Характеристика белков

Методы определения изоэлектрической точки. Изоэлектрическая точка является существенной характеристикой белков. Имеется ряд методов ее определения. [c.189]

Как и составляющие их аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями. Так как они содержат много свободных кислых и основных функциональных групп, то белки являются амфотерными полиэлектролитами и их свойства в сильной степени зависят от pH среды. Поэтому важной характеристикой белков является их изо-электрическая точка. В среде более кислой, чем эта точка, на белковой [c.434]

Белки Характеристика белков [c.210]

Изоэлектрическая точка является существенной характеристикой белков. Имеется ряд методов ее определения. [c.217]

III. Структурно-функциональные характеристики белков и РНК, кодируемых генами пространственные структуры, локализация функциональных районов, проекция структурно-функциональных особенностей на первичную структуру [c.41]

Общая характеристика белков 271 [c.12]

Состав белков, а. Элементарный анализ почти ничего не дает для характеристики белков, так как они мало отличаются по своему составу друг от друга. Все белки содержат элементы С,Н,0,К и 8 в некоторых белках содержатся также в небольших количествах Р, Ре, Си, I, С1 и Вг. Процентное содержание основных элементов следующее С 50—52%, Н 6,8—7,7%, 8 0,5—2,0% и И 15—18%,, но в большинстве белков 16—17%. [c.418]

Одной из главных задач при химическом изучении белков и полипептидов является исследование их аминокислотного состава. Аминокислотный состав, наряду с величиной молекулярного веса, положением изоэлектрической точки и растворимостью, служит основной характеристикой белков и полипептидов. [c.164]

В последние годы в связи с развитием теории формы спектра ЭПР в области медленного вращения радикалов стало возможным изучение броуновского вращения самих молекул белка с помощью спиновых зондов и меток, достаточно жестко связанных с белком и отражающих непосредственно поведение самих молекул белка. Жесткая связь органических молекул с макромолекулой белка в значительной степени определяется адсорбционными силами физической природы, поэтому ковалентная связь радикала с беЛ ком не является необходимой для исследования диффузионных характеристик белков в методе спинового зонда. Это обстоятельство расширяет возможности спиновых зондов в исследовании белковых макромолекул. [c.184]

Молекулярные веса различных белков покрывают широкий диапазон от нескольких сотен до нескольких миллионов. Если белки имеют молекулярные веса свыше 100 000, они, как правило, являются комплексами нескольких полипептидных цепей. Молекулярные веса отдельных полипептидных цепей обычно не превышают 50 000. В табл. 1 приведены некоторые характеристики белков, имеющих четвертичную структуру. [c.396]

При исследовании строения биополимеров — гигантских молекул белков и нуклеиновых кислот, синтезируемых живыми организмами, возникают те же проблемы, что и при изучении природных соединений меньшей молекулярной массы. Сначала необходимо определить, в каком порядке атомы соединены друг с другом. Это дает возможность описать ковалентную молекулярную структуру. Далее необходимо выяснить, как ориентированы в пространстве цепи длинных полимерных молекул. Ведь биологические свойства белков и нуклеиновых кислот тесно связаны с их трехмерной пространственной структурой. Это особенно отчетливо проявляется в белках, которые, как было показано в разд. Ш-Е, обладают поразительным разнообразием биологических функций. В дальнейшем мы опишем некоторые из характеристик белков, которые позволяют им эффективно выполнять столь различные биологические функции, как участие в [c.172]

В целом можно полагать, что при повышении гидрофобности поверхности белков тепловой обработкой можно улучшить пенообразовательные свойства однако, по мнению Таунсенда и Накаи [42], какая-либо корреляция между этой биохимической характеристикой белка и пенообразовательной способностью отсутствует. Наоборот, весьма значима взаимосвязь между пенообразовательной способностью и средней гидрофобностью, по Бигелоу (Bigelow). По всей видимости, пенообразовательная способность оптимальна при гидрофобности более 1100 ккал на один остаток, диспергируемости около 40 % и вязкости более 1,10 Па-с, измеренной в вискозиметре Оствальда. Этим объясняется тот факт, что тепловые обработки в определенных случаях, уменьшая растворимость белков и повышая их вязкость, способны улучшать пенообразование. [c.523]

В гл. III мы уже рассмотрели некоторые структурные характеристики белков. Было описано строение аминокислот, т. е. тех мономерных единиц, из которых состоят белки, и способ соединения отдельных аминокислот друг с другом в линейную последовательность при помощи пептидной связи. В этой главе мы обсудим структуру белков более подробно, а также опишем ряд физических и химических методов, используемых для ее изучения. [c.85]

Иммуноэлектрофоретичесшя характеристика белков сыворотки. Иммуноэлектрофорез применяется для анализа белков сыворотки крови чаще других методов. Его популярность объясняется тем, что, исследуя очень небольшое количество сыворотки, можно охарактеризовать 15—20 белковых фракций вместо 5, доступных для анализа при зональном электрофорезе. Число выяв- [c.144]

БЕЛКИ. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БЕЛКОВ [c.378]

Этим методом можно легко измерить ряд важных характеристик белков изменение общей концентрации белка, отношение альбумин/глобулин и содержание тиоспирта в сыворотке-фильтрате. Калибровочные кривые, т. е. зависимость э.д.с. от общей концентрации белка, полученные для растворов природных белков, нелинейны. Известно [575, 576], что в щелочных денатурированных белках дисульфидные мостики разрушаются, образуя при избытке ионов серебра тиольные группы. Тиоспирты определяют потенциал А 28-мембранного электрода независимо от того, имеются ли в растворе добавленные ионы серебра или таковые отсутствуют, поэтому калибровочные графики денатурированных белков линейны в значительно более широком диапазоне концентраций, чем соответствующие кривые, полученные для нативных белков. В растворах с высокой концентрацией тиоспиртов время отклика замедлено, и при повторном погружении электрода в чистый исходный раствор равновесие устанавливается лишь примерно через 20 мин. [c.193]

Важнейшей характеристикой белков является их относительно высокий молекулярный вес —от 4—5 тысяч до многих миллионов. Приведем данные по молекулярному весу некоторых белков [c.8]

Количественные данные об аминокислотном составе белков, приведенные в табл. 1, необходимы для характеристики белка и для изучения его структуры. Эти данные, однако, еще ничего не [c.42]

Специальные исследования показали, что морфологические свойства, гематокритный объем, состояние свертывающейся системы, содержание гемоглобина, фибриногена, сахара, электрофоретическая характеристика белков крови соответствуют нормальным показателям. Биологические свойства крови также не претерпевают заметных изменений. [c.190]

Пря улыпрацентрифугировании для разделения используется седиментация, зависящая от размера, плотности и формы молекулы белка. Центрифугирование в градиенте плотности (зональное центрифугирование) часто применяется для разделения белков, а также для разделения органелл и вирусов. Одной из характеристик белка служат данные седиментационного анализа в ультрацентрифуге (разд. 3.5.4). Положение возникающих белковых зон можно наблюдать с помощью оптических методов. [c.349]

Среди этих методов можно выделить два иммунодиффузных метода, один из которых дает качественную характеристику белков, а другой позволяет охарактеризовать их количественно [78, 87] (рис. 4.5). [c.103]

По-видимому, единственный обоснованный метод исследования МВ белка с помощью гелевой хроматографии заключается в определении элюционных характеристик белков, после превращения их в статистические клубки путем разрыва связей 3—3 и денатурации в концентрированных растворах мочевины (8Л/) или гуанидинхлорида (6М). Этот метод основан на результатах Бенуа [42], показавшего, что существует универсальная линейная калибровочная зависимость, связывающая удерживаемый объем макромолекул с логарифмом произведения МВ на характеристическую вязкость [т]]. Однако подобная зависимость не прослеживается у глобулярных белков, возможно вследствие трудности точного определения у них [т]]. С другой стороны, при переходе к денатурированным белкам, когда пептидные цени находятся в конформации статистического клубка, этот метод становится особенно удобным, поскольку, как это установлено в работе [43], для подобных пептидов существует универсальная линейная зависимость 1д [т1]и lg (МВ). Действительно, в работах [44, 45] показано, что имеет место линейная зависимость удерживаемых объемов денатурированных таким образом белков от lg (МВ). Нами была исследована подобная зависимость для ТСГХ денатурированных в мочевине и гуанидинхлориде ДНС-белков [40]. При этом для предотвращения реокисления полученных нри восстановлении меркантоэтанолом ЗН-грунн последние блокировались с помощью иодуксусной кислоты. [c.153]

Наряду с несомненными достоинствами необходимо отметить и недостатки книги Блока и Боллинг. Прежде всего следует подчеркнуть, что авторы игнорируют произведения авторитетных советских ученых, основанные на широкой экспериментальной практике особо заслуживают упо.Д1инания работы Н. Д. Прянишникова, Б. И. Збарского, Е. Д. Каверзневой. Во-вторых, в книге не приводятся подробно методы систематического аминокислотного анализа белков, хотя именно эти методы для научной характеристики белков имеют первенствующее значение. Систематический аминокислотный анализ белков освещен в книгах П. С. Садиков— Белковый практикум (Гос. Ленингр. университет, Лгд, 1938) и в 4-м томе Губена 1Методы органической химии (Госхимиздат, 1949 г.), где глава об аминокислотах, полипептидах и дикетопиперазинах переработана М. М. Ботвнник. Недостаточно изложены также некоторые общие методы, нашедшие за последнее время большое распространение, как например, хроматографический и изотопный анализ аминокислотных смесей. [c.5]

На протяжении всей этой главы мы подчеркивали взаимосвязь между аминокислотной последовательностью, биологической активностью и видоспецифич-ностью белков. Однако характеристика белков далеко не исчерпывается их первичной структурой-так обычно называют ковалентную структуру белка и его аминокислотную последовательность. Об этом ясно свидетельствует давно и хорошо известное свойство белков, о котором мы пока не упоминали. Если раствор белка, например яичного альбумина, медленно нагревать до температуры 60-70°С, он постепенно мутнеет и наконец превращается в вязкий сгусток. [c.158]

Основными характеристиками белка служат аминокислотный состав и молекулярный вес. Надежное и достаточно точное определение молекулярного веса макромолекул — довольно сложная задача. Методы определения молекулярного веса, обычно используемые для небольших молеку,л, в частности эбулиоскоиический (повышение точки кипения) и криоскопиче-ский (понижепие точки замерзания), так ке как и метод, оспованный на изменении давления пара растворителя над раствором, малопригодны или даже вовсе не пригодны для макромолекул из-за очень большой величины этих последних, а также из-за их неустойчивости. Нанример, для того чтобы точка замерзания водного раствора белка с молекулярным весом 10 ООО [c.59]

В последнее время начинают применять недавно разработанный метод изоэлек-трической фокусировки (так называемый стационарный электрофорез), обладающий чрезвычайно высокой чувствительностью при фракционировании и получении характеристик белков (см., например, Haglund H., S i. Tools, 1967, 14, № 2, 17). Метод основав на распределении амфолитов в градиенте pH под действием электрического поля. — Прим. перев. [c.300]

Как установили ученые, обмен вепхеств лежит в основе всякого проявления жизни. Именно, с разъяснения этого вопроса и начинается разговор об основных проблемах биохимии. Подробно останавливается автор на характеристике белков — основного материала, из которого построены ткани организма. Далее рассматриваются ферменты — сложные органические вещества, которые ускоряют биохимические реакции, являются биологическими катализаторами. [c.34]

Третичная структура глобулярных белков представляет собой топологически сложную укладку а-сииральпых областей, соединенных аморфными областями полипептидной цепи. Точное знание третичной структуры может быть достигнуто только с помощью рентгеноструктурного анализа, о чем будет рассказано ниже. Измерение гидродинамических характеристик белка — характеристической вязкости [т]], константы седиментации 8 и константы диффузии О — дает полуколичественное суждение об изменениях третичной структуры, когда эти изменения резко выражены. [c.88]

Общая теория смещения изоэлектрической и зоион-ной точки белков под влиянием нейтральных солей была развита А. Пасынским (Журн. Физ. Химии 8, 1—24, 1938 11, 451, 1938). Согласно этой теории, обе изоточки белков не являются постоянными характеристиками белков в присутствии нейтральных солей смещение обеих изоточек происходит в противоположных направ- лениях и неодинаково по величине. Эти выводы были подтверждены экспериментально . [c.158]

Таким образом, Н. Д. Зелинским и Н. И. Гавриловым была выдвинута новая теория строения микромолекулы белка Микромолекула построена из центральной циклической группировки пиперазина (I) или дигидропиразина (II), с вторым и пятым углеродами которого амидинообразно связаны через свой а-амипный азот различное количество аминокислот или разной длины полипептиды. Карбоксил последней аминокислоты является конечной функциональной группой белка, что и обусловливает главную характеристику белка, как кислоты, выдвинутую в своё время С. С. Перовым. Совершенно новым фактором являются открытые нами амидинные группы, играющие, повидимому, чрезвычайно важную роль подвижной функциональной группы белковой молекулы [241]. [c.98]

Разработанные методы определения истинного pH внутри ионита нашли еще одно приложение. Зная сорбционные характеристики белка и pH внутри сорбента, можно определить изоэлектри-ческую точку белка [40, 41]. На рис. 8 (кривая 1) показана завн- [c.238]

Общая характеристика белков. Белки являются биополимерами, построенными из аминокислот, за счет которых и осуществляются практически все функции. В большинстве белков содержание азота составляет 16%. Именно поэтому количество белков иногда выражают через азот, умножая содержание последнего на 6,25. Различные ткани отличаются по содержанию белков. Б пересчете на сухую массу в селезенке содержится 84% белков, в легких — 82, в мышцах — 80, в костях — 24-28%. Термин белок происходит от нем. Е1ше153, что означает буквально яичный белок. Другое название — протеины, происходит от гр. рго1о5 — первичный. [c.19]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология