Спираль структурный фактор

Натта и Коррадини [1045—1046] исследовали кристаллический полистирол, выделенный фракционированием селективными растворителями из смеси с аморфным. Измерения плотности указывают на наличие 18 мономерных единиц в ячейке. Была построена модель структуры с учетом одинакового расположения структурных элементов вокруг каждого асимметричного атома С (изотактическая структура). Каждая цепь при этом оказывается спиралью. Валентный угол С —С — С атомов цепи равен 116°. Рассчитанные структурные факторы хорошо совпали с экспериментом. Диэлектрическая проницаемость чистого и сшитого полистирола уменьшается на 0,03 при переходе от комнатных температур к после введения поправки на тепловое расширение. [c.222]

Подобным же образом можно описать и линейную цепочку молекул. Если она порождена трансляцией, результирующее рассеяние опишется выражением, идентичным (13.31), с той лишь разницей, что атомный рассеивающий фактор/(5) заменяется молекулярным структурным фактором (S). Однако в случае молекул могут получиться более сложные цепочки, если соседние молекулы будут связаны не только трансляциями, но и вращениями. Используемые здесь методы нетрудно распространить и на такие случаи некоторые примеры приводятся в гл. 14, где обсуждается рассеяние от спиралей. [c.326]

Пусть спираль содержит целое число к остатков в расчете на виток к = Р/И. В этом случае картина рентгеновского рассеяния будет относительно простой. Рис. Ы.5,Б, В иллюстрирует расчет структурного фактора для спирали с тремя остаткам а виток (фактически показаны интенсивности, усредненные по вращению). Свертка состоит попросту в том, что изображение строится в начале координат, затем смещается на три слоевые линии и накладывается на предыдущее и т.д. В результате картина рассеяния будет повторяться каждую третью слоевую линию. В случае целочисленной спирали расстояние между слоевыми линиями определяет шаг спирали, а период повторяемости картины рассеяния прямо связан с количеством остатков на виток. [c.413]

Как правило, кристаллизация существенно не влияет на конформацию белка, тем более что в белковых кристаллах могут осуществляться многие ферментативные реакции. В глобулярных белках присутствуют полярные неполярные группы в боковых цепях. Общая топография белковой глобулы определяется тем, что на ее поверхности в основном расположены полярные группы, связанные с водой электростатическими и водородными связями, а неполярные группы находятся внутри глобулы и образуют ее гидрофобное ядро (см. 4 этой главы). Внутримолекулярные водородные связи между пептидными группами основной цепи являются важнейшим фактором, стабилизирующим глобулу. Гидрофобные группы образуют целые гидрофобные области на поверхности основных сегментов вторичной структуры а-спиралей и -структур. Тем самым длина каждого структурного сегмента определяется размером гидрофобной поверхности или числом гидрофобных групп, включенных в его состав. [c.207]

В качестве примера моделирования свертывания белковой цепи через вторичные структуры остановимся на двух исследованиях Птицына, типичных по своей постановке, аргументации и другим качествам для работ такого плана [191, 192]. В первом исследовании ("Белковое свертывание общая физическая модель") нативная конформация белковой молекулы представлена как "определенный вид упаковки структурных сегментов (а-спирали и -структуры)". Главным фактором, стабилизирующим регулярные участки, считаются пептидные водородные связи, не зависящие от природы и порядка расположения аминокислот в цепи. Контакты между а-спиралями и -структурами в нативной конформации осуществляются за счет гидрофобных взаимодействий неполярных боковых цепей, скрытых от воды. Предлагаемая автором модель белкового свертывания не может считаться общей, поскольку имеет отношение к небольшой группе белков, состоящих преимущественно из а-спиралей или -структур. [c.284]

При прохождении через оптически активный образец монохроматического линейно поляризованного света происходит поворот плоскости поляризации электрического вектора. Угол, на который поворачивается эта плоскость, может быть измерен с помощью поляризаторов. Основной вклад в спектры дисперсии оптического вращения благодаря спиральным участкам вносят белки. Эту характеристику используют чаще всего для определения относительного содержания а-спиралей в белках. Однако существует ряд факторов, влияющих на характер спектров и являющихся источником возможных ошибок. Прежде всего бывает трудно учесть влияние окружающей среды на спектр дисперсии оптического вращения белка. Кроме того, надо иметь в виду наличие в молекулах исследуемых белков деформированных неспиральных участков и разный вклад в спектр длинных и коротких спиралей, а также то, что между реальными (природными) белками и их синтетическими аналогами, используемыми в в качестве эталонов спиральности , невозможно достичь структурной эквивалентности. [c.73]

Рассмотрим молекулу, представляющую собой одиночную спираль и составленную из одинаковых атомов, бесконечно повторенных с помощю операции винтовой симметрии. Такая молекула — это по существу миниатюрный кристалл. Решеткой здесь является последовательность точек, расположенных на спирали. Структурный фактор для этой молекулы будет даваться аналогом уравнения (13.60) [c.407]

Выше отмечалось, что, начиная с Хаггинса, огромную роль в стабилизации пространственной формы белковой цепи стали отводить пептидным водородным связям. Считалось, что именно они формируют вторичные структуры - а-спираль и р-складчатые листы. Но что в таком случае удерживает эти структуры в глобуле и под влиянием каких сил белковая цепь свертывается в нативную конформацию в водной среде, где пептидные водородные связи N-H...O= и электростатические взаимодействия малоэффективны Можно поставить вопрос иначе. Почему внутримолекулярные взаимодействия у природной гетерогенной аминокислотной последовательности превалируют в водном окружении над ее взаимодействиями с молекулами воды Фундаментальное значение в структурной организации белковой глобулы стали отводить так называемым гидрофобным взаимодействиям. Само понятие возникло в начальный период изучения коллоидного состояния высокомолекулярных веществ, в том числе белков. Первая теория явления, правда, не раскрывающая его сути, предложена, в 1916 г. И. Ленгмюром. Ему же принадлежит сам термин и разделение веществ на гидрофобные, гидрофильные и дифиль-ные. Природа гидрофобных взаимодействий была объяснена У. Козманом (1959 г.). Он показал, что низкое сродство углеводородов и углеводородных атомных групп к водному окружению обусловлено не неблагоприятными с энергетической точки зрения межмолекулярными контактами, а понижением энтропии. На энтропийный фактор обращали внимание еще в 1930-е годы для объяснения причин образования мицелл моющих средств в водных коллоидных растворах (Дж. Батлер, Г. Франк, Дж. Эдзал), однако такая трактовка формирования компактных структур не была перенесена на белки. Впервые это сделал Козман, поэтому гидрофобная концепция носит его имя. [c.73]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

Начатое незадолго до 1951 г. Астбери, Амброзе, Бэмфордом, Эллиоттом и другими изучение пространственного строения синтетических полипептидов получило после опубликования работ Полинга и Кори стремительное развитие. Повышенный интерес к таким соединениям был стимулирован результатами уже первых работ в этой области, которые вселили надежду, что исследование гомополипептидов может существенно помочь в решении одной из основных задач проблемы белка — установлении принципов пространственной организации белковых молекул. Такой оптимизм в то время казался вполне оправданным. Синтетические полипептиды состоят из тех же структурных элементов, что и белки, и, следовательно, конформации тех и других определяются одними и теми же видами взаимодействий. Учитывая одинаковую природу в обоих случаях взаимодействий между валентно несвязанными атомами, можно было полагать, что изучение структуры более простых по химическому строению синтетических полипептидов при относительной легкости целенаправленного моделирования аминокислотного состава, последовательности и длины пептидной цепи поможет выяснить основные факторы, ответственные за формирование пространственного строения белков. Особое значение эти соединения приобрели в связи с обнаруженной общностью между их структурами и структурами природных полипептидов — фибриллярных и глобулярных белков. Первые же исследования показали, что синтетические полипептиды образуют два главных типа структур, аналогичных а- и -формам кератина, миозина, фиброина шелка и др., которые, как и в случае белков, могут обратимо переходить друг в друга. После работ Полинга и Кори эти формы были интерпретированы как а-спираль и -структура складчатого листа. Еще более обоснованной стала выглядеть основная, а по существу единственная в то время структурная гипотеза белков, согласно которой их пространственное строение представлялось в виде [c.28]

Представление об исключительной роли водородных связей неизбежно следует из имеющегося в то время экспериментального материала, который свидетельствовал о структурном единстве фибриллярных и глобулярных белков и синтетических полипептидов. Как в твердом состоянии, так и в растворе пептидные цепи тех и других белков наблюдались в однотипных спиральных или -структурных конформациях, т.е. в таких формах, которые только и могли обеспечить полную насыщенность водородными связями между пептидными группами. Следовательно, в силу взаимообусловленности концепций спиральности и водородного связывания утверждение, что наиболее стабильные полипептидные структуры регулярны, эквивалентно утверждению полипептидные структуры содержат 100%-ное количество пептидных водородных связей. Среди всех видов слабых невалентных взаимодействий атомов водородная связь максималыю понижает энергию системы. Л. Полинг и Р. Кори оценивали энергию пептидной водородной связи N-H...O= -8,0 ккал/моль. Заметим, что эта величина по крайней мере в два раза выше ее реального значения. В связи с чем вполне оправданно выглядит предположение, что водородная связь вносит вклад в стабилизацию регулярных структур полипептидного остова или, иными словами, является тем фактором, который диктует способ укладки полипептидной цепи. Так как водородная связь обладает направленностью и проявляется в узком интервале расстояний между группами NH и СО около 1,8 А, то, очевидно, наиболее предпочтительными должны быть те регулярные конформации, которые обеспечивают для образования водородных связей между всеми пептидными группами оптимальные условия. Именно такими конформациями оказались а-спираль и -структура складчатых листов, [c.233]