Пептиды свойства

Никитин С. Я. Исследование связи внутримолекулярных взаимодействий в пептидах и белках с их акустическими свойствами Дис.. .. канд. физ.-мат. наук 03.00.02. Пущино, 1983. 113 с. [c.271]

ИМИДЫ КИСЛОТ — производные кислот, содержащие два ацильных остатка, связанных с имидной группой ЫН. Известны линейные и циклические И. к. Наибольшее значение имеют циклические И. к.— производные двухосновных кислот, например, фталимид, сахарин и др. И. к., в отличие от амидов, не обладают свойствами оснований и являются слабыми кислотами. И. к. широко применяются в органическом синтезе гетероциклических соединений, аг/ Инов, аминокислот и пептидов. [c.107]

Белки и пептиды —биополимеры ос-аминокислот. Синтез а-аминокислот, )- и -ряды а-аминокислот, их роль в построении молекулы белка. Химические свойства аминокислот. [c.251]

Преимуществами пористых ионитов перед гелевыми являются высокая скорость набухания (она превышает скорость набухания гелевых ионообменных смол на несколько десятичных порядков) и способность быстро поглощать крупные ионы. Последнее свойство особенно важно при работе с аминокислотами и пептидами. [c.221]

Особое свойство кислот — образование пептидов. а-Аминокислоты, соединяясь друг с другом, в результате взаимодействия карбоксильной группы и аминогруппы другой молекулы образуют пептиды [c.256]

Пепсин — фермент желудочного сока. Молекула пепсина представляет собой одиночную полипептидную цепь примерно из 340 аминокислотных остатков. Пепсин гидролизует белки до пептидов. Низшие пептиды по свойствам близки к аминокислотам. [c.235]

Все эти особенности, в сущности, заложены уже в первичных последовательностях пептидов или нуклеотидов, составляя внутренне присущие им свойства. [c.386]

В химии высокомолекулярных соединений форма макромолекулы приобретает очень важное значение. Так, макромолекула линейного полимера в зависимости от геометрии элементарных звеньев и порядка их чередования (если они различаются по химическому составу и стереометрии) может по своей форме приближаться к жесткой палочке (полифенилены, полиацетилены), свертываться в спираль (амилоза, нуклеиновые кислоты, пептиды) или в клубок — глобулу (глобулярные белки). В зависимости от формы макромолекулы линейные полимеры могут значительно различаться по свойствам. Но в то же время они имеют ряд общих свойств, характерных именно для линейных полимеров, которые отличают их от полимеров с иной геометрической формой молекул. [c.47]

СИНТЕЗ И ИЗУЧЕНИЕ СВОЙСТВ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫХ СОЕДИНЕНИЙ НАПРАВЛЕННОГО ДЕЙСТВИЯ ИЗ КЛАССОВ ВИТАМИНОВ, ПЕПТИДОВ, ПОРФИРИНОВ, ПОЛИНЕНАСЫЩЕННЫХ ЖИРНЫХ КИСЛОТ И [c.180]

Порфирины и их металлокомплексы, ковалентно связанные с пептидами, содержащими полифункциональные аминокислотные остатки, представляют значительный интерес для различных областей науки, техники и медицины вследствие многообразия их биологических и физико-химических свойств. [c.153]

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

На практике для разделения аминокислот и пептидов основного характера используют системы, содержащие фенол и крезол, для нейтральных — смеси с бутиловым спиртом и уксусной кислотой или с амиловым спиртом, а для кислых аминокислот и пептидов — системы, содержащие соединения основного характера (обычно пиридин). Если соединение плохо растворимо в подвижной фазе и остается на стартовой линии, следует увеличить гидрофильность системы, например, добавлением муравьиной кислоты, метанола или формамида. Если же вещество хорошо растворимо в подвижной фазе и движется вместе с фронтом растворителя, следует использовать органический растворитель с более выраженными гидрофобными свойствами, например изоамиловый, бензиловый спирты и др. [c.126]

Каков механизм действия медиатора на постсинаптическую мембрану В случае ацетилхолина он состоит в деполяризации мембраны и увеличении проницаемости по отношению к ионам натрия и калия. Собственно, это, по-видимому, те же изменения мембраны, которые обусловлены возникновением потенциала действия (гл. 5, разд. Б, 3) при проведении нервного импульса. Ацетилхолин связывается со специальным рецептором, в результате чего натриевые каналы в мембране каким-то образом открываются. Из электрических органов электрического угря недавно был выделен белок большого молекулярного веса, обладающий, по полученным данным, свойствами рецептора ацетилхолина [45]. Имея мол. вес 330 ООО, этот белок представляет собой, видимо, тример из субъединиц с мол. весом =110 000, в свою очередь состоящих из 2—4 пептидов с мол. весом 34 ООО—54 ООО. Каким образом функционирует этот рецептор, пока неизвестно (гл. 5, разд. В, 5). [c.332]

При выборе методов разделения пептидов учитывают физ.-хим. свойства, кол-во и длину молекул разделяемых соединений. Для первичного фракционирования смесей коротких пептидов, содержащих до 15-20 аминокислотных остатков, в большинстве случаев используют ионообменную хроматографию на катионитах. Дальнейшее разделение и очистку проводят с помощью хроматографии и электрофореза на бумаге или пластинках с тонким слоем целлюлозы или силикагеля. [c.251]

Ацильные производные аминокислот обладают кислыми свойствами и ведут себя как обычные органические кислоты. Значение различных ацильных и алкильных производных аминокислот определяется возможностью их использования при синтезе пептидов (см. стр. 488) и при определении строения молекулы белка (см. строение пептидов, стр. 510 и далее). [c.465]

Вследствие этого возникло второе направление, целью которого явился синтез полимеров и сополимеров аминокислот. Образующиеся соединения характеризуются высоким молекулярным весом и представляют собою смесь линейных пептидов, в большинстве своем нерастворимых в воде в некоторых случаях они обладают свойствами пластмасс. [c.496]

Очень часто при описании методов синтеза и свойств пептидов не рассматриваются аналогичные методы синтеза и свойства не менее важных соединений — фосфодиэфиров. Действительно, стратегия синтеза и проблемы, которые при этом возникают (например, использование ДЦГК, защитные группы, синтез на полимерном носителе и т. д.), весьма похожи, если не одинаковы, хотя никогда не обсуждаются параллельно. Восполнить этот пробел— вот цель настоящей главы. При этом, как и ранее, проводится сравнение с биосинтезом фосфатной связи. Следовательно, в настоящей главе сравниваются химические и биологические (биоорганические) свойства двух функционально важных классов макромолекул белков и нуклеиновых кислот. Разумеется, мы дополним эту картину, рассмотрев свойства еще двух мононуклеотидов, играющих важную роль в биологических процессах,— нук-леозидтрифосфатов и циклических нуклеотидов. Это показывает, что, подобно аминокислотам, для биологических систем важны не только полимерные молекулы. Рассматривая этот вопрос, мы вновь проведем сравнение химического и биологического путей синтеза. Освещаются результаты исследований, опубликованные в литературе, включая 1980 г. [c.104]

Фермент благодаря своей жесткой трехмерной структуре образует каталитический центр, в котором и осуществляется каталитическая реакция. В то же время небольшой по размеру пептид имеет слабожесткую структуру и не обладает каталитическими свойствами. Интересно, что если ион металла связан с пептидом, то можег происходить гидролиз амидной связи, аналогичный гидролизу, наблюдаемому в присутствии гидролитических ферментов. Таким образом, гидролиз амидов (и эфиров) подвержен каталитическому действию различных ионов металлов, поскольку а-ами-ногруппа и кислород карбонильной группы — два хороших потенциальных лиганда при комплексообразовании. Другими словами, координированные лиганды (пептид) приобретают удивительную активность благодаря эффекту оттягивания электронной плотности положительно заряженными ионами металла. [c.352]

В ТСХ используются также иониты на основе сефадексов — сшитых декстранов. Это диэтиламиноэтил-, сульфоэтил-, карбокси-метил- и фосфоэтил-сефадекс. Они одновременно сохраняют свойства молекулярных сит. Поэтому для разделения пептидов и белков с молекулярной массой до 30 000 применяют сефадексы марок 25 , обладающие в несколько раз меньшим удельным объемом, чем сефадексы марок 50 , применяющиеся для разделения белков с молекулярной массой до 200 ООО. [c.131]

Рассмотрим результаты экспериментального исследования реакций образования комплексов серебра в водных растворах пептида триглнцина NH2 H2 ONH H2 ONH H2 OOH. Его протолитические свойства характеризуются следующими значениями ступенчатых констант рКа i = 3,13 0,04 и рКа2 = = 7,92 0,03. Диссоциация по первой ступени отвечает переходу НгА+ в цвиттерион НА , а вторая — переходу к аниону А-. [c.631]

В результате такой конденсации образуется дипептид, состоящий из двух аминокислотных остатков. Реакцию можно продолжить дальще при этом образуются высщ е пептиды и, наконец, белки. Образующаяся амидная, или пептидная, связь (—СО—ЫН—) характерна для соединения аминокислотных остатков в короткие или длинные цепи и является одним из главных факторов, определяющих физические и химические свойства пептидов и белков. [c.190]

Блестящие результаты достигнуты в области синтеза биополимеров. В 1955 г. был синтезирован циклический декапептид — антибиотик грамицидин, выделенный ранее из Ba illus brevis. В 1961 г. синтезирован пептид, воспроизводящий и по свойствам, и по строению фрагмент белкового гормона. В последние годы осуществлен полный синтез фер- [c.53]

Пептиды, модифицированные остатками порфиринов и их металлокомплексов, являются интересными объектами для исследования их биологических и физико-химических свойств. Известно применение геминпептидов в качестве удобных моделей для изучения активных центров [c.13]

Было высказано предположение, что экзоны кодируют определенные автономные элементы укладки полипептидной. цепи, представляющие собой функциональные сегменты белковой молекулы, которые сортируются в процессе эволюции. Если процессы такой перетасовки генетического материала, механизмы которых не рассматриваются, идут по районам интронов, то структура экзонов не изменяется и, следовательно, не нарушаются функциональные свойства отдельных белковых доменов. Экзоны могут соответствовать участкам доменов или отдельным белковым доменам, т. е. тем участкам белковой молекулы, которые можно выделить как пространственно делимые структуры, обладающие определенной биологической функцией. Установление раз.меров экзонов во многих генах показало, что главный класс экзонов имеет раз.меры около 140 п. и., что соответствует 40—50 а. о. в молекуле белка. Большая часть белковых доменов, содержащих в среднем 100—130 а. о., складывается из нескольких элементов вторичной структуры ( су-первторичных структурных единиц), кодируемых отдельными экзонами. М-терминальный участок из нескольких гидрофобных аминокислот (сигнальный пептид) секреторных белков, как правило, также кодируется отдельным экзоном. [c.192]

Несколько близких пептидов, обладающих антибактериальными свойствами, были выделены из штамма почвенного микроорганизма Ba illus brevis (Дю6о , 1940). Они подразделяются на две группы — тироцидины и грамицидины, отдельные представители которых были выделены в относительно чистом виде путем противоточного распределения. Наиболее широко изучен грамицидин-С (С — советский), соединение, впервые описанное русскими исследователями. Это циклический декапептид, имеющий структуру цикло-(L-вал — 1-орн — L-лей— >-фен — -про)г. [c.703]

Этот выбор диктуется характером задачи, которая решается гель-фпльтрацией, и свойствами разделяемых молекул, в первую очередь их массами. Для обессоливаиия раствора макромолекул естественно использовать жесткие, достаточно мелконористые матрицы с крупными гранулами (последнее — для увеличения скорости течения), например сефадекс С-25 или биогель Р-б. Для обессоливания более мелких молекул можно воспользоваться сефадексами С-10 и С-15 или биогелями Р-2 и Р-4. Названные матрицы удобны и для смены буфера, в котором первоначально находится препарат, на тот, которым уравновешена колонка и производится элюция, или для освобождения биополимеров от радиоактивных низкомолекулярных предшественников. Близка к описанным н задача рассортировки смеси на две группы веществ — высокомолекулярных и низкомолекулярных (например, отделение белков от пептидов или нуклеиновых кислот от белков). Здесь, очевидно, следует вы- [c.133]

У различных аминакислот гидрофобные или гидрофильные свойства выражены сильнее или слабее в соответствии с химической природой радикалов, входящих в их состав. Гидрофобность или гидрофильпость пептидов определяется их аминокислотным составом. Поверхность глобул большинства нативных белков цитоплазмы в целом гидрофильна, так как остатки гидрофобных аминокислот спрятаны внутрь глобул. У белков мембран, наоборот, гидрофобные остатки аминокислот располагаются на поверхности. Впрочем, [c.168]

Химические, физико-химические свойства белков и их структура определяются аминокислотным составом. Поэтому исследование аминокислотного состава является важным аналитическим методом характеристики этих соединений. Исследование аминокислотного состава белков и пептидов включает расщепление этих соединений до свободных аминокислот, разделение последних, их идентификацию и количественное определение. Изучению аминокислотного состава предшествует, как правило, определение однородности изучаемых препаратов. О чистоте препаратов белка судят на основании данных ульт-рацентрифугирования, электрофореза, в частности диск-электрофореза ) [c.122]

В издании рассмотрены все основные классы природных соединений, для которых приведены кпассификации, особенности молекулярной структуры, таблицы типичных представителей, схемы характерных химических реакций, значимые медико-биологические свойства, пути биосинтеза, природные источники При создании книги использована оригинальная литература по 2000 год вкпючительно Содержание книги отражено в 13 главах Введение, Простейшие бифункциональные природные соединения. Углеводы, Аминокислоты, пептиды и белки. Липиды жирные кислоты и их производные, Изопреноиды-1, Изопреноиды-И, от сесквитерпенов до политерпенов. Фенольные соединения. Алкалоиды и порфирины. Витамины и коферменты, Антибиотики, Разные группы природных соединений, Металло-знзимы, Предметный указатель [c.2]

Качсстксиные реакции на аминокислоты, пептиды и белки можно раадмить на две группы а) цветные реакции, обусловленные аминокислотами и пептидами б) реакции осаждения, в основе которых лежат изменения физико-химических свойств белковых молекул. [c.6]

Имиды —соединения, содержащие имидную группу >NH, напр. имид свинца PbNH, имид уксусной кислоты ( Hs OjaNH. И. кислот в отличие от амидов не обладают основными свойствами и являются слабыми кислотами. Органические И. широко применяют в синтезе гетероциклических соединений, аминов, аминокислот, пептидов. [c.56]

Вследствие тенденции метильных групп к подаче электронов заряд на азоте диметиламинокислот несколько повышен, амфотерные свойства их выражены столь же ярко, как и у самих аминокислот. Разделение их методами электрофореза и хроматографией менее четко, чем разделение динитрофенильных производных аминокислот. Диметильные производные аминокислот не имеют широкого применения при исследованиях строения пептидов. [c.511]

Вслед за этим в 1902 г. Гофмейстер выдвинул гипотезу об амидообразной связи аминокислотных остатков в белке, которая и легла в основу полипептидной гипотезы. Она же послужила основанием Э. Фишеру н Т. Курциусу для разработки методов синтеза пептидов. Одновременно с синтезом многочисленных пептидов, завершившихся синтезом нонадека-пептида, проводились исследования то выделению пептидов из белков. Был выделен ряд пептидов, тождественных с синтетическими. Они давали биуретовую реакцию и расщеплялись протеолитическими ферментами высшие пептиды обладали коллоидны ми свойствами. Все эти факты в тот период были достаточным подтверждением выдвинутой полипептидной теории. Однако методы органической химии, применявшиеся для выделения пептидов из гидролизатов белков, а именно фракционированная кристаллизация, извлечение органическими растворителями, получение производных и т. д. оказались для этой цели мало пригодными. Число выделенных пептидов было настолько незначительным, что возникли сомнения в справедливости выдвинутой теории. [c.520]

Мономерными единицами, из которых построены белки, являются 20 а-аминокислот. Эти малые молекулы наделены свойством, общим для всех молекул, способных к полимеризации они содержат по меньшей мере две разные химические группы, способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной связи. У аминокислот такими группами служат аминогруппа (—ЫНг) и карбоксильная группа (—СООН), а связь, которой определяется образование белкового полимера, представляет собой пептидную (амидную) связь. Образование пептидной связи можно представлять себе как отщепление молекулы воды от присоединяющихся друг к другу —СООН- и —NH2-гpyпп [уравнение (2-7)]. В водной среде равновесие в реакциях такого типа сдвинуто в сторону образования свободных аминокислот, а не пептида. Следовательно, синтез пептидов (как в естественных условиях, так и в лаборатории) осуществляется непрямым путем и не сводится к простому отщеплению воды. [c.80]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология