Лизин применение

Для данного класса задач может быть использован математический метод решения с применением теоремы Грина [5]. Не рассматривая сам метод решения, приведем лишь некоторые практические результаты по определению оптимального управления. Используя данные экспериментального изучения кинетики применительно к процессу получения лизина [7], запишем соотношения [c.262]

Наличие аномально большого сдвига спектра флуоресценции нашло весьма интересное применение в работе Джонсона и др. [70]. Поглощение пиридоксальфосфата в составе гликогенфосфорилазы при Я, = 330 нм (30 300 см ) может быть обусловлено либо образованием аддукта между одной из функциональных групп фермента и шиффовым основанием, образованным PLP и боковой цепью лизина (структура А), [c.34]

При выборе или планировании защиты аминогрупп существенны многие факторы. Надо учитывать, с какой лёгкостью вводится данная защита в случае определенной аминокислоты, насколько хорошо она выполняет свою защитную функцию, насколько группа устойчива в условиях пептидного синтеза, насколько хорошо защищен соседний хиральный центр (для всех остатков а-аминокислот, кроме глицина) от рацемизации, насколько легко защитная группа может быть удалена в процессе синтеза или по его окончании. Ввиду того что аминогруппы могут присутствовать также и в боковой группировке некоторых аминокислот (например, в лизине, орнитине) и в связи с необходимостью иметь для синтеза защищенные производные как пептидов, так и аминокислот, возникает потребность использования ряда защитных групп, которые можно было бы удалять избирательно. Чаще всего это достигается применением защитных групп, лабильность которых ступенчато изменяется в зависимости от кислотности среды, или же сочетанием разных групп, удаляемых соответственно кислым и иным (например, щелочным) агентом. [c.371]

Белок одноклеточных организмов (БОО) — термин, принятый для обозначения белковых продуктов, синтезируемых монокультурой микробных клеток и использующихся в качестве пищевых добавок или корма для скота. Вопрос об использовании микробной биомассы в качестве источника белка рассматривается вполне серьезно. Это связано не только с дефицитом продовольствия в общемировом масштабе, но и с тем, что содержание белка в большинстве микроорганизмов весьма велико на его долю приходится примерно 60—80% сухой массы клетки. Кроме того, благодаря высокому содержанию метионина, лизина, витаминов и важных минералов БОО обладает более высокой пищевой ценностью, чем некоторые виды пищи растительного и животного происхождения. Но широкое применение БОО сдерживается по ряду причин. [c.301]

Хлеб. Применение молока и дрожжей при приготовлении хлеба значительно повышает содержание в нем лизина, а вместе с тем и его питательную ценность по сравнению с мукой. [c.81]

Нитроспирты, полученные из низкомолекулярных нитропарафннов, могут быть использованы также в качестве растворителей. Они проявляют, напрцмер, специфическую растворимость для клейковины, маисового проламина, которые содержат триптофан или цистин и лизин и имеют все более увеличивающееся применение в промышленности синтетического волокна [172]. Кроме того, нитроспирты могут служить мягкими окислителями и все чаще используются как сырье для производства эмульгирующих и флотационных средств и далее для производства высококипящих мягчительных средств (для отпуска стали при отжиге — прим. переводч.). Их свойства снижать термочувствительность каучуковых латексов будет также использовано в технике. [c.327]

Перснектнвность применения колонных бнореакторов для процессов микробиологического синтеза определяется рядом моментов, в том числе отсутствием выращивающих механических частей высокой надежностью и простотой обслуживания возможностью организации стерильного процесса малой установочной площадью и возможностью создания аппаратов большой единичной мощности возможностью организации многостадийного процесса ферментации и др. В работе [20] приведены данные по результатам использования колонных бнореакторов в процессах микробиологического синтеза для синтеза лизина в процессе спиртового брожения для выращивания грибов, дрожжей на глюкозе, дрожжей на этаноле и других процессов. [c.207]

Конструкция и показатели работы колонного бнореактора с контактными устройствами и интенсивным циркуляционным контуром рассмотрены в работе [5]. Аппарат предназначен для биосинтеза лизина и имеет объем 100 м . Высота аппарата 10,6 м, корпус герметичен, в нпжней части расположен барботер, а в верхней — механический пеногаситель. Возможность применения аппаратов различной конструкции для стерильных процессов микробиологического синтеза рассмотрена в работе [16]. [c.207]

В настоящее время суммарное производство а-аминокислот составляет в мире около полумиллиона тонн в год. Оно стало крупнотоннажным благодаря их широкому применению как в медицине, так и в сельском хозяйстве (ростстимулирующие кормовые добавки) и в пищевой промышленности (вкусовые и консервирующие вещества). О практическом значении индивидуальных аминокислот говорят масштабы их химического и биохимического синтеза триптофан производят в количестве от 0,2 до 0,3 тыс. т, глицин - 7-10 тыс. т, лизин - около 50 тыс. т, метионин - 150-200 тыс. т и глутаминовую кислоту - более 200 тыс. т в год. [c.36]

Аминокислоты основного характера. Если обе аминогруппы лизина защищены, то не встречается затруднений при конденсации лияпна через стадию смешанного ангидрида с другими аминокислотами. Применение 0 >Ы Карбоб нзилоксИ 1 т-бензил- [c.188]

Ангйдрид, синтезированный из хлористого бензоила, был применен для получения целого ряда промежуточных проду ктов для синтеза пептидов на основе лизина [190, 191]. Судя по имеющимся данным, этот процесс экспериментально более прост и приводит к более чистому продукту реакции, чем азидный ме- [c.216]

Из продукта взаимодействия этилового эфира циклогексанон-2-кар-боновой кислоты с азотистоводородной кислотой была получена после гидролиза а-аАНШопимелиновая кислота [15, 25]. Она является единственным продуктом реакции при применении в качестве катализатора концентрированной серной кислоты. Если, однако, в реакционной смеси присутствуют следы воды, а катализатором служит газообразный хлористый водород, то промежуточно образовавшийся лактам частично гидролизуется в а-аминопимелииовую кислоту, которая реагирует дальше, превращаясь в [c.302]

Диаминокислоты. Среди этих кислот представляют интерес, лизин — незаменимая аминокислота, встречающаяся почти во всех белках, и орнитин, найденный в ряде антибиотиков. Их можно синтезировать несколькими методами. До последнего времени широко пользовались методами, основанными на применении капролактама и пиперидо-яа. Первый применяется для синтеза лизина, второй — для синтеза ор-нитина. Ниже приведена схема синтеза лизина. [c.448]

Эта реакция не пригодна для отщепления С-концевых остатков пролина, так как они не образуют тиогидантоин, остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые образуют циклические ангидриды, а не тиогидантоины (аспарагин и глутамин, наоборот, дают тиогидантоины [301]), а также остатков серина, треонина, цистина, аргинина и лизина [19, 301], которые неустойчивы при циклизации или регенерации аминокислоты из тиогидантоинового производного. Таким образом, этот метод находит весьма ограниченное применение для прямого определения строения пептидов и белков. Для определения С-концевого остатка по разности [107] реакция может оказаться более полезной, но ее все же нельзя использовать для определения аспарагиновой и глутаминовой кислот и пролина. Однако путем микробиологического анализа [107], специфичного для остатков /-аминокислот, эти аминокислоты могут быть определены по потере оптической активности на 50% вследствие рацемизации в том случае, когда они являются С-концевыми. [c.247]

Формильные производные нашли применение [87] в синтезе л-аминобензолсульфамидов из анилина с промежуточным образованием формамидобензолсульфохлорида. Эту же группу вводили для защиты а-аминогруппы в ь-лизине в синтезе биоцитина [88]. [c.205]

Тиализильная пептидная связь, получающаяся в результате восстановления дисульфидных связей и 5-аминоэтилирования образовавшегося остатка цистеина, также расщепляется трипсином (см. разд. 23.3.3), так как ее боковая группа является изостериче-ской боковой группе Lys. Природа R имеет второстепенное значение, хотя связи Arg-Pro и Lys-Pro не разрываются. Известны и многие другие протеиназы, которые по своей специфичности напоминают трипсин. Например, известно, что тромбин разрывает участки Arg-Gly и Arg-Ser в фибриногене — одном из своих природных субстратов, однако для эффективного катализа необходима еще и связь фермента со вторым участком молекулы субстрата. Поэтому тромбин находит лишь ограниченное применение при расщеплении пептидных связей с целью изучения последовательности, хотя в случае секретина он разрывает связь Arg-Asp, в то время как три связи Arg-Leu остаются незатронутыми. Действие трипсина можно ограничить так, чтобы он разрывал либо по остаткам аргинина, либо по остаткам лизина. Модификация белка малеиновым ангидридом приводит к защищенным е-амино-группам лизиновых остатков схема (27) . [c.275]

Трифторацетильная защита (36), обычно вводимая в аминокислоты действием тиольного эфира (37), лабильна в силу мощного электроотрицательного эффекта трех атомов фтора. Пептиды, содержащие трифторацетильную защиту аминогруппы аминокислотных остатков, легко расщепляются под действием гидроксид-иона и медленно — действием этанольного раствора хлорида водорода. Эти производные, однако, устойчивы в безводных кислотных средах, обычно используемых для удаления грег-бутоксикарбонильной группы, а поэтому могут использоваться в сочетании с этой защитой. Важно использование этих защитных групп для защиты аминогруппы в боковом радикале, например в остатке лизина. Фталильная защитная группа (38) находила применение на ранних этапах развития химии пептидов. Она легко вводится с помощью Л/-карбэтоксифталимида (39) [33] и чаще всего снимается при действии гидразина или его производных. Сильное электронооттягивающее действие фталимидиой группы благоприятствует непосред- [c.379]

Оптимизация ЛФ нередко бывает направлена на улучшение ее потребительских качеств, прежде всего — удобства применения. Так, упо-мянутьте выше новые формьт на основе ацетилсалицилата лизина — ацелизин для питья и свечи — являются более удобными для применения в педиатрии по сравнению с обычными таблетками. В частности, первая из них, будучи быстрорастворимой формой АСК, содержит также специальные ароматизатор и вкусовую добавки, что делает ее более привлекательной для детей в отличие от невкусных таблеток. [c.301]

Когда кукуруза используется в качестве корма для скота, к ней добавляют соевую муку и очищенный лизин. Однако вместо того чтобы использовать дорогостояющий лизин, можно добавлять к кукурузе дешевую соевую муку, полученную из трансгенных растений сои, которые синтезируют в больших количествах лизин. Возможно, используя этот подход, успешно примененный на сое, удастся вывести сорт кукурузы, в семенах которой повышено содержание лизина. Такая кукуруза имела бы большую пищевую ценность. [c.408]

N-Ацетилирование основных аминокислот. Действием У.к. н. э. на водный раствор медной соли основной аминокислоты получают N-ацетильные производные [I]. Преимущество этой методики перед обычными способами синтеза с использованием уксусного ангидрида состоит в полноте реакции. В применении к L-лизину метод прост и обеспечивает лучшие выходы чистого e-N-ацетил-L-лизина. К кипящему водному раствору ь-лизина (0,1 моля) добавляют избыток карбоната меди(П), раствор фильтруют, охлаждают до 25° и обрабатывают бикарбонатом натрия, У. к, н. э. и несколькими миллилитрами этилацетата для поддержания концентрации ацетат-ионов в растворе. После перемешивания в течение 15 час образующийся осадок медной соли отфильтровывают, суспендируют в воде и ион меди осаждают сероводородом. Раствор упаривают досуха и N-аце-тиллизин кристаллизуют из смеси вода — этанол. [c.479]

Защитные группы ацильного типа не используются в качестве временных защитных группировок из-за невозможности их удаления без расщепления пептидных связей (например, бензоильная или ацетильная группы) и легко происходящей рацемизации при получении активированных производных. Формильная и трифтор-ацетильиая группы (I—2) находят применение для защиты N -групп лизина. Фталильную (3) и тозильную (4) группы используют редко из-за жесткости условий их удаления (гидразинолизом и обработкой Na в жидком аммиаке соответственно). Для получения фталиламинокислот свободные аминокислоты ацилируют в водно-щелочном растворе при 20 С карбэтоксифталимидом [c.130]

Установлено, что пиперидиновый цикл в этих алкалоидах синтезируется из а-аминокислоты лизина. Этот факт был подтвержден применением различных меченых лизинов атомы j и С предшественника становятся атомами j и g в анабазине и седамине. [c.465]

Как уже отмечалось, иониты на основе целлюлозы и декстрана не обладают необходимыми механическими и ионообменными свойствами и вследствие этого их редко используют для хроматографического разделения аминокислот. Карбоксиметилцеллюлозу применяли для отделения лизина от его олигомеров и полимеров [26]. Известны попытки модификации DEAE-и QAE-сефадексов путем введения дополнительных поперечных связей и применения их для разделения цистеина и глутатиона [27]. Использование дауэкса 1-Х8 и сефадекса G-10 означает переход от ионообменной хроматографии к гелевой [28]. [c.334]

Кизельгур, покрытый поли-l-лизином, получают из 1 мг поли-дизина и 1 г кизельгура и используют аналогичным образом (55, 56]. Добиться быстрого разделения нуклеиновых кислот можно при применении колонок с нитроцеллюлозой. При заполнении [c.71]

Другим аналогичным сорбентом, фиксированным на кизельгуре, является поли-L-лизин [55]. При хроматографии на ПЛК нуклеиновых кислот (рис. 38.8) и препарата ДНК, (рис. 38.9) из Ba illus subtilis было получено воспроизводимое деление на фракции, различающиеся по нуклеотидному составу [55, 56]. Разрушение ДНК ультразвуком или тепловая денатурация практически не оказывали влияния на профиль элюирования (табл. 38.4). Хроматографию на ПЛК использовали для отделения ДНК плазмы от ДНК хромосом [89]. Тем не менее этот метод пока находит ограниченное применение. В еще большей степени это относится к другим белковым сорбентам, в частности гистонам [90—93] и протаминам (94], фиксированным на кизельгуре или иммобилизованным на целлюлозе. [c.77]

Применение. Наибольший практич. интерес представляют алифатич. аминокарбоновые к-ты, являющиеся основой синтетич. и природных полиамидов (белков, полипептидов). а-А. используют для получения синтетич. полипептидов. L-a-A., и в особенности те, к-рые не синтезируются в организме человека и наз. незаменимыми А. (валин, лейцин, пзолейцин, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, триптофан), широко применяют в медицинской практике. ш-А. п их лактамы служат для промышленного синтеза полиамидов. Ароматич. А. используют в синтезе красителей и лекарственных препаратов. На основе ампиокарбоновых п амипофосфоповых к-т синтезируют селективные комплексообразующие иоиообменники. [c.55]

История вопроса. Применение электрофореза для отделения диаминокислот от других компонентов белкового гидролизата было опубликовано еще в 1912 г. (японский патент). Однако использование этого метода как предварительного при количественном определении аргинина, гистидина и лизина было, повидимому, введено только Куном и Дэнюэлем [393] в 1937 г. [c.42]

Примечание. Штейн и Миллер [586] показали, что вместе с гликоколем из аминокислотной смеси осаждается 82 с гистидина. Таким образом, этот метод пригоден только в отсутствие гистидина (и лизина). С другой стороны, применение нитрани-ловой кислоты по Тоуну дало наилучшие выходы при выделении гистидина (см. гл. I). [c.325]

Смотреть страницы где упоминается термин Лизин применение: [c.220] [c.220] [c.654] [c.37] [c.199] [c.216] [c.224] [c.297] [c.430] [c.40] [c.146] [c.371] [c.27] [c.253] [c.325] [c.479] [c.198] [c.270] [c.69] [c.37] [c.160] [c.414] [c.280]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология