны (рис. 16.1) характеризуются неправильными очертаниями и состоят из тела клетки, концевых пластинок и отростков, которые, как живые провода , образуют нейронные цепи. Каждый нейрон связан с другими нейронами нервной ткани с помощью двух типов отростков — аксонов и дендри-тов. Аксон — главный длинный отросток, а дендриты — короткие отростки центральной части нейрона. Дендриты передают возбуждение к нейрону, а аксоны — к периферии. Отростки представляют собой полые трубки, образованные мембраной и наполненные цитоплазмой, которая движется внутри аксона по направлению к пластинкам, увлекая за собой белки-ферменты, синтезирующиеся в теле нейрона и катализирующие синтез нейромедиаторов в концевых пластинках. Нейромедиаторы — это вещества, благодаря которым происходит передача возбуждения от одного нейрона к другому. Нейромедиаторы за- р с. 16.1. Схематическое изображение пасаются в синаптических пузырьках нейрона [c.457]

    Различие в парах взаимодействующих сайтов при интеграции и исключении отражено различием белков, осуществляющих две реакции. Интеграция требует продукта фагового гена int и бактериального белка, названного фактором интеграции хозяина (IHF). Фактор IHF состоит из двух субъединиц, одну из которых кодирует SOS-pery-лируемый локус ЫтА. В дополнение к Int и IHF реакция исключения требует продукта фагового гена xis. (При [c.454]

    Сложность сайтспецифической рекомбинации может быть обусловлена необходимостью регулировать реакцию таким образом, чтобы при переходе вируса в состояние профага происходила интеграция, а при вступлении профага в литический цикл развития-исключение. Нужная в данной ситуации реакция осуществляется благодаря контролю количества белков Int и His. [c.456]

    Для рекомбинации между молекулами ДНК, которые характеризуются низким уровнем или даже полным отсутствием гомологии, используются механизмы, совершенно отличные от механизмов общей рекомбинации. С сайт-специфической рекомбинацией мы уже встречались на примере интеграции профагов (гл. 7), а с незаконной рекомбинацией-при знакомстве с подвижными генетическими элементами (гл. 8). У Е. соН протекание как сайт-специфической, так и незаконной рекомбинации не зависит от генов гесА, гесВ или гесС. Различия между этими двумя типами рекомбинации выражены не очень четко и связаны со степенью сходства нуклеотидных последовательностей, участвующих в рекомбинации. В случае умеренных бактериофагов типа X участки attP и att характеризуются очень высокой специфичностью в отношении связывания специализированных белков, направляющих рекомбинацию, которые кодируются фаговыми генами int и xis. Поэтому интеграция профага практически всегда происходит в участке att , локализованном в хромосоме Е. соИ между генами gal и Ыо. Однако при делеции сайта attB интеграция профага все же происходит с заметной, хотя и значительно более низкой частотой, в целый ряд других участков на хромосоме Е. соН. Подвижные генетические элементы характеризуются существенными различиями в уровне специфичности при выборе мишени для транспозиции. [c.152]

    Использование с этой целью векторов ВРУ-типа удобно в том отношении, что довольно быстро устанавливается множество копий вируса (до нескольких сотен на клетку). Этим объясняется успешное применение вектора на основе ВРУ для высокоэффективной экспрессии многих белков [1]. Недостатки вирусных векторов связаны с ограниченным набором клеточных линий, в которых возможна репликация вектора, а уровень экспрессии и поддержание эписомного состояния конструкции в целом зависят кроме всего прочего и от конкретных последовательностей ДНК, клонированных в векторе. Альтернативный способ увеличения числа копий, описанный в данной главе, предусматривает селекцию клеток на амплификацию последовательностей вектора после его интеграции в ДНК клетки-хозяина такой подход не имеет принципиальных ограничений на использование того или иного типа клеток. При этом подходе можно выбрать клетки с любыми нужными свойствами, например способностью определенным образом модифицировать белковый продукт или узнавать конкретную регуляторную последовательность ДНК. [c.239]

    Реципрокная транслокация выявлена у некоторых пациентов с лимфомой Беркитта — быстрорастущей опухоли В-лимфоцитов человека (рис. 57.5). Эта транслокация иллюстрирует механизм активации потенциальных клеточных онкогенов. В транслокации участвуют хромосомы 8 и 14. Фрагмент хромосомы 8, присоединяющийся к хромосоме 14, содержит ген туе. Как показано на рисунке 57.6, в результате такого перемещения (транспозиции) неактивный ген попадает под контроль энхансера, усиливающего транскрипцию генов, кодирующих тяжелые цепи иммуноглобулинов. В результате ген туе активируется. По-видимому, синтез больших количеств ДНК-связывающего белка, кодируемого геном туе, вызывает малигнизацию клеток, возможно влияя на регуляцию митозов. Этот механизм сходен с механизмом вставки энхансера, однако в рассматриваемом случае хромосомная транслокация (а не интеграция провируса) ставит протоонкоген (в данном случае туе) под контроль энхансера. [c.360]


Смотреть страницы где упоминается термин Белок интеграции: [c.345]    [c.283]    [c.283]    [c.550]    [c.137]    [c.142]    [c.144]    [c.146]    [c.147]    [c.148]    [c.422]    [c.53]    [c.58]    [c.76]    [c.153]    [c.156]    [c.469]    [c.193]    [c.72]    [c.137]    [c.65]   
Молекулярная генетика (1974) -- [ c.345 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Фаг размножение белок интеграции



© 2025 chem21.info Реклама на сайте