Цистеин получение да цистина

Меркаптаны и тиофенолы очень чувствительны к окислителям и переходят при окислении в дисульфиды. Последнее происходит часто уже при соприкосновении с кислородом воздуха. В связи с этим при получении и последующих превращениях меркаптанов чаще всего работают в атмосфере инертного газа или газа-восстановителя (азота, водорода, см. также разд. Г, 2.5.5). Процесс превращения меркаптана (тиофенола) в дисульфид обратим дисульфиды мягкими восстановителями вновь переводятся в меркаптаны (тиофенолы). (О биологическом значении этой реакции на примере системы цистин — цистеин посмотрите в учебнике.) [c.257]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

Сильная нуклеофильность, легкая окисляемость и кислый характер тиольной группы цистеина требуют селективного блокирования на всех стадиях синтеза. Еще в 1930 г. дю Виньо [208] впервые применил S-бензильный остаток для защиты тиольной функщ1и. Получение окситощ1на в лаборатории открыло путь для всех дальнейших синтезов с использованием цистеина и цистина. S-Бензильная группа снимается только натрием в жидком аммиаке в некоторых случаях, в особенности при синтезах инсулина, применение этого метода сопровождалось повреждением пептидных цепей. Поэтому были разработаны другие методы эффективного блокирования тиольной функции (некоторые примеры приведены в табл. 2-6). [c.134]

Гидролизат кератина получается кислотным, щелочным или ферментативным гидролизом кератина волос и последующей нейтрализацией (кроме полученного ферментативным расщеплением). Смесь аминокислот (цистеин, цистин, гистидин, аспарагиновую кислоту), из них 16—25% аминокислот, содержащих серу, также пентозу, кремневую кислоту и др. Употребляется при лечении волос в тех случаях, когда показано применение серы. Легко усваивается кожей. Может быть получен иж рога, копыт, щерсти, пера. [c.82]

Электрохимические исследования аминокислот, нуклеиновых кислот и белков непосредственно связаны между собой, поскольку первые являются структурными элементами более сложных макромолекул. Электрохимические исследования двадцати основных 1-а-аминокислот [230—232] показали, что только шесть из них — цистеин, цистин, метионин, гистидин, тирозин и триптофан — окисляются на пирографитовом и стеклоуглеродном электродах. В области pH от 1 до 10 их окисление протекает необратимо при н.и.э.>1,0 В, причем с ростом pH потенциал полуволны или максимум тока смещается в отрицательную сторону. Процессы окисления сопровождаются пассивацией электрода продуктами реакции. По данным ЯМР- и ИК-спектроскопии, продукты реакции имеют сложную полимерную структуру, что не позволяет пока перейти к детальному анализу механизма. Тем не менее полученные результаты оказались полезными при интерпретации электрохимического поведения белков, адсорбированных на графитовых электродах [245, 246]. [c.163]

Получение цистеина из цистина. Обычно цистеин получают восстановлением цистина водородом в момент его получения от взаимодействия олова с соляной кислотой [1,5] или электрохимическим путем [6]. [c.387]

В. Л. Кретович и А. А. Бундель разработали быстрый метод определения аспарагиновой и глютаминовой кислот, который основан на том, что активированный, подкисленный оксид алюминия адсорбирует аспарагиновую, глютаминовую кислоты и цистин. Другие аминокислоты, которые проходят через хроматографическую колонку, этим адсорбентом не задерживаются. Цистин вымывают из колонки дистиллированной водой, насыщенной H2S (цистин при этом восстанавливается в цистеин, а оставшиеся дикарбоновые кислоты последовательно элюируют). Установлено, что глютаминовая кислота, адсорбированная на AI2O3, при элюировании слабым раствором кислоты быстрее передвигается по колонке, чем аспарагиновая. В полученных элюатах определяют азот методом Кьельдаля. [c.23]

Енолаза катализирует дегидратацию 2-фосфоглицериновой кислоты в результате этой реакции фосфорный эфир, обладающий малым запасом энергии, превращается в макроэргическое соединение. Очищенный фермент из гороха для проявления активности требует присутствия магния. Енолаза чувствительна к действию фторидов. Исследование очищенной енолазы, полученной из животных тканей, показало, что она представляет собой одиночную пептидную цепь, в которой отсутствуют цистеин и цистин. [c.126]

Для получения ДНФ-цистеиновой кислоты и различных монопроизводных цистеина, цистина, гистидина, лизина, орнитина и тирозина отсылаем читателя к упомянутому обзору Бизерте [156] растворимость в воде создает особые трудности. [c.414]

Определение цистина и цистеина осложняется их нестойкостью при кислотном гидролизе, особенно в присутствии углеводов. Цистин, пред-ставляюш ий собой окисленную форму аминокислоты, может быть получен в виде пика, выходящего с ионообменных колонок при вымывании цитрат-ным буфером с pH 3,42 между аланином и валином. Его точное положение сильно зависит от pH используемого буфера [3]. Количество цистина в гидролизате нельзя считать идентичным его содержанию в белке, так как может происходить превраш ение цистеина в цистин, вероятно, с частичным дальнейшим окислением в цистеиновую кислоту. [c.148]

Пролин и оксипролин полностью устойчивы к действию фермента.- Цистеин в продуктах расщепления не был обнаружен. Полуцистин, если он присутствует в продуктах расщепления, мог образоваться за счет разрыва пептидной связи при этом связь с полипептидной цепью дисульфидным мостиком сохраняется. Окисление остатков цистина в цистеиновую кислоту не должно давать способную отщепляться под действием карбоксипептидазы группу, так как она содержит заряженную боковую цепь, но восстановление и алкилирование до --S H2 ONH2-rpynn приводят к образованию нейтрального остатка. Такой остаток был недавно обнаружен [198] в гидроЛизатах, полученных при действии карбоксипептидазы на восстановленный и алкилированный пролактин, что свидетельствует о присутствия С-концевого полуцисти нового остатка. [c.233]

Гидролиз I дает / -цистеин, из которого получен / -цистин, оптическая чистота которого указывает, что при полимеризации не наступает рацемизация. [c.161]

Если атомарный водород (носитель—гелий), полученный в газоразрядной трубке, пропускать через раствор цистеина, то как в нейтральной, так и в кислой среде в отсутствие кислорода основным продуктом будет цистин. В щелочных растворах образуется главным образом сероводород, а выход цистина резко падает по мере увеличения pH. Избыток щелочи способствует возникновению ионов типа RS, и вместо реакции (8.154) пойдет другой процесс [c.259]

На основании результатов, полученных при изучении каталитического действия простых соединений, Брдичка [34—36, 55] пришел к выводу, что каталитическая активность белков связана с содержанием в их молекулах цистина или цистеина. Белки, богатые цистеином (например, инсулин), дают более высокие волны, чем белки, бедные цистеином (яичный альбумин). Белки, не содержащие цистеина (желатина), вообще не показывают каталитического эффекта. Выражая содержание цистеина с учетом объема молекулы белка, Миллар [19] нашел линейную зависимость между предельной высотой каталитической волны и содержанием цистеина. Он же показал, что если участие аминогрупп в образовании двойной волны и играет некоторую роль, то она очень незначительна, так как блокирование аминогрупп инсулина практически не вызвало изменение высоты каталитической волны в растворе кобальта . [c.397]

Для синтеза тиофана В Гаррис и сотрудники применяли -(карбокси-метилмеркапто)-аланин, который был получен другими исследователями из /-цистина [316] или /-цистеина [317] и хлоруксусной кислоты в щелочном растворе. При бензоилировании с последующей этерификацией замещенный аланин превращался в метиловый эфир /-Ы-бензоил-р-(карбметоксиметил-меркапто)-аланина (V). Это вещество циклизуется метилатом натрия в натриевое производное 3-кетотиофана (VI). Натриевое производное выделяют и действуют на него кислотой, в результате чего образуется метиловый эфир /-3-кето-4-бензамидотиофан-2-карбоновой кислоты. [c.206]

Из описанных в литературе способов получения цис-тина и цистеина [1] наибольший интерес для синтеза меченого соединения представляют те методы, в кото-р1)1х молекула цистина уже построена и введение радиоактивной серы происходит на последней стадии синтеза, Нами были проверены методы Мелхиора и Тар-фера [2] и Фрая [3]. Первый из них может быть представлен следующей схемой [c.3]

Восстановление цистина, в том числе и меченного 8 , в цистеин исслсдовалось достаточно широко. Так, в работе [1] восстановителем являлся сероводород, а катализатором — сульфиды В1, РЬ, Н . Выход составлял 75%. В работе [2] цистеин-З получали из цистина реакцией обмена с сульфидом натрия с использованием экстракта яичного белка, однако метод не имеет препаративного значения. Электролитическое восстановление [3—61 оказалось более удобным, чем восстановление оловом в соляной кислоте 7]. В основу настоящей методики положены результаты работы [3]. Она рассчитана на получение конечного продукта в количестве 1 г — оптимальная загрузка, 0,5 г — минимальная загрузка. [c.12]

В гидролизатах коллагена и эластина содержатся десмозин и изодесмозин их разделяли в модифицированных условиях по одноколоночной [59, 60], а также по двухколоночной схемам анализа [61, 62]. Множество работ посвящено хроматографии серусодержащих аминокислот. Определены объемы выхода производных цистеина [63] и цистина, полученных после модификации белков и последующего гидролиза [64]. Найдены условия разделения производных лизина, полученных при модификации нативного белка, а также разработаны условия ускоренного анализа этих соединений [65, 66]. Метилгистидин и некоторые редкие аминокислоты разделяли на 15-сантиметровой колонке [67]. При снижении скорости потока в реакторе вдвое было достигнуто 10—20-кратное увеличение чувствительности при определении N-метиламинокислот, которые разделяли в специально разработанных условиях [68]. Триптофан и его производные разделяли на амберлите G-50 [69]. [c.349]

Можно высказать уверенность, что рано или поздно в этой реакции будет доказано наличие нескольких промежуточных продуктов, часть из которых находится в подвижном равновесии с цистином, часть с цистеином, причем вероятнее всего, что ни один из них не может находиться в равновесии и с тем, и с другим. Исходя из этих соображений, мы сделаем предварительный вывод, что система в определенных условиях действительно может давать полуобратимый электрод, потенциал которого зависет от концентрации ци-стеина и не зависит от концентрации цистина. Мы видим, что здесь, как и в случае сульфит-сульфата, мы действительно встречаем пример состояния, ожидаемого нами в то.м случае, когда реакция может протекать лишь в одном направлении. Нам, конечно, не г необходимости требовать, чтобы реакция протекала только в одну сторону на все 100% в экспериментальном отношении тот же результат будет получен, если обратная реакция протекает очень медленно. [c.282]

Разработан те.хнологический процесс получения L-ami-нокислот (тирозина, гпстидина, лизина, аргинина, цистина, цистеина, глутаминовой кислоты и остальных аминокислот гидролизата казеина в виде их суммы) из природного сырья казеин, кератины и др.). [c.387]

Разработанный Хискеем и Такером [1012, 1013] метод получения несимметричных производных цистина состоит в обработке S-тритил- или S-тетрагидропиранилцистеина дироданом и последующей реакции с другим производным цистеина (115) [c.308]

Зервас [2658] предложил принципиально иной метод синтеза несимметричных пептидов цистина. Исходными соединениями в этом методе служат два 5-замещенных производных цистеина, имеющих различные карбоксилзащитиые группировки эти эфиры цистеина ацилируют по аминогруппе таким образом, что образуется производное нитробензилового эфира фосфорной кислоты (116). Удаление 5-защитных групп и последующее окисление приводят к несимметричному производному цистина (117), дисульфидный обмен у которого невозможен, поскольку связь 5—5 участвует в образовании циклической фосфорсодержащей системы. Селективное отщепление той или иной С-за-щитной группы открывает путь к получению несимметричных пептидов. [c.309]

В промышленных масштабах в настоящее время получают (микробиологическим и химическим способами) 15 аминокислот аланин, глицин, лизин, гистидин, цистин, цистеин, аспарагиновую кислоту, аспарагин, серин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, аргинин, глутаминовую кислоту. Из незаменимых аминокислот налажено широкое производство -лизина, DL-uemoш на, -триптофана и -треонина. Кроме этих аминокислот в больших количествах производятся -глутаминовая кислота и глицин. Ведутся исследования по разработке способов получения других незаменимых аминокислот. [c.359]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология