Молекулярный вес белков

Например, если 1 г белка растворен в 100 мл воды (с = = 1) при 25°, и молекулярный вес белка М = 10 000, то осмотическое давление тг раствора будет равно [c.36]

Поверхностноактивные вещест Ьа в адсорбционных и мономолекулярных слоях могут находиться в очень разбавленном состоянии, аналогичном идеальным газам в объеме, — в виде двухмерной газовой пленки (IV. 7). Газовое состояние пленок позволяет определить молекулярные веса белков и других веществ в поверхностном слое (IV. 11). Общее уравнение состояния адсорбционных слоев, по Фрумкину, (IV. 8), является двухмерным аналогом уравнения Ван-дер-Ваальса. [c.100]

Задача 37.22. а) Гемоглобин лошади содержит 0,335% железа. Каков минимальный молекулярный вес белка б) Измерение осмотического давления дало для молекулярного веса величину около 67 ООО. Сколько атомов железа входит в состав молекулы [c.1048]

Задача 37.21. Установлено, что белок содержит 0,29% триптофана (мол. вес 204). Каков минимальный молекулярный вес белка [c.1048]

Для определения молекулярного веса белков почти не применимы обычные методы, основанные на измерении упругости пара, повышения температуры кипения и понижения температуры замерзания растворов. Чаще всего пользуются специальными методами, разработанными для исследования высокомолекулярных веществ определение скорости диффузии, вязкости растворов, ультрацентрифугирование и др. [c.389]

Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах— от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Ош обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, в связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев. Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам отиосится также коллаген, который входит в состав хрящей и сухожилий. [c.438]

Осторожное выделение белков из живых организмов позволило узнать очень многое о их свойствах. Каждый белок имеет вполне определенный молекулярный вес (от 10000 до нескольких миллионов), а отдельные группы белков можно выделить и исследовать благодаря тому, что каждый из них обладает различной скоростью диффузии. Например, определение молекулярного веса белка осуществляется методом измерения осмотического давления. Многие белки удается получить в кристаллической форме, а это позволяет исследовать их строение методом дифракции рентгеновских лучей. [c.482]

Каким образом можно определить молекулярный вес белка [c.492]

Раствор белка, содержащий 6 г белка в 100 см раствора, имеет коллоидно-осмотическое давление 22 мм вод. ст. при 25° С в изоэлектрической точке. Чему равен молекулярный вес белка [c.624]

Большой интерес представляют мономолекулярные слои белков и ферментов, которые получают, например, на водных растворах сульфата аммония и других поверхностях. При газовом состоянии белковых пленок в них можно определить молекулярный вес белков по формуле (IV. 7), которой, по аналогии с законом Вант-Гоффа для осмотического давления (стр. 34), обычно придают следующий вид [c.91]

В зависимости от числа аминокислотных остатков в молекуле пептиды классифицируются как дипептиды, трипептиды и т.д. вплоть до полипептидов. Условились считать пептиды с молекулярным весом до 10 ООО полипептидами, а пептиды с большим молекулярным весом — белками, например [c.1046]

При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи —ЫН—СО—. На одном конце цепи находится —СОО -группа (С-конец), на другом — группа —Ы Нз (Ы-конец). Молекулярные веса белков варьируют в широких пределах — от нескольких десятков тысяч (рибонуклеазы) до нескольких миллионов (гемоцианины). Характерные молекулярные веса отдельных полипептидных цепей, входящих в состав молекулы белка, порядка 20 000, что соответствует примерно 150—180 аминокислотным остаткам (средний молекулярный вес аминокислотного остатка равен 117). По установившейся терминологии молекулы, содержащие менее 100 аминокислотных остатков, называют не белками, а полипептидами. Таковы некоторые гормоны, например инсулин, адренокортикотропин (см. стр. 74). Полипептидами часто называют также синтетические полиаминокислоты и их производные. [c.68]

ДНФ-фр акцию, полученную из смесей с известным количеством белка или пептида, хроматографируют вместе с определенным количеством контрольных ДНФ-аминокислот, после чего ДНФ-аминокислоты элюируют из бумаги и определяют их содержание фотометрически по калибровочной кривой, построенной для ДНФ-аминокислот. Таким способом можно определить концевые группы белков и пептидов, число полипептидных цепей белков, минимальный молекулярный вес белков и аминокислотный состав белковых гидролизатов. [c.272]

В последние годы молекулярные веса многих белков были определены Сведбергом, пользовавшимся ультрацентрифугой (стр. 117). Полученные им величины колеблются от 34 500 для яичного альбумина до 5 ООО ООО для дыхательных белков некоторых морских улиток. Интересным и еще необъяснимым является тот факт, что в отношении молекулярных весов белки можно как будто бы разделить на две группы одни из них имеют молекулярные веса от 34 500 до 210 ООО, причем кратные 34 500 молекулярные веса другой группы белков выражаются в миллионах. [c.169]

При 20 °С монослой белка, содержащий 0,80 мг белка на квадратный метр, дает уменьшение поверхностного натяжения, равное 0,035 эрг/см . Рассчитайте молекулярный вес белка. [c.82]

Зависимость молекулярного веса белка сыворотки от продолжительности обработки ультразвуком [c.248]

Изменение молекулярного веса белка сыворотки, обработанного ультразвуком в присутствии различных газов [c.249]

Молекулярный вес белков исчисляют десятками и сотнями тысяч углеродных единиц. У отдельных представителей он достигает величины в несколько миллионов. [c.255]

Если хроматографировать в водном растворе такие соединения, молекулы которых не имеют форму компактных глобул, то зависимость / av, или Ve, ОТ молекулярной массы носит аномальный характер. Это явление полностью или частично исчезает, когда хроматографию ведут в концентрированных растворах мочевины или солянокислого гуанидина. В этих условиях полипептидные цепи принимают конфигурацию статистического клубка, а следовательно, исчезают вариации Ve, связанные с формой нативной молекулы. Часто 8—9 М мочевина не дает должного эффекта, напротив, 4—6 М раствор солянокислого гуанидина вызывает полную диссоциацию полипептидных цепей. ГПХ на сефарозе 6В в 6 М растворе солянокислого гуанидина является обычным методом определения молекулярного веса белков в диапазоне 80 10 —1,4 10 дальтон [7] (см. табл. 35.1). На основании эмпирического уравнения [c.428]

Указан молекулярный вес белков, разделенных на данном типе агарозы. [c.53]

Фиг. 34. Зависимость объема выхода от молекулярного веса белков (см, табл. 22 и 24) [68].

Определение молекулярного веса белков [c.168]

В конце главы (см . литературу, приложение IV) приведен ряд других р абот, касающихся определения молекулярного веса белков с помощью гель-хроматографии. Эти работы не были упомянуты в табл. 26, поскольку в них речь идет о плохо охарактеризованных ферментах или других белках. [c.175]

Все белки денатурируются под действием кислот или при нагревании, что проявляется в коагуляции и уменьЩенин растворимости, а также в потере специфических биологических свойств. Определение молекулярного веса белков является трудной задачей. Исходя из содержания железа в гемоглобине крупного рогатого скота, было найдено, что молекулярный вес этого белка лежит в пределах 16 000— 17 000. Молекулярный вес казеина, определенный по содержанию легко отщепляющейся серы, равен 16 000 и т. д. Подобные выводы, однако, справедливы лншь прн том условии, что данный белок однороден и содержит в своей молекуле только один атом того элемента, который используется для расчета молекулярного веса. Криоскопическое определение молекулярного веса затрудняется тем, что даже растворимые белки образуют коллоидные растворы наблюдаемое малое понижение точки плавления соответствует большому весу мицеллы. Более подходящими являются методы, основанные на определении скорости диффузии и вязкости. Помимо них практическое значение приобрел предложенный Сведбергом способ определения велич1п-1ы частиц по скорости седиментации в ультрацентрифуге. [c.396]

IV. Определение молекулярного веса белков методом гель-хроматографии [c.208]

Из среднего молекулярного веса аминокислотного остатка и молекулярного веса белка (табл. 16) можно вычислить число аминокислотных остатков молекулы [c.421]

Молекулярные веса белков. Методы, применяемые для определения молекулярного веса белков, аналогичны методам, применяемым в случае других макромолекулярных соединений (том I), но, разумеется, они приспособлены к специальным проблемам химии белков. [c.428]

Обычно в состав простетических групп в растительных и животных системах входят порфириновые ядра, представляющие собой хелатные структуры с включением ионов металлов (Ре , Со ", и т. д.). Так, гемоглобин животных содержит такую группу с Ре " , присоединенную к белковой половине (глобин). Эта группа аналогична по структуре простетической группе, содержащей в хлорофилле растений и одноклеточных животных. Молекулярный вес белков обычно лежит в пределах от 30 ООО до 80 ООО. Однако молекулярный вес может быть и меньше и значительно больше этих величин. Ферменты являются очень специфичными катализаторами. Зачастую их активность может проявляться только в какой-либо одной реакции. Так, например, фумараза катализирует только обратимую реакцию превращения малеиновой кислоты в фумаровую [98] [c.561]

Применяя соли в разных концентрациях, можно высаливать различные фракции белков при малой концентрации солей оса-ждаются наиболее крупные, тяжелые и обладающие наименьшим зарядом частицы, при повышении концентрации солей выпадают все более мелкие и устойчивые белковые фракции. Так, в растворе 33%-ного (ЫН4)з504 выпадают имеющие наибольший молекулярный вес белки сыворотки крови — эйглобулины, при 50% -ной концентрации— псевдоглобулины, при 100%-ной—самые легкие — альбумины. Применяя промежуточные концентрации солей, южнo получить и больше белковых фракции, имеющих различное биологическое значение. [c.184]

Число аминокислотных остатков, входящих в макромолекулы отдельных белков, весьма различно в инсулине их 51, в миоглобине — около 140, в белке ВТМ — свыше 300 тыс. Поэтому и молекулярный вес белков колеблется в очень широких пределах — от 10 ООО у. е. до нескольких миллионов. На основе определения молекулярного веса и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы — гемоглобина крови — ( тзвНцооОаов 203 аРе) . [c.418]

Чтобы вычислить молекулярный вес из измеренных значений 8 и О, необходимо привести коэффициенты седиментации и диффузии к одной и той же температуре (обычно к 20°С), а если 8 и О сильно зависят от концентрации, то к нулевой концентрации. Уравнение (20.25), по-види-мому, наиболее щироко применяется при расчете молекулярных весов белков значения некоторых молекулярных весов, полученные этим способом, приведены в табл. 20.2. [c.615]

Для растворов белков или других коллоидных электролитов следует различать полное осмотическое давление, которое возникает, когда мембрана непроницаема как для соли, так и для белка, и коллоидноосмотическое давление, которое возникает, когда мембрана проницаема только для ионов соли. Мембраны последнего типа используются всегда, когда нужно получить молекулярный вес белка или какого-либо другого коллоидного электролита. [c.617]

Коэффициенты седиментации и диффузии гемоглобина в воде, щиведенные к 20° С, равны соответственио 4,41-Ю-з с и 6,3-10- м /с. Зная, что г)=0,749 см /г и PHjO —0.998 r/ Ma при этой температуре, вычислить молекулярный вес белка. Если на 17 ООО г белка приходится I г-атом железа, то сколько грамм-атомов железа приходится на молекулу гемоглобина [c.622]

Здесь необходимо также упомянуть об ультрацентрифугировании, которое внесло весьма значительный вклад в современные представления о белках сыворотки. С введением цетрифугирования смеси белков в высокоскоростной центрифуге, впервые созданной Сведбергом, появилась возможность осаждать определенные б1елки и тем самым разделять смесь на компоненты, имеющие разную величину молекул. Этим методом можно определять гомогенность и молекулярный вес белков, а также выделять некоторые белки из смеси. [c.9]

Тонкослойный вариант гель-фильтрации был предложен Детер-маном [6], а также Иоханссоном и Римо [11 ] и оказался весьма полезным для микроанализа и быстрого сравнительного анализа нескольких образцов исследуемого материала. Эндрюс [1 ], а позднее Моррис [12] применили тонкослойную гель-фильтрацию для определения молекулярного веса белков на основе установленной ими линейной зависимости между логарифмом молекулярного веса данного белка и расстоянием, пройденным им в слое данного носителя за определенный помежуток времени. В соответствии с этим можно ориентировочно определять молекулярные веса неизвестных белков, если одновременно проводить гель-фильтрацию стандартных белков известного молекулярного веса. Когда исследователь располагает достаточно чувствительными методами обнаружения белка в слое носителя, для определения молекулярного веса достаточно всего лишь нескольких микрограмм исследуемого материала. При определении молекулярного веса белков гель-фильтрацией в тонком слое следует иметь в виду, что подвижность данного белка при хроматографии в гель зависит не только от молекулярного веса, но и от формы его молекул. Поэтому определение молекулярного веса с помощью гель-хроматографии правомерно лишь в том случае, когда форма молекул исследуемого белка незначительно отличается от < рмы молекул стандартных белков, используемых для калибровки. [c.238]

Уравнение (11-114) можно применять, например, для определения молекулярного веса белков. С помощью соответствующей методики, (см. разд. III-12) белок распределяется по поверхности в виде нерастворимой пленки, предположительно состоящей из нераззернутых молекул. При очень низких концентрациях эта система описывается законом двумерного идеального газа. Зная вес белка в пленке и площадь, которую она занимает, находят поверхностную плотность w/A. Далее измеряют давление в пленке п и по формуле [c.75]

Вопросам фракционирования белков, в частности ферментов, а также методам приготовления геля фосфата кальция на целлюлозе посвящен обзор [27]. Механизм разделения на ГА еще не выяснен до конца, что связано, по-видимому, со сложным поли-функцнональным характером взаимодействия белка с амфотер-ным носителем, а также недостатком данных относительно влияния молекулярного веса белка на процесс разделения. Возможно, этим объясняется тот факт, что хроматография на ГА еще не получила должного признания. [c.451]

С-ЮО, сверхтон- кий 10X20 То же 0.5 Наклон 10—20° Промывают растворителем несколько часов 8—10 час На пластинке парами иода Определение молекулярного веса белков 189] [c.86]

Ранее уже отмечалось, что применение гель-хроматографии в тонком слое до сих пор ограничивалось разделением белков в водных буферных растворах. Исключение составляют отдельные эксперименты с пептидами [86, 87] и мукополисахаридами 93], а также попытки предварительной очистки рибонуклеоти-дов [94]. Однако есть все основания считать, что наряду с разделением на хроматографических колонках гель-хроматография в тонком слое найдет широкое применение в качестве микрометода и в этих областях. Количества образца, требующиеся для тонкослойной хроматографии, сравнительно малы, оборудование несложно. Метод позволяет за сравнительно короткий срок провести одновременно большое число опытов. Поэтому гель-хроматография в тонком слое особенно эффективна для определения молекулярного веса белков (см. стр. 153). Несколько меньшую (по сравнению с анализом на колонках) точность этого метода можно компенсировать статистической обра- [c.90]

Ос.мотическое л,, влснпс раствора, содержащего 0,10 г белка в 10 мл воды, равно 10, . 1М рт. ст. при 25 °С. Каков молекулярный вес белка (.11 и2- 10-, ) [c.160]

Другие физические методы. Молекулярные веса белков в растворе могут быть точно установлены методом, основанным на теории диффузии света Релея (Путцеис, 1935 г. Дебай, 1944 г.). При помощи рентгеновских спектров кристаллических корпускулярных белков можно определить вес элементарной ячейки кристалла. Эта ячейка состоит из целого и небольшого числа молекул белка, поэтому этот метод служит для проверки результатов, полученных при помощи других методов. Наконец, в случае белков с очень большими молекулами полезно также использовать электронный микроскоп. [c.429]

Биохимия растений (1966) -- [ c.27 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.26 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.74 , c.75 , c.132 , c.312 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.47 , c.67 , c.150 , c.398 , c.399 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.30 , c.46 ]

Физические методы органической химии Том 2 (1952) -- [ c.542 , c.545 ]

Физические методы органической химии Том 2 (1952) -- [ c.542 , c.545 ]

Физическая химия (1967) -- [ c.613 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология