Протеазы Протеолитические ферменты

Протеазы (протеолитические ферменты) [c.180]

ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ (протеазы, пептид- [c.483]

Гидролиз происходит при действии на белок щелочей, кислот, а также протеолитических ферментов (протеаз), катализирующих разрыв пептидных связей. Получаемый гидролизат — раствор смеси аминокислот — анализируется методами хроматографии и электрофореза. Укажем, что протеолитический гидролиз происходит при пищеварении — белки пищи расщепляются в пищеварительном тракте на аминокислоты, из которых строятся заново белки, необходимые организму. [c.33]

Гидролитическое расщепление происходит при действии на белок кислот, щелочей, а также протеолитических ферментов (протеаз), катализирующих разрыв пептидной связи. Получаемый гидролизат представляет собой смесь аминокислот. [c.69]

Белки в природе синтезируются из аминокислот При гидролизе белков сначала образуются растворимые в воде промежуточные продукты — альбумозы и пептоны, которые затем распадаются на аминокислоты Гидролиз белков происходит под действием кислот или щелочей, либо протеолитических ферментов (протеаз) [c.183]

ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ (протеазы, пептид-гидролазы), относятся к классу гидролаз. Содержатся во -— -. . всех живых организмах. Ка- [c.483]

Этот гидролиз осуществляется при помощи протеолитических ферментов, или протеаз, содержащихся в желудочном соке. [c.426]

Мощными гидролитическими агентами для белков являются протеолитические ферменты (протеазы) пепсин (фермент желудка), трипсин (фермент поджелудочной железы), пептидазы (ферменты кишечника). Действие ферментов специфично каждый расщепляет пептидную связь, образованную только одной определенной аминокислотой. [c.336]

Чрезвычайно сложна проблема специфичности протеолитических ферментов. Раньше считали, что специфичность протеаз определяется размерами частиц субстрата, и по этому признаку разделяли их на протеиназы и пептидазы. После изучения свойств этих групп ферментов с помощью низкомолекулярных синтетических субстратов стало ясно, что определяющим моментом реакции является природа аминокислотных боковых цепей и других радикалов, соседних с гидролизуемой связью. Фермент гидролизует только те связи, которые удовлетворяют его структурным требованиям. Среди протеаз на основании их специфичности различают две группы эндопептидазы, расщепляющие пептидную цепь белка в средних участках и гидролизующие ее на более мелкие фрагменты, и экзопептидазы, которые не могут расщеплять связей в середине цепи, а действуют последовательно, отщепляя одну за другой концевые аминокислоты — либо с аминного, либо с карбоксильного конца цепи. Первые — протеиназы (пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, фицин, катепсины), вторые — пептидазы (аминопептидазы, карбокси-, дипептидазы и др.). При расщеплении белка эндо- и экзопептидазы действуют как бы синхронно первые образуют значительное число свободных концов, вторые влияют на образовавшиеся фрагменты. [c.60]

Во многих случаях активирование удавалось при действии разнообразных микробных протеаз, однако следует иметь в виду, что-препараты их чаще всего содержат комплекс протеолитических ферментов и поэтому следует осторожно объяснять получаемые результаты. [c.94]

Протеолитические ферменты микробного происхождения из грибов и бактерий вполне доступны. Большинство ферментов грибов устойчивы и эффективно действуют в широких пределах pH (от 4 до 8), в то время как бактериальные протеазы, за небольшими исключениями, наиболее эффективны в более узкой зоне pH, примерно 7—8. [c.238]

Текстильная промышленность. В производстве ткани нити ее основы подвергаются очень значительным интенсивным механическим воздействиям, которые снижают прочность ткани, ухудшают ее качество. Для повышения прочности нити укрепляют, шлихтуя их клеющими материалами или смазками . В качестве шлихты для ряда тканей используют крахмал его применяют при обработке хлопковой, вискозной или смешанной пряжи. В этих случаях расшлихтовку ведут при помощи амилаз. Но известны некоторые виды пряжи, при обработке которых используют белковую шлихту — казеин, желатин или иные белковые материалы к таким относится, например, пряжа из ацетата целлюлозы. Для снятия белковых смазок , естественно, применяют протеолитические ферменты. Используют препараты протеаз из растений, грибов, по наиболее эффективными являются ферменты бактерий. Их действие наиболее интенсивно, в наибольшей степени повышается капиллярность ткани и ее сорбционные свойства, что способствует лучшему отбеливанию и окраске. [c.247]

Важнейшим веществом кожи является белок коллаген. Молекулы его состоят из аминокислот, соединенных в длинные гибкие цепи. Протеазы, пригодные для мягчения дермы (невыделанная шкура животного), могут вызывать неглубокое расщепление белков. Они удаляют в первую очередь вязкое вещество и частично разрушают некоторые связи в коллагеновых волокнах. Такая обработка придает дерме мягкость полученные изменения закрепляются дублением. Действие протеаз при мягчении очень эффективно. Еще не так давно мягчение производилось при помощи шакши — птичьего или собачьего помета, в котором имеются бактерии и протеолитические ферменты пищеварительного тракта животного. В настоящее время часто для мягчения используют панкреатин, но сейчас установлено, что наиболее эффективны для этой цели протеазы бактерий, а затем — грибов. [c.247]

Процессы ферментной тендеризации мясных продуктов, в связи с их большим практическим значением, изучаются сейчас во множестве лабораторий разных стран. В меньшей степени изучается обработка рыбного сырья, однако изменения в тканях животных и рыб, но-видимому, в принципе близки. При действии протеаз на мясе наблюдаются следующие гистологические изменения набухание, разрыхление ткани, утончение и растворение сарколеммы, разрушение ядер клеток соединительной и мышечной тканей, а также разрушение поперечной исчерченности мышечных волокон. В основе ферментной тендеризации лежат процессы частичного (ограниченного) протеолитического гидролиза фибриллярных белков мяса, а, возможно, и соединительнотканных. При этом мясо становится нежным, повышается степень его гидратации (влагоудерживающая способность) возрастает перевариваемость протеолитическими ферментами, в частности пепсином желудочного сока. Количество низкомолекулярных продуктов распада белка — пептидов, аминокислот — увеличивается в ткани незначительно, но вся система белков меняется, что видно из изменений растворимости различных белковых фракций, отдельных белков. Считают, что белки, в первую очередь [c.295]

Гидролиз белков также представляет собой многостадийный процесс, конечным продуктом которого являк тся аминокислоты. В организме этот процесс протекает с участием протеолитических ферментов (протеазы). [c.686]

В последнее время на спиртовых заводах СССР стал широко применяться высокоактивный по глюкоамилазе штамм Asp. awamo-ri-466, выращиваемый на концентрированном кукурузном сусле 18% сухих веществ). Готовая культура имеет активность до 250ед. ГлА на 1 мл, но других амилолитических ферментов, а также протеазы практически не образует. В связи с этим эту культуру целесообразно применять в смеси с другими культурами, продуцирующими а-амилазу и протеолитические ферменты. [c.148]

Следует отметить, что протеолитические ферменты змеиных ядов нельзя отнести ни к группе трипсина, ни химотрипсина. По своим свойствам и специфичности они своеобразны и составляют самостоятельную группу (Д. П. Сахибов с соавт., 1972), Вместе с тем следует согласиться с мнением Д. Н. Сахибова с соавторами (1972), что номенклатура и классификация протеаз ядов змей до настоящего времени не разработаны. [c.87]

Оптимальными средствами удаления защитных пленок на белковой основе являются водные растворы ПАВ с добавлением протеолитических ферментов. Хорошо зарекомендовала себя смесь 0,5 % додецилсульфона-та натрия и 0,5 % протеазы в воде. Теплый компресс (30—35 °С) за 25-30 мин размягчает защитную белковую пленку, после чего она легко удаляется механическим способом. [c.64]

Наиболее перспективными и наиболее широко распространенными ферментами медицинского назначения на мировом фармацевтическом рынке в настоящее время являются протеолитические ферменты. Помимо протеаз, основную массу выпускаемых за рубежом ферментных препаратов составляют амилазы, липазы, целлюлазы и лекарственные формы на их основе, главным образом используемые для противовоспалительной и заместительной терапии. В меньших объемах выпускаются нуклеазы, Е - аспарагиназа, коллагеназа, эластаза, бета-галактозидаза. Широко практикуется выпуск комплексных препаратов, включающих несколько ферментов с другими лекарственными средствами. [c.219]

Выбор подходящего препарата трипсина и его предварительная очистхаЛрутст является наиболее изученным высокоспецифн-ческим протеолитическим ферментом, который способен избирательно расщеплять пептидные связи, образованные остатками лизина и аргинина. Однако имеющиеся в продаже препараты трипсина, приготовленные из экстрактов поджелудочной железы, могут быть загрязнены другими протеазами, поэтому необходимо тщательно подбирать подходящийдля конкретных целей препарат трипсина. Лучше всего пользоваться препаратом, классифицированным как свободный от химотрипсина . Если в распоряжении исследователя нет такого препарата, то рекомендуется очистить имеющийся трипсин следующим образом фермент растворяют в 0,01 н. НС1 и инкубируют при 37°С в течение 16 ч, затем раствор фильтруют и доводят pH до 7,8. [c.168]

Гидролазы. Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам (пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитиче-ские ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. Одни протеазы разрушают пептидные связи внутри молекул белка — эндопептидазы и на конце ее молекулы (экзопептидазы), т. е. отщепляют аминокислоты с N- или С-конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Так, трипсин разрушает пептидную связь между лизином (Лиз) или аргинином (Apr) и другими аминокислотами, пепсин — между аминокислотами с гидрофобными радикалами, например между валином (Вал) и лейцином (Лей). Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, (см. схему) тирозином и другими аминокислотами. В самом общем виде схема расщепления пептидных связей в полипептидной цепи может быть представлена следующим образом [c.23]

Белки, поступившие в организм с пищей, в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ) расщепляются до аминокислот при действии группы протеолитических ферментов — пептидгидролаз по современной номенклатуре широко известно их тривиальное название — протеазы, или протеиназы. Эти ферменты катализируют гидролитическое расщепление пептидной связи в белках, представляющее собой экзэргонический процесс, при котором АС имеет отрицательное значение и полностью сдвигает равновесие реакции в сторону образования продуктов реакции. Пептидгидролазы относятся по классификации ферментов к классу гидролаз, их шифр КФ 3.4.1—3.4.4. [c.361]

Свойства пептидгидролаз. Протеолитические ферменты животных и человека изучены достаточно хорошо, в меньшей степени исследованы растительные протеазы. [c.361]

Вывод, сделанный на основании рассмотренных результатов физико-химических исследований, характеризующих воздействие углеводородов на структуру белков, подтвердился и при изучении влияния углеводородов на биологическую активность ферментов (на примере некоторых протеаз). Углеводороды, солюбилизированные ферментами, тормозят протеолитические реакции пепсина, химотрипсина и трипсина. Однако углеводороды не влияют на лгаксимальную скорость гидролиза, а лишь увеличивают константу Михаэлиса. Эти результаты, а также литературные данные позволяют сделать вывод о том, что углеводороды, являясь конкурентными ингибиторами протеолитических ферментов, существенно не изменяют их структуры [163, 164]. [c.32]

Пространственная разобщенность протеолитических ферментов и субстрата в сложно организованных клетках эукариот обеспечивает клеточную целостность. В случае незапланированного выхода протеиназ из лизосом каждая из них связывается со своим специфическим ингибитором - белком, расположенным в цитозоле, ингибирование носит конкурентный характер и препятствует развитию автолиза растущей и делящейся клетки. При закисле-нии среды (pH < 4-6) протеазы освобождаются от ингибиторов путем автокатализа и производят неселективный протеолиз других клеточных (дрожжевых) белков. При синтезе протеаз они в форме проферментов транспортируются из цитозольных полисом в вакуоли, что защищает клеточные белки от разрушения. В процессе [c.82]

Применение рассматриваемого метода вызвало ряд возражений [39]. В первую очередь отмечали невозможность гарантировать абсолютную чистоту фермента указывалось также, что ироникновению его в ткань может препятствовать, например, наличие мономолекулярного с.лоя белка. Если последний аргумент справедлив, то отрицательные результаты рибонуклеазной пробы еще не доказывают отсутствия РН1 и лишь положительные результаты можно считать доказательством ее наличия. Первое возражение возникло в связи с данными о том, что многие препараты кристаллической рибонуклеазы, приготовленные по методу Кунитца, загрязнены следами протеолитических ферментов, которые могут оказывать заметное действие на тканевые срезы. Однако и при использовании свободной от протеаз кристаллической рибонуклеазы [40] были получены сходные результаты [37]. По-видимому, рибонуклеазную пробу все же можно использовать для обнаружения РНК, но к оценке результатов следует подходить с известной осторожностью. [c.121]

Тканевые протеазы (катепсины). В животных тканях имеется активная протеолитическая система ферментов, сложная по своему составу, которую обычно объединяют под названием тканевых протеаз, или к а -тепсинов. Катепсины представляют собой смесь протеолитических ферментов, наиболее активных в слабокислой среде (оптимум pH 4—5). Под влиянием катепсинов происходит гидролитический распад белковой молекулы на более простые составные части. Различают катепсины I, И, (II и IV, которые по своему действию близки соответственно пепсину, трипсину, аминопептидазе и карбоксинептидазе. [c.326]

Активация проферментов различных протеаз изучена в неодинаковой степени наиболее подробно исследованы активационные превращения трипсиногена, химотрипсиногена и прокарбоксипептидазы А, т. е. протеолитических ферментов поджелудочной железы. В пищеварительной системе их изменения не происходят изолированно, поскольку один из проферментов (трипсиноген) образует фермент, интенсивно активирующий другие предшественники. Сок поджелудочной железы остается неактивным, пока энтерокиназа не превратит трипсиноген в трипсин действие ее является пусковым моментом для всей системы. Далее начинается быстрая активация всех предшественников, которая происходит с резким ускорением, по автокаталитическо-му типу. Причина такого хода процесса в том, что трипсин образуется в результате автокатализа, поскольку он превращает все новые порции трипсиногена в трипсин. Активация других проферментов не является автокаталитической реакцией она происходит под действием трипсина, количество которого стремительно растет. [c.94]

С помощью протеолитических ферментов получают различные белковые гидролизаты молока, расщепляя в нем белки папаином, бромелином, протеиназами грибов или бактерий. Вырабатывают, например, легко усвояемые молочные продукты для больных или детей. Коровье или козье молоко гидролизуют, нагревая с препаратами протеаз при 50—60°С, прибавляя лимоннокислые и фосфорнокислые соли ( "а+ или К+), заменяя на натрий или калий часть содержащегося кальция. Белковые гидролизаты, необходимые для приправ, специальных диет и кормов, получают, проводя глубокий ферментативный протеолиз белков мяса, рыбы или молока. Как и в случае карбогидраз, ферментативное расщепление имеет преимущества перед кислотным или щелочным. Оно технически проще и не вызывает разрушения или рацемизации аминокислот. Действием протеаз, кроме того, можно предупреждать запах окисления в молоке (панкреатином) и стабилизировать сгущенное молоко (протеолитическими ферментами различного происхождения). [c.244]

Если протеолиз белков в тесте проведен правильно, то возникает ряд технологических преимуществ, облегчающих и ускоряющих производство ускоряется тестоведение введение большего или меньшего количества протеаз позволяет произвольно изменять продолжите Ц>ность замеса теста (зависит от свойств каждой отдельной партии муки, количества и качества клейковины, количества и активности протеаз в самой муке) облегчается машинная обработка теста, хлеб получают с хорошей структурой мякиша. Протеолитические ферменты иногда вносят в виде солода, но лучше их вводить в виде грибных препаратов. [c.245]

Кроме того, известен ряд других случаев применения протеаз в пищевой промышленности. Предварительный частичный гидролиз белков удобен при выработке сухого яичного порошка, замороженной яичной массы, сухого молока. Гидролиз облегчает высушивание, повышает вкусовые свойства и усвояемость продуктов. При выработке молока в виде таблеток в сухое молоко вводят сахар, размельченное затверделое масло и ряд гидролитических ферментов (липазу, галактазу), но в первую очередь протеолитические ферменты. Другой патент, выданный в Японии, так же, как и на предыдущий продукт, предусматривает предварительное частичное расщепление белков при получении специального сухого молока для детского питания. Процесс проводят действием сычужного фермента, панкреатина или трипсина. [c.246]

Производство клея и желатина. Производство и использование животных клеев и желатина все более расширяются в нашей стране. Их получают из костей и мягких коллагенсодержащих тканей животных — мездры, обрезков шкуры и кожи, боенских отходов и т. п. Коллагены — фибриллярные белки соединительных тканей — сухожилий, хрящей, костей, дентина, связок, фасций. Костный и мездровый клей, а также выделяемый из мягкого сырья желатин получают длительным нагреванием (гидролизом) коллагеновых материалов с водой. Частичный (предварительный) гидролиз последних с помощью протеаз значительно облегчает выплавку желатина и получение клеев, повышает выходы, снижает затраты энергии. Для этой цели раньше использовали трипсин, сейчас же все более используют протеолитические ферменты бактерий и грибов. В бактериях найден специальный фермент коллагеназа (клостридиопептидаза А), гидролизующий коллагены из тканей животных и рыб, различные желатины, расщепляющий пептиды, содержащие пролин. С помощью протеолитических ферментов можно усовершенствовать процессы производства костного и кожного клея, пищевого, фотографического и других видов желатина. [c.249]

В рассматриваемой области используются главным образом протеолитические ферменты, эффективно применение целлюлаз, а также комплексных ферментных препаратов, содержащих протеазы, амилазу и частично целлюлазу. Наиболее пригодны препараты, получаемые из микробных источников (плесневых грибов и др.), но широко применяются и растительные ферменты, чаще всего тканевые протеазы растений. [c.293]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология