Флавин-фермент

Путем фракционирования сернокислым аммонием можно отделить ФАД от фермента. Неактивный, не содержащий флавина, фермент специфически активируется ФАД. [c.282]

IV. Флавин-ферменты, или протеиды с флавиновой группой (желтые ферменты). [c.348]

Коферментом флавин-ферментов является соединение рибофлавина (лактофлавина) с фосфорной кислотой. Следовательно, в его состав входят изоаллоксазин, пятиатомный спирт (правый рибит) и фосфорная кислота. [c.354]

При переносе флавин-ферментами водорода на кислород образуется перекись водорода. Перенос же на цитохром заключается в восстановлении трехвалентного железа цитохрома в двухвалентное третья валентность насыщена, очевидно, гидроксилом последний с водородом гидрогенизированного флавина образует воду. Следовательно, при переносе на цитохром получается вода. Наконец, при переносе на метиленовую синь образуется лейкосоединение. [c.355]

В состав активных центров ферментов, взаимодействующих с Oj, обычно входят ионы переходных металлов (медь, гемовое или негемовое железо) или флавины (коферментные формы витамина рибофлавина). [c.125]

Представляет интерес вопрос о роли пигмента и ферментных систем в процессе разложения воды. Из ферментов цитохром и флавин рассматриваются как возможные участники этого процесса [345, 346]. При этом цитохромная система либо осуществляет электронный перенос между системами хлоропластов, либо непосредственно участвует в окислении воды. [c.138]

Другой класс флавопротеидов, обсуждаемых в гл. 10 (разд. Ж, 2), составляют монооксигеназы или гидроксилазы. В этих ферментах восстановленный флавин способствует включению одного атома кислорода из молекулы О2 в субстрат с одновременным превращением другого атома кислорода в Н2О. Формально реакцию можно представить как расщепление связи между двумя кислородами аддукта в схеме (8-59) с образованием 0Н+ из концевой ОН-группы. [c.268]

Восстановленный флавин-дисульфидный фермент затем окисляется за счет ЫАО+ (рис. 8-18). [c.271]

Флавин-ферменты, или протеиды с флавинами в простетической группе [c.353]

Из числа прочих флавин-ферментов следует указать на ксантиндегид-р а 3 у (ксантиноксидаза, альдегидраза). Она имеет в качестве кофермента изоаллоксазинадениндинуклеотид. Ксантиндегидраза (ксантиноксидаза) окисляет гипоксантин в ксантин, а последний—в мочевую кислоту. [c.355]

Какое место занимает в цепи катализаторов окисления этот фермент—еще не ясно. Не ясно также, не представляет ли он сложную каталитическую систему. Окислителем для него служит, повидимому, флавин-фермент. Действие пируводегидразы необратимо. [c.355]

Механизм действия витамина В2 еще не вполне выяснен. Повидимому, он, как и витамин В], стоит в тесрюй связи с работой некоторых ферментов, участвующих главным образом в окислительных процессах. Так, например, принятый с пищей витамин Ва (рибофлавин), присоединив в 5 -м положении фосфорную кислоту при прохождении через кишечную стенку, вступает затем в связь с белковым фероном (см. Ферменты ), образуя флавин-фермент. Таким образом, витамин Вз является коферментом желтого фермента. Последний же выполняет функцию переносчика двух атомов водорода от фосфопиридин-фермента к Оа с образованием НоОа. [c.416]

Как видно, в состав этого фермента входит молекула флавина. Ферменты представленного типа, содержащие в своей молекуле указанные группировки в качестве простетической группы, но различающиеся по характеру белкового носителя, различаются также и по своим энзиматическим свойствам. Отсюда следует, что ферментов типа диафоразы имеется несколько, и роль флавина, таким образом, значительно расширяется из дрожжей, в частности, был выделен еще один фермент, несколько отличающийся в строении своей простетической группы, но также содержащий флавин. [c.103]

Единого механизма для реакций с участием флавина пока еще не существует. Нельзя исключить образование комплекса с переносом заряда, но свободнорадикальное промежуточное соединение также возможно. Следует напомнить, что для флавиповых ферментов обычно требуются ионы металлов, и они могут играть большую роль в механизме. Фактически промежуточное положение, которое флавиповые ферменты занимают в биохимических процессах дыхательной цепи, после никотинамидных кофермеи-тов (двухэлектронный процесс) и перед цитохромами (одноэлектронный процесс) может быть вызвано сложностью флави-новой структуры, допускающей как ионный, так и свободнорадикальный механизмы. [c.413]

Возможно, что флавиннитроксильный радикал играет важную роль в химии флавоферментов предполагается также, что промежуточный нитроксильныи радикал может образовываться из связанного с ферментом флавин-4а-гидропероксида. [c.425]

Интересно, что предлагаемый механизм включает атаку фенольного кольца атомом кислорода по углероду, связанному с гидроксильной группой. Согласно энергетическим расчетам, этот радикальный промежуточный продукт, по-видимому, имеет более низкую энергию, чем продукт, содержащий кислород у соседнего атома углерода в кольце. Позже кислород мигрирует в результате перегруппировки. На этой стадии образуется катехин, по флавин все еще содерншт лишний кислород. Последний, по-видимому, удаляется из флавина путем присоединения протонов и образования воды. Естественно, процесс должен осуществляться с помощью фермента. Для подтверждения этого предположения необходимы модельные исследования. [c.426]

Такая ферментативная оксигенация, происходящая в результате атаки молекулы О2 карбанионом с последующим декарбоксилированием, происходит без помощи сопряженного кофактора. Тем самым ферменты, обеспечивающие этот процесс, отличаются по механизму действия от бактериальной люциферазы, флавинзависимой монооксигеназы [299]. В бактериальной системе 4а-флавин-гидропероксид участвует в хемилюминесцентной реакции в присутствии альдегида. [c.427]

Ж лтый окислительный фермент Варбурга (флавннмононуклео-т. д), активный при дегидрировании, построен из протеина и флавин-фосфорной кислоты протеин играет в нем роль носителя , а флавин-фосфорная кислота является простетической, активной группой, которая, однако, может оказывать ферментативное действие только в соединении с носителем . Теореллу удалось осуществить расщепление энзима на компоненты и соединение их снова в энзим. [c.895]

В пятом периоде периодической системы только молибден н иод обладают четко выраженными биологическими функциями. Молибден активирует ксантиноксидазу и альдегидоксидазу вероятно, он входит в состав связывающего центра нитратредуктузы и сульфитоксидазы. Механизм, с помощью которого молибден связывает субстрат и участвует в каталитической стадии ферментативной реакции, далеко еще не выяснен. Модельные эксперименты с комплексами молибден — цистеин как будто указывают на возможную связь молибдена с серой в его ферментных комплексах. Все три вышеназванных фермента содержат также флавины [Р1], хотя молибден, по-видимому, не связан с ними непосредственно. [c.365]

Флавиновые ферменты катализируют реакции дегидрирования различных соединений в животном организме, как, например а-аминокислот в а-кетокислоты [8], альдегидов — в карбоновые кислоты [26], глюкозы — в глюконовую кислоту [27]. Флавиновые ферменты обладают высоким окислительно-восстановительным потенциалом благодаря их способности присоединять электроны с превращением в восстановленную форму фла-вина. Присоединенные электроны флавины передают соответствующим акцепторам, окисляясь в исходную форму. Из флавиновых коферментов широкое применение имеет рибофлавин-5"-фосфорный (рибофлавинмононуклеотид) и его натриевая соль. [c.110]

Спектр люминесценции бактерий совпадает со спектром флуоресценции окисленного флавинового кольца. Были получены данные, указывающие на образование бактериями связанной с ферментом гидроперекиси восстановленного флавина [как в уравнении (10-50)]. Эта гидроперекись распадается на флавин и Н2О2, а кроме того, она может [c.74]

Во всех этих ферментах флавино- от окисляемых субстратов, ирисовые коферменты осуществляют пере- единяя их в положения 1-5 по схеме нос электронов и протонов, отщепляемых 10.2.4. [c.276]

Впервые витамин Вг был выделен в виде желтого пигмента из молочной сыворотки, названный лактохромом, а затем из дрожжей был выделен желтый дыхательный фермент Варбурга , состоящий из белка и желтого красителя. Последний был идентифицирован как витамин Вг и назван лактофлавином. Подобные желтые пигменты (флавины) были выделены из яичного желтка (овофлавин), лимона (цитрофлавин), печени (лиохром) и др [c.402]

Варбург и Кристиан показали, что желтая окраска этого так называемого старого желтого фермента обусловлена пигментом флавино- [c.254]

Чрезвычайно активным флавинсодержащим ферментом митохондрий животных является сукцинатдегидрогеназа [реакция (8-49)]. Этот фермент не только сам прочно встроен в мембраны крист митохондрий, но и содержит флавин, прикрепленный к белку с помощью ковалентной связи. Недавно была выяснена химическая природа этой связи выделен модифицированный FAD, содержащий 8a-(N-3-ги тидил)-рибофлавин [103—105] [c.259]

Аддукт, возникающий первоначально в результате присоединения координированной с металлом гидроксильной группы, может далее окисляться переносом электронов через кислород на два атома молибдена. Каждый из них мог бы получать один электрон с образованием двух атомов Мо(У). Электроны могут далее переноситься на флавины, на связанные с белками атомы железа и на Ог по миниатюрной цепи переноса электронов. Ксантиноксидаза принадлежит к группе флавиновых ферментов, содержащих прочно связанное железо, не координированное с ядром гема. Она является представителем железо-серных белков, которые обсуждаются дальше, в гл. 10 (разд. В). Ксантиноксидаза и альдегидоксидаза содержат также надсульфидную группу (—5—5 ), которая имеет существенное значение для проявления каталитической активности. [c.266]

Некоторые металлофлавопротеиды содержат группы гема (гл. 10, разд. Б). Примером может служить Ь-лактатдегидрогеназа дрожжей— фермент, который также называют цитохромом Ьг. Этот белок является тетрамером с мол. весом 235 ООО каждая его субъединица состоит 3 двух различных полипептидных цепей, одной молекулы рибофлавин-фосфата и одного гема [131]. По всей вероятности, флавин и гем прикреплены к различным полипептидным цепям и фермент действует как типичная дегидрогеназа, причем электроны передаются от восстановленного флавина через атом железа на связанный гем. Внешним акцептором является, по-видимому, цитохром с. [c.267]

Один из путей, благодаря которому NADPH может использоваться в качестве косубстрата, — это восстановление флавопротеидного фермента. Восстановленный флавин может далее реагировать с О2, образуя гидроксилирующий реагент. Примером служит 4-оксибензоат — гидроксилаза — фермент, образующий в качестве продукта 3,4-диокси-бензоат. NADH реагирует лишь после того, как флавопротеид образует комплекс с субстратом, — имеются данные о том, что при этом образуется оксигенированное промежуточное соединение, возможно [c.437]

Никотинамидадениндинуклеотид (XLI) и никотинамидадениндинуклео-тидфосфат (XLIV), как указывалось выше, представляют собой коферменты, которые со специфическим белком многочисленных ферментов, относимых преимущественно к классу оксидоредуктаз, образуют биокаталитические комплексы. Б процессе обмена веществ в клетках живого организма они катализируют реакции дегидрирования различных органических соединений и передают водород, как правило, промежуточному акцептору—флавино-вым ферментам и в итоге — на кислород. [c.316]

Впервые пигмент, содержащий флавин, выделен в 1879 г. из сыворотки коровьего молока [129]. Затем из молока был выделен желтый водорастворимый фактор [130, 131], названный лактохромом [131], он же был выделен из одуванчика, солода [132], яичного желтка [133], печени [133, 1341 из свиного сердца вьщелено желтое вещество — цитофлав (оказавшееся фосфорнокислым эфиром рибофлавина) [1351. Варбург и Христиан [22] в 1932 г. выделили из дрожжей желтый окислительный фермент, в котором ими был открыт рибофлавин (лактофлавин), являющийся составной частью этого фермента. [c.522]

Свою биологическую функцию в живом организме рибофлавин осуществляет в виде флавиновых нуклеотидных коферментов — фосфорного эфира рибофлавина (ФМН) и производного этого эфира — соединения с адени-ловой кислотой, (3-N(9) -аденин-Б-рибофуранозил-5 -фосфатом—флавин-адениндинуклеогида (ФАД) кроме того, 8а-производные рибофлавина образуют коферменты 8а-гистидил-ФАД и 8а-цистеинил-ФАД. В свою очередь флавиннуклеотиды являются простетической активной группой флавиновых ферментов и осуществляют окислительную биокаталитическую функцию только в соединении с апоферментом — белковой составной частью молекулы ферментов. [c.548]

Никотинамидные ферменты дегидрируют субстрат, причем НАД" переходит в восстановленную форму — НАД-Н — и одновременно в буферную среду митохондрий переходит протон. Протоны и электроны акцептируются ФАД и передаются на убихинон (кофермент Q) [424] и далее на систему цитохромов. Эгу реакцию осуществляет флавопротеид — дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза), выделенная из сердечной мышцы 1425], печени [426]. В состав фермента, помимо ФАД, входит четыре атома негеминового железа на моль флавина молекулярная масса 78 ООО. Из системы ферментов цепи дыхания выделен флавопротеид с простетической группой ФМН и двумя атомами железа на моль флавина [427]. [c.559]

В состав фермента сукцинатдегидрогеназы входит негеминрвое железо (4 атома на моль флавина), по-видимому, связанное с SH-группами апофермента. [c.562]

Связь флавина с протеином не во всех ферментах осуществляется по иминогруппе положения 3. В связывании флавина с белком в оксидазе В-аминокислот и в липоамиддегидрогеназе [4491 участвует рибитильная и адениловая части ФАД иминогруппа, по-видимому, остается свободной, так как эти ферменты обладают способностью к флуоресценции. [c.567]

Свет. Наиболее широко исследовалось влияние света. Обычно свет стимулирует синтез флавоноидов, особенно антоцианов,. влияя главным образом на активность участвующих в этом процессе ферментов. По своей реакции на индукцию светом эти ферменты подразделяются на две группы. ФАЛ и ферменты,, которые превращают коричную кислоту в п-кумароил-СоА,. индуцируются значительно быстрее, чем ферменты, катализирующие более поздние биосинтетические реакции и образующие вторую группу. Синтез ферментов de novo начинается после индукции светом, причем главной регуляторной точкой является ФАЛ. У многих видов показано участие в этом процессе фитохрома, однако могут также функционировать и другие фоторецепторы, например флавин или флавопротеин. Интересно отметить, что регулируется, по-видимому, только образование кольца В (шикиматный путь), тогда как синтез кольца А (поликетид-ный путь) не подвержен регуляции. [c.150]

Пигменты, описанные в этой главе, не принадлежат все к какой-либо одной группе, однако для удобства они собраны вместе на основании их общего структурного свойства — присутствия по крайней мере одного азотсодержащего кольца. Однако некоторые классы пигментов имеют явное структурное и функциональное сходство пурины, птерины и флавины, например, обладают сходной системой гетероароматических колец, а также подобными свойствами. Рассмотренные в данной главе пигменты предоставляют широкое поле для дальнейших химических исследований. Поскольку исчерпывающего систематического поиска новых N-гетероциклических пигментов не проводилось, можно не сомневаться в том, что такие пигменты еще будут открыты не исключено даже, что будут обнаружены совершенно новые группы пигментов. Среди них могут встретиться сложные структуры с интересной стереохимией, трудно поддающиеся исследованию методами синтеза. Здесь много работы и биохимику. В общих чертах биосинтетические пути для большинства групп уже выяснены, однако подробности механизмов отдельных реакций и катализирующие их ферменты все еще не установлены. Мало известно также о регуляции путей биосинтеза. N-Гетероциклические пигменты, как правило, не используются широко в качестве пищевых красителей, хотя в настоящее время интенсивно окрашенные водорастворимые беталаины вызывают интерес в этом отношении. [c.257]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология