Мочевина катализируемых ферментами

Реакции орнитинового цикла синтеза мочевины, протекающие в цитозоле, катализируются ферментами [c.597]

Гидролиз мочевины в мягких условиях катализируется ферментом уреазой ферментативный гидролиз применяют для аналитического определения концентрации мочевины. Продуктами гидролиза в нейтральных условиях в зависимости от применяемого буфера служат бикарбонат аммония или карбамат аммония [128. [c.572]

М. В. Ненцкий представлял синтез мочевины непосредственно из аммиака и угольной кислоты. Однако его теория была вскоре оставлена, так как многочисленные попытки доказать образование мочевины этим путем не увенчались успехом. В то же время было известно, что при автолизе печеночной ткани в ней накапливается мочевина. Поиски фермента, катализирующего этот процесс, привели к выделению аргиназы из ткани печени. При действии аргиназы на аргинин он распадается на орнитин и мочевину. Эти наблюдения позволили считать, что аргиназа участвует в образовании по крайней мере некоторой доли мочевины из аргинина. [c.197]

На последней стадии циклического процесса аргинин расщепляется на орнитин и мочевину. Реакцию катализирует фермент аргиназа [c.30]

Действие ферментов избирательно. Некоторые ферменты абсолютно специфичны. Например, уреаза катализирует только гидролиз мочевины. Другие ферменты активны по отношению к определенным химическим связям. Так, липаза катализирует гидролиз сложных эфиров всех жирных кислот. [c.301]

Высокой селективностью обладают биологические катализаторы — ферменты. Так, уреаза исключительно эффективно катализирует гидролиз мочевины, но не оказывает никакого воздействия на ее производные. Такая особенность ферментов позволяет живым организмам, имея соответствующий набор ферментов, активно откликаться на воздействия извне. Например, замечено, что в стрессовых ситуациях наш организм проявляет удивительные возможности описан факт, когда слабая женщина подняла за бампер легковой автомобиль и удерживала его, пока подоспевшие люди освобождали попавшего под него ребенка человек, преследуемый разъяренным животным, легко преодолевает препятствия, непреодолимые для него в обычном состоянии на ответственных соревнования [c.170]

Абсолютная специфичность — это действие каждого фермента на вещество строго определенного химического состава. Например, фермент уреаза катализирует только гидролиз мочевины, фермент пепсин — только расцепление белков, каталаза действует лишь на пероксид водорода. [c.167]

В последние годы благодаря использованию ферментов функции ионселективных электродов удалось существенно расширить и сделать их применимыми для быстрого клинического анализа на глюкозу, мочевину, аминокислоты и другие метаболиты. Такие электроды называются ферментными электродами или электрохимическими сенсорами. Создание электродов с указанными свойствами оказывается возможным благодаря тому, что ряд ферментов обладает высокой специфичностью, т. е. способностью катализировать превращения одного единственного вещества из многих сотен и даже тысяч веществ близкой химической природы. Если, например, фермент катализирует реакцию, в ходе которой изменяется pH среды, то рН-чувствительный электрод, покрытый пленкой геля или полимера, содержащей этот фермент, позволит провести количественное определение только того вещества, которое превращается под действием данного фермента. Из мочевины в присутствии фермента уреазы образуются ионы МН+. Если ионселективный электрод, чувствительный к ионам ЫН , покрыть пленкой, содержащей уреазу, то при помощи его можно количественно определять мочевину. Ферментные электроды — один из примеров возрастающего практического использования ферментов в науке и технике. [c.138]

В последние годы благодаря использованию ферментов функции ионселективных электродов удалось существенно расширить и сделать их применимыми для быстрого клинического анализа на глюкозу, мочевину, аминокислоты и другие метаболиты. Такие электроды называются ферментными электродами или электрохимическими сенсорами. Создание электродов с указанными свойствами оказывается возможным благодаря тому, что ряд ферментов обладает высокой специфичностью, т. е. способностью катализировать превращения одного-единственного вещест- [c.157]

Самнер (1926) впервые выделил чистый кристаллический фермент и назвал его уреазой вследствие специфичности его к мочевине как субстрату. Уреаза катализирует гидролиз мочевины до двуокиси углерода и аммиака. В настоящее время в чистом или почти чистом виде известны сотни ферментов. Все они — белки, некоторые содержат также небелковые простетические группы, необходимые для действия ферментов. [c.713]

Ферменты, катализирующие гидролиз связей С—N в амидах, амидинах и нитрилах, играют важную роль в метаболизме амидов а-аминокислот (напр., аспарагина и глутамина), мочевины и ее производных (напр., барбитуратов), пуринов и пиримидинов и др. К Г. этого подкласса относятся, напр., аспарагиназы и уреаза. [c.561]

УРЕАЗА, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз мочевины [c.46]

ИСЭ можно покрыть ферментом, который катализирует биохимическую реакцию. Например, фермент уреаза катализирует гидролиз мочевины с образованием аммиака и диоксида углерода. Продукты реакции можно определять с помощью вышеупомянутых газочувствительных ИСЭ. Комбинация подходящих ферментов и электродов позволяет определять многочисленные органические вещества. Это дает возможность создавать биосенсоры (см. разд. 7.8). Применение ферментов как биокатализаторов приводит к тому, что реакции, протекающие при умеренных значениях pH и температуры, селективны и потребляют минимальное количество субстрата. [c.499]

Уреаза катализирует гидролитическое расщепление мочевины с образованием двух молекул аммиака и молекулы угле-кислого газа и может использоваться для аналитического определения мочевины. Недавно было показано, что с каждой молекулой уреазы (мол. вес 105 000) связаны два атома никеля . Наличие в молекуле уреазы тюна металла не было ранее обнаружено, хотя на это указывало наличие в спектре поглощения очищенного фермента простирающегося в видимую область хвоста с плечом при 425 нм и небольшими максимумами при 725 и 1060 нм. [c.41]

Фермент уреаза катализирует гидролиз мочевины с образованием карбамат-иона [уравнение (9.23)]. При pH 7,0 и 38 °С скорость катализируемого уреазой гидролиза мочевины должна быть по крайней мере в Ю раз выше скорости самопроизвольного гидролиза этой молекулы, причем скорость процесса в отсутствие фермента даже не удается измерить. На основанию [c.241]

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. [c.142]

Абсолютная специфичность предполагает, что фермент катализирует только одну реакцию. Например, аргиназа расщепляет аргинин на орнитин и мочевину [c.60]

Ферменты природного происхождения, являясь катализаторами биохимических реакций, отличаются от обычных химических катализаторов высокой специфичностью, в силу которой действуют строго на одно вещество (субстрат) или очень небольшое число близких по химической структуре веществ. Данная особенность обеспечивается уникальной структурой активных центров ферментов, определяющих эффективность связывания только со своим субстратом и исключающих связывание других веществ. Классическим постулатом энзимологии является стерическое соответствие структуры молекулы субстрата структуре активного центра фермента, то есть каждый фермент подходит к субстрату, как ключ к отпираемому замку. В то же время степень специфичности ферментов варьирует. Принято различать абсолютную, абсолютную групповую, относительную групповую и оптическую виды специфичности. Абсолютная предусматривает только сродство к одному субстрату, не взаимодействуя даже с родственными по структуре субстратами. Примером может служить фермент уреаза (карбамидаминогидролаза), катализирующая гидролиз мочевины. Этот фермент был выделен в ГНЦЛС из семян столовых арбузов доказана его специфичность, изучены основные биохимические свойства [18, 19]. [c.163]

Ферменты оказывают специфическое действие на органические вещества, катализируя выделение низкомолекулярных электрохимически активных топлив. Иапример, мочевина разлагается ферментом уреазой с выделением аммиака. Аналогичное действие оказывает аспарагнпаза на амиды, гуасаза — на гуанины и т. д. Фермент формикгидрогеилиаза катализирует разложение муравьиной кислоты с выделением водорода. [c.350]

Ферменты являются катализаторами реакций, протекающих в живой материи. В настоящее время многие ферменты выделены в виде чистых кристаллических веществ. Оказалось, что некоторые из этих кристаллических ферментов являются чистыми протеинами таковы пепсин — один из протеолитических ферментов, катализирующий гидролиз пептидной связи (— СО — ЫН —) в протеинах, и уреаза, катализирующая гидролиз мочевины. Другие ферменты содержат, помимо самого протеина, простетшескую группу, существенную для каталитической активности часто про-стетическая группа представляет собой флавин, как в различных ферментах, катализирующих окислительно-восстановительные реакции, или гематин, как в каталазе или пероксидазах, катализирующих некоторые реакции перекиси водорода. Некоторые другие ферменты активны только тогда, когда, помимо субстрата, присутствует кофактор. Кофактор, подобно ферменту, принимает участие в катализируемой ферментом реакции, однако он не разрушается он может иметь простое химическое строение типа неорганического иона, и тогда его называют активатором, или же представлять сложную органическую молекулу, известную под названием кофермента. Кофакторы, по-видимому, действуют подобно простетическим группам (или части таких групп), которые легко отделимы от фермента. Хотя различие между кофакторами и про-стетическими группами в пределах фермента имеет важное значение с точки зрения биологии, оно может быть весьма искусственным, когда речь идет о механизме катализа. [c.107]

Специфичность действия. Наи-больпгим различием между неорганическими катализаторами (такими, как платина и никель) и ферментами, возможно, является специфичность действия последних. Например, платина может служить катализатором для ряда реакций. Действие ферментов специфично липаза катализирует расщепление эфирной связи между глицерином и жирными кислотами в жирах, но она не действует на белки и углеводы уреаза отличается высокой сиецифич-ностью — она катализирует расщепление только одного соединения — мочевины. Другие ферменты обладают стереохимической специфичностью оксидаза / -аминокислот сие- [c.332]

Уреаза катализирует реакцию гидролиза мочевины до аммиака, а ката-лаза — распад Н2О2 до Ы2О + О2. (Обширный обзор по дыхательным ферментам см. в [99].) В ряде случаев в системе необходимо наличие так называемых коферментов, которые обычно имеют меньший молекулярный вес, чем фермент. Функцию коферментов могут нести витамины и простые нуклеотиды, такие, как адонозинтрифосфат (АТФ). [c.561]

Вплоть до 1926 г. не было получено никаких данных, свидетельствующих о том, что ферменты — это белки. Только в 1926 г. Джеймсу Б. Самнеру (1887—1955), работавшему в Корнеллском университете, удалось выделить из соевых бобов в чистом виде и получить в кристаллической форме фермент уреазу. Уреаза — белок, катализирующий гидролитическое расщепление мочевины O(NHj), + Н2О-> Oj 4- 2NH3 [c.395]

А. Ф. Воробьев, Н. Ф. Моисеева. ЛИАЗЫ, класс ферментов, катализирующих негидролитич. отщепление атомов или группы атомоа от субстрата с образованием двойных связей и обратные р-ции ирисоединения по двойным связям. Каталм И1руют расщепление связи С — С, С — О, С — N, С — S, С — галоген. Участвуют в процессах гликолиза, брожения, в циклах трикарбоновых к-т, мочевины и др. процессах. См., напр., Альдолазы. [c.299]

На следующей стадии цитруллин превращается в аргинин в результате двух последовательно протекающих реакций. Первая из них, энергозависимая,— это конденсация цитруллина и аспарагиновой кислоты с образованием аргининосукцината (эту реакцию катализирует аргининосукцинат-синтетаза). Аргининосукцинат распадается в следующей реакции на аргинин и фумарат при участии другого фермента—аргининосукцинатлиазы. На последнем этапе аргинин расщепляется на мочевину и орнитин под действием аргиназы. [c.449]

Начальные этапы реакции распада пиримидиновых нуклеотидов катализируются специфическими ферментами. Конечными продуктами реакции являются СО,, МНз, мочевина, 3-аланин и 3-аминоизомасляная кислота. Следует указать, что гидролитический путь распада пиримидинов является, очевидно, главным путем образования 3-аланина, который может служить источником для синтеза ансерина и карнозина (см. главу 20), а также для образования КоА. Известно, что 3-аланин в животных тканях подвергается дальнейшему распаду. В тканях животных открыта специфическая аминотрансфераза, катализирующая трансаминирование между 3-аланином и пировиноградной кислотой. В процессе этой обратимой реакции синтезируются а-аланин и формилацетат (полуальдегид малоновой кислоты) [c.503]

По сравнению с другими катализаторами ферменты в большинстве случаев обнаруживают высокую специфичность 3.3.9]. С одной стороны, каталитическая активность может быть направлена исключительно на определенное соедин ние (субстратная специфичность). Так, уреаза катализирует только одну единственную реакцию — гидролиз мочевины (абсолютная субстратная специфичность). Многие дегидрогеназы, эстеразы и гликозидазы действуют не только на свои природные субстраты, но также и на аналогичные по строению соединения относительная субстратная специфичность), С другой стороны, многие ферменты катализируют только один определенный тип реакции реакционная специфичность). Так, эстеразы расщепляют самые разнообразные сложные эфиры, дегидро- [c.658]

Среди ферментов медицинского назначения иммобилизованной уре-азе отводится ответе векная роль в сложной системе регенерации диализата в аппарате Искусственная почка , который применяют во время сложньге хирургических операций. Катализируя гидролиз мочевины до аммиака и углекислоты, уреаза активно способствует очистке крови от токс1тчтп.тх веществ. Данный препарат имеет растительную природу и не уступает зарубежным образцам. Уреазу можно также использовать при аналитическом определении мочевины и тяжелых металлов [18, 19, 44]. [c.183]

Уреаза - карбамидамидогидролаза - катализирует реакцию гидролиза мочевины на углекислый газ и аммиак. Название ферменту было дано, чтобы подчеркнуть его избирательное действие на мочевину [3). [c.211]

Устойчивые растения табака получали при введении гена цианамидгидратазы из гриба Myrothe ium verru aria. Фермент, кодируемый этим геном, катализирует преврашение цианамида в мочевину [c.401]

Для изготовления ферментного электрода сначала выбирают помощью справочников по энзимологии подходящую ферментнз систему. В идеальном случае действие электрода должно основ ваться на первичной функции фермента, т. е. на основной pea ции, которую он катализирует в природе. Например, в электро для определения глюкозы следует использовать глюкозоокси зу, в электроде для определения мочевины — уреазу. В некот рых случаях можно применять фермент, для которого определи мое вещество служит вторичным субстратом. [c.324]

В настоящее время в клетках животных вьщелены два типа карбамоилфос-фатсинтетаз (КФС) аммиак-зависимая КФС I, локализованная в митохондриях печени и катализирующая синтез КФ в процессе образования мочевины, и глутамин-зависимая КФС И, широко распространенный фермент цитозоля клеток различных тканей, катализирующий образование КФ в процессе синтеза пиримидиновых оснований (гл. 26). [c.392]

Механизм действия ферментов до конца не раскрыт. Наиболее общим представлением является система замок — ключ (фермент — субстрат), выдвинутая Э. Фишером в 1894 г. и развитая Дж. Холдейном в 1930 г. Согласно этой теории, молекула субстрата точно соответствует по своей форме некоторому участку на молекуле фермента. Причем при связывании субстрата с ферментом его связи, подлежащие изменению, несколько растягиваются, что облегчает их последующий разрыв. Многие ферменты строго специфичны уреаза — катализирует только гидролиз мочевины аргиназа — гидролизует только Ь-аргинин до L-opнитинa и мочевины. [c.567]

Фермент аргиназа ( -аргинин уреогидролаза) катализирует реакцию расщепления аргинина с образованием орнитина и мочевины [c.45]

УРЕАЗА, фермент класса гидролаз. Содержится в растениях, бактериях и у нек-рых беспозвоночных. Для У. из соевых бобов мол. м. 400 ООО, р1 5,0—5,1, оптим. каталитич. активность при pH 6,5—7,5, содержит 8 каталитически активных субъединиц. Катализирует гидролиз мочевины (до NHa и HiO), а 1 кже тиомочевины и п-нитрофенилкар-бамата. Ингибируется ионами металлов, ртутьорг. соед., N-эгилмалеиаимидом. Использ. для определевия мочевины в биол. жидкостях. [c.607]

Изомеразы — ферменты, катализирующие реакции изомеризации. К ним, в частности, относятся такие ферменты, как мутаротаза, катализирующая реакцию мутарота-ции — превращения а-глюкозы в р-глюкозу акоиитаза, катализирующая изомеризацию лимонной кислоты в изолимонную кислоту, и ряд других. Однако наряду с групповой специфичностью есть ферменты, обладающие абсолютной специфичностью. Уреаза способна разрушать только мочевину и больше ничего мальтаза из проростков ячменя действует только на мальтозу и неактивна к другим а-глюкозидам аргиназа действует на [c.252]

Основные научные исследования посвящены химии ферментов, или энзимов. Изучал (1917) ферменты, катализирующие разложение мочевины на азот и двуокись углерода. Затем (1921) избрал объектом изучения ферменты бобов канаваллия. Впервые выделил (1926) в кристаллической форме энзим уреазу. Результаты этих работ не были оценены европейскими учеными, и лищь повторные эксперименты (1929) принесли Самнеру признание. В ходе дальнейших работ он получил (1937) препараты ферментов с высокой активностью. Наряду с Цж. X. Нортропом доказал (1937), что полученные кристаллические ферменты — чистые белки. Эти исследования решили вопрос о природе [c.447]

В печени млекопитающих находится фермент — аргиназа, катализирующий гидролиз аргинина в орнитин и мочевину (Коссель Дакип) эта реакция является важной стадией в цикле образования мочевины (см. пиже). [c.403]

В активности ферментов различают много типов и степеней специфичности. В первую очередь следует отметить стереохимическую специфичность, состоящую в том, что фермент, катализирующий реакцию оптически деятельного соединения, не обладает каким-либо действием на его оптический антипод и, вообще говоря, на стерические изомеры этого соединения, находящиеся в тех же условиях. Это явление впервые наблюдал Пастер, применивший его как метод разделения оптических изомеров. Некоторые примеры стереоспецифических ферментативных реакций были рассмотрены на стр. 138. Приведем также мышечную молочную дегидразу — фермент, действующий в совокупности с кодегидразой I, дегидрирующий Ь-молочную кислоту в пировиноградную кислоту и гидрирующий пировиноградную кислоту только в Ь-молоч-ную кислоту. Этот фермент не активен по отношению к О-молочной кислоте (см. стр. 253). Однако во многих микроорганизмах существует фермент, действующий аналогичным образом специфически только на Ь-молочную кислоту (см. стр. 112). Аналогично пептидазы действуют только на аминокислоты ряда Ь, а аргиназа (о которой говорилось выше) превращает в орнитин и мочевину в результате гидролиза только Ь-аргипин и не обладает каким-либо действием на В-аргинин. Можно привести еще много других примеров. [c.795]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология