Общие свойства ферментов как катализаторов

ОБЩИЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ КАК КАТАЛИЗАТОРОВ [c.54]

Общие свойства неорганических катализаторов и ферментов. [c.83]

В-третьих, иммобилизация или модификация фермента способствует целенаправленному изменению свойств катализатора, в том числе его специфичности (особенно в отношении к макро-молекулярным субстратам), зависимости каталитической активности от pH, ионного состава и других параметров среды и, что очень важно, его стабильности по отношению к различного рода денатурирующим воздействиям. Отметим, что крупный вклад в разработку общих принципов стабилизации ферментов был сделан советскими исследователями. [c.7]

В предыдущих главах мы рассмотрели физические и химические свойства белков и связь структуры белка с его функцией. В гл. 5 и 11 обсуждаются общие свойства ферментов и энергетические изменения, обычно сопровождающие биохимические реакции, больщую часть которых катализируют специфические ферменты. В этой главе мы рассмотрим химическую природу ферментативного катализа и природу фермент-субстратных взаимодействий, ответственных за специфичность этих биологических катализаторов. [c.76]

Важным общим свойством катализаторов является избирательность действия. Катализаторы обычно ускоряют особенно интенсивно одну какую-либо реакцию или группу реакций определенного типа. Биологические катализаторы — ферменты — обладают резко выраженной избирательностью и действуют специфически на очень [c.276]

Специфичность ферментов. Одним из наиболее замечательных свойств ферментов является то, что определенный фермент катализирует небольшое число реакций и часто лишь одну реакцию в отличие от обычных неорганических катализаторов (кислот, оснований, катализаторов гидрирования и т.д.), практически активирующих все возможные реакции определенного типа (например, все реакции гидролиза или присоединения водорода по кратным связям). Иными словами, обычные катализаторы неспецифичны, тогда как ферменты специфичны. Ранее обсуждалась специфичность определенных категорий ферментов, таких, как гликозидазы и протеазы. Здесь мы ограничимся некоторыми общими соображениями. [c.795]

Поразительные свойства ферментов, их необычайно высокая активность, строгая избирательность действия зависят от ряда разнообразных особенностей этих катализаторов. В наиболее точной и четкой форме эти особенности подытожил акад. А. Е. Браунштейн в 1963—1964 гг. Говоря о факторах, в сочетании которых следует искать объяснение высоких преимуществ ферментов, он отмечает, что их общая причина состоит в уникальном по специ- [c.81]

Ферменты относятся к весьма своеобразным катализаторам — они обладают многими свойствами, вообще не встречающимися у катализаторов других типов. На первом этапе развития энзимологии это привело к возникновению гипотез, объясняющих необычные свойства ферментов особыми свойствами белковых молекул, только им присущими и не встречающимися у других веществ. Сейчас этот путь в значительной мере оставлен. Все, что известно к настоящему времени о природе и механизме ферментативного катализа, вполне укладывается в рамки общих представлений физической химии и теории органических реакций. Действительно, необычна только структура активных центров ферментов, не реализуемая в растворах низкомолекулярных веществ — отдельных компонентов активных центров. Свойства этой структуры, управляемой хорошо известными и давно установленными законами, и объясняют те качественные изменения, которые наблюдаются при переходе от обычных катализаторов к ферментным системам. [c.3]

И, наконец, в-третьих, химия и стереохимия ферментов находятся толькО в начале своего развития. Из более чем 900 известных ферментов около 200 выделено в виде индивидуальных кристаллических белков. Сейчас сравнительно легко провести обш,ий аминокислотный анализ белка, но это мало что дает для катализа, поскольку каталитическая активность фермента обусловлена его небольшой частью — активным центром. Изучение последовательности аминокислот в полипептидных цепях белка связано с затратой большого труда и времени, но этих данных недостаточно для понимания свойств фермента как катализатора, поскольку в состав активного центра фермента обычно входят аминокислотные остатки из различных участков первичной полипептидной цепи. Чтобы изучать ферменты так, как это принято для гомогенных катализаторов, необходимо знать пространственное строение белков в области активного центра и смежных с ним участков белковых глобул. Примерно для десяти кристаллических ферментов, т. е. всего для 0,1% от их общего числа, имеются достаточно полные структурные данные и ожидается, что еще столько же ферментов будет изучено в ближайшие годы. Более или менее вероятные сведения об активных центрах, полученные главным образом на основе косвенных физико-химических данных, имеются примерно для 20% известных ферментов. Поэтому последовательное физико-химическое описание ферментов пока еще нельзя положить в основу систематизации ферментов. Это задача будущего. [c.55]

Важным общим свойством катализаторов является избирательность действия. Катализаторы обычно ускоряют особенно интенсивно одну какую-либо реакцию или группу реакций определенного типа. Биологические катализаторы — ферменты — обладают резко выраженной избирательностью и действуют специфически на очень узкий круг реакций. Избирательность (селективность) технических катализаторов выражена менее резко, чем биологических, и повышение избирательности составляет предмет постоянных исследований в области технического катализа. Введение малых количеств определенных веществ в состав катализатора часто повышает его активность (активаторы или промоторы) и улучшает избирательность. [c.351]

Ферментами или энзимами называются биологические катализаторы, образуемые клетками животных и растений. Общими свойствами ферментов являются их высокая каталитическая активность, специфичность действия, термолабильность и коллоидальный белковый характер. По-видимому, все ферменты — белки с высоким молекулярным весом. Свыше 70 ферментов получены в кристаллическом состоянии. Молекулярный вес кристаллического пепсина 35000, кристаллической лактодегидразы из сердца 135000, дегидразы глутаминовой кислоты из печени 1000000,. алкогольдегидразы из печени лошади 73000 и т. д. [c.249]

Очень многие органические реакции, в том числе значительная часть реакций, имеющие важное биохимическое значение, ускоряются в присутствии веществ, которые по их химическим свойствам можно отнести к кислотам или основаниям. Большинство ферментов является катализаторами кислотно-основного типа. В основе всех этих процессов лежит способность субстратов образовывать под действием катализатора нестойкие ионы, вступающие затем во вторичные реакции перегруппировки и сольволиза. Ионизация нейтральной молекулы субстрата обусловлена обычно внедрением или отщеплением протона, при котором возникает активный промежуточный катион или анион. По своей реакционной способности эти соединения сильно отличаются друг от друга, что и приводит к многообразию эффектов кислотно-основного катализа. В зависимости от вида катализатора различают несколько типов кислотно-основных реакций. Три из них— это реакции, ускоряемые кислотами общий кислотный катализ, специфический кислотный катализ и электрофильный катализ. [c.12]

Изучение роли металлов в катализе удобно начать с общего обсуждения их свойств как активаторов ферментативных процессов, не разделяя их сначала на кофакторы и катализаторы, поскольку механизмы действия многих ферментов изучены недостаточно хорошо и в таких случаях провести функциональные различия удается далеко не всегда. [c.253]

Реакции, протекающие в живых организмах, подчиняются общим законам химии, однако отличаются высокой специфичностью и отсутствием побочных продуктов. Эта особенность определяется свойствами белковых посредников биохимических реакций — ферментов, выполняющих роль катализаторов. Для понимания роли ферментов как биологических катализаторов необходимо остановиться на некоторых общих особенностях катализируемых химических реакций. [c.24]

В книге описаны свойства важнейших биологических катализаторов-ферментов и механизмы их действия. Каталитические процессы в живой клетке рассмотрены на молекулярном уровне, уровне клеточных структур и в системе всего организма в це ом. Рассмотрена возможность искусственного создания моделей ферментов, а также общие вопросы биологической термодинамики и эвопюции. Кроме того, изложены общие свойства биологических катализаторов в связи с законами биологической и биохимической эволюции. Классификация ферментов. Модели ферментов. Принципы развития систем катализаторов. Динамические структуры. [c.783]

Интенсивное изучение биологических катализаторов дало возможность составить целостное представление об этих, по сути, наиболее важньгх структурах живой материй. В частности, было установлено, что все ферменты являются макромолекулами белковой природы. (Каталитическая активность специфичных полинуклеотидов, принимающих участие в сплайсинге РНК, является исключением, подтверждающим общее правило.) Первостепенное значение для функций ферментов имеет первичная структура, определяющая тип катализируемых реакций. Гидролиз пептидных связей трипсином или пепсином необратимо инактивирует ферменты. Для проявления каталитического действия большое значение имеет также нативность высших белковых структур (гл. 3). Обратимая денатурация является фактором подавления или восстановления ферментативной активности. Физико-химические свойства ферментов соответствуют таковым для белков, причем заряд играет существенное значение для каталитического акта. Молекулярные массы ферментов лежат в пределах от 10 до 1000 kDa и более, т. е. в большинстве случаев фермент по размерам гораздо больше, чем субстрат. [c.61]

Эти три олигомерных белка-три фермента-имеют с гемоглобином одно общее свойство. Все они участвуют в биологической регуляции того или иного типа, и в этом состоит неотъемлемая часть их функции. Г ексокиназа, лактатдегидрогеназа и глутаминсинтетаза из Е. o/i-представители особого класса ферментов, носящих название регуляторных ферментов. Как мы увидим в следующей главе, они не только катализируют специфические реакции, но и помогают регулировать скорость того метаболического пути, в котором принимают участие как катализаторы. Гемоглобин тоже играет [c.204]

Число примеров, которые можно использовать для иллюстрации отмеченных особенностей ферментов, равно общему числу изученных ферментов, поскольку для каждого из них свойства каталитически активных групп в той или иной мере отличаются от свойств гомогенных растворов аминокислот или соответствующих молекул—простетических групп ферментов. При этом речь идет о трех основных свойствах — уровне удельной (молекулярной) каталитической активности, способности избирательно участвовать в тех или иных химических реакциях и способности координационно связывать те или иные лиганды. Каталитические свойства ферментов являются суммарным результатом действия по крайней мере трех факторов — изменения химических свойств отдельных групп, способа взаимодействия этих групп в активном центре и изменения механизма каталитической реакции. По этой причине простое сопоставление активностей фермента и его изолированных составных частей или сравнение активностей ферментов и остг льных катализаторов мало что дает для понимания природы ферментативного катализа. [c.261]

На стыке молекулярной биологии с физической и физико-органической химией возникла еще одна не менее важная задача — создать сравнительно простые каталитические системы, в которых использовали< ь бы принципы действия активных центров, работающих в ферментах. Подобного рода исследования обогащают физико-органическую химию познанием нетрадиционцых путей (механизмов), позволяющих ускорять или в общем случае регулировать скорости химических реакций. Изучение механизмов молекулярной биологии, в частности движущих сил ферментативного катализа, поможет найти пути создания избирательных химических катализаторов с управляемыми свойствами [7, 8]. В то же время анализ как общих закономерностей, так и различий, наблюдаемых в ферментативных и модельных системах, можно рассматривать как качественно новую ступень углубленного изучения самих ферментов. Иными словами, подобного рода исследования в области молекулярной химической бионики должны способствовать формированию новых взглядов на природу ферментативного катализа. [c.3]

Очень существенным в гипотезе Бертрана было утверждение, что коллоидным носителем марганца было белковое вещество. Только в его присутствии марганец приобретал каталитические свойства. Работы Бертрана, основанные на представлении об активировании кислорода, обязательном в случае биологического окисления, пртели к окончательному отказу от представлений о катализаторах биологического окисления, как неопецифических агентах. Оксидазы были отнесены к числу ферментов. Однако в силу того, что хотя общие представления Бертрана о механизме ферментативных реакций, связанных с переносом активных молекул или атомов, оказались поразительно близкими представлениям, разработанным гораздо позже применительно к явлениям переноса водорода при окислительных процессах, конкретный механизм окисления так и не был им вскрыт. [c.187]

Эволюция нуклеиновых кислот — первый этап биологической эволюции. Главный кризис — необходимость возникновения полипептидных катализаторов-ферментов. Возможно, что перечисленным выше необходимым условиям начала биологической эволюции отвечает большое число различных по химической природе веществ — гетерополимеров. Реальное осуществление эволюционного процесса, выбор той или иной системы матричного воспроизведения зависит прежде всего от возможности спонтанного, доэволюционного образования соответствующих этим условиям веществ. Иными словами, общее направление эволюционного процесса с самого начала полностью детерминировано химическими и физическими свойствами среды. [c.47]

Химическое превращение субстратов амидгидролаз осуществляется при участии каталитически активных групп фермента, функционирующих как нуклеофильные, общие основные и общие кислотные катализаторы. Характерной особенностью ка тализа, по-видимому, является действие нуклеофильной группы на резонансно дестабилизированную связь в продуктивном фермент-субстратном комплексе. Элементарный акт химического изменения субстрата должен в этом случае ходить со скоростями, близкими к скоростям диффузионно контролируемых процессов. Гидролитическая реакция многостадийный процесс, проходящий обычно через образование тетраэдрических промежуточных соединений, корость обра зования и распада которых определяется структурой субстрата и, главным об разом, свойствами уходящей группы. [c.348]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология