Величина аминокислот

Катионит КБ-4 применяют для умягчения высокоминерализованной воды, для очистки рассолов (в Ыа-форме), для извлечения поливалентных катионов из растворов, содержащих значительные количества моновалентных катионов, для хроматографического разделения аминокислот, выделения цветных металлов, в виде буфера для регулирования pH при очистке воды и других реакциях катионного обмена. Для извлечения стрептомицина из растворов и очистки других антибиотиков, имеющих большие органические ионы, применяют катионит с 2,5%-ным содержанием дивинилбензола (катионит КБ-4П-2), характеризующийся более высокой величиной обменной емкости. [c.293]

Аминокислоты отличаются друг от друга пе только величиной, но и числом входящих в них групп ЫНг и СООН, а также наличием в их составе атомов других элементов, таких, как 8, Вг, I. В настоящее время открыто около 26 различных аминокислот, входящих в состав белков. Примерно половина этого количества содержит лишь по одной группе NH2 и СООН они являются простыми, или моноаминокислотами. Другие содержат две группы СООН на одну аминогруппу и обладают характерными кислыми свойствами. Третья группа аминокислот обладает явно выраженными основными свойствами, она содержит одну группу СООН на две аминогруппы. Кроме того, в состав белков входят несколько циклических аминокислот, более сложных по составу и структуре их радикала К. [c.337]

Известно, что в молекулах аминокислот имеются ионогенные кислотные и основные группы. Поэтому в зависимости от pH среды аминокислоты обнаруживают катионную или анионную подвижность. Если каплю водного раствора аминокислоты поместить на смоченную буферным раствором полоску фильтровальной бумаги, через которую пропускается постоянный электрический ток, то ионы аминокислоты начнут перемещаться к соответствующим электродам. Скорость перемещения ионов при данном напряжении пропорциональна величине их заряда. [c.148]

На рис. 3.8 показана температурная зависимость парциальной сжимаемости сахарозы как пример поведения молекул, содержащих большое число сближенных друг с другом атомных групп [185]. Одиночные полярные группы качественно отличаются от сближенных групп по действию на свойства воды. При этом под одиночной понимается атомная группа, удаленная от других полярных атомных групп на расстояние не менее четырех СНг-групп между ними. Термодинамические эффекты сближения полярных групп известны давно (см., например, [151, 152, 168]). Они учитываются при аддитивных расчетах парциального объема, теплоемкости, свободной энергии и энтальпии гидратации [168]. Наиболее ярко эти различия проявляются при изучении сжимаемости. В работе [161] проведен аддитивный анализ парциальной адиабатической сжимаемости аминокислот и спиртов и показано, что вклад в сжимаемость от одиночной полярной группы, во-первых, положителен и, во-вторых, его температурная зависимость имеет отрицательную первую и положительную вторую производную, — т. е. все названные величины противоположны по знаку тем же величинам для сближенных атомных групп (рис. 3.9). [c.55]

Величина pH, при которой концентрации катионов и анионов равны, называется изоэлектрической точкой. Для глицина она равна 5,97. В изоэлектрической точке все аминокислоты имеют минимум растворимости и минимальное буферное действие. Буферное действие максимально при рН = рК кислоты или основания. [c.207]

Количественной мерой гидрофобности аминокислотного звена в полипептидной цепи принята величина изменения свободной энергии Д G, приходящаяся на боковой радикал элементарного звена при переносе 1 моля аминокислоты из этанола или диоксана в воду. Естественно, что абсолютные значения [c.348]

Рассуждая с термодинамических позиций, можно сказать, что энергия переходного состояния комплекса металл — аминокислота благодаря стабилизации зарядов значительно понижена по сравнению с энергией переходного состояния при гидролизе свободной аминокислоты. Кроме того, на стадии катализа металлом составляющая связанная с перегруппировкой растворителя, по-видимому, небольшая величина. Следовательно, важна именно матричная роль иона металла при связывании с субстратом. Ионы металла ускоряют также гидролиз ряда амидов, но каталитический эффект не столь велик, как для соответствующим образом связанных эфиров. Причина этого — различия в природе уходящей группы. Худшая уходящая группа, амидная, нарушает контроль скорости реакции тетраэдрическим промежуточным соединением. [c.353]

По величине р1 аминокислоты подразделяют на нейтральные, кислые и основные. Нейтральными называют аминокислоты, боковые цепи которых имеют нейтральный характер у кислых аминокислот боковые цепи содержат карбоксильные группы у основных — группы, обладающие основными свойствами. [c.351]

Коэффициент 7 , определяют для каждой аминокислоты (см. рис. 117). Одна и та же аминокислота при одних и тех же условиях, опыта имеет постоянную величину / /. По полученным величинам Нг можно в последующих опытах определить качественный состав смеси аминокислот без применения свидетелей . [c.301]

Так как частицы белковых веществ обладают громадным молекулярным весом, число возможных изомеров для них должно быть очень велико. Было вычислено, что у молекулы, построенной из 20 различных аминокислот, число изомеров определяется значащей цифрой с 27 нулями, т. е. представляет собой величину астрономического порядка. В свете подобных цифр интересна гипотеза, связывающая индивидуальность каждого живого организма с различием структуры характерных для него белков. [c.568]

На основании найденной величины оптической плотности и взятых концентраций аминокислот строят калибровочный график, где по оси абсцисс откладывают концентрацию аминокислоты в ммоль/л, а по оси ординат — оптическую плотность (см. рис. 38). [c.118]

Абсолютная величина оптической плотности данной аминокислоты зависит от качества бумаги, числа пропусканий растворителя и чувствительности фотометра, поэтому нельзя пользоваться для расчета содержания той или иной аминокислоты в пробе калибровочными графиками, построенными в других условиях. [c.118]

Аминокислоты, за исключением фенилаланина и тирозина, имеют близкие величины оптической плотности, поэтому можно построить только два графика для кислот, разделяемых в спиртовом растворителе, и для кислот, разделяемых фенолом. Для точного анализа необходимо для каждой кислоты строить калибровочный график. [c.118]

Так как различные аминокислоты в данном буферном растворе могут обладать разным по величине и знаку зарядом, то скорость и направление их перемещения в электрическом поле также будут отличаться. Благодаря этому смесь аминокислот можно разделить на отдельные компоненты. Число компонентов и их соотношение в смеси определяют после специальной обработки бумажных полосок, на которых проводится разделение (электрофореграмм). В результате обработки на электрофореграмме появляются окрашенные полосы, каждая из которых соответствует определенному компоненту. [c.148]

Белки представляют собой биологические молекулы с длинными цепями, построенными из аминокислот. Белковая цепь имеет специфическое расположение, которое удерж1[вается водородными связями между группами N—Н и С=0, расположенными вдоль цепи (см. разд. 11.5, ч. Г). При денатурации белка, например при варке яйца, повышение тепловой энергии вызывает разрыв водородных связей, и регулярное расположение групп вдоль белковой цепи нарушается. Какие знаки имеют величины ДЯ и Д5 в процессе денатурации белка [c.197]

Благодаря этому молекулы аминокислот представляют собой биполярные двуполярные) ионы, а так как противоположные и равные по величине заряды таких ионов нейтрализуют друг друга, аминокислоты являются внутренними солями. Поэтому, например, водные растворы одноосновных моноаминокислот нейтральны на лакмус. [c.282]

После успешного решения этой задачи наступил второй период, основной задачей которого явились поиски ответа на вопрос, каким образом молекулы мономеров (глюкозы, изопрена, аминокислот) слагаются в молекулы высокомолекулярных соединений какова, в частности, величина макромолекул. Для решения этого вопроса понадобилось привлечь не только химические, но и разнообразные физические методы исследования. [c.315]

Ацилирование химотрипсина метиловыми эфирами а - -ацилзаме-щенных-/,-аминокислот. Характеристикой собственной (внутренней) реакционной способности составного нуклеофила активного центра будем считать константу скорости для некоторой модельной реакции, в которой боковые группы субстрата не принимают участия в сорбции на белке. Для того чтобы найти эту величину, проанализируем, как влияет изменение структуры отдельных субстратных фрагментов на общую скорость образорания ацилфермента [c.158]

Величина возрастает с увеличением молекулярного ве- са, прячем для аминокислот с неразветвленной цепью величина Rf несколько больше, чем для соответствующих изомеров с разветвленной цепью. [c.651]

Величина аминокислот в значительной степени зависит от природы и числа полярных групп в их молекулах, вследствие чего, изменяя степень диссоциации этих групп и используя свойства аминокислот как амфолитов, можно значительно изменить величину Rf. Для этого пропитывают бумагу до нанесения исследуемых веществ буферным раствором, имеющим такое значение pH, которое обеспечит желаемую перестройку в молекулах аминокислот. При этом можно добиться значительных успехов в разделении исследуемой смеси. Насьпцение подвижного растворителя буфером изменяет и его свойства, чаще всего в сторону увеличения его гидрофильности, что почти всегда приводит к увеличению R [c.128]

Как правило, ионная сила растворов невелика, и все коэффициенты активности близки единице, поэтому подобное упрощение не дает большой ошибки. Величина pH, входящая в уравнения (XVIII, 94) и (XVIII, 95), измеряется методом э.д.с. Для определения концентраций, входящих в уравнение (XVIII. 94), надо знать общую концентрацию а аминокислоты и концентрацию с добавленной сильной кислоты. Тогда [c.510]

Активация аниона посредством 18-крауна-6 в ацетонитриле (диэлектрическая проницаемость 39) была изучена в работе [99], где показано, что при этом происходит выравнивание нуклеофильности. Константы скоростей замещения в бензил-тозилате на, N3-, Ас , СЫ , Р , С1 , Вг и 1 отличались меньше чем на порядок величины. Ацетат и фторид проявляли значительно более высокую реакционную способность по сравнению с нормальными реакциями в гидроксилсодержащих растворителях. Хотя этот эффект активации аниона часто использовался в гомогенной среде, мы приведем только один поразительный пример. Меррифилд и сотр. [100] селективно отщепляли защищенные аминокислоты и пептиды от оксиациль-ных смол, используя цианид калия в ДМФ, Ы-метилпирролидо- [c.39]

Соли сульфокислот с органическими основаниями. Многие соли, полученные из ароматических сульфокислот и различных аминов, обладают определенной температурой плавления, мало растворимы в воде и поэтому могут быть применены для разделения и идентификации как аминов, так и сульфокислот. Так, например, хини-зарин-2-сульфокислота (1,4- диоксиантрахинон- 2- сульфокислота) лредложена для осаждения различных простых алифатических аминов и аминокислот [18]. Сульфокислота может быть затем получена обработкой соли амина гидроокисью бария с последующим разложением бариевой соли серной кислотой, В одной из более новых работ [19] приводятся данные о величине произведения [c.199]

При промежуточных значениях pH аминокислоты образуют цвиттер-ионы (биполярны ноны) H, ,N -. Н Р) СОг . Именно благодаря своему цвиттер-ионному стро( нию иминокнслоты имеют высокие температуры плавления. Равновесная концен ).чция цвиттер-иона в растворе зависит от pH. Значение pH, нрн котором концентрация цвиттер-иона максимальна, называется изоэлектрической точкой. Эта величина различна для различных аминокислот. [c.731]

Последовательность аминокислот, или первичная структура фермента, определяет вторичную и третичную (трехмерную) структуры, т. е. свертывание пептидной цепи в макромолекуляр-ную глобулу, имеющую некоторую определенную полость для взаимодействия с субстратом или, если необходимо, с кофермен-том. Ферменты обладают сложной и компактной структурой, в которой боковые цепи полярных аминокислот, находящиеся на поверхности молекулы, направлены к растворителю, а боковые цепи неполярных в общем случае ориентированы внутрь молекулы, от растворителя. Трехмерная структура поддерживается большим количеством внутримолекулярных нековалентных взаимодействий аполярной, или гидрофобной, природы, а также благодаря ионным взаимодействиям, дисульфидным мостикам, водородным связям, иногда солевым мостикам [57]. Гидрофобные взаимодействия имеют наиболее важное значение, поскольку они, вероятно, ответственны за большую величину свободной энергии связывания, которая наблюдается при ферментсубстратных взаимодействиях. [c.202]

Для каждой аминокислот1з1 характерна своя величина рТ, которая определяется строением боковой цепи К (ср. табл. 20). Вследствие этого в буферном растворе с постоянным pH разные аминокислоты несут неодинаковые по величине (а иногда — и по знаку) заряды, что сказывается на скорости и направлении их движения в электрическом поле. Это явление используется для электрофоретического разделения аминокислот на бумаге или на крахмале (электрофорез на носителях). Различия в зарядах аминокислот оказывают также влияние на их способность обмениваться с другими ионами. В сочетании с эффектом [c.350]

На основании изложенного ясно, что константы кислотности и основности групп —СООН и —NH2 для аминокислот будут довольно малыми величинами. Например, для ампноуксусной кислоты 1,6-10 , а Л в = 2,5-10- . Для большинства карбоновых кислот и алифатических аминов эти константы равны соответственно- 10" и 10 . [c.223]

Решение. По уравнению (П1.3), определяем константу скорости разложения анализируемой аминокислоты /г = 0,693/9840 = 7,04-10 лет 1, а по урзвне нию (П1.2а) вычисляем искомую величину при а = 100% Ст = 100—24,5 = = 75,5% [c.159]

С помощью линейных зависимостей типа Igk /Ks — n R можно описать реакционную способность метиловых эфиров также и других N-ацилзамещенных a-L-аминокислот (Val, Туг, Phe и др.), причем наклон сохраняет постоянное значение, равное примерно 0,6 [62]. Это означает, что гидрофобное взаимодействие с ферментом субстратного фрагмента R вносит аддитивный вклад в ускорение реакции, поскольку величина вклада не зависит от природы специфической боковой группы R в молекуле аминокислоты. [c.159]

При изучении кинетики анаэробной реакции р-хлоралани-на с оксидазой В-аминокислот было найдено, что цианид-анионы ускоряют реакцию гидрирования фермента при окислении субстрата [16]. Исходя из данных табл. 18, найти значение константы диссоциации комплекса фермент-активатор и величину максимальной скорости ферментативной реакции при избытке цианид-ионов. [c.97]

Методы анализа фракций могут быть физическими, химическими и биологическими. Одним из лучших методов считается детектирование радиоактивных изотопов. Результаты измерений оформляют в виде кривой зависимости определяемой величины от объема злюата. По распределению пиков на хроматограмме судят о возможности объединения некоторых фракций, совершенно чистых, без примесей других компонентов. Методом ионообменной хроматографии можно разделять различные катионы и анионы, четвертичные аммониевые основания, амины, аминокислоты, белки, продукты гидролиза пептидов, физиологические жидкости, гидролизаты клеточных оболочек микробов, антибиотики, витамины, нуклеиновые кислоты. [c.361]

В этой связи здесь хотелось бы сказать прежде всего о первопроходческих работах в данном направлении Ю. А. Жданова. Являясь активным поборником введения принципа историзма в химию, Ю. А. Жданов еще с 1950-х годов разрабатывает вопросы химической эволюции [21, 22] и, в частности, определения высоты химической организации веществ. В 1960-е годы он предложил применять два параметра для оценки структурного и энергетического уровней органических соединений. Один из них — информационная емкость соединения в расчете на один атом. Этот параметр не зависит от величины и сложности молекулы и служит объективным критерием структурных богатств как одного соединения, так и всего класса (углеводы, аминокислоты, терненоиды, нуклеиновые кислоты, стероиды, алкалоиды). В качестве энергетического параметра Ю. А. Ждановым выбрана средняя степень -окисления атома углерода в молекуле она характеризует электронное окружение атома и отражает соотношение в органическом соединении противоположных тенденций к спонтанному окислительно-восстановительному диспропорционированию. Эта величина выявляет отношение данного соединения к всеобщей среде живого— воде, взаимодействие с которой даже в отсутствие окислителей может привести одни органические соединения к окислению, другие—к восстановлению. [c.192]

Используя метод оптического сравнения, Фрейденберг установил [44], в частности, конфигуративную связь окси- и аминокислот, что в то время было невозможно сделать прямым химическим превращением, поскольку оно идет с затрагиванием асимметрического центра, а сведения о механизмах зеакций были тогда еще не столь надежны, как теперь. 3 табл. 7 приведены величины оптического вращения ряда производных молочной кислоты (как вещества с известной конфигурацией) и двух антиподов аланина, задача определения конфигурации которых стояла в данной работе. [c.206]

Первоначально было высказано предположение, что эффект Коттона в ,с -области появляется лишь в хелатных комплексах [17]. В дальнейшем однако выяснилось, что эффект Коттона может наблюдаться и в комплексах нехелат-ного характера, хотя его величина здесь, как правило, во много раз меньше, чем в хелатных комплексах. Японские авторы [18] показали это, сравнив эффекты Коттона соединений двух типов хелатных комплексов [Со(ЫНз)4-1-Аминокис-лота]2+, в которых аминокислота выступала в роли бидентат- [c.674]

Эритроциты в крови можно по ряду свойств рассматривать так же, как частички гидрофобной эмульсии. На их поверхности адсорбированы молекулы белков, аминокислот и ионы электролитов. Все они сообщают эритроцитам определенный отрицательный заряд, а противоионы создают некоторый диффузный слой. При различных патологических процессах в организме, когда в кровн увеличивается содержание некоторых видов белков (либо особого глюкопротеида, относящегося к а-глобулинам, либо при инфекционных заболеваниях Y-глoбyлинoв), происходит процесс, очень напоминающий ионообменную адсорбцию место ионов электролитов на поверхности эритроцитов занимают белки, заряд которых ниже, чем у суммы замещенных ими ионов. В результате заряд эритроцитов понижается, они быстрее объединяются и оседают (ускоряется реакция оседания эритроцитов — РОЭ). Этот процесс зависит еще от ряда факторов содержания других белковых фракций и мукополисахаридов, концентрации эритроцитов в крови, наличия в крови микробов, наконец, расположения сосуда, в котором наблюдается РОЭ (в частности, скорость ее выше в наклонно расположенном капилляре). Оседание эритроцитов протекает сходно с процессом седиментации гидрофобного коллоида. Как показали исследования при помощи микрокинематографии (Кигезен), к имеющимся в крови агрегатам и монетным столбикам присоединяются отдельные эритроциты укрупнившиеся агрегаты оседают вначале быстро, а потом медленнее, так как в нижних частях капилляров их расположение становится настолько плотным, что частично сохранившиеся у них заряды начинают в большей мере противодействовать сближению частиц. Структура этого осадка напоминает губку чтобы его уплотнить, необходимо выжать оттуда воду, причем чем плотнее осадок, тем труднее это достигается. Поэтому в клинических исследованиях обычно не ожидают завершения оседания эритроцитов, а регистрируют результаты спустя 1—2 ч после начала реакции. Учитывая, что скорость процесса меняется на разных этапах, было предложено изучение его динамики измерением величины оседания эритроцитов каждые 15—30 мин (так называемая фракционная РОЭ). Этот метод представляет значительный интерес и находит широкое применение. [c.167]

Как известно, все аминокислоты, за исключением глицина, имеют асимметрический атом углерода в а-положении. Все они относятся к /-аминокислотам и обладают одними и теми же заместителями у а-углерода группами —NH2 и —СООН и боковой цепью, характерной для каждой аминокислоты. Долгое время полагали, что оптическое вращение полипептидов и белков является аддитивным свойством и зависит исмючительно от доли, вносимой каждым аминокислотным остатком в отдельности. Однако значительный рост левого вращения белков при денатурации (от —50 до —100°) и при застудневании желатины приводит к выводу, что эти изменения связаны с конформационными изменениями полипептидной цепи. При исследовании эмпирическую величину удельного оптического вращения [а] заменяют на величину эффективного вращения цепи [т [c.362]

В технологии переработки белка одноклеточных исследованы процессы электрофлотационного извлечения белковых веществ на примере глобулина дрожжей при концентрациях ниже 1 г/л, при различных pH. Величина дисперсной фазы белковых веществ (глобулина) зависит от pH и способа получения гидролизата и варьируется в широких пределах (от 40% до 70%). Остальная часть белковых веществ представляет собой смесь растворимых соединений (альбуминов, пептидов, аминокислот) и не поддается извлечению в заданных условиях. Степень извлечения дисперсной фазы при рН=4,5, являющейся изоэлектрической точкой, наибольшая и составляет 60-90 % в зависимости от концентрагщи и объемной плотносга тока ( у = 100-200 мА/дм ). [c.133]

Ароматическое кольцо в этих соединениях — бензольное, имид-лзольное и индольное —удалено только на один углеродный атом от асимметрического центра и оказывает влияние на величину угла вращения вследствие наличия сопряженной ненасыщенной системы, сильно адсорбирующей свет. Пролин обладает большим вращением, чем все природные аминокислоты перечисленных выше трех групп. В данном соединении асимметрический атом углерода входит в пятичленный цикл. Это подтверждает общее правило — образование цикла ведет к существенному увеличению оптического вращения. Возможно, что ббльщая вращательная способность пролина в сравнении с его нециклическим аналогом объясняется большей жесткостью циклической асимметрической системы. (В качестве аналогии можно указать на тот факт, что пропеллер из мягкой резины имеет гораздо меньшую тягу, чем металлический пропеллер). [c.653]

Аминокислоты, пептиды, протеины образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит важная роль в жизненных процессах, протекающих в растительном и животном мире. Это особенно относится к белкам, присутствующим вместе с нуклеиновыми кислотами в каждой живой клетке. При полном гидролизе белки и пептиды распадаются на а-аминокарбоновые кислоты H2N H(R) 00H. Из гидролизатов белков выделено более 20 так называемых природных аминокислот, которые по конфигурации асимметричного атома углерода принадлежат к одному и тому же стерическому ряду (Ь) аминокислот, отличаясь лишь величиной К. [c.61]