Комплекс фермент субстрат Комплексы III

Молекула субстрата связывается с вполне определенным участком молекулы фермента, так называемым активным центром. Поэтому нещества, способные обратимо присоединяться к активному центру фермента, будут препятствовать об- )азованию активного промежуточного комплекса фермент — субстрат и, следовательно, будут тормозить реакцию. Такие вещества называются ингибиторами ферментов. Следует отличать ингибитор от ферментного яда. Ферментные яды необратимо взаимодействуют с активным центром фермента и переводят его в другое вещество, лишенное каталитических свойств. [c.259]

Пример неконкурентного ингибирования дезаминирование аминокислот, например, аланина и фенилаланина. Вероятно, связывание этих АК будет происходить неконкурентно, в разных участках фермента, так как структура АК различна. В этом случае при взаимодействии субстрата и ингибитора с ферментом нет конкуренции за связывание, но образуется непродуктивный тройной комплекс фермент-субстрат-ингибитор, поэтому максимальная скорость реакции будет меньше, чем при нормальных условиях. Оба вида ингибирования представлены графически на рис. 10. [c.34]

Предположение о существовании стационарного состояния является спорным для систем, в которых концентрация комплекса фермент — субстрат велика по сравнению с концентрацией свободного фермента, а концентрация субстрата (3) не сильно превышает концентрацию (Ео). Если (3) > (Ео) или (Е-З) < (Ео), то предположение о стационарности справедливо для случая, когда глубина реакции (Зо) — (3) > (Е-З). [c.562]

Стерическое направление ферментативных реакций, протекающих стереоспецифично, начиная от исходных веществ и кончая оптически чистыми хиральными продуктами, также можно объяснить с помощью аналогичных представлений, поскольку трехмерная структура комплекса фермент — субстрат задает определенное направление, по которому реагент атакует адсорбированную молекулу и, следовательно, определяет абсолютную стереохимию продукта. В качестве примера можно привести стереоспецифическое восстановление пировиноградной кислоты до и-молочной кислоты, катализируемое лактатдегидрогеназой. Процесс изображен на приведенной ниже схеме [c.342]

Еще одну важную кинетическую характеристику свойств фермента, его качества дает нам энергия активации. Понятие активация давно существует в химии. При химической реакции активация происходит путем образования специфического, активированного комплекса, обладающего повышенной реакционной способностью, а в ферментных реакциях — путем образования комплекса фермент — субстрат (комплекс Михаэлиса). Однако [c.55]

Комплекс фермент-субстрат, т. е. преходящее соединение фермента с субстратом (нога с развязанным шнурком на стуле), может либо превратиться в комплекс фермент-продукт (нога на стуле, шнурки завязаны), либо вновь распасться на фермент и субстрат (нога снята со стула, шнурки развязаны). В свою очередь комплекс фермент-продукт может либо распасться на фермент и продукт (стул освобожден, шнурки завязаны), либо вернуться в состояние комплекса фермент-субстрат (нога на стуле, шнурки вновь развязались). [c.234]

Если общая начальная концентрация фермента равна (Ео) (Е) -(З-Е) и если предположить, что концентрация комплекса (З-Е) достигает некоторого стационарного значения, то стационарная концентрация комплекса фермент — субстрат будет равна [c.562]

Неконкурентная активация (а = 1, Р > 1). В случае неконкурентной активации субстрат и активатор связываются независимо с активным центром, образуя тройной комплекс (фермент — субстрат — активатор), что приводит к увеличению скорости образования продукта. При этом начальная [c.221]

Символом Е8 обозначена частица, в которой субстрат каким-то образом связан с ферментом. Затем такой комплекс фермент—субстрат реагирует с образованием продукта (Р) и свободного активного центра Е [c.452]

Многие ферментативные системы ведут себя так, как показано на рис. 25.7. Это убедительно свидетельствует о том, что механизм действия ферментов включает образование комплекса фермент—субстрат. [c.453]

Рис. 25.8. Модель ключа и замка , объясняющая образование комплекса фермент-субстрат.

Таким образом, при изучении множественной атаки возможность повторной ферментативной деструкции субстрата тривиальным способом (в результате диссоциации комплекса фермента с образующимся продуктом и повторная ассоциация с последующей атакой) должна быть полностью исключена. Подобное проведение столь чистого эксперимента было бы возможным лишь при очень сильной зависимости скорости ферментативного гидролиза от степени полимеризации субстрата в широком диапазоне последней. Тогда после первого же расщепления олигомерного субстрата скорость гидролиза должна настолько замедлиться, что реакция фактически остановится. Не исключено, правда, что она остановится и для процесса множественной атаки. [c.79]

Биологические катализаторы — ферменты (энзимы — Е), с помощью которых осуществляются все биохимические превращения в живых организмах, способствуют превращению какого-либо реагента (в биохимии его называют субстратом S) в продукты реакции через промежуточное образование комплекса фермент — субстрат. [c.226]

Например, если полная концентрация фермента в растворе равна во, а концентрация субстрата 5 > ео, то концентрация комплекса фермент — субстрат согласно (14.41) запишется в виде [c.229]

И. В. Березин и К. Мартинек обратили внимание на то, что само по себе образование комплекса фермент — субстрат еще не означает ускорения реакции. Теоретическая модель, положенная в основу их рассуждений, состоит из двух частиц X—Е и V— [c.323]

Кт (называется константой Михаэлиса) — константа диссоциации в реакции образования комплекса фермент — субстрат. Как и все константы диссоциации, константа Михаэлиса имеет размерность концентрации и при V = величина [c.151]

Образование комплексов фермент—субстрат и гормон—рецептор предполагает узнавание молекулами друг друга. На более высоком уровне организации такой способностью обладают клетки. Так, лейкоциты в токе крови узнают и разрушают чужеродные клетки, например бактериальные, но не нападают на собственные клетки крови. Узнавание проявляется и в контактном ингибировании некоторые клетки высших организмов (например, клетки мышечной ткани) в питательной среде продолжают делиться до тех пор, пока не придут в контакт с другими клетками, после чего их рост прекращается. Раковые клетки в тех же условиях продолжают делиться. В этих двух примерах клеточного узнавания, имею- щего важное значение в медицине, участвуют поверхностные антигены. Уникальность специфических типов клеток указывает на большое разнообразие их поверхностных антигенов, что дополнительно усложняет строение биологических мембран. Процессы клеточного узнавания зависят от подвижности компонентов мембраны, которая, по-видимому, регулируется с помощью микротрубочек, имеющихся в цитоплазме [4]. [c.108]

Рис. 6.18. Схема образования комплекса фермент — субстрат посредством индуцированного структурного соответствия. а) Фермент б) ФСК в) н е) комплексы с аналогами субстрата.

Общая схема ферментативной реакции, включает, как мы знаем, образование единого фермент-субстратного комплекса, в активном центре которого и происходит разрыв старых и образование новых связей с появлением продукта. В различных теоретических моделях механизма действия ферментов предлагаются разные способы понижения барьера реакции в фермент-субстратном комплексе. В результате фиксации субстрата на ферменте происходит некоторое снижение энтропии реагентов по сравнению с их свободным состоянием. Само по себе это облегчает дальнейплие химические взаимодействия между активными группами в фермент-субстратном комплексе, которые должны быть взаимно строго ориентированы. Предполагается также, что избыток энергии сорбции, который выделяется при связывании субстрата, не переходит полностью в тепло. Энергия сорбции может быть частично запасена в белковой части фермента, затем сконцентрироваться на атакуемой связи в области образовавплихся фермент-субстратных контактов. Таким образом, постулируется, что энергия сорбции идет на создание низкоэнтропийной энергетически напряженной конформации в фермент-субстратном комплексе и тем самым способствует ускорению реакции. Однако экспериментальные попытки обнаружить упругие деформации, которые могли бы храниться в белковой глобуле фермента, не диссипируя в тепло в течение достаточно длительного времени между каталитическими актами (10 - 10" с), не увенчались успехом. Более того, нужная для катализа взаимная ориентация и сближение расщепляемой связи субстрата и активных [c.126]

Существование комплекса фермент — субстрат было обнаружено Стерном [103], который показал, что коричневый цвет раствора каталазы меняется на красный при добавлении С2Н5ООН. Применяя спектрофотометрическую методику для непосредственного наблюдения за комплексом, удалось изучить очень быструю реакцию образования комплекса между Н2О2 и каталазоп , а также последующую быструю бимолекулярную стадию [c.563]

Наиболее полно и совершенно все перечисленные факторы, обеспечивающие воздействие катализатора на субстраты, используются в биологических катализаторах — ферментах. В настоящее время в ре- ультате успен]пого развития рентгеноструктурного анализа белков установлена просгранственпая структура пееколькпх ферментов и из-веста детальная структура комплекса фермент — субстрат. В качестве примера па рис. 72 приведена схема взаимодействия фермента кар-боксипептидазы с субстратом. [c.260]

Для объяснения этих фактов активный центр химотрипсина представляют обычно (в развитие идей школы Нимэнна [55, 64]) состоящим из участков, комплементарных по отношению к отдельным фрагментам молекулы специфического субстрата [7, 59, 65]. Движущая сила сорбции фрагмента К на ферменте — это гидрофобное взаимодействие. Фактически образование комплекса фермент — субстрат обусловлено тем, что боковая гидрофобная субстратная группа подвергается термодинамически выгодной экстракции из воды в органическую среду белка (см. 4—6 этой главы). Молекулярная модель активного центра была предложена Блоу с сотр. [66] на основании результатов рентгеноструктурного анализа кристаллического химотрипсина (см. рис. 9). Размеры гидрофобной полости в районе активного центра составляют (10—12) х(5,5—6,5)Х(3,5—4) А. Эти размеры достаточны, чтобы вместить боковую цепь триптофана или тирозина, но вместе с тем форма полости делает возможной только лишь одну, строго определенную ориентацию плоскости ароматического кольца. [c.134]

Если в препарате фермента содержйтся примесь конкурентного ингибитора, то схему ферментативной реакции при равновесных условиях образования комплексов фермент — субстрат и фермент — ингибитор следует записать в виде [c.241]

В полиферментных системах, примером которых является цел-люлазная (см. схему 117), установление стационарного состояния по отдельным компонентам обычно происходит в двух совершенно различных временных масштабах. Первым устанавливается стационарное состояние по фермент-субстратным комплексам (на схеме 117 не показано), когда скорости их образования и распада значительно превосходят разницу между этими скоростями (здесь и далее рассматривается кинетика при избытке субстрата по сравнению с концентрациями ферментов в системе). Как правило, данное условие начинает выполняться уже в начальный период реакции (в секундном диапазоне или еще быстрее), когда система в целом еще нестационарна по промежуточным метаболитам. Переход всей полиферментной системы в стационарное состояние, в котором концентрации промежуточных метаболитов практически не меняются во времени (точнее, когда скорости их образования и распада значительно превосходят разницу между этими скоростями), происходит обычно достаточно медленно (нередко стационарное состояние вообще не достигается), для большинства изученных целлюлолитических реакций в реальных условиях в течение нескольких часов [24—26]. Это позволяет считать при анализе предстационарной кинетики полиферментных систем, что стационарное состояние по фермент-субстратным комплексам устанавливается практически мгновенно и что образование и распад промежуточных метаболитов происходит в соответствии с обычным уравнением Михаэлиса — Ментен. Тогда в условиях превраи ения исходного субстрата на небольшую глубину, принимая гомогенное распределение ферментов и субстратов в целлюлазной системе и считая превращения практически необратимыми, кинетику ферментативного гидролиза целлюлозы (см. схему 117) описывает следующая система дифференциальных уравнений [c.125]

Превращение основного состояния фермепт-субстратного комплекса в переходное ведет к увеличению прочности связывания фермента с субстратом (точнее, измененных или активированных фермента и субстрата) и к уменьшению активационного барьера реакции. При этом в согласии с основными положениями теории переходного состояния уменьшение свободной энергии активации соответствующей стадии ферментативной реакции определяется разницей свободных энергий реального и гипотетического фер-мент-субстратного комплекса. Иначе говоря, во сколько раз напряжения ухудшают возможное связывание субстрата с активным центром, во столько же раз возрастает скорость соответствующей стадии ферментативной реакции ири условии снятия этих напряжений в переходном состоянии на данной стадии [79—82]. Следовательно, если напряжения или деформации, существующие в фермент-субстратиом комплексе, снимаются в переходном состоянии реакции, то они выгодны для фермента на стадии каталитического превращения комплекса. Чем более выражены такие наиряжения в фермент-субстратном комплексе, тем выше каталитическая копстапта ферментативной реакции. Согласно классификации фермеит-субстратных взаимодействий именно те взаимодействия, прочность которых возрастает прн образовании переходного состояния ферментативной реакции, называются специфическими [81, 82]. [c.163]

Силы, действующие при образовании комплекса фермент—субстрат, часто относят к нековалентным , объединяя этим термином электростатнческие взаимодействия, дисперсионные силы, водородную связь и гидрофобные эффекты. Собственно электростатические силы делят на ионные (энергия их обратно пропорциональна первой степени расстояния), иоино-дииольные (энергия обратно пропорциональна четвертой степени расстояния) и дипольные, т.е. силы взаимодействия между постоянными диполями и постоянным диполем и индуцированным им диполем (в обоих случаях энергия обратно пропорциональна шестой степени расстояния). Так же изменяется с расстоянием и энергия притяжения, обусловленная дисперсионными (лондоновскими) силами, называемыми обычно ван-дер-ваальсовыми. Вклады дисперсионных взаимодействий в энергию связи невелики [c.324]

На этом примере видны некоторые важнейшие черты, свойственные большому числу ферментов. Во-первых, катализатор имеет как бы два центра—связывающий (контактный) и собственно каталитический. Один из них, представленный в рассмотренном случае протонированной гуанидиновой группой и тремя гидрофобными радикалами, обеспечивает образование комплекса фермент — субстрат (связывание субстрата ферментом), в результате чего расщепляемая связь направляется на каталитический центр. Собственно каталитический центр представлен в рассмотренном случае ионом цинка и оксигруппой тирозина. [c.326]

Иягибировавие ферментативных реакций м. б. обратимым и необрати.мым. В обоих случаях И, способен к образованию комплекса с ферментом, но не м. 6. подвергнут каталитич. превращению и препятствует образованию комплекса фермент-субстрат. Напр., бутанол ингибирует гидролиз сложных -эфиров, катализированный карбоксипептидазой. Различают след, случаи обратимого ингибирования. [c.221]

Для катпкшческого цикла (определяемого реакциями VIII и IX), являющегося основой каталитических определений, весьма важны реакции образования хелатов и других комплексов катализатора и реагента. Многие реакции, включая ферментативные, ведут себя в соответствии с предравновесным механизмом. Ферменты образуют ассоциаты с некоторым реагентом (субстратом). Субстрат высвобождается из комплекса фермент —субстрат во время лимитирующей стадии и может катализировать разложение другой молекулы субстрата, вновь начиная каталитический цикл. [c.341]

Реализация указанного подхода требует длительного времени, однако он весьма ценен, так как дает информацию о связывании субстрата в условиях нормального функционирования фермента. Этот подход все же не может дать детальных сведений о взаимодействии групп, участвующих в связывании, подобных тем, какие стали доступными в последние годы благодаря рентгеноструктурным данным. Рентгеноструктурные исследования обычно неприменимы к фермент-субстратным комплексам, поскольку времена жизни последних слишком малы, и должны поэтому проводиться на неработающих ферментах. Однако рентгеноструктурные данные, полученные для комплексов ферментов с ингибиторами или плохими субстратами, дали большой объем информации о деталях связывания малых и больших молекул ферментами, который в удачных случаях можно безусловно перенести на связывание субстрата. Структура комплексов химотрипсина с Л -формилтриптофаном и Л -формилфенилаланином (60) и (61) (Х = ОН, продукты гидролиза специфических субстратов) почти наверняка близка к соответствующим фермент-субстратным комплексам (60), (61) (X —NHR), так как фермент катализирует обмен 0 с карбоксильной группы Л -ацильных производных этих соединений в растворитель — воду [99]. [c.512]

Рис. 6.15. Предполагаемая структура альдимиииой формы комплекса фермент — субстрат.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология