Сократительный белок мышц

Рис. 44. Схема строения сократительных белков мышц

Миозин и актин являются, по всей вероятности, белками, обеспечивающими сократительную функцию мышц. Тропомиозин представляет собой индивидуальный белок с молекулярным весом 130 ООО или 65 ООО, а миозин — по-видимому, полимер тропомиозина. Актин образует с миозином соединение, играющее, вероятно, существенную роль в сокращении мышц. [c.445]

Рассмотрим некоторые основные данные о сократительном белке мышц. [c.193]

Фибриллярные белки являются структурным или сократительным материалом организма. Например, коллаген входит в состав сухожилий, хрящей, кожи и принимает участие в образовании скелета, а миозин является сократительным белком мышц. Эти белки не растворяются в воде. [c.238]

Каковы особенности строения сократительных белков мышц, белков соединительной ткани и переносчиков кислорода [c.263]

При экстрагировании измельченных мышц 0,6 М раствором КС1 и при дальнейшем диализе экстракта выпадает в осадок белковая фракция, получившая название миозин. Миозиновая фракция белков входит в состав фибрилл мышечных волокон, являющихся сократительной структурой мышц, поэтому миозин называют сократительным белком мышц (правильнее было бы его назвать фракцией сократительных белков мышц). После извлечения измельченных мышц 0,6 М раствором КС1 остается еще белковый осадок, состоящий из белков мышечной стромы. Данные о содержании различных белковых фракций в мышцах высших животных приводятся ниже [c.542]

По функциям ферменты, структурные белки, транспортные белки, защитные белки, сократительные белки мышц, гормоны (гормон роста, пролактин, паратгормон), токсины (ботулиновый, столбнячный, холерный), рецепторы (зрительный, ацетилхолиновый), запасные белки в семенах растений и др. [c.23]

Белки мышц. Мышцы позвоночных содержат 15—20% белков. Последние подразделяются на нерастворимые белки, выполняющие функцию опорной ткани, и растворимые белки, некоторые из которых выполняют сократительную, а другие — ферментативную функции. В результате исследований при помощи электронного микроскопа установлено, что мышечная фибрилла имеет форму трубки диаметром [c.444]

Гидролиз АТФ происходит с участием АТФ-азы. Рабочими веществами механохимических процессов служат сократительные белки. Открытие АТФ-азной активности одного из них — миозина мышцы, сделанное Энгельгардтом и Любимовой, является ключевым для всей биологической механохимии. [c.392]

Регуляция скорости синтеза белков. Такое действие оказывают стероидные и тиреоидные гормоны они проникают в клетку и взаимодействуют со специфическими рецепторами. Гормонрецепторный комплекс проникает в ядро, связывается с хроматином и увеличивает скорость синтеза белков на уровне генов (рис. 51). Активные гены усиливают синтез определенной РНК, которая выходит из ядра, поступает к рибосомам и запускает синтез новых белков, которые могут быть структурными или сократительными белками мышц и других тканей, а также ферментами или гормонами. В этом состоит их анаболическое действие. Однако скорость белкового синтеза в клетках — относительно медленный процесс, так как требует большого количества энергии и пластического материала. Поэтому такие гормоны не могут осуществлять быстрый контроль процессов метаболизма. Основная их функция сводится к регуляции процессов роста, развития и дифференцировки клеток организма. [c.138]

Прекрасной иллюстрацией значения белков является раскрытие механизма мышечного сокращения. Установлено, что в основе мышечного сокращения лежит изменение физического состояния особого сократительного белка мышц — актомиозина в результате взаимодействия его с аденозинтрифосфорной кислотой (стр. 448). Это взаимодействие мышечного белка с аденозинтрифосфатом, сопровождающееся сокращением миофибрилл, можно наблюдать in vitro, т. е. вне орга-иизма. Если, например, на мацерированные (вымоченные в воде) мышечные волй кна, лишенные возбудимости, подействовать раствором аденозинтри-( юсфата (при определенных концентрациях солей), то можно наблюдать резкое сокращение этих волокон, во многих отношениях подобное сокращению живой мышцы. Здесь имеется совершенно несомненное доказательство того, что для сокращения мышцы необходимо химическое взаимодействие мышечных белков с богатым энергией химическим веществом. [c.8]

Способность хлоропластов к конформационным изменениям в некоторых работах приписывалась выделенному из их ламеллярных систем специальному белку, аналогичному по свокы свойствам акто-миозину - сократительному белку мышц ( Pa ker, Mar hant Д964 [c.232]

В состав сократительного белка мышц миозина входит неосновная аминокислота М-метиллизин [c.228]

Механизм действия витамина Е двоякий. С одной стороны, это важнейший внутриклеточный антиоксидант, предохраняющий от окисления жиры и другие легкоокис-ляемые соединения, а с другой — переносчик электронов в окислительно-восстановн-тельных реакциях, связанных с запасанием освобождаемой при этом энергии. Он необходим для нормального обмена веществ в мышечной ткани. При недостатке этого витамина наступает атрофия мышечной ткани вследствие резкого снижения содержания сократительного белка мышц миозина и замены его коллагеном — инертным белком. Он имеет отношение к синтезу ацетилхолина, так как при его недостатке нарушаются процессы ацетилирования- Витамин Е связывает протромбин и замедляет свертывание крови. [c.164]

Нельзя не упомянуть в связи с вопросом об установлении белковой природы ферментов об открытии, имевшем принципиальное научное и познавательное значение-. Изучая сокращение и расслабление искусственно приготовленных миозиновых нитей, В.А.Энгельгардт и М.Н.Любимова в 1940г, (50) установили, что сократительные белки мышц обладают ферментативной активностью, расщепляя богатые энергией связи аденозинтрифосфата. [c.180]

Циклические нуклеотиды участвуют в регуляции процессов транспорта ионов через клеточные мембраны, распада углеводов и жиров, модификации сократительных белков мышц, что влияет на функцию скелетных мышц и других органов. Доказана регуляторная роль циклических нуклеотидов в процессах клеточной дифференцировки, секреции гормонов. Циклическим нуклеотидам принадлежит главная роль в гормональной регуляции внутриклеточных процессов в различных тканях как вторичных передатчиков. [c.215]

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка — около 470 ООО. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 117). В составе молекулы выделяют шесть субъединиц две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 ООО) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500—2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 117). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами. [c.296]

Родственный класс составляют так называемые двигательные белки. Из них наиболее известны белки сократительного аппарата мышц—актин и миозин. Их разновидностью являются динеин ресничек и жгутиков простейших, спектрин мембран эритроцитов, нейростенин пресинаптпческих мембран и т. п. Сюда можно отнести и белки бактерий, ответственные за движение в градиенте концентраций различных веществ (хемотаксис), в частности мальтозу-связывающий белок Е.со(1, [c.22]

В проявлениях мышечной силы и мощности (в теории и практике спорта эти физические качества обычно объединяются в понятии скоростно-силовой подготовленности спортсмена) определяющее значение имеют структурная организация и ферментативные свойства сократительных белков мышц. Величина усилия, развиваемого мышцей в процессе сокраще-.ния, пропорциональна числу поперечных соединений (спаек) между актиновыми и миозиновыми нитями в миофибриллах. Потенциально возможное число этих соединений, а следовательно, и величина максимального проявления мышечной силы зависят от содержания актина и длины миозиновых нитей в пределах каждого саркомера, входящего в состав миофибрилл. [c.371]

Как уже указывалось (стр. 544), нити, полученные из актомиозина, помещенные в раствор аденозинтрифосфорной кислоты, с добавлением ионов магния и калия обладают способностью укорачиваться. При этом происходит расщепление аденозинтрифосфорной кислоты. Это явление, установленное впервые В. А. Энгельгардтом, а также и А. Сцент-Дьиордьи, указывает, что распад аденозинтрифосфорной кислоты каким-то образом связан с изменением физико-химического состояния сократительного белка мышц, т. е. что распад аденозинтрифосфорной кислоты является процессом, непосредственно связанным с работой мышц. Аденозинтрифосфорной кислоте, ее синтезу и распаду, принадлежит особенно важная, если не главная, роль в превращении химической энергии в механическую. Распад гликогена с образованием молочной кислоты, как и дефосфорилирование креатинфосфорной и аденозинтрифосфорной кислот не требуют участия кислорода, и это объясняет, почему изолированная из организма мышца способна работать в анаэробных условиях. В утомленной при работе в анаэробных условиях мышце накопляются молочная кислота и продукты распада креатинфосфорной и аденозинтрифосфорной кислот в ней исчерпываются запасы веществ, расщепление которых дает необходимую для работы энергию. При помещении утомленной мышцы в среду, содержащую кислород, она начинает его потреблять. Некоторая часть молочной кислоты, накопившейся в мышце при работе, подвергается окислению с образованием углекислого газа и воды. Освобождающаяся энергия используется для ресинтеза гликогена, креатинфосфорной и аденозинтрифосфорной кислот из продуктов их распада, и мышца снова приобретает способность к работе. [c.553]

Молекула миозина не только обеспечивает сокращение различных типов мышц, но способна принимать участие в ряде таких внутриклеточных процессов, как перемещение органелл, прикрепление нитей актина к мембранам, различные рецеппи )ные процессы, формирование и функционирование цитоскелета. Практически во всех случаях молекула миозина тем или иным способом взаимодействует с актином — вторым главным сократительным белком мышц. [c.190]

Было показано, что молекулы мышечного белка акто-миозина способны изменять свою длину непосредственно за счет химической энергии, выделяющейся при отщеплении остатка фосфорной кислоты от молекулы АТФ, т. е. этот процесс обусловливает сократительную деятельность мышц. Таким образом, система АТФ — белок играет роль аккумулятора химической энергии в организме. Накопленная химическая энергия по мере надобности превращается при помощи белка актомио-зина непосредственно в механическую энергию, без промежуточного перехода в тепловую энергию. Для этого [c.449]

Некоторые свойства белков можно объяснить только в свете их функции, т. е. их вклада в более сложную деятельность. Одной из немногих систем, для которых удалось установить корреляцию между функцией белков и функцией органа, является скелетная мышца. Клетка мышцы активируется нервными импульсами (мембранно-направленными сигналами). В молекулярном аспекте мышечное сокращение основано на циклическом образовании поперечных мостиков за счет периодических взаимодействий между миозином, актином и Mg-ATP. Ионы Са и кальцийсвязывающие белки являются посредниками между нервными импульсами и эффекторами. Медиация ионами Са " ограничивает скорость реакции на сигналы включение — выключение и предохраняет от сокращений без сигнала. Напротив, отдельные осцилляции маховых мышц крылатых насекомых контролируются не ионами или подобными низкомолекулярными соединениями, а самими сократительными белками. Эго делает возможными очень быстрые периодические сокращения, которые, будучи инициированы (ионами Са +), протекают сами по себе. В заключение отметим, что исследования мышцы показывают, что в функционировании белка отчетливо проявляется связь между деталями молекулярного строения и деятельностью всего организма. [c.292]

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин—белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки тропомиозин, тропонин, а- и 3-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц. [c.648]

На с. 396 уже говорилось о жидкокристаллических свойствах сократительных белков. При укорочении мышцы меняется период решетки, построенной из протофибрилл. При вдвижении решетки тонких нитей в решетку толстых нитей тетрагональная симметрия заменяется гексагональной. Это можно трактовать как полиморфный переход в жидкокристаллической системе. Вопрос требует дальнейших исследований. [c.404]

Эти механохимические процессы сводятся к превращению химической энергии в механическую работу. Имеется далеко идущее сходство АТФ-азной активности митохондриальных мембран и актом иозиновой сократительной системы скелетных мышц. Сходны их механохимические свойства — сокращение под действием АТФ. Можно было думать, что в мембранах митохондрий присутствуют сократительные белки, подобные актомнозину. Эта гипотеза была подтверждена — сократительный белок удалось выделить из митохондрий. Показано, что сократительные белки участвуют в митохондриальной механохимии, но оказалось, что здесь играет существенную роль и липид мембран — фосфатидилинозитол. [c.431]

Все рассказанное в этой главе втносилось к глобулярным белкам со свойственным им многообразием структур и функций. Гораздо менее разнообразные фибриллярные белки характеризуются специфическими особенностями строения и выполняют специальные функции. Это — структурные и сократительные белки. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также эпидермиса, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые входят в состав рабочих веществ механохими-ческих систем, в частности мышц (миозин). [c.254]

Легко различить два главных типа волокон. Красные мышечные волокна, как, иапример, в темном курином мясе, богаты белком, связывающим кислород,-миоглобином. Белые мышечные волокна, такие как в белом курином мя-се, содержат гораздо меньше миоглобииа. (Есть также промежуточные волок-на, но основное внимание мы уделим красным и белым.) Различное содержание миоглобииа-белка, родственного гемоглобину,-отражает различия в метаболизме клеток с неодинаковым потреблением кислорода дц красных волокон более карактерно окислительное фосфорилирование, для белых-анаэробный гликолиз. Различные типы метаболизма в свою очередь связаны с разными типами сократительной активности. Красные волокна в ответ на стимуляцию сокращаются медленно, они менее подвержены утомлению и более эффективны при необходимости длительных усилий. Белые волокна дают быстрый ответ, легче утомляются и более эффективны при быстрых повторяющихся движениях. Красные и белые волокна содержат разные формы сократительных белков (таких, как миозин), кодируемых различными генами. В то время как большинство мыщц содержит смесь волокон разного типа, некоторые мышцы оказываются в основном красными, т.е. медленными, а другие-в основном белыми, т.е. быстрыми. [c.174]

В сократительной системе мышцы толстые нити (состоящие из молекул миозина) и тонкие нити (состоящие из О-актина) уложены параллельными рядами. Как мы увидим ниже (гл. 14 и 25), сокращение скелетной мьшщы происходит благодаря скольжению тонких нитей вдоль толстых, причем это скольжение индуцируется в присутствии некоторых других мьппечных белков и ионов Са . Скольжение нитей, обусловливающее укорочение скелетной мьшщы в процессе сокращения, осуществляется только при наличии в системе АТР. [c.183]

В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова, производя свои исследования над сократительным веществом мышц — белком миозином, обладающим, как было показано теми же авторами (стр. 417), выраженными ферментативными (аденозинтрифосфатазными) свойствами, обнаружили, что особым образом приготовленные миозиновые нити при взаимодействии с аденозиптрифосфа-том в определенных условиях резко изменяют свои механические свойства (эластичность и растяжимость). Одновременно происходит расщепление аденозинтрифосфата с образованием АДФ и Н3РО4. Эти наблюдения сразу же привлекли всеобщее внимание, наметили возможность объяснения самого механизма превращения химической энергии в механическую работу и заложили фундамент для нового направления в биохимии — механохимии мышечного сокращения. [c.425]

Опыты с мышечными волокнами, отмытыми от большей части водорастворимых белков и всех экстрактивных веществ водой или 50% раствором глицерина, убедительно показали, что сокращение мышцы наступает в результате взаимодействия сократительного (контрактильного) белка мышцы с аденозинтрифосфатом. [c.430]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология