Аминокислоты химические реакции

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Сближение реакционноспособных групп при химической реакции приводит к поляризации связей, что в общем случае вызывает ускорение реакции. В природе такая ситуация обычно достигается строго определенным расположением специфических боковых групп аминокислот в активном центре фермента. [c.16]

Деструкция, являясь одним из видов старения полимеров, — довольно распространенная реакция в химии высокомолекулярных соединений. Она может играть как положительную роль (например, для установления строения полимеров, получения некоторых индивидуальных веществ из природных полимеров аминокислот из белков, глюкозы из крахмала и целлюлозы и т. д.), так и отрицательную. Являясь необратимой химической реакцией, деструкция приводит к нежелательным изменениям в структуре полимеров при их эксплуатации. Это необходимо учитывать при использовании полимерных материалов в строительстве, когда они подвергаются многим неизбежным отрицательным воздействиям. Факторы, приводящие к деструкции полимеров, можно разделить на физические (тепло, свет, ионизирующее излучение, механическая энергия и др.) и химические (гидролиз, алкоголиз, окисление и т. д.). [c.409]

При ПОМОЩИ химических реакций (см., например, рис. 25-1) было доказано, что почти все природные а-аминокислоты обладают одной и той же относительной конфигурацией при а-углеродном атоме. Задолго до того как стали доступны тонкие физические методы исследования, Эмиль Фишер условно приписал а-углеродному атому (—)-серина ъ -конфигурацию, а а-углеродному атому (- -)-серина - с -конфигурацию. (При этом, если проекция а-аминокислоты по Фишеру написана так, что карбоксильная группа расположена сверху, а В—внизу, у ь-аминокислоты аминогруппа будет находиться слева, а у] в-аминокислоты — справа.) Схема Фишера [c.384]

Далее, после обсуждения номенклатуры дается краткий обзор важнейших аминокислот, встречающихся в природе. Затем рассматриваются стереохимия, химические реакции, а также синтез и анализ аминокислот. [c.10]

Химические реакции аминокислот определяются их функциональными группами и столь многочисленны, что следует остановиться только на важнейших из них. О реакциях, которые ведут к производным аминокислот, имеющим значение для синтеза пептидов, говорится в гл. 2. [c.67]

Полифенолы составляют группу разнообразных веществ, обладающих обычно высокой способностью к химическим реакциям (через посредство гидроксилов, фенольных и хиноновых групп, через ароматическое гидрофобное ядро, моносахариды, способные к очень специфичным взаимодействиям, и пр.). Более подробные сведения о реактивности этих молекул приводятся в обзорных работах [80, 104]. Касательно пищевых белков эти вещества особенно характерны тем, что реагируют с аминогруппами лизинов в е-положении алифатической цепи и уменьшают запас этой незаменимой аминокислоты. Полифенолы обусловливают также появление окрасок с доминированием коричневых (см. главу 13). [c.254]

Химические реакции для открытия и определения аминокислот в гидролизатах белков. В курсе органической химии подробно рассмотрено множество химических реакций, характерных для а-амино- и а-карбоксильных групп аминокислот (ацилирование, алкилирование, нитрование, этерификация [c.40]

При изучении механизма химической реакции, катализируемой ферментами, исследователя всегда интересует не только определение промежуточных и конечных продуктов и выяснение отдельных стадий реакции, но и природа тех функциональных групп в молекуле фермента, которые обеспечивают специфичность действия фермента на данный субстрат (субстраты) и высокую каталитическую активность. Речь идет, следовательно, о точном знании геометрии и третичной структуры фермента, а также химической природы того участка (участков) молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции. Участвующие в ферментативных реакциях молекулы субстратов часто имеют небольшие размеры по сравнению с молекулами ферментов, поэтому было высказано предположение, что при образовании фермент-субстратных комплексов в непосредственный контакт с молекулой субстрата, очевидно, вступает ограниченная часть аминокислот пептидной цепи. Отсюда возникло представление об активном центре фермента. Под активным центром подразумевают уникальную комбинацию аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающую непосредственное связывание ее с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа (рис. 4.2). Установлено, что у сложных ферментов в состав активного центра входят также простетические группы. [c.122]

Характерной особенностью белкового обмена является его чрезвычайная разветвленность. Достаточно указать, что в обмене 20 аминокислот, входящих в состав белковых молекул, в организме животных участвуют сотни промежуточных метаболитов, тесно связанных с обменом углеводов и липидов. Число ферментов, катализирующих химические реакции азотистого обмена, также исчисляется сотнями. Следует добавить, что блокирование одного какого-либо специфического пути обмена даже одной аминокислоты, обычно наблюдаемое при врожденных пороках обмена, может привести к образованию совершенно неизвестных продуктов обмена, так как возникают условия для неспецифических превращений всех предшествующих компонентов в данной цепи реакций. Отсюда становятся понятными трудности интерпретации данных о регуляции процессов азотистого обмена в норме и особенно при патологии. Этими обстоятельствами можно объяснить исключительную перспективность изучения обмена белков с целью выяснения особенностей их катаболизма и синтеза, овладение тонкими молекулярными механизмами которых, несомненно, даст в руки исследователя ключ к пониманию развития и течения патологических процессов и соответственно к целенаправленному воздействию на многие процессы жизни. [c.410]

В ряде случаев вследствие блокирования действия какого-либо фермента имеет место резкое отставание умственного развития. Вопрос о том, чем обусловлено это торможение психической деятельности токсическим действием ненормально высоких концентраций аминокислот или их метаболитов на мозг, нарушением нормального соотношения аминокислот и, следовательно, биосинтеза белка либо вторичными нарушениями энергетического и других видов обмена—окончательно не решен. Таким образом, идентификация химической реакции или ферментативной системы, нарушение функции которой является первопричиной развития тяжелого наследственного заболевания, в наши дни не только представляет большой теоретический интерес, но в ряде случаев играет решающую роль в диагностике и терапии этих болезней. Всегда следует учитывать, что при блокировании нормального пути обмена какой-либо аминокислоты промежуточные метаболиты, следующие за местом блокирования, становятся незаменимыми при данном заболевании. [c.468]

Первоначально представляли, что синтез белка могут катализировать те же протеолитические ферменты, которые вызывают и его гидролиз, но путем обратимости химической реакции. Однако оказалось, что синтетические и катаболические реакции протекают не только различными путями, но даже в разных субклеточных фракциях. Не подтвердилась также гипотеза о предварительном синтезе коротких пептидов с последующим их объединением в одну полипептидную цепь. Более правильным оказалось предположение, что для синтеза белка требуются источники энергии, наличие активированных свободных аминокислот и нескольких типов клеточных нуклеиновых кислот. [c.509]

Ацил-КоА осуществляет транспорт ацильных групп от одного субстрата к другому, тем самым являясь их промежуточным акцептором и донором в многочисленных химических реакциях распада пищевых продуктов и синтеза жиров, аминокислот и других соединений в живой клетке. Однако он является не только переносчиком ацетила, но и участником его полного окисления в двуокись углерода и воду в цикле трикарбоновых кислот (см. схему 74). [c.86]

Активность фермента как катализатора одной определенной химической реакции находится в зависимости от специфического белка, связанного с пиридоксаль-5а-фосфатом, а также от структуры компонентов, в частности аминокислоты, участвующих в реакции [196]. [c.362]

Молекула белка обычно представляет собой цепь, состоящую из нескольких десятков или даже сотен молекул аминокислот. Многие белки выполняют роль естественных катализаторов, ускоряющих химические реакции в десятки и даже сотни миллионов раз. В настоящее время известно около тысячи подобных ферментов. В их состав входят металлы — Мд, Ре, Мп и др. [c.353]

Аминокислоты обычно нельзя детектировать фотометрическим методом. Поэтому до или после разделения с помощью соответствующих химических реакций их превращают в поглощающие или флуоресцирующие вещества. [c.227]

В статье II Денюэлем были уже рассмотрены основные реакции карбоксильных и амимных групп аминокислот, а также некоторые специфические реакции кислых, основных, ароматических, окси- и серусодержащих аминокислот. Химические реакции белков, очевидно, аналогичны реакциям этих функциональных трупп и лишь в незначительной степени изменяются с изменением структуры белка. По этой причине многие модельные реакции, проводимые на аминокислотах с целью определения специфичности белковых реагентов, в этой статье не упоминаются. Многообразные функциональные группы различных белков сгруппированы Тристрамом в таблицы (статья III), и содержание их можно сравнивать с количеством введенного реагента. Здесь вряд ли стоит повторять сведения о химическом строении этих групп. [c.273]

Эта аминокислота содержит гетероциклическое имидазольное кольцо и обладает уникальными химическими свойствами. Гистидин проявляет и слабокислые и слабоосновные свойства он также хороший нуклеофил и единственная аминокислота, рКа которой близко к физиологическим значениям pH (7,35). Следовательно, она может служить и как донор, и как акцептор протонов в химической реакции, связывая протон одним атомом азота и отдавая протон от другого атома азота. Гистидин способен выполнять роль протонпереносящей системы (разд. 4.4.1). [c.28]

Вполне понятно, что процессы ионизации весьма разнообразны и играют важную роль в реакциях, протекающих в водной (биологической) среде. Однако ионизация не единственный химический процесс, который может иметь место в биологической системе (организме). Аминокислоты — органические молекулы, способные участвовать в реакциях, хорошо известных химику-орга-нику. Можно поэтому ожидать, что подобные реакции протекают и в биологических системах, знакомых биохимикам. Однако проблема заключается в том, что обычные условия проведения химических реакций (высокая температура, безводные органические растворители и т. д.) нельзя переносить на биохимические системы, где все процессы протекают в водной среде при температуре живого тела, с использованием биологических катализаторов— ферментов. Тем не менее для химика-биоорганика интересно сравнить пути реакций, протекающих in vitro, т. е. при химическом синтезе, и in vivo, т. е. в организме. Различия и сходство, преимущества и недостатки моделирования лучше всего видны при параллельном рассмотрении этих процессов, начиная с химии аминокислот и кончая органическим синтезом и биосинтезом белков. [c.45]

В биологических системах универсальным донором метильных групп является сульфониевое соединение S-аденозилметионин (SAM). В свою очередь SAM синтезируется из аминокислоты метионина и другого биологически важного соединения — адеио-зинтрифосфата (АТР), высокоэнергетического соединения (форма хранения биологической энергии). Как и вообще все химические реакции, протекающие в организме, эта реакция также катализируется ферментом. Реакция термодинамически выгодна и в отсутствие белкового катализатора, однако фермент катализирует ее определенное направление. Без катализатора возможны и другие реакции, например разрыв трифосфатной цепи катализатор же связывает и ориентирует нуклеофильный атом серы таким образом, что становится возможной атака только по метиленовому атому углерода. Позже подробно обсуждается важность такого связывания и эффектов сближения сейчас следует отметить, что, хотя аденозин в составе АТР и не участвует в химическом преврап енин, он служит для узнавания АТР ферментом Фермент узнает молекулу АТР и затем связывается с ней. [c.46]

Единственная химическая реакция, которая здесь будет рассматриваться, —это гидролиз. Он может осуществляться как ферментативным, так и химическим путем. Горячая разбавленная минеральная кислота медленно расщепляет амидные связи с образованием с учайных фрагментов, в конечном итоге приводя к простым аминокислотам. Контролируемый кислотный гидролиз разрушает белок с образованием смеси пептидов. Возможен также ферментативный гидролиз протеолитические ферменты очень разнообразны по своему специфическому действию. Некоторые из них, такие, как папаин или фицин, фактически неспецифичны и расщепляют белки до свободных аминокислот, в то время как другие — трипсин, химотрипсин и пепсин— гидролизуют только особые связи в белковых молекулах (ср. мальтаза, эмульсин и т. д., разд. 17.6 и 17.7). Так, пепсин расщепляет амидную связь между карбоксильной группой ди-карбоновой ь-аминокислоты и аминогруппой ароматической ь-аминокислоты при условии, что вторая карбоксильная кислотная группа дикарбоновой аминокислоты не связана. Химотрипсин менее специфичен и расщепляет амидную связь с карбонильной стороны ароматической ь-аминокислоты. Трипсин гидролизует амидные связи, включающие карбоксильные груп- [c.296]

Исходя из того, что полипептид содержит остатки аминокислот аспарагиновой кислоты, феннлаланина и цестеина, приведите примеры химических реакций, свойственных этому полипептиду. [c.655]

Ферменты обладают признаками как гомогенных, так и гетерогенных катализаторов. Они проявляют свою активность в водных растворах, что свойственно гомогенным катализаторам. Однако они имеют большую молекулярную массу, образующую мпкроповерх-ность раздела, на которой находятся особые участки — активные центры, состоящие из атомов, что свойственно гетерогенным катализаторам. Ферменты состоят из глобулярных белков, и для них характерны не только генетическн закодированная последовательность расположения отдельных аминокислот в иолипептидной цепи, но и разнообразие химических связей между отдельными звеньями этих цепей, определяющих уникальную для каждого фермента структуру. Поэтому одной из важных особенностей ферментов является высокая специфичность действия. Различают индивидуальную специфичность — способность катализировать только одну химическую реакцию и притом лишь данного субстрата — и групповую— способность катализировать ту же реакцию в разных субстратах. [c.115]

Напишите уравнение химической реакции, протекающей при гидролизе дипептида глицилаланина на составляющие аминокислоты. [c.427]

Пиридоксальные коферменты. Несмотря на разнообразие химических реакций превращений аминокислот, катализируемых витаминами группы В, установлено, что во всех случаях участвует один и тот же кофермент— пиридоксаль-5-фосфат (кодекарбоксилаза), имеющий следующее строение [c.155]

В издании рассмотрены все основные классы природных соединений, для которых приведены кпассификации, особенности молекулярной структуры, таблицы типичных представителей, схемы характерных химических реакций, значимые медико-биологические свойства, пути биосинтеза, природные источники При создании книги использована оригинальная литература по 2000 год вкпючительно Содержание книги отражено в 13 главах Введение, Простейшие бифункциональные природные соединения. Углеводы, Аминокислоты, пептиды и белки. Липиды жирные кислоты и их производные, Изопреноиды-1, Изопреноиды-И, от сесквитерпенов до политерпенов. Фенольные соединения. Алкалоиды и порфирины. Витамины и коферменты, Антибиотики, Разные группы природных соединений, Металло-знзимы, Предметный указатель [c.2]

Практически не имеет смысла говорить о химических свойствах каждого конкретного белка, поскольку любая белковая молекула имеет почти врсь арсенал функциональных групп, пожалуй, за исключением олефиновых и карбонильных, и в связи с этим, все белки должны обладать фиксированным набором химических реакций. В небольшом количестве случаев молекулы белков имеют какой-либо преобладающий состав. Так, в полипептидах коллагена треть аминокислотного состава приходится на глицин в полипептидной цепи нейротоксина-11 (яд кобры) около 20% аминокислотного состава приходится на долю основных аминокислот (His, Lys, Arg), тогда как количество кислых аминокислот (Asp, Glu) — менее 10%. [c.100]

Из химических методов определения С-концевой аминокислоты наибольшее значение имеет метод Акабори [99]. При кипячении с безводным гидразином (100 °С, 5 ч) все аминокислоты, за исключением С-концевой, превращаются в гидразиды. Отделение значительного избытка гидразидов аминокислот осуществляется реакцией с изовалериановым (или другим) альдегидом. Можно также смесь, полученную непосредственно после гидразинолиза, обработать динитрофторбензолом и после подкисления выделить ДНФ-аминокислоту. [c.368]

Итак, белок синте.зируется из аминокислот путем трех последовательных химических реакций. Первые две реакции катализируются аминоацил-тРНК-синтетазами, а третья, завершающая, — рибосомой [c.59]

Многие белки in situ присутствуют в значительно более высоких концентрациях, чем обычно бывает необходимо для реализации их специфических функций, например катализа определенных химических реакций. Это указывает на то, что белки возможно используются в качестве формы хранения аминокислот и (или) что они выполняют некие еще не известные нам функции. Например, высокая концентрация креатинкиназы в мышце (20 мг на 1 г ткани [751]) оставалась непонятной до тех пор, пока не установили, что этот белок функционирует не только как фермент, но также в форме, составляющей М-диск, как структурная опора сократительного аппарата [752]. [c.282]

Объем настоящей главы ограничен рассмотрением аминокислот, которые, как было установлено, входят в состав белков. Пептиды, синтезированные нерибосомальными методами, которые содержат более широкий набор аминокислот, обсуждаются в гл. 23.4. Небелковые аминокислоты в свободном виде встречаются в таком изобилии и структурном разнообразии, что трудно обобщить их состав и методы синтеза. Обзор по этой области дан Томпсоном и др. [1], последующие работы удобно суммированы в годовом обзоре по химии аминокислот [2] для детального ознакомления с указанными соединениями отсылаем читателя к упомянутым источникам. Химические реакции ос-аминокислот, иные чем реакции, представляющие аналитический интерес, так же как и химия -, у-и ш-аминокислот, описаны в гл. 9.6. [c.225]

Из схемы 9.1 очевидно, что фундаментом всей органической химии являются углеводороды. От алканов происходят все остальные классы углеводородов. Из углеводородов в результате химических реакций замещения Н-атома С-Н-связи и присоединения реагентов по л-связям возникают основные классы функциональных производных углеводородов — галогенопроизводные, сульфопроиз-водные, нитросоединения, спирты, простые и сложные эфиры, альдегиды, кегоны и карбоновые кислоты. Дальнейшее химическое преобразование (химический дизайн) этих производных за счет замещения или химического видоизменения функциональных групп создает все труднообозримое многообразие полифунк-ционапьных органических соединений, в том числе аминокислоты, пептиды, и белки, жиры и углеводы, гетероциклы различной сложности, витамины, гормоны, нуклеотиды и нуклеиновые кислоты, ферменты. [c.317]

Для их разделения электрофорез обычно проводят при pH 1,8—2,0, когда все они мигрируют к аноду с незначительным, но уловимым различием в подвижности. После электрофореза местоположение аминокислот на электофореграмме выявляют с помощью химических реакций, а после элюции окращенных продуктов определяют их количественно. [c.43]

Обладая высокой степенью избирательности, ферменты используются живыми организмами для осуществления с высокой скоростью огромного разнообразия химических реакций они сохраняют свою активность не только в микропространстве клетки, но и вне организма. Ферменты нашли широкое применение в таких отраслях промышленности, как хлебопечение, пивоварение, виноделие, чайное, кожевенное и меховое производства, сыроварение, кулинария (для обработки мяса) и т.д. В последние годы ферменты стали применять в тонкой химической индустрии для осуществления таких реакций органической химии, как окисление, восстановление, дезаминирование, декарбоксилирование, дегидратация, конденсация, а также для разделения и вьщеления изомеров аминокислот Ь-ряда (при химическом синтезе образуются рацемические смеси Ь- и О-изомеров), которые используют в промышленности, сельском хозяйстве, медицине. Овладение тонкими механизмами действия ферментов, несомненно, предоставит неограниченные возможности получения в огромньгх количествах и с большой скоростью полезных веществ в лабораторных условиях почти со 100% выходом. [c.163]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

Сам каталитический акт химической реакции происходит в фермент-субстратном комлексе, состоящем из субстрата и активного центра фермента, образованного из определенных функциональных групп аминокислот, кофермента, иногда ионов металла, строго фиксированных в пространстве. [c.13]

Все белки построены из 20 типов аминокислотных остатков ряд аминокислот, не фигурирующих в белках, участвует в метаболизме. По-видимому, аминокислоты возникали на Земле на первом зтане химичёской эволюции около 4 -10 лет назад, в результате химических реакций в архаической восстановительной атмосфере и в океане при поглощении энергии (гл. 17). Простейшие аминокислоты встречаются и в метеоритах. [c.25]

Прямое рентгенографическое исследование комплексов лизоцима с ингибирующими аналогами субстратов — полисахаридов — показало, что лиганд внедряется в полость, существующую в глобуле лизоцима, и контактирует с несколькими функциональными группами фермента (Филлипс). Структура такого комплекса показана на рис. 6.6. Внедрение субстрата установлено и для других систем. Для ряда ферментов подробно изучена последовательность химических превращений, т. е. стадий реакции, протекающей в активном центре ФСК. Так, Браунштейн и его сотрудники исследовали химию аспартат-аминотрансферазы (ААТ). Этот фермент содержит пиридоксальфосфат (ПАЛФ) в качестве кофермента. ПАЛФ, присоединенный к белку, реагирует с субстратом — аминокислотой — химически, образуя альди-мин (шиффово основание) [c.184]

При наличии эффективной системы экспрессии получение белка - продукта специфического гена - не составляет особого труда. Белок может представлять собой либо тот конечный продукт, который хотят получить (например, рестрицирующую эндонуклеазу), либо фермент, катализирующий определенную химическую реакцию (например, одну из реакций биосинтеза антибиотиков). Иногда в результате генетических манипуляций микроорганизм приобретает способность к синтезу нового фермента и может использоваться для получения in vivo низкомолекулярных соединений - витаминов, аминокислот, красителей, антибиотиков, предшественников различных биополимеров и т. д. Такой микроорганизм становится фабрикой по производству полезных метаболитов. [c.247]