Нуклеотиды комплексы с металлами

Определение констант устойчивости комплексов металлов с нуклеотидами показало, что устойчивость этих комплексов изменяется в следующем порядке > Со > > Са-" > > Ва [31, 32] и трифосфат > пирофосфат > мононуклеотид [31]. В этих [c.189]

Чтобы определить путь, по которому протекает на самом деле образование мостикового комплекса, необходимо исследовать начальную скорость реакции и скорости связывания лиганда и металла, причем образование мостикового комплекса фермент — металл — лиганд должно протекать в кинетически контролируемой стадии. Однако до сих пор лишь для немногих систем проведено столь детальное кинетическое исследование. Для пируваткиназы из мышц [35, 38, 39] данные, описывающие механизм образования комплексов мостиковых металлов с ФЕП и АДФ, хорошо согласуются со всеми тремя возможными путями их образования (ср. гл. 18). Эти данные противоречат предположению [16] о том, что все комплексы нуклеотидов с ферментами, в которых принимают участие ионы двухвалентных металлов, образуются в результате взаимодействия фермента с комплексом металл — лиганд [уравнение (3)]. [c.448]

Структура комплексов металл — нуклеотид [c.665]

Обнаружив образование в растворе достаточно прочных комплексов металл — нуклеотид, естественно попытаться установить и их структуру. Ясно, что связывание щелочноземельных металлов должно осуществляться фосфатными окси-анионами. С металлами, подобными марганцу, возможно также присоединение к азоту по типу донорно-акцепторной связи. В случае ионов Си + последний вид комплексов может быть даже преобладающим. [c.665]

Необходимая для полимеризации геометрия химических группировок в активном центре ДНК-полимераз задается с помощью координационного взаимодействия определенных атомов матрицы, затравки и субстрата с ионами металлов. Субстраты поступают в реакцию синтеза ДНК в виде комплексов (хелатов) с ионами Мё= -Ионы 2п--, входящие в активный центр почти всех матричных ферментов, как ДНК-, так и РНК-полимераз, обеспечивают правильную взаимную ориентацию З -ОН-группы затравки, а-фосфата субстрата и очередного нуклеотида матрицы. Возможно, это обстоятельство отражает историю возникновения первых систем мат- [c.46]

КОГО подхода зависит от успешного разрешения двух проблем. С одной стороны, существенное значение имеет усовершенствование техники электронной микроскопии и методики приготовления образцов. С другой стороны, необходима разработка методов химической модификации ДНК, позволяющих избирательно пометить различные виды оснований. Важно, чтобы вводимая метка была достаточно хорошо видна при электронной микроскопии, т. е. модифицирующий агент должен содержать атомы тяжелых металлов (например, свинца, ртути, меди, урана). или функциональные группы, способные образовывать устойчивые комплексы с катионами этих металлов. Некоторые реагенты, по крайней мере частично удовлетворяющие поставленным требованиям, уже созданы они будут упомянуты ниже. Практическая проверка этого интересного подхода к установлению последовательности нуклеотидов в полинуклеотидных цепях, однако, пока еще не осуществлена. [c.83]

Устойчивые комплексы нуклеиновых кислот образуются также при взаимодействии с ионами металлов, особенно многовалентными ионами. Например, рибонуклеиновая кислота с ионами бериллия дает устойчивый к диализу комплекс [291]. Связывание ионов других двухвалентных металлов, таких, как магний и кальций, может происходить главным образом за счет образования ионной пары с близлежащими первичными фосфатными группами [292]. Взаимодействие с другими металлами, такими, как ионы меди, возможно, заключается в образовании комплексов с основаниями, особенно с пуриновыми остатками [293]. Добавлением ионов двухвалентного никеля можно достичь значительной стабилизации инфекционности РНК растительных и животных вирусов, причем оптимальное соотношение равно одному иону никеля на нуклеотид [25, 294]. В рибонуклеиновых кислотах из различных биологических источников обнаружены значительные количества хрома, марганца, никеля, железа, алюминия, меди, цинка, кадмия, свинца и других металлов с общим молярным отношением 1/50 фосфатных остатков [295, 296]. Такие комплексы чрезвычайно устойчивы и отделение металлов диализом или с помощью комплексообразующих агентов представляет большие трудности действительно, между рибонуклеиновой кислотой из печени быка, ионом двухвалентного железа и 1,10-фенантролином легко образуются устойчивые смешанные комплексы [296]. Хотя присутствие в рибонуклеиновых кислотах некоторого количества этих металлов может быть. [c.414]

Хотя известно, что нуклеотиды образуют довольно устойчивые комплексы с ионами металлов, места координации однозначно [c.126]

По предположению Кон [21] наблюдение за поведением фермента при добавлении Са + может служить критерием для выбора схемы координации. Ферменты, образующие комплексы Е — субстрат — М +, например креатинкиназы, активируются Са +, в то время как на ферменты, образующие комплексы Е — М + — субстрат, Са + обычно действует как ингибитор. Основой этого эмпирического критерия является быстрая скорость обмена лигандов в Са +-комплексах [84], поскольку для Са + комплекс с мостиковым металлом неустойчив. Однако недавние исследования нукле-азы стафилококка по связыванию Са +, а также рентгеноструктурные работы показали, что этот ион взаимодействует с ферментом, включаясь в центр связывания нуклеотидов или очень близко к нему [85, 86]. Следовательно, в данном случае, по-видимому, имеет место образование мостикового комплекса фермент — Са + — нуклеотид, хотя не исключено и участие комплекса с ферментом в качестве мостика (М.2+ — Е — лиганд). [c.457]

Обширное исследование связывания субстратов и т.п. с креатинкиназой и аденилаткиназой выполнили Куби и сотр. [45]. Методами равновесного диализа и ультрацентрифугирования были получены доказательства слабого связывания М + и относительно сильного связывания свободного нуклеотида и его комплекса с металлом. [c.669]

Кроме АДФ и АТФ пируваткиназа может превращать и другие нуклеотидные субстраты, но эта способность зависит от природы нуклеотида и от величины pH [9]. Пока неизвестно, существует ли корреляция между максимальными скоростями и усилением релаксации для соответствующих комплексов, подобно наблюдавшейся у креатинкиназы. Интересно, что предварительные эксперименты свидетельствуют об обратной зависимости между усилением релаксации комплекса Е—М—ФЕП и природой присутствующего иона одновалентного металла [77].Чем слабее ион М+ как активатор, тем значительнее усиление релаксации тройного комплекса. Пока еще не ясно, в какой степени это является следствием изменений в значениях и констант диссоциации ФЭП из комплекса [112]. Тем не менее подобные данные свидетельствуют о важной роли одновалентных ионов, которые, возможно, образуют центр связывания для карбоксильной группы ФЕП [77]. [c.679]

Отдельные очень важные классы бионеорганических соедине кий рассмотрены в книге достаточно подробно. К таким соедине киям можно отнести сидерохромы, различные ионофоры, ферри тин, трансферрины, церулоплазмин, гемэритрин, гемоцианин, кар боксипептидазы и карбоангидразу, киназы, оксидазы, ферредокси ны, гемоглобин и миогло бин, цитохромы Ь и с, цитохромоксидазы, пероксидазы и каталазы, хлорофилл, корриноиды, комплексы металлов с витамином Ве, флавином, нуклеозидами, нуклеотидами, полинуклеотидами и нуклеиновыми кислотами. Насколько нам известно, такое детальное рассмотрение строения и функций перечисленных соединений до сих пор нигде не проводилось. [c.6]

Часть VIII о взаимодействии ионов металлов с нуклеиновыми кислотами начинается с гл. 33, в которой рассмотрены комплексы металлов с нуклеозидами и нуклеотидами они обладают некоторым сходством с металлофлавиновыми комплексами. Наконец, в гл. 34 обсуждаются комплексы металлов с полинуклеотидами и нуклеиновыми кислотами, а также их биологическое значение. [c.10]

Обширные сводки данных по константам устойчивости комплексов металлов с нуклеотидами содержатся в обзоре Филлипса [25], в публикациях Химического общества [24] (в которых много типографских ошибок), а также в Data for Bio hemi al Resear h [31]. [c.665]

Лигандообменную хроматографию применяют для разделения в водной среде соединений, представляющих большой интерес для органической химии и биохимии аминов, аминокислот, белков, нуклеотидов, пептидов, углеводов. При этом в вчестве комплексообразующих используют ионы меди, цинка, кадмия, никеля, серебра и железа. Ионы ртути и серебра в неполярной среде алифатических углеводородов образуют лабильные комплексы с ненасыщенными и ароматическими углеводородами. Большими достоинствами лигандообменной хроматографии является ее селективность и отсутствие жестких требований к сорбенту, который может быть прочно связан ионами металла или только пропитан солями металла. [c.82]

И. X. применяется для разделения катионов металлов, напр, смесей лантаноидов и актиноидов, 2г и НГ, Мо и W, КЬ и Та последние разделяют на анионитах в виде анионных хлоридных комплексов в р-рах соляной и плавиковой к-т. Щелочные металлы разделяют на катионитах в водных и водно-орг. средах, щел.-зем. и редкоземельные металлы-на катионитах в присут. комплексонов. Большое значение имеет автоматич. анализ смесей прир. аминокислот на тонкодисперсном сульфокатионите.в цитратном буфере при повыш. т-ре. Аминокислоты детектируют фотометрически после их р-ции с нингидрином или флюориметрически после дериватизации фталевым альдегидом. Высокоэффективная И. X. (колонки, упакованные сорбентом с размером зерен 5-10 мкм, давление для прокачивания элюента до 10 Па) смесей нуклеотидов, нуклеозидов, пуриновых и пиримидиновых оснований и их метаболитов в биол. жидкостях (плазма крови, моча, лимфа и др.) используется для диагностики заболеваний. Белки и нуклеиновые к-ты разделяют с помощью И. X. на гидрофильных высокопроницаемых ионитах на основе целлюлозы, декстранов, синтетич. полимеров, широкопористых силикагелей гидрофильность матрицы ионита уменьшает неспецифич. взаимод. биополимера с сорбентом. В препаративных масштабах И. х. используют для вьщеления индивидуальных РЗЭ, алкалоидов, антибиотиков, ферментов, для переработки продуктов ядерных превращений. [c.264]

С помощью Л. X, удается выделять и разделять соед., склонные к координации с ионами металлов, в присут. больших кол-в минер, солей и некоординирующихся в-в. Напр, с использованием иминодиацетатной смолы с ионами Си из морской воды выделяют своб. аминокислоты На катионитах с ионами Ре разделяют фенолы, с ионами Лg -сахара. На карбоксильных катионитах с N1 разделяют амины, азотсодержащие гетероциклы, алкалоиды. На силикагеле с нанесенным слоем силиката Си в водно-орг. среде в присут. ННз проводят быстрый анализ смесей аминокислот и пептидов, причем элюируемые из колонки комплексы легко детектируются спектрофотометрически. На высокопроницаемых декстрановых сорбентах с иминодиацетатными группами, удерживающими ионы N1 или Си- , селективно выделяются из сложных смесей индивидуальные белки и ферменты, содержащие иа пов-сти своих глобул остатки гистидина, лизина или цистеина. Силикагели с фиксированными на пов-сти инертными т/)ис-этилендиа.миновыми комплексами Со используют для т. наз. внешнесферной Л. х. смесей нуклеотид-фосфатов. Методом газовой Л. х. с помощью фаз, содержащих соли Ag , разделяют олефины, ароматич. соед., простые эфиры. Тонкослойная Л. х. на носителях, пропитанных солями Ag , применяется для анализа стероидов и липидов. [c.590]

Подробнее будут рассмотрены ароматические гетероциклы, роль которых в живой природе очень многообразна и важна, а также структурные ансамбли различных органических молекул — нуклеотидов, углеводов и их фосфорных эфиров, полипептидов и белков, природных макроциклических комплексов с Ре, М , Со, Мо и другими металлами, которые вместе с рядом других донорно-акцепторных молекул входят в структуру биологических аппаратов организма растений и животных и составляют предмет биоорга-ни 1еской химии — одной из важных составных частей биохимии и биологии. В этой области явлений химическая форма движения материи, лежащая в основе неорганической и органической материи, переходит в одну из высших форм движения — биологическую. [c.601]

ООО ООО. Молекула фермента может состоять только из белка или из белковой и небелковой частей. Последняя получила название кофактора или простетической группы. Белковая часть молекулы фермента может быть построена из одной или нескольких полипептидных цепей, образующих сложные комплексы. Кофакторы имеют небольшую молекулярную массу и являются активной группой фермента. Ими могут быть производные витаминов, нуклеотидов или ионы металлов. Одни и те же кофакторы могут быть прочно связаны с белком или образовывать легко диссоциирующие комплексы. Одн" и те же кофакторы могут входить в состав молекул разных ферментов. [c.21]

В металлофлавопротеидах катионы Ре, Мо, Си, 2п служат, по-видимому, для обеспечения взаимосвязи между флавино-выми коферментами и апоферментами. Это подтверждается тем, что отношение металла к флавину в очищенных препаратах ферментов этой группы, например, НАД-Нз цитохром с — оксидоредуктазы является более или менее постоянной величиной. Кроме того, рибофлавин и флавиновые нуклеотиды образуют довольно устойчивые комплексные соединения с катионами многих металлов. По современным представлениям, в ходе любой катализируемой реакции при участии ме-таллофермента образуется тройной фермент-металл-суб-стратный комплекс, в котором металлу приписывают роль мостика , связывающего фермент и субстрат. [c.263]

Константа равновесия реакции (1) называется константой устойчивости (или иногда константой образования). Обычно для М + т=-Ы, +2 или -ЬЗ. Так как гл. 6 специально посвящена комплексам ионов щелочных металлов, здесь будут рассматриваться главным образом ионы переходных металлов (например, Ре +, Ре +, N1 +, Си +, 2п + и т. д.) и в меньшей степени ионы лантанидов (например, Се +, 5т +, Сс1 +, Но , Тт +, Ьи + и т. д.). Как правило, лиганды имеют заряды О, — 1 или —2. Будет рассматриваться только ограниченное число типов лигандов, в частности, такие, как МНз, С1 , Вг-, 1 , Р04 , РгОТ, аминокислоты, малые пептиды, нуклеотиды и порфирины. Комплексные соединения с двумя ионами металла, которые соединены мостиком, состоящим из одного или более лигандов, здесь также обсуждаться не будут, хотя такие комплексы известны. [c.89]

Как упоминалось выше, ионы металлов-активаторов образуют комплексы с нуклеотидными субстратами. В некоторых случаях комплексы образуются и с ненуклеотидными субстратами, но они гораздо менее устойчивы и не очень существенны. Ниже рассматриваются только адениновые нуклеотиды, АТФ и АДФ, поскольку они лучше всего изучены. Однако все это относится и к другим нуклеотидам, так как природа основания очень мало влияет на величину рКа фосфатных групп и на их способность связывать ионы металлов [20, 21]. [c.663]

Наблюдались и значительные различия в характере влияния свободных нуклеотидов и их комплексов с металлами на реакцию иодацетата с 5Н-группой. Например, АДФ - защишает фермент от инактивации, хотя эта защита никогда не бывает полной даже при насыщающих концентрациях, тогда как комплекс фермента с MgAДФ- реагирует с алкилирующим агентом в большей степени, чем нативная креатинкиназа. Поскольку ни АДФ , ни MgAДф- не влияют на скорость взаимодействия сульфгидрильной группы с электронейтральным иодацетамидом [50], можно заключить, что при конформационных изменениях активного центра происходит перераспределение зарядов. [c.674]

Строение ферментов. По строению ферменты бывают простыми и сложными белками. Для сложных белков-ферментов используют следующие обозначения апофермент — полипептидная часть молекулы фермента холофермент — прочный природный комплекс апо-фермента и небелковой части кофактор — небелковая часть сложного белка-фермента простетическая группа — прочно связанный с апоферментбм кофактор (металлы, гем и др.) кофермент — легко отделяемый от апофермента, например диализом, кофактор (витамины, нуклеотиды и др.) Алофермент всегда синтезируется в организме, кофакторы (витамины, металлы и др.) должны поступать с пищей. [c.63]

Естественные пурины, птеридины и рибофлавин также дают с металлами комплексные соединения. Прочность этих комплексов аналогична таковой для аминокислот. Образование комплексов кислот цикла Кребса с кальцием изучал Шуберт (S hubert а. Lindenbaum, 1952) показано, что только лимонная кислота способна связывать металл. Потенциальными комплексообразова-телями клетки являются также фосфаты, нуклеотиды, нуклеиновые кислоты и др. [c.28]

Цинк. В биологических средах устойчивы комплексы цинка, которые он образует с аминокислотами, пептидами и белками, нуклеотидами за счет взаимодействия с фрагментами биомолекул, содержащими в качестве электронодонорных атомов серу, кислород и азот. В цинкзависи-мых ферментах и цинксодержащих биокомплексах ион металла не участвует в окислительно-восстановительных процессах за счет переноса электронов. [c.194]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология