Структуры Спирали в белках

Рис. 49. Изображение вторичной (а) и третичной (6) структур молекулы белка (на схеме третичной структуры наглядно видно скручивание вторичной структуры в пространстве в а-спираль).

Рентгеноструктурный анализ кристаллов позволил установить полную пространственную структуру ряда глобулярных белков. Было показано, что вторичная структура этих белков представлена главным образом а-спиралью и двумя типами складчатого слоя. При помощи рентгеноструктурного анализа можно установить и положение каталитически активного центра в молекуле фермента, соединенного с ингибитором. [c.443]

Третичная структура белка для глобулярных белков представлена сложной структурой, сходной с клубком или глобулой. Структура в этой глобуле поддерживается водородными, ионными, гидрофобными связями. Иногда одна часть структуры представлена спиралью, другая -складчатым листом, чередующимся с линейной последовательностью АК. Фрагменты такой структуры, имеющие определенное строение, называют доменами (например, спиральный домен). Третичная структура фибриллярных белков - более сложная спираль (двойная или тройная), иногда ее, например в молекуле коллагена, называют суперспиралью. [c.25]

При разном содержании а- и -структур в белках трудно сопоставлять качество предсказаний. Обычно считают, что спирали предсказываются значительно лучше, чем 3-структуры. Такое положение объясняется в основном тем, что в спиралях взаимодействие остатков через водородные связи имеет в отличие от структур локальный характер. Соответственно показатели качества для спиралей должны быть выше. Однако из табл. 6.5 не следует какого-либо заметного различия в величинах Q J. Такое несоответствие между интуитивными соображениями и величинами <3, легко устранить, если учесть, что в белках 3-структур меньше, чем спиралей, что приводит к большему отрицательному правильному предсказанию для 3-структур (табл. 6.3). Хотя отрицательное правильное предсказание несколько занижается в значении Q , оно значительно увеличивает значение по сравнению с Q-a Таким образом, несмотря на меньшее положительное правильное предсказание для 3-структур, что и создает впечатление более низкого качества предсказания, значения Q . и Q-a сопоставимы. [c.153]

На самом деле в формировании пространственной структуры, по-видимому, участвуют оба механизма — с одной стороны, стремление каждой пептидной единицы сохранить свойственную ей конформацию, а также слабые взаимодействия, характерные, например, для трипептидных фрагментов (при этом формируется вторичная структура, состоящая из спиралей, р-структур и нерегулярных участков), а с другой стороны —- такие взаимодействия отдельных участков вторичной структуры, которые приводят к выполнению оптимальных условий для гидрофобных сил. Вот почему в этой области создалась такая редкая для науки ситуация, когда есть эксперимент (расшифрованная пространственная структура нескольких белков), но нет ни одной конструктивной теории, которая более или менее полно могла бы его объяснить и предсказать. [c.160]

В отличие от фибриллярных белков структура глобулярных белков до сих пор остается мало выясненной. Наиболее вероятно, что глобулярные белки, по крайней мере некоторые из них, содержат участки полипептидных цепей, имеющие конфигурацию а-спиралей. [c.46]

Порядок химической связи аминокислот друг с другом создает первичную структуру макромолекулы белка. Однако его свойства зависят также и от конформации полипептидной цепи (вторичной структуры). Одной из моделей вторичной структуры белка является так называемая а-спираль, в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра. Устойчивость а-спирали обеспечивается водородными связями между группами КН и С=0 (рис. 11.1). [c.403]

Для денатурированных белков величина т] колеблется в пределах от —85 до —100° и отражает различия в аминокислотном составе белков. Это соответствует полностью неупорядоченной структуре (статистический клубок). При наличии а-спиралей характер дисперсии оптического вращения меняется и в уравнении Друде появляется второй член, равный квадрату первого, который характеризует вклад спирали в дисперсию оптической активности. Новый коэффициент в этом члене пропорционален содержанию а-спиральных структур в белке (Моффит, Кирквуд). По измерению дисперсии оптической активности можно рассчитать степень спиральности (упорядоченности) молекулы. У пепсина, например, она равна 28%, а у миоглобина — 70. [c.58]

Повторное воспроизведение группы атомов с использованием винтовой оси приводит к картине, носящей название спирали. Если атомы соединяются химическими связями в непрерывную цепь, так что каждая группа оказывается связанной со следующей, то в результате получается спиральная молекула, простирающаяся по всей длине кристалла. Такое положение встречается в кристаллических структурах селена и теллура, содержащих спиральные молекулы симметрии 3 или Зг (пространственные группы Р2> 2 или Р2>г2 ), как показано на рис. III.7. Спиральные молекулы могут также появиться за счет операции симметрии, аналогичной винтовому повороту, за тем лишь исключением, что угол поворота от одной группы к последующей не является целым кратным 360°. Такой поворот представляет собой наиболее общий тип операции пространственной симметрии — произвольное вращение, сопровождаемое произвольной трансляцией. Ряд биологически весьма важных молекул обладает спиральной симметрией именно этого типа. В частности, можно упомянуть а-спираль белков (рис. 24.2) и спиральный остов молекулы ДНК. [c.768]

В структуре любого белка имеется, таким образом, три степени усложнения. Первичная структура представляет собой специфическую последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Вторичная структура определяется способом, которым скручена цепь в частности, последняя может образовать а-спираль. Наконец, третичная структура — это способ, которым свернутая в спираль цепь (цепи) изогнута и гидратирована в природном (нативном) белке. [c.359]

Следующий вопрос, который был подвергнут экспериментальному исследованию, — возможность специфического комплексообразования между ИРНК и гомологической ДНК ядра путем образования двойных спиралей Крика—Уотсона. Ясно, что если ИРНК является полной репликой ДНК в пределах цистрона, задающего структуру каждого белка, то существует не просто идентичность состава по основаниям, но и полное соответствие чередования нуклеотидов вдоль цени ДНК и ИРНК. Следовательно, возможно образование двойных спиралей Крика—Уотсона. [c.472]

Межмолекулярные взаимодействия играют большую роль в определении структуры фибриллярных белков — белков, составляющих основу костных и мышечных тканей. В зависимости от конформации фибриллярные белки могут быть разделены на три класса (1) белки, состоящие из спиральных спиралей (а-форма [c.381]

Полимер-крахмал образован молекулами а-глюкоз-пираноз, образующих ветвящуюся структуру. Существуют предположения, что в крахмале полисахаридные цепочки свернуты в спирали аналогично а-спиралям белков. В молекулу крахмала входит до 2000 глюкозных остатков и вес ее превышает 1 млн. [c.237]

Крахмал представляет собой полимер, состоящий из молекул а-глюкоз—пираноз, образующих разветвленную структуру. Существуют предположения, что в крахмале полисахаридные цепочки свернуты в спирали аналогично а-спиралям белков. В молекулу крахмала входит до 2000 глюкозных остатков и молекулярный вес ее превышает 1 млн. Форма этой молекулы-полимера приближается к ромбовидной с размерами 10x7x8 А. [c.182]

Ранее предложено несколько схем поэтапного расчета структуры -спиральных белков tS.IIl. Они базируются на первоначальном расчете низкоэнергетичных конформаций пар соседних а-спиралей, и их последупцей взаимной укладке. На этом пути достигнуты неплохие результаты. Так, в работе (5J по известной схеме взаимодействия пар -спиралей в достаточно ограниченном конформационном простра1ютве изменения параметров взаимной [c.141]

По общей структуре все белки подразделяются на два больших класса—глобулярные и фибриллярные. Соответственно этим названиям, глобулярные белки, к числу которых относятся альбумин сыворотки крови и другие водорастворимые белки типа альбуминов, компактны и обладают сферической, овальной, дисковидной и тому подобными формами. Глобулярный белок диаметром 25 А может содержать единую по-липептидную цепь длиной 500 А, свернутую в спираль и спутанную в компактный клубок. [c.483]

В течение многих лет выделение в кристаллических структурах глобулярных белков а-спиралей и -складчатых листов делалось в значительной мере произвольно, без использования количественных критериев. Необходимость в них не ощущалась бы, если бы в нативных конформациях белков вторичные структуры были действительно регулярными. Поскольку этого нет, то их идентификация субъективна и существенно отличается у разных авторов. Например, в лизоциме Чоу и Фасман [139] к а-спиралям и -структурам относят соответственно 54 и 21 остаток, а Бэржес, Поннусвами и Шерага [39] - 46 и 4 в субтилизине BPN (отнесения работы [39] даны в скобках) - 86 (69) и 27 (44), папаине - 54 (50) и 30 (21). Подобных примеров можно привести много. [c.510]

Анализ известных белковых структур дает ценные сведения для понимания.механизма свертывания и стабильности белков. В структурах этих белков обнаруживаются шесть уровеней организации. На первом уровне находится аминокислотная последовательность, которая целиком определяет окончательную структуру белка. В структурах белков можно выделить несколько типов упорядоченности формы основной цепи. Это так называемые вторичные структуры, которые составляют второй уровень. Две из таких регулярных структур (а-спираль и 3-складчатый лист) были предсказаны на основе ковалентного строения основной цепи как наиболее простые. Следующие два уровня, сверхвторичные структуры и структурные домены, гораздо более сложны и пока не предсказуемы. На этих уровнях также проявляются вполне определенные закономерности, например такие, как корреляция между близкими по цепи остатками. Эти закономерности не выражаются в каких-либо определенных структурах, а носят весьма общий характер. На двух самых высоких уровнях организации, занимаемых глобулярными белками и агрегатами, сейчас уже делаются попытки некоторых структурных предсказаний. Возможность таких предсказаний основана на том, что нижние структуры, домены для глобулярных белков и глобулярные белки для агрегатов предполагаются внутренне стабильными (в некоторых случаях это подтверждено экспериментом). Характер агрегатов можно предсказать с помощью анализа контактной поверхности глобулярных белков. Это же относится и к предсказаниям строения глобулярных белков по их доменам. Кроме того, свойства поверхности, как это следует из изучения поверхностей раздела белок — белок, имеют важное значение для белкового узнавания. В главе обсуждены некоторые законо- [c.127]

Проблема самосборки есть проблема физической динамики. Вторичная структура может служить блоком в самосборке, если, во-первых, она формируется значительно быстрее, чем третичная, во-вторых, если она существует достаточно долго и, в-третьих, если она достаточно велика и гидрофобна, чтобы включиться в сильное гидрофобное взаимодействие. И а-спирали, и -формы удовлетворяют этим требованиям. Для расчета вторичной структуры необходимы параметры равновесия (величины я, с. 100) между различными возможными структурами для всех остатков. Соответствующий математический аппарат, использующий модель Изинга (с. 101), развит в работах Птицына и Финкельштейна. Гидрофобные остатки стабилизуют а- и -формы, короткие гидрофильные, а также Гли и Про — дестабилизуют. Удается найти пространственную структуру ряда белков. Расхождение между вычисленным и наблюдаемым распределениями а- и -участков не превышает 20% (рис. 4.15). Самосборка глобулы происходит двумя путями формирование плоской -структуры с последующим прилипанием к ней а-спирали и формирование -шпильки или пары а-спиралей с последующим изломом. Распределенгив гидрофобных групп, благоприятствующее формированию а- или [c.109]

В структуре любого белка имеется, таким образом, несколько степеней усложне- рис. 84. а-Спираль ния. Первичная структура белка пред- белковой молекулы [c.507]

Структура а-спирали приведена на рис. 4.13, а, структура -листа -на рис. 4.13, б, в. а-спираль белка можно уподобить, грубо говоря, цилиндрической мицелле - либо обычной, либо инвертированной, либо цилиндрической мицелле с гидрофобной полоской на ее поверхности, в зависимости от того, каков характер аминокислот, покрывающих внешнюю поверхность этой цилиндрической мицеллы, - гидрофильный, гидрофобный, или смешанный Аналогично -структуру можно уподобить ламел-ле, обычной или инвертированной, в зависимости от характера распределения аминокислот на двух поверхностях /3-листа. Контактируя своими поверхностями, а-спирали (цилиндрические мицеллы) и -листы (ламеллы) образуют домены, которые могут охватывать часть белковой молекулы или всю ее. При взаимодействии гидрофобных поверхностей а-спиралей или /3-листов образуется плотный контакт. Если же взаимодействуют гидрофильные поверхности а-спиралей и /3-листов, то между ними возникает водная прослойка. Гидрофобные контакты а-спиралей и Д-листов заключены в основном в центральной части белковой глобулы. Гидрофильные поверхности а-спиралей и /3-листов обращены к воде, в которой находится белковая глобула. [c.85]

Изучение структуры пептидов привело к расшифровке Полингом, Кори и Брэнсоном в 1950 г. структурного элемента керотина (одного из белков, входящих в состав волос). Примененный ими метод заключался в подборе молекулярной модели, которая могла бы отвечать соответствующей рентгенограмме. Эта модель —< альфа-спираль послужила Уотсону и Крику одной из основных предпосылок для расшифровки структуры дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), представляющей две спирали, идушре в противоположном направлении и закрученные одна вокруг другой. Второй из предпосылок для решения проблемы строения ДНК было чисто техническое усовершенствование, позволившее повысить качество рентгенографии. (Оказывается, расшифровка структуры ДНК может служить сюжетом увлекательной повести [83].) В 1960 г. Кендрю и сотрудники сообщили о получении трехмерной картины распределения электронной плотности в миоглобине, что позволило построить молекулярную модель этого белка. Вскоре была расшифрована структура другого белка — гемоглобина (Перутц и сотр., 1962), а в 1964 г. структура третьего белка —< лизоцима. Лизоцим —< это первый фермент, структуру которого удалось определить. [c.247]

В период 1946—1960 гг. английскому ученому Дж. Д. Кендру и его сотрудникам удалось точно установить структуру глобулярного белка миоглобина. Миоглобин, обнаруженный в тканях мышц, представляет собой белок, очень похожий на гемоглобин, но имеющий только одну полипептидиую цепь в молекуле (молекулярный вес 17 ООО). Как показал рентгеноструктурный анализ кристаллов миоглобина, молекула этого белка содержит полипептидиую цепь, которая не вся является единой спиралью, а содержит восемь коротких сегментов, имеющих конформацию альфа-спирали, связанных неспиральными участками. Такая особенность трехмерной структуры полипептидной цепи — расположение в пространстве участков с правильной (повторяющейся) структурой (вторичной структурой) — называется третичной структурой белка. Третичная структура, как и вторичная, определяется последовательностью аминокислот (первичной структурой). [c.683]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические — диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование на молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков.. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, сульфгидрильная, Милона, нингидринная. Первичная, вторичная и третичная структуры белков, факторы, определяющие эту структуризацию. Проблема установления первичной структуры белка. Вторичная структура а-спираль и Р-структура, третичная структура. Классификация белков простые и сложные. Простые белки альбумины, глобулины, проламины, прот амины, гистоны и склеропротеины. Сложные белки (протеиды) нуклеопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды. Заменимые инезаменимые аминокислоты. Проблема синтеза искусственной пищи. [c.189]

Белки построены более сложно, чем полипептиды. При рассмотрении строения макромолекулы белка (от греч. такгоз — большой) различают фибриллярные и глобулярные белки. В первых отдельные полипептидные цепи растянуты, а во вторых эти цепи упакованы более компактно, иногда в клубок, или свернуты в виде спиралей. В слон<ной структуре макромолекулы белка в свою [c.210]

Теперь обратимся ко второму слагаемому оптической активности, определяемому структурой макромолекулы белка как целого. Если а-спираль Полинга—Кори является важнейшим элементом вторичной структуры полипептидов и белков, то она должна давать большой инкремент в величине оптической активности. Для бензилглютамата вычисление ипкремепта [т дает 90°. В других случаях получается величина, достигающая 105°. Нетрудно показать в самой общей форме, что цепь главных валентностей, образующая правую спираль, будет вращать плоскость поляризации вправо, а левая спираль будет вращать влево. Спрашивается каково направление вращения спиралей Полинга—Кори в полипептидах и белках Мы уже упоминали (см. стр. 46) о том, что природные левые аминокислоты склонны часто образовывать правые спирали и наоборот — неестественные правые аминокислоты образуют левые спирали. Мы рассматривали структурные особенности левых и правых спиралей, в частности различие в укладке боковых групп по отношению к направлению цепи. [c.68]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология