Редокс-цепь дыхательная Дыхательная

Рис. 5.1. Линейная последовательность редокс-переносчиков в дыхательной цепи митохондрий. Группы редокс-переносчиков, заключенные в скобки, образуют структурные комплексы от I до IV.

Рис. 7-34. Возрастание редокс-потенциала (обозначаемого Е о или Е ) по мере прохождения электронов по дыхательной цепи к кислороду. На оси ординат справа - величины стандартной свободной энергии переноса каждого из двух электронов, отдаваемых одной молекулой NADH [AG = - п (0,023)АЕп, где п - число переносимых электронов при перепаде редокс-потенциала АЕо мВ]. В каждом дыхательном ферментном комплексе электроны последовательно проходят через четыре или большее число переносчиков. Как уже говорилось, часть высвобождаемой энергии используется каждым ферментным комплексом для перекачивания протонов через внутреннюю митохондриальную мембрану. Число протонов,

Рис. 30. Митохондриальная дыхательная цепь. А и Б — соответственно возможная локализация в мембране и редокс-потенциалы компонентов дыхательной цепи

Направление потока электронов при сопряжении одной окислительно-восстановительной системы с другой определяется их стандартными окислительно-восстановитель -ными потенциалами или редокс-по-тенциалами Е°. Обычно Е° системы сравнивают с потенциалом водорода, принимая последний за 0,0 В при pH 0. Однако для биологических систем обычно используют значение стандартного окислительно-восстановительного потенциала при pH 7,0 (Е° ). Стандартные окислительновосстановительные потенциалы компонентов дыхательной цепи и субстратов приведены в табл. 15.2. [c.198]

Рис. 5.10. Редокс-потенциометрия компонентов дыхательной цепи (Dutton, 1978). А. Прибор для одновременного определения редокс-потенциала и поглощения. Б. Дифференциальный спектр сукцинат (цитохром с) оксидоре-дуктазы (т. е. комплексов П + 1П). Комплекс, который поддерживается в растворе благодаря низким концентрациям тритона Х-100 и дезоксихолата, был добавлен в анаэробных условиях в среду инкубации, содержащую редокс-медиаторы. Редокс-потенциал среды варьировали с помощью добавления порций феррицианида. I — спектр при -t-145 мВ, когда цитохром j восстановлен (базовая линия при -1-280 мВ, когда все цитохромы окислены) II — спектр при —10 мВ, когда восстановлен цитохром 6562 (базовая линия при -t-145 мВ, когда восстановлен лишь цитохром с) III — спектр при —100 мВ, когда восстановлен цитохром 6566 (базовая линия при —10 мВ, когда восстановлены цитохромы l и Ьббг).

Название дыхательной цепи с учетом акцепторов восстановительных эквивалентов (е Н ) редокс цепь (О2 здесь не выступает акцептором е Н") И ха тельная цепь (О2 акцептор е Н-) [c.274]

В книге рассмотрено соотношение протонного потенциала и АТФ. Даны представления о белках-генераторах протонного потенциала дыхательных ферментах, бактериородопсине и ферментах фотосинтетических редокс-цепей. Описаны проблемы механизма действия Н+-АТФ-синтазы и пространственной организации мембранной энергетики клетки. Приведены новейшие данные по натриевой энергетике бактерий. Рассмотрены эволюционный и регуляторный аспекты мембранной энергетики. [c.128]

Электрическая цепь характеризуется двумя основными параметрами разностью потенциалов (в вольтах) и силой тока (в амперах). Измерив эти величины, можно рассчитать и другие параметры, такие, как уровень передачи энергии (в ваттах) или сопротивление компонентов цепи (в омах). На рис. 4.1 показана простая электрическая цепь, а также аналогичный протонный цикл во внутренней мембране митохондрий (цикл, существующий в фотосинтетической мембране, практически не отличается от изображенного на рис. 4.1). В разомкнутой цепи (рис, 4.1, А) электрический потенциал максимальный, но ток не течет, поскольку разность редокс-потенциалов, создаваемая батареей, точно уравновешивается разностью электрических потенциалов. В силу того что окислительно-восстановительные реакции в батарее прочно сопряжены с переносом электронов, в этих условиях химических реакций не происходит. В случае митохондрий протонный цикл оказывается разомкнутым, если протоны, выброшенные при работе дыхательной цепи, не могут вновь вернуться в матрикс. Как и в случае электрической цепи, мембранный потенциал в этих условиях максимальный и разность редокс-потенциалов в протонтранснортирующих участках дыхательной цепи (разд. 5.3) находится в равновесии с разностью электрохимических потенциалов протонов [с учетом стехиометрии Н7е (разд. 3. 8)]. Если редокс-реакции жестко сопряжены с переносом протонов, то в этих условиях дыхания не происходит. [c.69]

ЛИНЕЙНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ РЕДОКС-ПЕРЕНОСЧИКОВ В ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ [c.108]

Основная редокс-система клетки — дыхательная цепь — функционирует во внутренней мембране митохондрий. Ее терминальной оксидазой является цитохромоксидаза. Перенос е по редокс-цепи сопровождается освобождением энергии, запасаемой в высокоэнергетических связях АТР. [c.161]

На рис. 3 приведена схема энергетики живых клеток, которые используют Д[гН в качестве мембранной формы конвертируемой энергии. Согласно схеме свет или энергия субстратов дыхания могут утилизироваться ферментами фотосинтетической или дыхательной редокс-цепей или (у галобактерий) бактериородопсином. В результате образуется Др,Н, которая затем используется для совершения работы, в частности для синтеза АТФ. Субстратное фос-форилирование служит альтернативным механизмом образования [c.16]

Ядерная фракция асцитных опухолевых клеток содержит флавины и цитохромы [95]. Для нее же показано наличие электронтранспортной редокс-цепи микросомального типа [95]. Дыхательная активность этой фракции сопровождается образованием Ог со скоростью 3,2 нмоль/мин-мг белка, а также перекиси водорода [96]. В ней обнаружена высокая активность СОД [96]. [c.178]

Все эти данные могут быть отнесены и к тилакоидам цианобактерий, представляющих собой эволюционные предшественники хлоропластов. В этом случае необходимо лишь дополнить схему на рис. 29 дыхательной цепью, которая у цианобактерий находится в той же тилакоидной мембране, что и фотосинтетическая редокс-цепь. (У растений дыхательная цепь вынесена в митохондрии.) Взаимодействие дыхательной и фотосинтетической цепей, обслуживаемых на средних своих участках одними и теми же компонентами Q-циклa, будет рассмотрено в разд. 3.4.4. [c.76]

Снижение окислительновосстановительного потенциала (редокс-потенциала) на различных участках дыхательной цепи при прохождении электрона от НАДН к кислороду [c.56]

Новые возможности для выяснения порядка расположения редокс-компонентов появились благодаря развитию техники, позволившей исследовать кинетику окисления дыхательной цепи после добавления кислорода к анаэробной суспензии митохондрий (рис. 5.4). Последовательность окисления компонентов отражала порядок их расположения по отношению к терминальной оксидазе. Этот подход позволил также определить, способен ли кинетически данный компонент обеспечить перенос электро-, нов по основному пути. Высокие скорости окисления в этих условиях потребовали использования техники остановленной струи (стоп-флоу) (рис. 5.4) для быстрого запуска реакции. [c.108]

При передаче электронов по дыхательной цепи на кислород про исходит постепенное высвобождение энер. -ии. Как видно и рис. 20, окислительно-восстановительный потенциал (редокс потенциал) в дыхательной цепи изменяетя п 320 мВ (д<тя НАДН до -820 мВ (для [c.57]

Потенциал в этих условиях несколько ниже, чем при разомкнутой цепи. Движущей силой служит небольшая разница между редокс-по-тенциалом дыхательной цепи (батареей) и потенциалом электрической цепи. Можно рассчитать внутреннее сопротивление батареи, исходя из падения потенциала, необходимого для поддержания данного тока. Так было определено внутреннее сопротивление дыхательной цепи, которое оказалось очень низким (разд. 4.5). [c.69]

Хотя UQ является самым низкомолекулярным редокс-компо-нентом дыхательной цепи, вопрос о его роли остается, пожалуй, наиболее спорным. Простейшее предположение состоит в том, что этот гидрофобный кофермент играет роль пула водорода , т. е. работает как подвижный переносчик двух Н-атомов (2Н+-Ь Н-2е ), соединяющий комплексы I и II с комплексом III. Однако гипотеза протондвижущего Q-цикла предполагает, что UQio осуществляет перенос Н-атомов внутри самого комплекса III. [c.118]

Помимо оксидаз, в растительных клетках функционируют и различные оксигеназы (см. 4.2.1). В мембранах ЭР локализованы две редокс-цепи. В одной из них при окислении NADH с участием флавопротеина и цитохрома (рис. 4.9, 1) осуществляется оксигеназная реакция, связанная с гидроксили-рованием, приводящая к образованию ненасыщенных связей в жирных кислотах (десатурация). В животных тканях показана возможность взаимодействия этой цепи с редокс-цепью митохондрий. В этом случае электроны от цитохрома передаются на цитохром с дыхательной цепи митохондрий и завершающей оксидазой будет цитохромоксидаза. Во второй [c.163]

В настоящее время установлены три участка на дыхательной цепи, где происходит сопряжение процесса окисления и фосфорилирования, т. е. синтез АТФ. Они находятся в местах наиболее резкого перепада редокс-потенциала (см. рис. 20). Первый участок находится между НАДФ и ФМН, второй — между цитохромами Ь и с,, третий — на цитохромоксидазном комплексе, который осуществляет перенос водорода на атом кислорода с образованием молекулы воды. Поэтому если водород поступает в дыхательную цепь от кофермента НАДН , то образуется 3 молекулы АТФ (Р/0=3), а если от ФАДН2 (например, при окислении фумаровой кислоты в цикле трикарбоновых кислот), то образуется только две молекулы АТФ (Р/0=2). [c.58]

Безусловно, главная функция Н+трансгидрогеназы состоит в поддержании высокого соотношения [НАДФН]/[НАДФ+], что стимулирует восстановительные синтезы. Последние включают, как правило, один или несколько этапов, на которых происходит окисление НАДФН. Фактически энергия, вырабатываемая дыхательной или фотосинтетической редокс-цепью в виде А хН, становится при по- [c.143]

В нервной ткани большая часть образующейся энергии окислительного метаболизма тратится на функцию, сопряженную с транспортом катионов против электрохимического градиента. Формирование нервного импульса обеспечивается Na" "—К -АТФазой, которая является пейс-мекером 40—50% клеточного дыхания в нейронах и периферических нервах [286, 289, 394, 469, 516, 607]. Стимулируемое высокими концентрациями калия дыхание срезов мозга (как и в других тканях) является отражением активации Na" —К+-АТФазы [108, 121, 204, 404, 453, 565, 607]. Энергозависимость этого процесса подтверждается подавлением его ингибиторами дыхательной цепи митохондрий [286,289]. Активация работы цепи калием сопровождается соответствуюхцими редокс-изменениями дыхательных переносчиков (рис. 16). При этом регистрируются двухфазные изменения (окисление= восстановление) как для пиридиннуклеотидов и флавинов, так и для цитохромов [49]. Эффект зависит от субстратов окисления и оптимально воспроизводится в присутствии глюкозы и пирува-та, что подтверждает его связь с аэробным гликолизом [49, 121, 122]. Стимуляция дыхания калием значительно сильнее вЫражена не на свежеизолированных срезах, а в более поздний временной период (например, через 60 мин) за счет появления нечувствительной к уабаину компоненты (см. рис. 16). [c.70]

Направление редокс-изменений дыхательных переносчиков в условиях in vivo при переходе от состояния 3 к состоянию 4 качественно может не совпадать с тем, что известно для изолированных митохондрий. Например, во время активности коры головного мозга или спинного мозга цитохром а, 8s не восстанавливается, а становится более окисленным [311—313]. Эффект не связан с изменениями местного кровотока во время усиления нейрональной активности, приводявщми к увеличению локального рО, так как он воспроизводится на возбужденном мозге черепахи. Где снабжение кислородом происходит за счет его диффу-№и с поверхности [412]. Все это свидетельствует, с какой осторожностью следует проводить анализ активности дыхательной цепи и окислительного фосфорилирования в интактной клетке. [c.73]

Однако далеко не все субстраты в одинаковой степени способны участвовать в этом процессе. Роль субстратов ЦТК может меняться в связи с особенностями метаболизма субстрата микросомального окисления. Формальдегид — продукт окисления амидопирина — является субстратом дыхательной цепи. Это может определять специфику взаимодействия в данном случае ьшкросомальной и ьштохондриальной редокс-цепей. Вьппе в табл. 11 было показано, что только сукцинат имеет явные преимущества для реализации N-деметилирования амидопирина срезаш печени сытых интактных животных. Ни а-кето-глутарат, ни малат существенно не влияют на этот про- [c.148]

Высокая результативность применения этого способ оценки редокс-состояния дыхательной цепи показана толь ко для низких температур. Основные ограничения связан с низкой интенсивностью флуоресценции флавинов. Мож но ожидать, однако, что использование современной лазер ной техники для возбуждения люминесценции, с сопут ствующим увеличением ее интенсивности и повышение монохроматичности откроет новые возможности для прс ведения прижизненных наблюдений окислительно-восста новительных превращений в клетке. [c.230]

Регуляция дыхания в области низких значений pO осуществляется через изменение редокс-состояния цитохрома с (его увеличение), которое начинается задолго де того, как кислород становится лимитирующим фактором и раньше, чем произойдет увеличение [АДФ] и [Фн], снижающее величину отношения [АТФ]/[АДФ] [Фн]. Значимые изменения пиридиннуклеотидного пула дыхательной цепи наблюдаются лишь в области очень низких рО (менее 20 мкМ). Благодаря этому в условиях гипоксие длительное время удается поддерживать постоянными скорость дыхания и синтез АТФ. Этот же механизм регуляции дыхания подразумевает, что не может быть одног( значения кажущейся Км (О) для сложной биологическое системы. Оно должно отличаться для каждого конкретного состояния, что и подтверждается экспериментально Вариабельность кажущейся Км (О) в клетке являете одним из механизмов ее приспособления к условия острой кислородной недостаточности, который позволяем ей выжить при острой гипоксии и говорит о том, чт< [c.258]

Одним из компонентов дыхательной цепи митохондрий является коэнзим Q, или убихинон. Это соединение способно к редокс-превраще-ниям и присутствует в митохондриях в количествах, более чем на порядок превышающих содержание ферментов дыхательной цепи. Коэнзим Q акцептирует электроны от дегидрогеназ, локализованных во внутренней мембране митохондрий (сукцинат- и НАДН-дегидроге-назы), и передает их комплексу III (с. 415). Согласно хемиосмоти-ческой гипотезе Митчела, в процессе редокс-превращений коэнзим Q осуществляет векторный перенос протонов через мембрану в так называемом Q-цикле . Реакция переноса электронов и протонов с участием коэнзима Q в комплексе III сопровождается высвобождением энергии, достаточной для синтеза одной молекулы АТФ. [c.421]

Таким образом, АцН -зависимое образование АТФ — главный, но не единственный процесс трансформации АцН в химическую работу К этому же типу энергетических превращений относятся синтез неорганического пирофосфата и перенос восстановительных эквивалентов в направлении более отрицательных редокс-потенциалов, например обратный перенос электронов в дыхательной цепи и трансгидрогеназная реакция. Зависящий от транспорт через мембрану различных веществ в сторону большей их концентрации представляет собой трансформацию энергии по типу АцН" — осмотическая работа, а вращение бактериального жгутика за счет энергии АцН+ служит примером превращения АцН — механическая работа. Образование теплоты митохондриями животных описывается превращениями типа ДцН — теплопродукция. [c.206]

Митохондрии обычно имеют форму цилиндра с закругленными концами длиной 1—4 мкм и диаметром 0,3 —0,7 мкм. Они состоят из внещней и внутренней мембран, которые различаются по составу, свойствам и функциям. Внешняя мембрана легко проницаема для молекул с молекулярной массой до 5000, в то время как проницаемость внутренней мембраны строго ограничена и избирательна, что определяется наличием специфических транспортных систем. Надолю ферментовдыхательной цепи приходится 30—40 % всех белков внутренней мембраны. Дыхательную цепь нередко называют редокс-цепъю (окислительно-восстановительная [c.321]

Большинство компонентов дыхательной цепи содержат атомы переходных металлов, претерпевающих редокс-превращения. Так, ряд белков содержит атомы железа, связанные с атомами кис лото лабильной серы [Palmer, 1975 Орм-Джонсон, 1978 Лихтенштейн, 1979]. Это так называемые железо-серные центры (иначе их называют белками, содержащими негем(ин)овое же-лезо-, или железо-серосодержащими белками). Как правило, железо-серные центры являются одноэлектронными переносчиками, однако в определенных условиях они могут иметь несколько степеней окисления [Орм-Джонсон, 1978 Лихтенштейн, [c.8]

Редокс-потенциалы акцепторов фотосистемы I таковы, что они могли бы допировать электроны в комплекс I, аналогичный таковому в дыхательной цепи митохондрий. Это позволило бы [c.43]

Согласно современным представлениям (Кагава, 1985 Скулачев, 1988), сопрягающие ионы Н+ и N3+ могут участвовать по крайней мере в 5 различных процессах преобразования электрохимического потенциала в три вида полезной работы в зависимости от типа мембранных структур. При этом под химической работой подразумевают синтез АТФ, синтез неорганического пиро-фосфата, перенос восстановленных эквивалентов в направлении более отрицательных редокс-потенциалов, обратный перенос электронов в дыхательной цепи. Под механической работой и.меют в виду преобразование электрохимической энергии в движение, на-при.мер вращение жгутиков одноклеточных организ.мов. Осмотическая работа связана с транспортом веществ против градиента их концентрации. [c.121]

Суммарная разность редокс-потенциалов при переносе электрона по всей цепи составляет 1,1 В — это разность междуре-докс-парами NAD-t/NADH и О2/2Н2О. Большая часть дыхательной цепи обратима (разд. 4.7), и для того, чтобы происходил прямой или обратный перенос электронов, необходимо, чтобы как окисленные, так и восстановленные формы компонентов присутствовали в сопоставимых концентрациях. Другими словами, действующий редокс-потенциал пары Eh (разд. 3.3) не должен сильно отклоняться от ее потенциала полувосстановления Ещ- Как будет показано на рис. 5.11, это требование выполняется на всех участках цепи, что может быть использовано для определения порядка расположения переносчиков. [c.100]

В дыхательную цепь входят следующие редокс-переносчики флавопротеины, содержащие прочносвязанный FAD или FMN в качестве простетической группы (рис. 5.3) и осуществляющие перенос (2Н+Н-2е ) цитохромы, имеющие порфириновые про- [c.101]

Переносчики в дыхательной цепи должны располагаться в такой последовательности, чтобы их редокс-потенциалы Еь. постепенно возрастали от NADH до Ог. Величина Eh определяется [c.108]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология