Альбумин молекулярный вес

В частности, было выявлено, что вещества, способные к образованию аморфных осадков, как, например, альбумин, желатин, гуммиарабик, гидроокиси железа и алюминия и некоторые другие вещества, диффундируют в воде медленно по сравнению со скоростью диффузии таких кристаллических веществ, как поваренная соль, сернокислый магний, тростниковый сахар и др. В табл. 29 приведены коэффициенты диффузии О для некоторых кристаллоидов и коллоидов при 18 С. Из таблицы видно, что между молекулярным весом и коэффициентом диффузии существует обратная зависимость. [c.132]

Согласно Д. Берналу, четвертичная структура представляет собой комплекс субъединиц, способных к диссоциации. Получены данные, подтверждающие, что макроструктура альбумина сыворотки крови состоит из двух субъединиц, имеющих молекулярный вес 32 ООО каждая. Белок вируса табачной мозаики (его молекулярный вес около 50 ООО ООО) включает примерно 3000 субъединиц с молекулярным весом по 10 000—20 ООО, [c.177]

Молекулярная масса белков весьма велика от нескольких десятков тысяч, как, например, альбумин сыворотки крови человека (61 500), до сотен тысяч, как -у-глобулин сыворотки крови (153 ООО), и даже нескольких миллионов, как у гемоцианина улитки (6 600 000). [c.170]

Глобулины — белки, не растворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представители глобулины молока, яйца, крови белки мышц (миозин), семян растений. [c.297]

Белки с определенной молекулярной массой (Да) яичный альбумин (45 000), бычий сывороточный альбумин (68 000), рибо-нуклеаза из поджелудочной железы (12 700), цитохром с (13 000). [c.107]

Белок плазмы крови человека (альбумин) имеет молекулярный вес 69 000. Рассчитать осмотическое давление раствора, содержащего 2 г этого белка в 100 см при 25° С в а) мм рт. ст. и б) мм вод. ст. Опыт проводится с мембраной, проницаемой для соли, раствор которой взят в качестве растворителя. [c.622]

МЕ= 35 нм. Адсорбция альбумина (молекулярная масса 68 тыс ) и папаина (23 тыс.) носит активированный характер, причем в исследованном интервале температур (5—50 °С) максимальная величина адсорбции альбумина наблюдается при 37 °С в случае папаина она непрерывно растет от 250 до 800 мг/г. Величина активационного барьера, рассчитанная по изостерам адсорбции, достигает 100 кДж/моль для альбумина. Столь высокое значение, однако, не вызывает удивления, так как адсорбция белков, вероятно, является многоточечной и осуществляется посредством взаимодействия с поверхностью аминокислотных фрагментов, количество которых в молекуле белка может достигать нескольких сотен. [c.142]

При некоторых заболеваниях, например воспалении почек и печени,, белковый коэффициент может изменяться за счет снижения в плазме крови концентрации альбуминов. Объясняется это тем, что при воспалительных процессах в почках альбумины, молекулярный вес и размеры частиц которых сравнительно невелики, легче, чем глобулины, проходят через почки и выделяются из организма с мочой. [c.441]

При среднем молекулярном весе аминокислотного остатка равном 115,5, вычисленном для гемоглобина, молекулярный вес такого кольца равен 693. При среднем молекулярном весе, равном 124 (вычисленном для яичного альбумина), молекулярный вес кольца будет равен 744. [c.121]

Изоэлектрическая точка нативного АГП соответствует 2,7, т. е. примерно на 2 ед. р/ выше, чем у альбумина. Его молекулярная масса составляет 4,1-10 . Предполагают, что сиаловая кислота (14 остатков на всю молекулу белка), присутствующая в углеводных остатках, ответственна за связывание соединений аммонийного типа в нейтральной области pH [95] и этот процесс протекает с некоторой энантиоселективностью. [c.138]

Например, измеренное осмотическое давление раствора яичного альбумина при концентрации белка 34 г/л оказалось равным 2270 Па. Такое давление соответствует 0,001 М раствору [см. уравнение (П1.4)] и, следовательно, М = 34/0,001 = = 34000. Соответствие этого значения значениям М, найденным другими независимыми методами, показывает, что уравнение (1П.4) применимо не только к молекулярным, но и к коллоидным растворам. [c.34]

Молекулярный вес яичного альбумина ( белка ), определенный методом ультрацентрифугирования, составляет около 34 ООО гемоглобина (из крови)—около 68 500. Есть белки, имеющие еще больший молекулярный вес. [c.389]

Для построения калибровочной кривой при определении молекулярных масс используют белки-стандарты тропонин С (18 000 Да), тропонин I (24 000 Да), тропонин Т (38 000 Да), яичный альбумин (42 000 Да) и бычий сывороточный альбумин (68 000 Да), а также стандартный набор для определения молекулярной массы белков. При электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия препарат миозина дает расположенную почти у старта интенсивную полосу тяжелых цепей с м. м. ок. 20 ООО Да и три слабые, но отчетливые полоски легких цепей с м. м. ок. 20 ООО Да для самой тяжелой из них и около 16 000 Да — для самой легкой. Подвижность этих полос в описанных выше условиях высока, поэтому при достаточно большой продолжительности электрофореза эти полоски могут обнаружиться почти у фронта красителя (бромфенолового синего). [c.397]

Пример 20.2. Используя данные табл. 20.2, можно вычислить молекулярный вес сывороточного альбумина следующим образом (плотность воды при 20° С равна 0,9982 г/смЗ) [c.615]

Пример 20.3. Используя значения В и V для яичного альбумина (табл. 20.2), рассчитать максимальный молекулярный вес этого белка. Коэффициент вязкости воды при 20° С равен 0,001005 Па-с. Учитывая уравнение (20.30), получим [c.617]

Поскольку фактический молекулярный вес, вычисленный из коэффициентов седиментации и диффузии, равен 44 ООО, можно считать, что молекула яичного альбумина не является сферической. [c.617]

Молекулярный вес яичного альбумина равен 44 ООО. Чему равно осмотическое давление раствора, содержащего 5 г/л альбумина при 25° С [c.625]

ХОД отделения альбумина сыворотки с молекулярным весом 70 ООО от большого избытка сернокислого аммония. [c.205]

По мере того, как в круг исследований втягиваются все более сложные белки — гемоглобин (мол вес. 66 000) химотрипсин (мол вес 22 000), пепсин (мол. вес 35 000) яичный альбумин и, наконец, вирусы, молекулярный вес которых достигает 10 степени, возникает вопрос, ограничивается ли строение этих белков только образованием громадных пептидных цепей, не образуются ли эти гигантские молекулы за счет каких-либо других связей не являются ли они ассоциата ми более простых образований возникающих за счет много численных полярных групп, со держащихся в молекуле белка К этому следует еще доба вить, что при обсуждении во проса о строении молекулы белка мы ограничивались так называемыми простыми белками, построенными из одних аминокислотных остатков. По мере накопления наших знаний круг простых белков становится все более ограниченным, первостепенное значение приобретают так называемые сложные белки. Они характеризуются тем, что собственно белковая молекула соединена [c.532]

Белки обладают большой молекулярной массой Гемоглобин (белок крови, переносящий кислород от легких к тканям) имеет молекулярную массу около 66 000 а е м, сывороточный альбумин (связывающий и переносящий в организме карбоновые кислоты) — около 67 000, белки вирусов —до 50 ООО ООО а е м [c.311]

Альбумины бобовых и масличных культур в целом изучены меньше, чем глобулины. Эта фракция объединяет белки с меньшей, чем у глобулинов (10 000—100 000 Да), молекулярной массой, которые в основном играют физиологическую роль в семени. [c.167]

Белки плазмы выполняют множество функций. Одна из них, присущая в основном сывороточному альбумину, состоит в поддержании в плазме достаточно высокого осмотического давления, сравнимого с давлением в цитоплазме клеток. Сывороточный альбумин человека состоит из одной цепи, содержащей 584 аминокислотных остатка его мол. вес равен 69 000. В молекуле имеются три повторяющиеся гомологичные области — три домена, каждый из которых содержит шесть дисульфидных мостиков. Можно предположить, что в ходе эволюции ген, детерминирующий этот белок, дважды дуплицировался . Сравнительно низкий молекулярный вес и высокая плотность отрицательных зарядов на поверхности молекулы очень помогают сывороточному альбумину в выполнении его функции, связанной с поддержанием осмотического давления. [c.104]

Некоторые компоненты удалось получить в чистом виде и подробно проанализировать. Методами ионообменной хроматографии и гель-фильтрации был изолирован [80] альбумин с молекулярной массой 16 000 Да, который не имеет свободной SH-группы. Изолирован и другой альбумин [62] с молекулярной массой от 26 000 до 31 ООО Да, также не имеющий свободной SH-группы. Анализ аминокислот показывает, что соотношение (ионные-(-полярные) неполярные = 0,71, тогда как этот альбумин превосходно растворяется в воде. Отсюда автор [62] делает вывод, что структура этих белков стабилизируется гидрофобным ядром, а боковые полярные и ионные цепи преимущественно вынесены в наружную часть молекулы, т. е. в водную среду. [c.181]

С работой А. Я. Данилевского по некоторым результатам совпадают обширные труды А. П. Сабанеева [260], посвященные вопросу о молекулярном весе веществ в коллоидном состоянии. А. П. Сабанеев первый удачно применил (1889—1893) физико-химический, в частности криоско-пический, метод для определения молекулярных весов коллоидов, что до него считалось невозможным. Вот что пишет А. П. Сабанеев о результатах, полученных им для яичного альбумина Молекулярный вес альбумина, вычисленный на основании этих данных, принимая молекулярное понижение для воды 19, будет 14276. [c.263]

Глобулины — белки с большей, чем у альбуминов, молекулярной массой (свыше 100 ООО). В отличие от альбуминов они нерастворимы в чистой воде, а растворимы только в разбавленных солевых растворах. Глобулины — слабокислые или нейтральные белки (р/лежит в интервале от 6,0 до 7,3) содержат меньше, чем альбумины, остатков кислых аминокислот. Эти белки плохо гидратируются, поэтому они легко осаждаются из растворов с низкой концентрацией (NH4)2SU4. Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ (специфические переносчики), другие, как и альбумины, — к неспецифическому связыванию жирорастворимых веществ. [c.87]

Ультрафильтрация может быть успешно применена и непосредственно в медицинской практике, например при лечении острой и хронической почечной недостаточности. Посредством непрерывной диафильтрации из крови больного человека удаляются токсины и продукты обмена веществ. Для этих целей используют мембраны, удерживающие только альбумин и другие высокомолекулярные вещества. В фильтрат проходят нужные высокомолекулярные соединения, имеющие относительно небольшую молекулярную массу, и все низкомолекулярные вещества, причем без существенного изменения их концентраций. При введении в полученный стерильный препарат соответствующих компонентов в нужной концентрации получают кровьнеобходимого состава, которую вводят пациенту. Преимущество этого метода очистки перед диализом состоит в том, что очистка крови производится быстрее н на менее громоздки.х аппаратах. Кроме того, ультрафильтрацией можно удалять некоторые вещества, трудно отделяемые обычным диализом. [c.288]

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

Довольно много измерений такого рода было проведено с яичным альбумином. Это один из сравнительно простых белков, который поддается тщательной очистке. Первые измерения с монослоями яичного альбумина и других белковых веществ, включая и определение их молекулярной массы, были осуществлены Гуа-сталла в 1945 г. со специально сконструированными поверхностными весами с чувствительностью 0,001 дин ( ). Он показал, что только при очень сильном разрежении поверхностного слоя (100 м /мг) зависимость двумерного осмотического давления от площади удовлетворяет уравнению состояния идеального монослоя. При этих условиях было установлено, что молекулярная масса яичного альбумина равна М = 40 ООО. В 1947 г. Булл, используя другой раствор-подложку (концентрированный водный раствор сульфата аммония вместо употреблявшейся Гуасталла подкисленной воды), добился существенного расширения области идеального двумерного состояния (до 1,5 м /мг). Из своих измерений, более точных, чем измерения Гуасталла, он нашел М = 44 ООО. В 1951 г. Мишук с помощью предложенной им более удобной измерительной системы и для гораздо более тщательно очищенного яичного альбумина получил М = 44 900 (на подложке из концентрированного раствора карбоната аммония). Полученная Мишу-ком кривая зависимости я от площади (в кв. метрах на 1 мг нанесенного вещества) показана на рис. 32. [c.131]

Применяя соли в разных концентрациях, можно высаливать различные фракции белков при малой концентрации солей оса-ждаются наиболее крупные, тяжелые и обладающие наименьшим зарядом частицы, при повышении концентрации солей выпадают все более мелкие и устойчивые белковые фракции. Так, в растворе 33%-ного (ЫН4)з504 выпадают имеющие наибольший молекулярный вес белки сыворотки крови — эйглобулины, при 50% -ной концентрации— псевдоглобулины, при 100%-ной—самые легкие — альбумины. Применяя промежуточные концентрации солей, южнo получить и больше белковых фракции, имеющих различное биологическое значение. [c.184]

НАДН убихинон-оксидоредуктазный комплекс дыхательной цепи митохондрий (комплекс I — см. с. 415) катализирует реакцию окисления НАДН эндогенным убихиноном. Активность НАДН убихинон-оксидоредуктазы специфически ингибируется такими веществами, как амитал, пиерицидин, реин и ротенон. Последний ингибитор наиболее широко применяется при изучении переноса электронов в дыхательной цепи и молекулярной организации комплекса I. Ротенон обладает сильно выраженными гидрофобными свойствами и способен помимо НАДН убихинон-оксидоредуктазы взаимодействовать с гидрофобными участками многих белков, в частности бычьего сывороточного альбумина, и фосфолипидными мембранами. [c.441]

Глиадины относятся к белкам с наименьшими зарядами в самом деле, они содержат только от 6 до 11 основных остатков на молекулу (лизин, гистидин, аргинин). С другой стороны, приблизительно от 85 до 95 % остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот находятся в форме амидов (глутамин, аспарагин) (например, [73]). На молекулу приходится только 8—9 свободных карбоксильных групп. Для сравнения, сывороточный бычий альбумин с молекулярной массой, близкой к молекулярной массе ы-глиадинов, содержит 95 основных групп и 92 свободные карбоксильные группы на молекулу [116]. [c.186]

Более чем сто лет назад Грэм [173] наблюдал, что кремневая кислота соединяется с желатином, образуя нерастворимый осадок. Позднее Милиус и Грошуф [174] отметили, что кремневая кислота с очень низкой молекулярной массой не вызывала осаждения альбумина яйца, но вскоре, после того как кремнезем в незначительной степени полимеризовался, он способствовал коагуляции белка. [c.394]

Адсорбция белков и других биологических полимеров чрезвычайно сложна, поскольку в ней участвуют водородные связи с группами ОН, НН или СО, ионные связи через четвертичные аммониевые ионы, присутствующие в некоторых разновидностях белков, и в особенности связп гидрофобной природы, возникающие между сегментами протеиновых цепей и зависящие от их конфигурации. Взаимодействие поверхности кремнезема с желатином обсуждалось в гл. 3 (см. рис. 3.11, лит. к гл. 3 [856]), а с белками и с родственными веществами будет рассмотрено в гл. 7 (см. лит. к гл. 7 [249—273]). Данная тема, вызывает постоянное внимание вот уже в течение более четверти века. Еще в 1954 г. Холт и Боукотт [441а] измерили адсорбционную способность на превращенном в порощок кварце с известной величиной удельной поверхности по отношению к коровьему альбумину. Из полученных данных можно подсчитать, что при монослойном покрытии на 1 нм поверхности удерживалось около 4 амидных сегментов, принимая усредненное значение молекулярной массы амидного сегмента равным 100. По-видимому, такая величина адсорбции является правдоподобной, если рассматривать протеиновую цепь в форме спирали. Максимальная адсорбция наблюдалась при pH 5—6. Те же авторы [4416] исследовали поведение белков и аминов с длинными целями, получаемых в виде мономолекулярных пленок на поверхности раздела фаз воздух—вода, когда ниже этой поверхности вводилась кремневая кислота. Белки более прочно связывались при их изоэлектрической точке такое связывание может происходить между органическими катионными группами молекулы и заряженными участками на поверхности кремнезема и, кроме того, путем образования водородных связей. [c.980]

В работе, выполненной на стекле, Бреслер и др. [442] выявили отчетливые граничные значения области pH, внутри которой наблюдалась адсорбция белков. При оптимальном значении pH и низкой концентрации белков, находящихся в равновесной системе, число амидных сегментов (при средней молекулярной массе сегмента, равной 100), приходящееся на 1 нм , составляет, вероятно, около девяти для альбумина и около семи для 7-глобулина. Оптимальные значения pH были 5 при адсорбции альбумина и 6 при адсорбции у-глобулнна, т. е. близки к изо- [c.980]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология