Общие свойства аминокислот

Образование хелатных комплексов с ионами различных металлов — общее свойство аминокислот. Поскольку несвязанные электроны а-аминогруппы образуют с металлом координационную связь, лишь аминогруппа боковой цепи способна реагировать с ацилирующим агентом. Затем а-аминогруппу можно освободить, обрабатывая комплекс сероводородом. [c.79]

Общие свойства аминокислот [c.37]

Выше, при описании общих свойств аминокислот (стр. 166), отмечалось, что аминокислоты способны реагировать как кислоты и как основания. Двойственность в химическом поведении характерна и для белков — они также являются амфотерными веществами. [c.280]

ОБЩИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ [c.184]

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала К, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с а-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все а-амино- и а-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом своп специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функции, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью. [c.34]

С момента создания метод количественного анализа аминокислот использовали для анализа других природных соединений, дающих положительную реакцию с нингидрином. По сравнению с анализом белковых гидролизатов в этом случае предъявляются гораздо более высокие требования к эффективности разделения, поскольку приходится анализировать смеси очень сложного состава. Наряду с аминокислотами такие смеси включают вещества самой разной природы их единственным общим свойством является способность давать положительную реакцию с нингидрином. С целью повышения эффективности анализ в данном случае проводят на более длинной колонке. Естественно, что такой анализ требует большего времени, чем анализ белковых гидролизатов, и особой системы буферных растворов. Источники свободных аминокислот существенно различаются в количественном и качественном отношении, и, следовательно, каждую конкретную смесь приходится анализировать в особых, нестандартных условиях. [c.307]

Общие структурные свойства аминокислот. ......... 108 [c.361]

Выше отмечалось, что белки играют исключительно важную биологическую роль. В связи с этим зачастую возникает необходимость открытия белков в тех или иных биологических жидкостях. Для открытия белков используются две группы реакций, разработанных на основе описанных выше общих свойств белков, а также и на основе свойств отдельных аминокислот, входящих в состав природных белков реакции осаждения и цветные реакции. [c.277]

Организм человека и животного способен адаптироваться к изменению режима питания и его белковой части. Но иногда механизмы ферментативной адаптации оказываются недейственными и утилизация белка нарушаете. . Это может наблюдаться при наличии или при образовании особых свойств пищевых белков в результате жесткой или необычной обработки при приготовлении пищи. В подобных случаях возникает несоответствие между данными, полученными химическими методами, и фактическими результатами утилизации аминокислот в эксперименте на животных. Так, из общего количества аминокислот, находящихся в белке, определенного химическим анализом после кислотного гидролиза, организмом усваивается лишь определенная доля. Об остальных аминокислотах говорят как о недоступных . Это расхождение между общим количеством аминокислот и действительно утилизированным их количеством трудно предвидеть, что ведет к различным ошибкам в определении качества белка пищи. [c.7]

Химические свойства аминокислот настолько многообразны, что они не могут быть достаточно полно изложены в настоящем руководстве. Это многообразие химических свойств обусловлено тем, что в составе аминокислот имеется несколько реакционноспособных групп (аминогруппы, карбоксильные и боковые группы). Благодаря этому аминокислоты не только обладают всеми общими свойствами первичных аминов и карбоновых кислот, но и дают целый ряд индивидуальных реакций. Вместе с тем одновременное сосуществование в молекуле аминокислоты карбоксильной и аминогруппы придает этим соединениям дополнительно ряд особых свойств. Поэтому в настоящем разделе будут рассмотрены только те химические реакции аминокислот, которые представляют. интерес с биохимической точки зрения и которые окажутся полезными при изучении белка. Они могут быть подразделены на реакции аминогруппы, карбоксильной группы и реакции, протекающие с участием обеих групп. Свойства аминокислот, обусловленные радикалом R, рассматриваться не будут (некоторые из этих реакций приводятся в гл. П1). [c.54]

Для объяснения свойств аминокислот, а также для выявления общих структурных закономерностей, характерных для аминокислот и их полимеров — белков, важно знание строения отдельных молекул аминокислот, а также их возможных межмолекулярных взаимодействий, которые могут быть выведены на основе анализа упаковки молекул в кристаллах. Наиболее полные сведения по этим вопросам дает мшч)д рентгеноструктурного анализа. [c.15]

Общая формула аминокислот приведена на рис. 3.19. В молекуле аминокислоты к центральному атому углерода (а-углероду) всегда присоединена одна кислотная группа, —СООН (карбоксильная), одна основная —NH2 (аминогруппа) и один атом водорода. Варьирует только остальная часть молекулы — К-грунпа. Ее строение у разных аминокислот различается весьма сильно, и именно она определяет уникальные свойства каждой отдельной аминокислоты (табл. 3.5). [c.126]

ОБЩИЕ СВОЙСТВА а-АМИНОКИСЛОТ [c.18]

Природные соединения делятся на несколько групп, обычно в соответствии с их структурой. К наиболее важным и необходимым для жизни природным продуктам относятся белки, нуклеиновые кислоты, сахариды и липиды. Каждая из этих групп соединений имеет характерные структурные особенности. Другие группы природных веществ имеют какие-либо другие общие свойства. Так, природные красители поглощают свет и сами являются окрашенными, витамины должны присутствовать в пище (обычно в малых количествах), чтобы предупредить заболевание организма, антибиотики представляют собой вещества, образующиеся в микроорганизмах и обладающие химиотерапевтическими свойствами. В микроорганизмах могут вырабатываться и чрезвычайно ядовитые для человека и животных соединения. В качестве примера приведем афлатокси-ны, продукты плесени Aspergillus flavus, которые относятся к наиболее ядовитым соединениям и, кроме того, оказывают сильное канцерогенное действие. Некоторые природные соединения объединяются по способу получения. Так, например, стероиды и терпеноиды образуются из изопреновых фрагментов (откуда возникло их общее название — изопреноиды), алкалоиды — из аминокислот. [c.179]

Открытие генетической роли ДНК потребовало решения другой фундаментальной задачи — проблемы кода, с помощью которого нуклеотидный текст переводится на язык аминокислот — структурных еднниц белка. Впервые эту задачу правильно сформулировал в начале 1950-х годов Г. Гамов, который предсказал, что этот код должен быть трехбуквенными неперекрывающимся. Экспериментально общие свойства генетического кода были установлены Ф. Криком, С. Бреннером и сотр. к концу 1950-х — началу 1960-х годов. К этому же времени в общих чертах были выяснены функции и принципы структурной организации РНК. Были от- [c.6]

Общим свойством аминов является их основность, поэтому большинство из них растворяется в кислотах. Амииы жирного ряда к тому же дают основную реакцию иа индикаторы. Помимо указанных иа с. 78 капельных реакций первичные амины можно открывать изонитрильной пробой. Аминокислоты открывают цветной реакцией с нингидрииом. [c.96]

Общим свойством для белкоз пи фрагментов белков, проникающих в липидные бимолекулярные слои, является повышенное содержание в них а-спиральных структур. У мембранных белков, таких, как гликофорин или бактериородопсин, в липидном бимолекулярном слое удалось выявить один или несколько фрагментов, образующих а-спираль и состоящих из неполярных аминокислот [9]. [c.313]

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством -амфотерностью (от греч. атр1ю1егоз-двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общии тип строения а-аминокислот может быть представлен в следующем виде [c.34]

В водах открытых водоемов обнаруживаются не только вещества, принадлежащие к уже известным классам органических соединений — карбоновые и аминокислоты, свободные амины, простые и сложные углеводы, белковоподобные вещества и эфиры, но и специфические органические соединения [1—31. Значительную их часть, особенно в окрашенных водах рек и водоемов зоны избыточного увлажнения, составляют гуминовые соединения, главным образом гуминовые и фульвокисло-ты [4]. Общими свойствами последних являются [c.83]

Рис. 8-12. Эволюция миоглобина и гемоглобина, возникших из предкового кислород-связывающего гемопротеина. Во всех миоглобинах, а также в а- и р-цепях всех современных гемоглобинов (исследовано в общей сложности 145 последовательностей) имеются шесть инвариантных остатков и большое число близких по свойствам аминокислот, занимающих в этих белках одинаковые положения. Можно предположить, что ген, кодировавший предковый одноцепочечный гемопротеин, подвергся дупликации. Одна из образовавшихся копий дала начало миоглобиновому гену, а другая - первоначальному гемоглобиновому гену. Оба этих гена в дальнейшем подвергались независимым мутациям. Гемоглобиновый ген мог в какой-то момент еше раз подвергнуться дупликации, в результате чего образовались современные гены а- и р-цепей.

Протамины — наиболее г.росто построенные белки с низким молекулярным весом и резко выраженными основными свойствами. Высокая щелочность протаминов объясняется больщим количеством в них аргинина, на долю которого приходится до 60—80% общего содержания аминокислот в молекулах белков. [c.221]

Изучение законов обмена на ионитах цвиттерлитов, каковыми являются аминокислоты, весьма сложная проблема из-за резко выраженной зависимости электрохимических свойств этих веществ от pH раствора. Судя по литературным данным, существует различный подход к вопросу о механизме сорбции аминокислот иа ионитах. В работах [1—4] все стороны процесса сорбции аминокислот иа ионитах объясняют единым механизмом ионообменной реакции, учитывая при этом не общую концентрацию аминокислоты в растворе, а только концентрацию ее катионной формы. Авторы других работ 5, 6] считают, что сорбция аминокислоты происходит по двум механизмам [c.68]

Тем, кто знает, как обширна эта область, заглавие настоящего раздела, вне всякого сомнения, покажется несколько смелым. В самом деле, аминокислоты обладают всеми общими свойствами карболовых кислот и первичных аминов. Они обладают га кже рядам особых свойств, обусловленных сосуществованием в одной и той же молекуле карбоксильной и амино-группы в а-положении. Наконец, радикал R каждой аминокислоты вносит свои индивидуальные свойства. Поэтому для автора является весьма выгодным то обстоятельство, что настоящий раздел задуман просто1 как введение к изучению белков. Благодаря этому излагаемые ниже сведения ограничиваются лишь самыми необходимыми для полного понимания материала, изложенного в последующих разделах.. [c.115]

Как видно из приведенной выше формулы, открытые пептиды и аминокислоты должны иметь ряд общих свойств. Во-первых, поведение концевых NH2- и СООН-групп открытых пептидов должно быть подобно в химическом отношении поведению соответствующих групп в аминокислотах. И только те свойства, которые обусловлены сосуществованием обеих этих групп в а-тюложении, в пептидах не повторяются или, по крайней мере, ослабевают по мере возрастания расстояния между группами. Во-вторых, функциональные группы в боковых цепях Ri, R2.. . сообщают пептидам свои индивидуальные свойства, которые выше уже обсуждались. Таким образом, нет необходимости посвящать специальный раздел химическим свойствам пептидов , и в следующих разделах будут рассмотрены только методы систематического их разделения и определения их структуры. [c.147]

Для всех фототрофных бактерий характерно общее свойство в условиях интенсивного роста начальные продукты ассимиляции ими углекислоты и органических соединений используются непосредственно и преимущественно на синтез белков, нуклеиновых кислот и других жизненно важных компонентов клетки. Поэтому среди ранних продуктов бактериального фотосинтеза обнаруживаются в значительном количество аминокислоты, а углеводов синтезируется меньше, чем у растений. Однако какое-то их количество не только как структурных элементов, но и как запасных продуктов может образовываться и в растущих культурах (van Gemerden, 1968а). [c.70]

Химические свойства аминокислот определяются в первую очередь наличием у одного и того же атома углерода карбоксила и аминогруппы. Специфика бокового радикала аминокислоты (ароматические и гетероциклические циклы, ЗИ- и ОН-группы, дополнительные амино- и карбоксильные функции) определяет различия в реакционной способности и индивидуальность поведения каждой аминокислоты нри типичных превращениях, а также возможность протекания специфических реакций, характерных только для данной аминокислоты. В данном ра.зделе рассмотрены общие типы реакций, причем ряд подробностей и методы получения некоторых производных не обсуждаются в связи с тем, что они освещены в разделах Первичная структура белковой молекулы и Синтез пептидов . Это касается таких производных аминокислот, как N-aцильиыe и Х-алкильные производные, ангндриды, азиды и активированные эфиры аминокислот. [c.37]

Очевидно, что природа многих биологических функций зависит от характера продуктов, образующихся в реакциях конденсации с дегидратацией. Поскольку цель экспериментов, рассматриваемых в данной книге, состоит в выяснении вероятных механизмов по которым могли протекать реакции, необходимые для появления живых систем, природа этих реакций заслуживает тщательного рассмотрения. Например, белок представляет собой линейный полимер, состоящий из аминокислот, связанных в определенной поааедовательности, а отнюдь не беспорядочным образом. Белки различаются между собой последовательностью аминокислот, а также аминокислотным составом. Если бы связывание аминокислот происходило беспорядочно, то возникало бы бесконечное разнообразие последовательностей. Однако для осуществления биогенеза, несомненно, требовалось накопление пептидов со сходными последовательностями аминокислот. Когда говорят о каком-то частном ферменте (мы не рассматриваем сейчас изоферменты), имеются в виду многочисленные полипептиды с одинаковой последовательностью аминокислот и, следовательно, с одинаковыми биологическими свойствами. Если существует только одна такая полимерная молекула, то ее влияние на общие свойства окружения будет несущественным. Поэтому необходимо отыскать такие способы образования полипептидов, посредством которых в условиях первобытной Земли могли бы возникать большие количества пептидов с одинаковой или сходной последовательностью аминокислот. [c.236]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология