Строение и структура протеинов

Строение и структура протеинов [c.97]

Большая часть (если не все) высокополимерных природных продуктов (например, целлюлоза, крахмал, протеины, жиры) имеет определенное строение. Поэтому можно предположить, как это допускает Фрейденберг [12], что лигнин также обладает упорядоченной структурой. [c.721]

В то же время существуют неоспоримые аргументы в пользу применения твердотельного ЯМР в биологии величины, отражающие зависимость от направления, которые усредняются за счет быстрых движений в растворителе, содержат весьма важную и часто однозначно интерпретируемую дополнительную информацию о структуре исследуемых веществ. Кроме того, в биологических системах содержатся компоненты, нерастворимые в воде, В основном они образуют надмолекулярные структуры. К ним относятся мембраны, рассмотрение которых будет проведено нами в дальнейшем, волокнистые протеины, строение которых напоминает структуру коллагена. Коллаген является компонентой клеточного остова. К ним относятся также большие системы, состоящие из большого числа отдельных компонент, каждая из которых является водорастворимой, таких, как актомиозиновая система мышечных клеток или фрагментов, входящих в состав сложных вирусов. Эти системы иногда могут кристаллизоваться, и в этом случае, конечно, они могут достаточно эффективно анализироваться с использованием методов рентгеноструктурного анализа. В ряде случаев эти системы можно ориентировать в сильных постоянных магнитных полях за счет наличия у них магнитных дипольных моментов, что существенно упрощает проблемы, возникающие в ЯМР-спектроскопии. [c.144]

Высокомолекулярные полипептидные цепи, состоящие из сотен и большего числа остатков аминокислот, являются основой строения протеинов белков). Аминокислотные остатки в полипептидных цепях, расположенные в определенной последовательности, образуют так называемую первичную структуру белков. [c.161]

Спиральное строение, по-видимому, является общим типом вторичной структуры, причем не только в случае природных макромолекул (биополимеров), таких, как протеины или нуклеиновые кислоты, но также в случае синтетических полимеров (например, полимеров олефинов) и даже в случае неорганических полимеров (например, волокнистой модификации серы). Спирали, привлекаемые для рассмотрения индивидуальных типов соединений, значительно отличаются как в отношении геометрических параметров (величина витка, диаметр и т. д.), так и в отношении характера межатомных сил, стабилизирующих их. [c.107]

Имеющиеся в настоящее время данные многочисленных исследований позволяют утверждать, что гранулы построены из большого числа элементарных мембран, состоящих из слоев хлорофилла, липида и протеина. Толщина такой мембраны составляет 65—80 А. На рис. 82, а показана структура гран в хлоропластах, (в предположении, что эти граны построены из асимметрических липопротеиновых мембран). В нижней части рисунка 82, б изображено строение элементарной мембраны. В структуру такой мембраны входят белок (б), хлорофилл (хл), каротиноиды (к), фосфолипиды (ф). [c.301]

Следует отметить, что приведенная структура аминокислотной части эргоалкалоидов, характеризуя природу связи полипептидных цепей, в некоторой части способствует также выяснению строения протеинов. Здесь имеет место простейший пример такой связи аминокислотных остатков, когда соседние пептидные цепи образуют кольчатые группировки 136. [c.469]

Большое сходство в химических и физических свойствах между синтетическими полипептидами Фишера и некоторыми белками (протеинами) оказало дальнейшую поддержку предположению, ранее выдвинутому Фишером и независимо от него Хофмейстером в 1902 г. о пептидном строении белков (протеинов). Эта теория предполагала, что молекула белка (протеина) построена только из цепей а-аминокислот (и позже, конечно, были включены а-ими-нокислоты), связанных друг с другом пептидными (амидными) связями между а-амино- и а-карбоксильными группами [см. формулу (1)].Сам Фишер учел, что возможны и другие способы соединения между аминокислотами в молекуле белка (протеина) и добавил к имеющимся сомнениям вопросы о размере и сложности природных белков, что вызвало в период 1920—1940 гг. различные предположения [3] об альтернативных способах связи между остатками аминокислот. Сэнджер [4] писал в 1952 г., что самым убедительным доводом в поддержку пептидной теории строения белков (протеинов) в действительности было то, что с 1902 г.— со времени ее возникновения, не были найдены опровергающие ее факты сам Сэнджер привел одно из первых убедительных доказательств этой теории, установив полную структуру белкового гормона инсулина. [c.218]

Функциональное значение протеогликанов определяется свойствами входящих в их состав ГАГ, структурой молекулы и более сложных протеин-полисахаридных комплексов СТ, взаимоотношением их с волокнистыми компонентами. В обеспечении трофической функции соединительной ткани важную роль играет ионообменная активность ГАГ (особенно сульфатированных), как полианионов. Благодаря этим свойствам они обеспечивают транспорт воды, солей, аминокислот и липидов, особенно в бес-сосудистых брадитрофных тканях стенке сосудов,. клапанах сердца, хрящах, роговице и др. Особое значение при этом имеет пространственное строение крупных протеин-полисахаридных агрегатов, которые, создавая так называемые феномен переплетения и эффект исключенного объема, образуют свое- [c.77]

Изложенный в настоящей монотрафии материал сознательно ограничен со-просами, относящимися к теоретическому и экспериментальному изучению свойств растворов, которые содерн ат ионы, обладающие сравнительно простым строением. Поскольку за последнее время было выполнено большое число исследований, посвященных электролитам, состоящим из ионов <5 длинными цепочками и из многовалентных ионов, а также протеинам, мы к очли необходимым вкратце остановиться на результатах, которые иллюстрируют изменение свойств типичного ряда растворов солей при изменении структуры ионов в направлении ее усложнения. [c.586]

За последнее десятилетие возможности применения рентгеновского анализа значительно возросли. Около десяти лет тому назад была закончена работа Ходжкин с сотрудниками по бензилпени-циллину это был один из первых примеров использования данного физического метода для решения трудной стереохимической проблемы. К 1956 г. в той же лаборатории было установлено строение витамина В12, а в настоящее время с помощью рентгеновского анализа Кендрью с сотрудниками определяют последовательность соединения аминокислот в глобулярном протеине — миоглобине. За то же время стандартное отклонение при определении этим методом длин связей в сравнительно простых молекулах было уменьшено в десять раз — до нескольких тысячных ангстрема. Огромную пользу принесло развитие вычислительной техники вероятно, что с развитием полностью автоматизированных методов измерений будут вскоре преодолены и другие препятствия. Тем не менее, определение кристаллической структуры останется, вероятно, длительным процессом, требующим в сложных случаях до десяти и более лет работы в расчете на одного человека. [c.176]

Представляется вероятным, что реакции конденсации, протекающие с выделением воды, играют важную роль в процессе обуглероживания твердых топлив и что эти реакции в значительной степени обусловливают усложнение молекул при переходе углеродистых материалов с относительно низким содержанием углерода, таких как, например, торф, к каменным углям. Отсюда можно ожидать, что при гидролизе как реакции, обратной конденсации, будет происходить значительный распад структуры угля на более простые единицы, что, повидимому, справедливо для каменных углей низкой степени обуглероживания в случае углей более высокой степени обуглероживания реакция с такими реагентами-, как водная щелочь при повышенных температурах, кроме гйдро-.лиза, сопровождается, повидимому, окислением части углеродистых веществ до двуокиси углерода с выделением водорода (реакция водяного газа) [1, 2]. Гидролитическая обработка синтетических линейных полимеров, например полиэфиров, полиангидридов, полиамидов, а также целлюлозы и протеинов, дает высокие выходы веществ с простым молекулярным строением. Отсюда следует заключить, что неспособность некоторых высокомолекулярных веществ распадаться при гидролизе на более простые единицы может являться указанием на отсутствие в их структуре легко гидролизуемых связей, таких, как эфирные, ангидридные и т. д. В связи с этим интересно отметить, что действие водной щелочи при повышенных температурах па такое трехмерное синтетическое вещество, как бакелит, показывает некоторую аналохшю с действием ее на угли более высокой степени обуглероживания, так как при этом, повидимому, кроме простого гидролиза, имеют место и другие реакции [3]. [c.367]

БЕЛКИ. Сложные высокомолекулярные органические соединения,-построенные из аминокислот. Молекулярный вес их колеблется от нескольких десятков тысяч до нескольких миллионов. В их состав входят углерод — 50—55, кислород — 19—24, водород — 6—7, азот —15—19 и сера — 0,2—2,8%. Из всех веществ, входящих в состав живых организмов, Б. являются наиболее сложными по своему строению и наиболее важными в биологическом отношении. Составляют основу всех живых структур. Организм человека и животных в среднем содержит на сухое вещество 45, травянистые растения — 9—16, семена злаков — 10—20, оемена бобовых — 25—35, древесные породы — 1—2, бактерии 50—93% Б. Обладают свойством денатурации (свертывания) при действии кислот, при нагревании. Разделяются на простые Б. (протеины), состоящие только из аминокислот, и сложные Б. (протеиды), в состав которых входят и другие соединения. См. также Протеины. [c.37]

При благоприятных обстоятельствах с помощью рентгенографических методов можно определить расположение отдельных атомов в молекуле кристаллического вещества. В случае органических кристаллических веществ этим методом можно определить не только строение, но и относительное расположение заместителей при отдельных асимметрических атомах, а также детали общей конформации. В настоящее время, когда имеются мощные вычислительные машины, становится реальным определение структуры даже очень сложных молекул, таких, как витамин В12 или протеины (например, гемоглобин). Для того чтобы определить абсолютную конфигурацию, используют аномальный фазовый сдвиг при дифракции рентгеновских лучей по методу, разработанному Бьево I]. Этим способом была надежно определена абсолютная конфигурация смешанной патрий-рубидиевой соли винной кислоты. Этот эксперимент подтвердил, что О-(-[-)-глицериновый альдегид, выбранный несколько десятилетий назад в качестве стандарта для корреляционной серии, действительно имеет абсолютную конфигурацию, предложенную Фишером. Таким обрязом, появи.лясь возможность точной интерпретации оптической активности органических соединений. [c.72]

Винтерштейн изучал зависимость между способностью ароматических углеводородов к адсорбции и их строением. Сила адсорбции растет с увеличением числа бензольных циклов, если не проявляется влияние каких-нибудь дополнительных факторов. Молекулы с линейной структурой адсорбируются сильнее молекул с ангулярными или конденсированными циклическими системами. Антрацен адсорбируется сильнее, чем фенантрен. Хризен (4 цикла и 9 двойных связей в молекз ле) адсорбируется значительно сильнее, чем пирен (4 цикла и 8 двойных связей). Нафтацен (4 цикла) адсорбируется сильнее, чем хризен (4 цикла), 1,2-бензпирен (5 циклов) и 1,2,6,7-дибензантрацен. Большая поляризуемость способствует увеличению силы адсорбции, а так как при этом возрастает и поглощение света, то более глубоко окрашенные углеводороды обычно располагаются в верхних зонах колонок Цветта. 1,2,6,7-Дибензантрацен (оранжево-желтый) адсорбируется слабее, чем нафтацен (оранжевый), но сильнее, чем 1,2,5,6-дибензантрацен (бесцветный). Перилен (оранжево-желтый) адсорбируется сильнее, чем 1,2-бензпирен (бледно-желтый). В то время, когда были высказаны гипотезы о связи канцерогенных свойств углеводородов с их строением, спектрами поглощения и химической активностью, не было сделано никаких попыток установить зависимость между этими свойствами и способностью к адсорбции, например на адсорбентах для протеинов. [c.1496]

Хроматография красителей. В настоящее время достоинства хро.матографического метода хорошо известны. Этот метод представляет ценность для проверки чистоты вещества он позволяет разделить сложные смеси веществ, мало отличающихся друг от друга по химическому строению не требует большой затраты времени аппаратура его проста и легко доступна применим к микроколичествам для выделения, идентификации и количественных определений компонентов смеси и к большим количествам для препаративных целей может быть использован для выделения очень малых количеств растворенных веществ из очень больших объемов раство-ритатей. Процессы образования и движения зон при хроматографической адсорбции подверглись теоретической и математической обработке. Если применять в качестве адсорбентов целлюлозу и протеины с волокнистой структурой, то хроматография красителей [c.1501]

Обсуждая проблему тиксотропии, Фрейндлих [64] настоятельно указывал на необходимость признания дальнего взаимодействия коллоидных частиц в гелях. Общность в строении тактоидов, тиксотропных гелей, кристаллов протеинов и коацерватов усмотрел Ленгмюр [65], объяснявший образование коллоидных структур борьбой сил электростатического отталкивания и теплового движения. Левин [66] предполагал, что при желатинировании золей коллоидные частицы могут фиксироваться во вторичном потенциальном минимуме. Однако это предположение не было им развито и подтверждено. Представление об одновременно действующих силах электростатического отталкивания и вандерваальсовых силах притяжения было применено для объяснения упруго-пластичных свойств гелей и паст [67]. Фукс [38] считал, что частицы в коллоидных структурах могут находиться на больших расстояниях (- 0,1л/сл) при изменении этих расстояний нарушаются механические свойства структуры. Прочность последних возрастает с уменьшением гоЛщины жидких прослоек [69]. [c.16]

Для того чтобы получить правильную картину химической структуры углеводной части гликоиротеина, необходимо знать точное соотношение углеводной и белковой частей. Рассматривались три возможные схемы строения. Согласно первой схеме, существует одна полисахаридная цепь,, имеющая одну или множество точек присоединения к белковой части. Согласно второй схеме, несколько поли- или олигосахаридных цепей присоединены одной точкой каждая к белковой части. И наконец, согласно третьей схеме, глико-протеин представляет собой цепь, состоящую из чередующихся белковых и углеводных фрагментов. В настоящее время наиболее приемлемой считается вторая гипотеза, однако необходимо установить идентичность большинства углеводных цепей. Разделение фрагментов, содержащих индивидуальные цепи с идентичной структурой, еще не завершено (см. раздел г, 2), и, следовательно, данные, приведенные в следующем параграфе, относятся ко всей сумме цепей. Поэтому применение классических методов углеводной химии может дать только частичный ответ на вопрос о структуре гликопротеина. [c.82]

Современные представления о молекулярном строении мембранных структур, их значении для роста и деления клеток, тралспорта веществ и метаболизма обусловливаются тем, что фосфолипиды и протеины, будучи основой биологически активных мембран в природе, не могут быть однообразными, их активность и структура зависят от энзимов, а транспортные функции— и от специфических протеинов. [c.66]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология