Фосфатазы

Рис. 59. Ингибирование субстратом гидролиза монофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой. Пунктирная кривая является теоретической при условии образования неактивного фермент-субстратного комплекса состава ЕЗа

Набор для определения активности щелочной и кислой фосфатаз в сыворотке крови по методу Боданского [c.580]

Рис. 93. Итеративная линеаризация экспериментальных данных [9] по кинетике гидролиза монофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой, в условиях ингибирования ферментативной реакции (6.90) субстратом с образованием неактивного комплекса Е5

Рис. 86. Обработка с помощью уравнения (8.26) полной кинетической кривой гидролиза я-нитрофенилфосфата под действием щелочной фосфатазы (Д = 1 час)

Рис. 92. Ингибирование субстратом гидролиза монофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой

К ннм относятся пептидазы, карбоангидразы, фосфатазы, карбоксилазы, трансферазы, синтетазы и др. [c.363]

Количество эритроцитов (кролики) Количество лейкоцитов (кролики) Количество нейтрофилов (кролики) Количество лимфоцитов (кролики) Количество тромбоцитов (кролики) Активность щелочной фосфатазы (крысы) Активность аланин-аминотрансферазы (крысы) [c.203]

На рис. 93 проведен подобный анализ экспериментальных данных для гидролиза монофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой (см. рис. 92) [9]. В этом случае экспериментальные данные можно привести к линейному виду, полагая п = 3. Таким образом, неактивный фермент-субстратный комплекс в реакции гидролиза монофенилфосфата имеет состав Е54. Наконец, из отрезков, отсекаемых полученной прямой (рис. 93) на координатных осях, можно определить значения Кв и V, характеризующие ферментативную реакцию, не осложненную ингибированием при избытке субстрата. [c.239]

В трансформации соединений фосфора, как и азотг., принимают участие организмы практически всех трофических уровней. Растворенные фосфаты (DIP) потребляются водорослями и бактериями и трансформируются в органические соединения — эфиры фосфорной кислоты. Этот органический фосфор живого вещества включается в пищевую цепь на всех уровнях. В процессе жизнедеятельности организмов выделяются фосфаты и растворенные фосфорорганические соединения (DOP), а также образуется костное взвешенное фосфорсодержащее органическое вещество — детритный фосфор (Dp). При автолизе в воду весьма быстро поступает 30—40% DOP, которые утилизируются гетеротрофными бактериями, а также гидролизуются внеклеточной фосфатазой до DIP. Кроме того, DOP, как показано в многочисленных работах, может непосредственно ассимилироваться фитопланктоном. [c.160]

Кинетика накопления п-нитрофенола в реакции гидролиза п-нитрофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой. Условия опыта pH 8,0 25°С Ш трис-буфер [SJo = 5,1-10- М [c.174]

При катализе ферментами химической реакции может реализоваться любой из вышеприведенных механизмов катализа. Например, имидазольное кольцо остатка гистидина в ферменте а-химотрипсии (разд. 4.4) способно играть роль обгдеосновного катализатора, тогда как в ферменте щелочная фосфатаза тот л<е остаток может действовать в качестве нуклеофильного катализатора. Действительно, ферменты — это сложные катализаторы, в ходе действия которых реализуется несколько механизмов. Именно благодаря успешному сочетанию разных каталитических процессов скорость катализируемой реакции повышается в Ю раз (по сравнению со скоростью некатализируемой реакции). Более того, именно такая комбинация факторов приводит к специфическому катализу. [c.195]

Влияние концентрации субстрата на скорость гидролиза монофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой. Условия опыта pH 10,0 37° С [Е о = 410-з мг/мл [c.120]

Магний. Магний активирует действие многих фосфатаз и эно-лазы. Ионы магния влияют на сохранение активности ферментов ири нагревании. Магний и марганец ускоряют потребление дрожжами глюкозы. Влияние магния тем сильнее, чем ниже концентрация глюкозы в среде. Питательные среды должны содержать 0,02— 0,05% магния в виде сульфата. Процессы брожения регулируются изменением концентрации ионов магния в результате присоединения его к органическим веществам. [c.198]

При храненли проб слюны в первую очередь следует замедлить ее ферментативную активность, поскольку присутствующие в ней ферменты (амилаза, фосфатаза, эстеразы и пр.) могуг повлиять на метаболические изменения определяемых компонентов. Чтобы избежать поглощения следовых количеств суперэкотоксикантов стенками стеклянной посуды, слюну обычно хранят в склянках из фторопласта Заметим также, что в J юнe содержатся белковые вещества (альбумины, липопротеиды, глобулины и др.), поэтому необходимо принимать во внимание фактор связывания токсичных веществ белками [c.203]

В таблице 5 приведена кинетика накопления п-нитрофенола в реакции гидролиза я-нитрофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой [6]. Определить значения т и Кт(кат) ферментативной реакции. [c.173]

Химотрипсин Щелочная фосфатаза [c.274]

При изучении кинетики гидролиза монофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой, было найдено, что субстрат [c.119]

Кинетику гидролиза п-нитрофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой, изучали по образованию /г-нитрофе-нола и фосфат-иона (продукты 1 и 2 схемы 7.1 соответственно). Было найдено, что при проведении ферментативной реакции в 1М трис-буфере (1М водный раствор трис-оксиметил-З-аминометана) отношение концентраций продуктов Р1/Р2 в процессе реакции равнялось 2,1. Исходя из предположения, что трис-буфер принимает участие в ферментативной реакции в качестве дополнительного нуклеофильного агента [10], определить отношение констант (см. схему 7.12). [c.153]

Карбоксипептидаза Карбон ангидраза Щелочная фосфатаза Амилаза [c.363]

Гидролиз глюкозо-6-фосфата до глюкозы и ортофосфата, катализируемый глюкозо-6-фосфатазой, описывается следующей кинетической схемой [20] [c.297]

Рентгеноструктурные исследования карбоангидразы свидетельствуют о том, что активный центр состоит из трех имидазольных лигандов, которые искажают тетраэдрическую координацию иона 2п(П). Среди предложенных молекулярных моделей следует отметить аналогичную геометрию для производного трис-(имидазолил)-метана. Бреслоу и сотр. [218] синтезировали трис[4(5-имидазолил]карбииол (4-ТИК) и трис[2-имидазолил]карбинол (2-ТИК) в качестве моделей цинк-связывающего центра в карбоангидразе и щелочной фосфатазе. [c.344]

Ферменты, выделяемые грибами, являются мощным фактором биоповреждений металлоконструкций. К таким ферментам относят оксидоредуктазы (каталаза, пероксидаза, полифенолоксидаза) и эстеразы (фосфаталазы, липазы). Ряд материалов и покрытий разрушаются продуктами преимущественно определенного вида ферментов резины, битумы, — продуцентами липазы, строительные материалы — продуцентами дегидрогеназы, каталазы, пероксидазы, фенопласты — фосфатазы. Разрушение многих полимерных материалов происходит в результате комплекса реакций окислительновосстановительных процессов, декарбоксилирования, этерефикации, гидролиза и др. Алканы, входящие в состав нефтепродуктов, разрушаются в результате терминального окисления алкены — гидратацией двойной связи с образованием эпокси-групп, этанолов и диолов. [c.54]

Фермент фосфатаза, выделяемый из растительных или животных тканей, способен вызывать асимметрический гидролиз фосфорных эфиров, например фосфата борнеола [c.159]

Вещество, с которым реагирует фермент, называется его субстратом, например в случае фосфатаз субстратом является группа R. [c.509]

ФЕРМЕНТНЫЕ СУБСТРАТЫ ДЛЯ ВЫЯВЛЕНИЯ ФОСФАТАЗ [c.642]

Для сохранения ферментативной и коррозионной активности грибов предложено [7, с. 69] депонирование осуществлять на среде Гетчинсона под парафином при 4...7°С. В этих условиях сохраняется способность вырабатывать ферменты фосфатазу, ка- [c.74]

Эстер азы — ферменты, катализирующие реакции расщепления и синтеза сложных эфиров, например жиров (липазы), сложных эфиров фосфорной кислоты (фосфатазы), нуклеотидов (нуклеоти-дазы) и др. [c.117]

В солоде содержится третий фермент, условно называемый дек-стриназой, катализирующей разрыв а-1,6-глюкозидных связей в предельных декстринах. Предполагается, что декстриназа относится к типу фосфатаз. Основанием для этого послужил известный факт, что в амилопектине картофельного крахмала фосфорная кислота присоединена к остаткам глюкозы сложноэфирной связью и при а-, р-амилолизе полностью остается в предельных декстринах. [c.119]

Четыреххлористый углерод. Существует целый ряд сообщений о течении острых и подострых отравлений ССЦ вместе с тем сведения о влиянии на работающих U в минимальных концентрациях ограничены. Мы располагаем лишь одной работой Н. Е. Голубовского и К. В. Малышевой (1960), в которой приведены результаты обследования 23 работающих в контакте с ССЦ. Концентрации вещества определялись в основном на уровне ПДК и лишь в отдельных случаях превышали этот уровень (во сколько раз, к сожалению, неизвестно). Стаж работающих—1 — 3 года, у 7 челогвек— более 3 лет. Обследовали лиц молодого и среднего возраста, только 4 человека были в возрасте 45 лет. Выявлены субъективные жалобы на головную боль, плохой аппетит, горечь во рту почти у всех лиц. Боли в правом подреберье отмечались у 7 человек, т. е. у 7з обследованных. Проведенные биохимические исследования показали следующее повышение активности щелочной фосфатазы — у 15, снижение антитоксической [c.186]

Так как под действием декстриназы эта связь нарушается с освобождением фосфорной кислоты, то логично было заключить, что фермент является фосфатазой. В зерновом крахмала фосфор химически не связан с ним, однако этот фермент катализирует разрыв а-1,6-глюкозидных связей и относится к типу карбогидраз. [c.120]

К концу проращивания в зерне накапливаются довольно активные липаза и фосфатаза (фитаза, нуклеотидаза). Активность последней тем выше, чем ниже температура солодоращения. [c.131]

Нигматов 3. Холпн.эстераза, гиалуронидаза и фосфатазы ядов змей. Автореф. каид. дисс., Ташкент, 1973. [c.232]

Химические приложения топологии и теории графов (1987) -- [ c.509 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.64 , c.88 , c.118 , c.120 , c.476 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.36 , c.551 , c.561 , c.610 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.251 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.194 , c.201 , c.304 , c.330 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.95 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.137 , c.140 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.457 , c.633 , c.635 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.341 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.701 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.773 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.287 , c.501 , c.502 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.282 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.22 , c.435 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.298 , c.301 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.515 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.129 , c.400 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология