Белок также по названиям человека

Небелковый азот крови называют также остаточным азотом, т.е. остающимся в фильтрате после осаждения белков. У здорового человека колебания в содержании небелкового (остаточного) азота крови незначительны и в основном зависят от количества поступающих с пищей белков. При ряде патологических состояний уровень небелкового азота в крови повышается. Это состояние носит название азотемии. Азотемия в зависимости от вызывающих ее причин подразделяется на ретенционную и продукционную. Ретенционная азотемия развивается в результате недостаточного выделения с мочой азотсодержащих продую-ов при нормаль- [c.580]

Химический состав и строение белков. При кипячении с кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые вещества распадаются на более простые соединения, образуя в конце концов смесь а-аминокислот. Такое расщепление белков получило название гидролиза белка. Гидролиз белков имеет большое биологическое значение и широко представлен в растительном и животном организмах. Попадая в желудок И кишечник животного и человека, белок расщепляется под действием ферментов пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочной железы и эрепсин стенок кишок) на аминокислоты образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем усваиваются животным организмом и под влиянием ферментов снова преобразуются в белки, свойственные данному организму. [c.340]

Для сравнения можно рассмотреть третичную структуру еще двух небольших белков. Лизоцим—это фермент, содержащийся в яичном белке, а также в слезах человека. Он катализирует гидролитическое расщепление сложных полисахаридов, присутствующих в клеточных стенках некоторых бактерий. Лизоцим назван так потому, что он вы- [c.193]

Недавно открыт новый белок — п р о к о л л а г е н (В. Н. Орехович). Как показывает название, он, по-видимому, является биологическим предшественником коллагена. Проколлаген (наряду с коллагеном) найден в коже и ряде других органов человека, кролика, птиц, рыб и др. Он был выделен в кристаллическом виде (рис. И). Изучение свойств проколлагена показало, что он отличается от коллагена своим аминокислотным составом, а также тем, что расщепляется всеми ферментами, гидролизующими белки. [c.53]

Один из трех важнейших типов пиш евых веществ — жиры — относится к группе соединений, в которую входят, в частности, воска. Эти соединения не растворяются в воде. Общее название таких веществ — липиды. В них присутствуют молекулы жирных кислот и их производных они растворимы в ацетоне, спирте, эфире и хлороформе. Липиды — важная составная часть практически всех растительных и животных клеток. В организме человека значительное количество их содержится в клеточных мембранах, а также в мозговых и нервных тканях. При экстракции тканей животных горячими растворителями жиров всегда получают смесь липидов. Как пищевые продукты жиры дают организму особенно много энергии запас энергии в них, их калорийность почти вдвое превышают запас энергии, калорийность углеводов или белков. Хорошо упитанный организм может откладывать н ир про запас, в качестве резервного источника энергии. [c.303]

Рис. 1-17. к кому ближе человек, к горилле или орангутану Ответ на этот вопрос можно получить, проанализировав последовательности ДНК этих видов и построив родословную, представленную в верхней части рисунка. Для выяснения филогенетического родства между близкородственными организмами обычно используют митохондриальную ДНК, поскольку она эволюционирует примерно в 5-10 раз быстрее, чем ядерная ДНК. В нижней части рисунка приведена последовательность первых 75 нуклеотидов одного и того же гена (митохондриальный ген, кодирующий субъединицу NAD-дегидрогеназы) для каждого из видов Цветными буквами отмечены участки, по которым горилла и орангутан отличаются от человека. Прямоугольники под нуклеотидными последовательностями обозначают аминокислоты в соответствующих белках. Названия аминокислот, если они отличаются от соответствующих аминокислот человека, также выделены цветом. Проведенный анализ показывает, что последовательность гориллы отличается от последовательности человека на 10%, а орангутана - на 17%. Предполагая, что эти различия обусловлены случайными мутациями, появляющимися с одинаковой частотой в линии каждого вида, можно вывести родословную, показанную на [c.25]

Относительно гемоглобина миноги известно, что он содержит такой же дистальный гистидин, как и нормальный гемоглобин человека 1144]. Сходство спектров поглощения комплексов Fe" и Fe" O гемоглобина миноги со спектрами соответствующих форм гемоглобина As aris (но не комплексов Ре Ог) решительно подтверждает, что и у последнего из названных белков также имеется дистальный гистидин [238]. Поэтому можно сделать вывод, что lgPi/2 может изменяться от -2,8 до 1,6, т. е. примерно на 4,5 единипы, без изменения природы лиганда. Если включить в этот ряд НЬ IV форели, то интервал значений lgPi/2 расширится до 6, хотя, к сожалению, природа аксиального лиганда в гемоглобине форели неизвестна. [c.167]

Химический состав и строение белков. При кипячении с кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые вещества распадаются на более простые соединения, образуя в конце концов смесь а-аминокислот. Такое расщепление белков получило название гидролиза белка. Гидролиз белков имеет большое биологическое значение и щироко представлен в растительном и животном организмах. Попадая в желудок и кишечник животного и человека, белок расщепляется под действием ферментов (пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочной железы и эрепсин стенок кищок) на аминокислоты образо-вавщиеся аминокислоты в дальнейшем усваиваются животным организмом и под влиянием ферментов снова преобразуются в белки, свойственные данному организму. Гидролиз белков не идет сразу до аминокислот. Выделены промежуточные продукты гидролиза, более сложные, чем аминокислоты, но проще, чем белки, известные под названием альбумоз и пептонов. [c.338]

Мочевина NHa ONHi. Наиболее интересным и важным производ-пы.м карбаминовой кислоты является ее амид — мочевина. Мочевина представляет собой главный конечный продукт азотистого обмена в организме человека и млекопитающих она образуется при распаде белков и выделяется вместе с мочой (чем и объясняется ее название). Взрослый человек выделяет ее ежедневно в количестве 28—30 г. В незначительных количествах она встречается также в растениях. [c.286]

По длине пептидных цепей гормоны гипофиза значительно различаются между собой. Некоторые из них относятся к белкам среднего молекулярного веса. Например, гормон роста человека имеет мол. вес. 21 500 и характеризуется высокой специфичностью гормоны роста из других источников не могут его заменять. Гормон, стимулирующий функцию щитовидной железы (тиреотропии, ТТГ), представляет собой гликопротеид с мол. весом 28 000. С другой стороны, гормоны нейрогипофиза (задней доли гипофиза) вазопрессии и окситоцин являются простыми пептидами, построенными всего лишь из 9 аминокислотных остатков (собственно, из восьми, если считать цистин одной аминокислотой рис. 2-2). Как указывает уже само название, нейрогипофиз состоит из нервной ткани, секреторная функция которой находится под непосредственным контролем центральной нервной системы. Вазопрессии является основным фактором, регулирующим объем циркулирующей крови и артериальное давление на уровень секреции этого гормона оказывает влияние стресс. Окситоцин действует на гладкие мышцы матки при родах, а также служит триггером лактации. Выделение молока из молочных желез в определенной мере зависит от сосательных движений младенца, под влиянием которых происходит рефлекторное высвобождение окситоцина в кровоток. [c.321]

В процессе укладки синтезированной полипептидной цепи, получившем название фолдинга —формирование нативной пространственной структуры, в клетках происходит отбор из множества стерически возможных состояний одной-единственной стабильной и биологически активной конформации, определяемой, вероятнее всего, первичной структурой. Описан ряд наследственных заболеваний человека, развитие которых связывают с нарушением вследствие мутаций процесса фолдинга (пигментозы, фиброзы и др.). Поэтому в настоящее время пристальное внимание исследователей приковано к выяснению зависимости между аминокислотной последовательностью синтезированной в клетке полипептидной цепи (первичная структура) и формированием пространственной трехмерной структуры, обеспечивающей белковой молекуле ее нативные свойства. Имеется немало экспериментальных доказательств, что этот процесс не является автоматическим, как предполагалось ранее, и, вероятнее всего, регулируется и контролируется также внутриклеточными молекулярными механизмами, детали которых пока полностью не раскрыты. Из клеток выделено несколько классов белков, названных шаперонами, или белками теплового шока, которые располагаются между М-концевым сигнальным пептидом и матричным белком. Предполагается, что основными функциями шаперонов являются способность предотвращать образование из полипептидной цепи неспецифических (хаотичных) беспорядочных клубков, или агрегатов белков, и обеспечение доставки (транспорта) их к субклеточным мишеням, создавая условия для завершения свертывания белковой молекулы. Эти результаты наводят на мысль о возможности существования второй половины генетического кода , определяя тем самым повышенный интерес [c.67]

В организме человека и белой крысы синтезируются 10 или 20 аминокислот, входящих в состав белков. Остальные аминокислоты, которые должны поступать с пищей и потому называются незаменимыми, синтезируются растениями и бактериями. Аминокислоты, объединяемые под названием заменимых , образуются различными путями. Глутамат получается в результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата. Сам глутамат служит предшественником глутамина и пролина. Аланин и аспарат образуются путем трансаминирования соответственно из пирувата и оксалоацетата. Тирозин получается в результате гидроксилирования фенилаланина, принадлежащего к числу незаменимых аминокислот. Цистеин синтезируется из метионина и серина в сложной последовательности реакций, в которой промежуточными продуктами служат S-аденозил-метионин и цистатионин. Углеродный скелет серина происходит от 3-фосфоглицерата. Серин является предшественником глицина Р-углеродный атом серина переносится на тетрагидрофолат. Пути биосинтеза незаменимых аминокислот у растений и у бактерий более сложны и длинны. Они образуются из некоторых заменимых аминокислот, а также из других метаболитов. Аллостерическая регуляция биосинтетических путей, приводя- [c.678]

Хотя растительные белки в целом по питательной ценности уступают животным белкам, тем не менее при определенной комбинации растительных белков организм обеспечивается полной и сбалансированной смесью аминокислот. Так, например, белки кукурузы содержат мало лизина, но достаточное количество триптофана, тогда как белки бобов богаты лизином, но содержат мало триптофана. В отдельности ни один из этих белков нельзя считать хорошим . Однако смесь бобов и кукурузь содержит необходимое человеку количество незаменимых аминокислот. Такая смесь, известная под названием суккоташ (блюдо из кукурузы и бобов), была интуитивно открыта индейцами Нового Света. Раздельное использование только бобов на завтрак и только кукурузы на обед неизбежно нарушит полезную комбинацию этих растительных белков. Жители Востока также научились комбинировать определенные растительные продукты для получения полной с точки зрения питательной ценности смеси аминокислот примером такой комбинации может служить сочетание риса с соевыми бобами. В Центральной и Южной Америке, где недостаток белков в пище был обычным явлением, международный комитет по проблемам питания включил в рацион полноценную питательную смесь, известную под названием Тпсарагша , содержащую сравнительно дешевые растительные белки, главным образом кукурузы, сорго и хлопковых растений. Каждый из компонентов этой смеси сам по себе обладает низкой питательной ценностью, однако в совокупности они образуют белковую смесь, эквивалентную по питательной ценности белкам молока. [c.825]

Долгое время среди физиологов господствовало мнение, что организм человека и животных для поддержания работоспособности и здоровья нуждается в качестве основных питательных вешеств в белках, жирах и углеводах, а также в небольших количествах минеральных солей (преимушественно КаС1) Впоследствии было установлено, что организм животного нуждается также в некоторых дополнительных веш.ествах, которые он сам не может синтезировать, причем отсутствие этих вешеств в пише ведет к ряду заболеваний (цынга, рахит, ксерофтальмия, полиневриты, пеллагра и др.). Такие необходимые для нормального существования организмов вешества,—поступаюшие вместе с пищей, но не являющиеся источниками энергии, активные физиологически в малых дозах и вступающие в организме в состав сложных биокатализаторов, выполняющих различные функции в процессе обмена веществ,—получили название витаминов. [c.703]

Химическая индивидуальность, или видовая специфичность, белков легко выявляется серологическим путем. Если животному, например кролику, ввести в кровь чужеродный ему белок (антиген), то в организме вырабатываются специфические антитела, являющиеся белками глобулино-ной природы и находящиеся, главным образом, в у-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Антигены и антитела взаимодействуют друг с другом с образованием осадков (преципитата), что можно наблюдать при добавлении к сыворотке крови животного, которому ввели в кровяное русло чужеродный белок ( иммунизированного животного), того же белка (антигена). Образование осадка носит название реакции преципитации . Эта реакция весьма тонкая и позволяет выявить свойства белков, неуловимые при их хими ческом изучении. Так, например, тщательное химическое изучение гемоглобина крови лошади, овцы и собаки не выявляет каких-либо особенностей в их химической структуре. Между тем при введении этих гемоглобинов в кровь кролика образуются специфические для каждого из них антитела. Известны, однако, некоторые белки, почти не вызывающие образования антител. Гормоны белковой природы (инсулин, некоторые гормоны гипофиза и др.), изолированные из желез внутренней секреции крупного рогатого скота, при введении их в кровь человека (а также животных) практически не вызывают образования антител. Надо полагать, что химические различия в структуре белков-гормонов животных и белков-гормонов человека настолько малы, что они не всегда выявляются серологически. Это обстоятельство имеет большое практическое значение, так как оно позволяет широко применять в медицинской практике белки-гормоны без опасения вызвать при повторном введении их в организм человека реакцию преципитации. [c.38]

Подобные изменения в мышцах наблюдаются у человека при ранениях двигательных нервов, а также при некоторых расстройствах функций нервной системы. К тяжелым мышечным заболеваниям человека относится также прогрессивная мышечная дистрофия и ряд других функциональных расстройств мьшщ. В эксперименте заболевание, близкое к прогрессивной мышечной дистрофии, вызывается кормлением животных пищей, лишенной витамина Е. Изучение биохимических изменений в мышцах, наступающих при атрофии н дистрофии, пoкaзaJЮ, что нарушения физиологической функции мышц сопровождаются глубокими изменениями в обмене углеводов, фосфорных соединений и азотистых веществ, включая белки. При заболеваниях мышц уменьшается содерлоние гликогена в них, изменяется активность гликолитических и других ферментов, уменьшается содержание креатинфосфорной и адепозиитрифосфорной кислот. Мышцы теряют способность нормально использовать питательные вещества, нарушается, как принято говорить, их трофика (отсюда название атрофия и дистрофия ). [c.555]

Основываясь на дальнейших успехах в изучении белков физическими методами, а также на результатах обширной работы, проведенной Коном и сотрудниками, по фракционированию плазмы крови человека, Шмид [18, 19] получил гликопротеин, гомогенный при электрофорезе и ультра-центрифугировании. Это вещество было названо -кислый гликопротеин . Б]го можно было получить в кристаллической форме в виде свинцовой сопи, оно составляло несколько больше 50% от серомукоида Занетти, Байуотерса и Римингтона. Выделение сходного вещества, названного орозомукоид , явилось результатом тщательного исследования различных фракций, полученных фракционированием плазмы человека сульфатом аммония [3, 20]. Несмотря на то что дальнейшее фракционирование этого вещества, как было указано выше, не только возможно, по и уже проведено, большая часть данных о физических, химических и биологических свойствах была получена для (-кислого гликопротеипа , или орозомукоида. Результаты этих исследований будут описаны в последующих главах. [c.69]

Тот же принцип подавления инфекции, вызванной вирусами ВИЧ, растворимыми рецепторами D4 был использован при конструировании гибридных белков, объединяющих части полипептидных цепей D4 с константными частями тяжелых или легких цепей иммуноглобулинов человека. При этом в процессе объединения генов были удалены последовательности нуклеотидов, кодирующие трансмембранный и цитоплазматический домены D4, а также вариабельную часть полипептидных цепей иммуноглобулинов. Образующиеся гибридные молекулы, названные иммуноадгезинами, за счет константной части молекулы иммуноглобулина приобретали повышенную стабильность в организме и, кроме того, сохраняли специфические свойства, опосредуемые константными частями иммуноглобулинов связывание F -рецептора и белка А, способность к фиксации комплемента и [c.395]

Нз растворимо " цитоплазматической фракции мозговой тка-п.п был выделен еще один белок, который элюируется 350 мкМ раствором КаС1 и других нейтральных солей, поэтому был назван ОР-350. Он также обнаружен в мембранах синаптосом, но отсутствует в друпих органах и тканях животных и человека. Это дает основанте считать белок ОР-350 специфическим белком нервной ткани. Оя характеризуется отчетливо выраженными кислыми свойствами и быстро соединяется с ионами Са +. [c.150]

В начале 70-х годов Мур, Грассо и другие ученые извлекли нз мозга человек и крупного рогатого скота кислый белок, названный бе,"о < 14-3-2 . Этот белок оказался широко распространенным в ЦНС и ПНС млекопитающих и лтиц. Количество его составляет примерно 1,57о от всех растворимых беЛков мозга. В отличие от белка 5-100, белок 14-3-2 главным образом локализован в нейронах, напротив, в нейроглиальных клетках его содержан[ е невелико. В других органах и тканях человека и животных этот белок отсутствует или обнаруживается в ничтожных количествах, примерно в 50—100 раз меньших, чем в сером веществе больших полушарий. Белок 14-3-2 также отли- [c.150]

За последнее время в нервной системе обнаружен ряд специфических белков, которые можно отнести к гликопротеидам или более сложным белковым комплексам, содержащим гли-колипопротеид.. Напри.мер, Богоч выделил из астроцитов опу-< оли человека гликопротеид, названный автором белок 10В . Количество белка 10В в опухоли головного мозга было в 6 — 9 раз выше, чем в мозгу здорового человека. При болезни Тен—Сакса содерлоние белка 10В также было высоким, в [c.155]