Ацетилхолин ФПТ, чувствительный

В клетке существ)чот также рецепторы (напр,, ацетилхолина, чувствительного к мускарину), к-рые тормозят синтез цАМФ. Эти рецепторы функционируют в комплексе с регуляторными G-белками, отличными от тех, к-рые участвуют в активации фермента. Благодаря механизму активации и ингибирования А. нейроэндокринная система может регулировать концентрацию цАМФ в клетке. [c.32]

Токсическое действие. Сильный яд. Действует на центральную нервную систему — сначала возбуждает ее, а затем парализует. Блокирует М-холин-реактивные системы организма и подавляет их чувствительность к ацетилхолину. [c.769]

Токсическое действие. Выраженный ингибитор холинэстеразы, повышает чувствительность организма к ацетилхолину. Поражает центральную нервную систему. Усиливает процесс возбуждения, повышает тонус гладкой мускулатуры. Усиливает секрецию желез. [c.772]

Самым старым методом, родившимся в физиологических лабораториях, является метод биологического тестирования убыли концентрации ацетилхолина в присутствии холинэстераз. В качестве биологических тест-объектов наиболее широкое распространение получили прямая мышца живота и сердце лягушки [32], изменяющие свои сократительные свойства под влиянием ацетилхолина. Этот метод позволяет работать с небольшими концентрациями ацетилхолина и холинэстеразы и является очень чувствительным, однако точность определения концентрации ацетилхолина далеко недостаточна для измерения кинетических констант. [c.143]

Суть этого метода состоит в измерении объема СОг, выделяющейся из бикарбонатного буфера при образовании уксусной кислоты вследствие ферментативного гидролиза ацетилхолина. Для измерения объема СОг обычно применяют аппаратуру, предложенную Варбургом. Метод характеризуется высокой чувствительностью, поскольку технически возможно измерение микролитровых количеств СОг, причем 1 мкл углекислого газа эквивалентен при нормальных условиях 0,046 мкмоля ацетилхолина. Для целей кинетических исследований, однако, этот метод по ряду причин не вполне пригоден метод может быть использован лишь при фиксированном значении pH бикарбонатного буфера, насыщенного углекислотой (pH — 8,2) ограничены пределы температурного интервала ограничены пределы концентраций ацетилхолина и абсолютных значений скорости реакции, поскольку для получения правильных результатов необходим постоянный избыток бикарбоната, концентрация которого не может быть значительно увеличена. Хотя возможность проведения одновременно 16—20 опытов является преимуществом метода, однако громоздкость процедур и сравнительно длительное время, потребное для отдельных замеров объема выделившегося СОг, обесценивает это преимущество и делает метод относительно мало пригодным для точных кинетических исследований. [c.143]

По этим же причинам чувствительность метода снижается при большой концентрации белков, обладающих буферными свойствами. В связи с этим метод потенциометрического титрования при постоянном значении pH в большей мере удобен для работы с очищенными препаратами холинэстераз, лишенными балластных белков. Впрочем, при высокой чувствительности рН-метра удается достаточно точно определять активность холинэстераз даже в гомогенатах тканей. Так, используя рН-метр ЛП-1 с чувствительностью —0,005 ед. pH, нам удавалось измерять скорости реакции порядка 0,01 мкмоля ацетилхолина в 1 мин. при работе с гомогенатами нервной ткани различных животных. [c.150]

Характерной особенностью холинэстераз, отличающей их от других гидролаз эфиров карбоновых кислот, является специфическая чувствительность к ингибирующему действию ионов тетраалкиламмония, (R)4N . Это, очевидно, связано с тем, что специфический субстрат холинэстераз — ацетилхолин (VII) — сам содержит аммониевую группировку [c.185]

Действие препарата № 172 выражалось в постепенном повышении тонуса и увеличении амплитуды сокращений и сохранялось до 8-го дня при сохранении чувствительности к ацетилхолину. Оно исчезало на 8—9-й день при отсутствии реакции и на ацетилхолин (см. рис. 1). Следовательно, выключение деятельности внутриорганных ганглиев предварительным длительным охлаждением не снимает действия препарата № 172 на кишечник. Оно исчезает при отсутствии реакции и на ацетилхолин. [c.501]

Числом оборотов называют число молекул субстрата, которое подвергается превращению одной молекулой фермента за I мин при температуре О °С. Так, например, 1 молекула ацетилхолинэстеразы в течение 1 мин расщепляет 1,8-10 молекул ацетилхолина вместе с тем одна молекула ингибитора может вызвать полное угнетение молекулы фермента. Все это позволяет сделать вывод о высокой чувствительности биохимических способов определения фосфорорганических ингибиторов. [c.158]

ДрН фона должно лежать в пределах от 1.8 до 2.0 единиц. Большие величины ДрН фона могут снизить чувствительность метода в этом случае слишком активная плазма должна быть разведена или соответствующим образом изменена концентрация раствора ацетилхолина. [c.49]

Представление о химических особенностях участка, связывающего ацетилхолин, позволит нам судить о возможном влиянии температуры на сродство ацетилхолинэстеразы к ее субстрату, Прежде всего, поскольку слабые связи, стабилизирующие фермент-субстратный комплекс, чувствительны к температуре, изменения последней могли бы затруднять или облегчать стабилизацию этого комплекса даже при отсутствии каких-либо термически обусловленных изменений в структуре фермента. [c.262]

При изучении нейромедиаторов важное значение имеет подбор специфических агонистов, имитирующих действие медиатора, или антагонистов, блокирующих это действие. В зависимости от чувствительности к одной или другой группе соединений холинэргические нейроны делятся на мускариновые (активируемые мускарином, рис. 16-6) или никотиновые (активируемые никотином) [46]. Мускариновые рецепторы, имеющиеся во многих нейронах автономной нервной системы, специфически блокируются атропином и декаметонием (рис. 16-6). Никотиновые синапсы присутствуют в ганглиях и скелетных мышцах. Их ингибиторами являются кураре и активный компонент этого яда D-тубо-курарин (рис. 16-6), а также белок из змеиного яда а-бунгаротоксин (рис. 16-7). Этот токсин был, в частности, использован для титрования рецепторов ацетилхолина в моторной концевой пластинке диафрагмы крысы. Было показано, что количество рецепторов в расчете на одну пластинку составляет примерно 4-10 (или 13000 рецепторов на [c.332]

Нейроны характеризуются необыкновенно высоким уровнем обмена веществ, значительная часть которого направлена на обеспечение работы натриевого насоса в мембранах и поддержание состояния возбуждения. Химические основы передачи нервного импульса по аксону уже обсуждались в гл. 5, разд. Б, 3. Последовательное раскрытие сначала натриевых и затем калиевых каналов можно считать твердо установленным. Менее ясным остается вопрос, сопряжено ли изменение ионной проницаемости, необходимое для распространения потенциала действия, с какими-либо особыми ферментативными процессами. Нахманзон указывает, что ацетилхолинэстераза присутствует в высокой концентрации на всем протяжении мембраны нейрона, а не только в синапсах [38, 39]. Он предполагает, что увеличение проницаемости к ионам натрия обусловлено кооперативным связыванием нескольких молекул ацетилхолина с мембранными рецепторами, которые либо сами составляют натриевые каналы, либо регулируют степень их открытия. При этом ацетилхолин высвобождается из участков накопления, расположенных на мембране, в результате деполяризации. Собственно, последовательность событий должна быть такова, что изменение электрического поля в мембране индуцирует изменение конформации белков, а это уже приводит к высвобождению ацетилхолина. Под действием аце-тилхолинэстеразы последний быстро распадается, и проницаемость мембраны для ионов натрия возвращается к исходному уровню. В целом приведенное описание отличается от описанной ранее схемы синаптической передачи только в одном отношении в нейронах ацетилхолин накапливается в связанной с белками форме, тогда как в синапсах — в специальных пузырьках. Существует мнение, что работа калиевых каналов регулируется ионами кальция. Чувствительный к изменению электрического поля Са-связывающий белок высвобождает Са +, который в свою очередь активирует каналы для К" , последнее происходит с некоторым запозданием относительно времени открытия натриевых каналов, что обусловлено различием в константах скоростей этих двух процессов [123]. Закрытие калиевых каналов обеспечивается энергией гидролиза АТР. Имеются и другие предположения о механизмах нервной проводимости [124]. Некоторые из них исходят из того, что нервная проводимость целиком обеспечивается работой натриевого насоса. [c.349]

Биораспознающий компонент биосенсора—это белок, макромолекула или комплекс со специфической поверхностью или внутренними распознающими центрами, необходимый для распознавания определяемого вещества. Компонент обусловливает селективность по отношению к определяемому веществу и передает сигнал на преобразователь. Тип реакции, катализируемой фермен> том, определяет выбор преобразователя. Определяемое вещество, а значит, и доступньк методы преобразования обусловливают природу биораспознающего компонента. Рассмотрим два примера, в которых фермент используют для создания сенсора на субстрат этого фермента. На схеме 7.8-1 ферментативная реакция включает перенос злектрона таким образом, для определения холестерина можно использовать в качестве преобразователя амперометрический электрохимический сенсор. Схема 7.8-2 включает изменение [Н+1 следовательно, контроль превращения ацетилхолина возможен с помощью рН-электрода или рН-чувствительного красителя в оптическом приборе. Другие ферменты можно использовать в случае реакций гидролиза, этерификации, расщепления и т. д. определяемое вещество обычно является субстратом фермента. (Как можно провести анализ, если вы не смогли найти подходящую ферментативную реакцию с участием определяемого вещества, ио знаете, что оно является иигибитором ферментативной реакции ) [c.519]

По показателям /С из трех видов животных к лоразепаму наиболее чувствительны голуби, к оксазепаму — мыши, к диазепаму — мыши и голуби и к хлордназепоксиду — треска. Такие ре зультаты получены 1221 в дополнительной серии опытов, и на их основании сделаны интересные и весьма важные выводы. Во-первых, эндогенным лигандом не могут быть ацетилхолин, норадреналин. [c.264]

Если постсинаптическая мембрана подвергается действию увеличенных концентраций ацетилхолина (и если одновременно блокируется ацетилхолинэстераза), то наблюдается медленное снижение постсинаптпчеокого ответа. По-видимому, мембрана становится менее чувствительной к агонистам. Это явление, называемое десенсибилизацией, наблюдается на всех трех уровнях организации в интактной ткани, в мембранных везикулах и в изолированном рецепторе. Ионный поток через мембрану ингибируется, но не потому, что рецепторы связывают агонисты слабее, а потому, что ионные каналы не открываются. Фармакологическая десенсибилизация наблюдается не только для ацетилхолинового рецептора, но и для многих других систем, например для рецепторов пептидных гормонов и р-адренэргиче-ских рецепторов. [c.263]

NGF выполняет функцию не тольдо фактора выживания , но и фактора дифференциации . Это ясно видно на клетках фео-хромоцитомы (РС 12)—линии опухолевых клеток, происходящих из (не нейрональных) хромаффинных клеток мозгового вещества надпочечников. В отличие от нервных клеток они делятся в клеточной культуре и будучи хромаффинными клетками способны к синтезу, хранению и высвобождению катехоламинов. Под влиянием NGF клетки феохромоцитомы дифференцируют далее в направлении нервных клеток они останавливают пролиферацию и способствуют нейритным процессам становятся электровозбудимыми и чувствительными к ацетилхолину и развивают способность к образованию синаптических контактов. [c.327]

Длительное время считалось, что ботулинические токсины блокируют терминальные участки нервных волокон и тормозят тем самым выброс ацетил холина в присинаптических окончаниях. Нарушается проведение возбуждения в синапсах центральной нервной системы и в мионевральных аппаратах, однако было показано, что ацетилхолин не играет специфической роли в механизме поражения моторных и чувствительных нейронов. [c.361]

В аналитических исследованиях в связи с иммобилизованными ферментами необходимо упомянуть ферментные электроды [21], ферментные термисторы [40] и ферменты, ковалентно связанные с полистиролом или найлоном для целей автоматического анализа [24, 46]. Гильбо [22], например, использовал ферментные электроды для определения глюкозы, мочевины, L-аминокислот, галактозы, ацетилхолина и дегидрогеназ. Ферхмеиты, связанные с капиллярными реакторами, использованы в соединении с автоанализатором фирмы Te hni on для анализа различных субстратов, таких как глюкоза, мочевина и мочевая кислота [55]. Гудзон и др. [20] описали применение иммобилизованной холинэстеразы для контроля воздуха и воды, для обнаружения ингибиторов фермента, таких, как пестициды. Система характеризуется чрезвычайной чувствительностью. Например, органофосфат параоксон может быть обнаружен в количествах 1 10 в воздухе и воде. [c.442]

Для количественного определения концентрации ацетилхолина и ее изменения в ходе энзиматической реакции к анализируемому раствору (если необходимо, после осаждения белков трихлоруксусной кислотой) прибавляют щелочной раствор гидроксиламина и затем сильно подкисленный соляной кислотой раствор РеС1з. Окрашенные растворы колориметрируют при 540 ммк. Чувствительность метода — 5 мкг ацетилхолина. Ошибка определения обычно +1%. Окрашенные растворы подчиняются закону Ламберта — Бэра при концентрациях ацетилхолина 5—50 мкг/мл. [c.144]

Как только денервированная мышца ренннервируется, ацетилхолиновые рецепторы, появившиеся на всей поверхности мембраны, исчезают, и только в местах новообразованных нервно-мышечных соединений оии сохраняются в большом количестве. Особенно удивительно то, что концентрация ацетил-холииовых рецепторов остается высокой также и в местах прежних нервно-мышечных контактов, даже если там нет нервных окончаний, образующих синапс. Кроме того, эти прежние места сохраняют способность к образованию синапсов с аксоном, который может появиться позднее, тогда как окружающая мембрана, где чувствительность к ацетилхолину подавлена, к этому уже не способна. Это указывает на существование каких-то прочных структур, способствующих сохранению высокой концентрации ацетилхолиновых рецепторов в области бывшего синапса и тем самым отмечающих предпочтительное место, где аксон может образовать синапс даже в условиях электрической стимуляции мышцы. Но что же удерживает компоненты синапса на месте [c.114]

В большинстве отделов мозга гидролиз ацетилхолина осуществляется истинной (специфической) холинэстеразой (ацетилхолинэстеразой), которая гидролизует ацетилхолин быстрее, чем другие субстраты (например, бензоилхолин). Другие эстеразы также гидролизуют ацетилхолин, но медленнее, чем другие субстраты, и поэтому называются псевдохолинэстеразами . Обе эти группы холинэстераз отличаются также различной чувствительностью к парализаторам. [c.411]

Отмеченные здесь возможности находят приложение в конкретных методах. Йип и Кук (Yip, ook, 1959) произвели экспериментальное сравнение энзиматических методов, заканчивающихся колориметрическим определением ацетилхолина и определением уксусной кислоты путем титрования, измерения разницы pH и измерения углекислоты. Было показано, что их чувствительность, точность и трудоемкость приблизительно одинаковы. Следует отметить, что холинэстераза разных видов животных и даже разных тканей одного животного различается по своей активности. Кроме того, многие методы выделения холинэстеразы позволяют полу-wT ai [c.17]

Физиологами давно установлен факт повышения чувствительности денервированной мышцы при воздействии химических веществ, в том числе гормонов [6]. Причина повышения чувствительности денервированных структур остается не выясненной. Данные в отношении чувствительности денервированных структур получены физиологами при исследовании медиаторов нервных импульсов (ацетилхолин, адреналин), никотина, калия—веществ, действие которых может быть обнаружено по мышечному сокращению или секреции железы. Биохимические показатели, свидетельствующие об изменении чувствительности денервированных мышц к гормонам, изучены мало. Хайнес и Ноултон [7] обнаружили повышенную чувствительность денервированной мышцы к тироксину дозы тироксина, недостаточные для снижения гликогена в нормальной мышце, вызывали снижение его после денервации. Возможно, что большое сходство между денервированной и гипертиреоидной мышцами по ряду показателей обмена (повышение интенсивности протеолиза, включение аминокислот, тканевое дыхание, уменьшение гликогена) обусловлено повышением чувствительности мышцы после денервации к тироксину. [c.200]

Таким образом, Бергманом с соавторами (Bergmann et al., 1964) было показано, что чувствительность этого гладкомышечного препарата к ацетилхолину в присутствии токсина значительно подавлялась уже после 10-минутной инкубации. Повторное промывание восстанавливало эту реакцию полностью. [c.126]

Смотреть страницы где упоминается термин Ацетилхолин ФПТ, чувствительный: [c.393] [c.120] [c.121] [c.484] [c.30] [c.557] [c.30] [c.639] [c.110] [c.123] [c.484] [c.171] [c.114] [c.761] [c.204] [c.470] [c.367] [c.501] [c.19] [c.20] [c.33] [c.126] [c.127]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология