Простетические группы соединение с субстратами

Во многих случаях коферментами являются витамины. Так, в состав пируватдекарбоксилазы, катализирующей образование уксусной кислоты из пировиноградной кислоты, входит тиамин (витамин В1). В состав дегидрогеназ часто входит рибофлавин (витамин В2), в состав аминотрансфераз — пиридоксальфосфат. Функцию простетических групп в молекуле ферментов иногда могут выполнять комплексы, содержащие ионы металлов. Считают, что металлы при соединении фермента с субстратом сближают последний с каталитическим центром фермента, обеспечивая начало реакции, или же непосредственно участвуют в процессе переноса электронов. Известно по меньшей мере 15 ионон металлов, в том числе микроэлементов, активирующих ферменты. [c.29]

Коферменты и простетические группы. В связывании и последующем переносе отдельных фрагментов субстрата, например водорода, ме-тильных групп, аминогрупп и т.п., наряду с ферментными белками участвуют низкомолекулярные соединения-так называемые коферменты и простетические группы (табл. 7.1, рис. 7.2). Коферменты и простетические группы более или менее прочно связаны с ферментами. Веще- [c.218]

Если ферменты и субстрат претерпевают ряд реакций, причем первая из них является реакцией второго порядка, тогда все последующие стадии будут реакциями первого порядка. Это положение используется либо для того, чтобы доказать, что отдельная изучаемая стадия дает первоначальное соединение фермент-субстрат, либо в других случаях, чтобы показать, что образование первоначального соединения, протекающее по второму порядку, должно предшествовать некоторой частной промежуточной стадии, которая следует кинетике первого порядка. Ферментативные реакции, в которых реагируют простетические группы или коферменты, часто можно изучать путем наблюдения изменений спектров, которые происходят во время образования соединения. До сих пор такие спектральные изменения не обнаружены в чистых белковых ферментных системах, и для этой цели предложены два других метода, пригодных для изучения стадий образования и разложения соединений фермент-субстрат [4]. Первый из них — метод начального ускорения может быть использован для изучения реакции второго порядка, которой может быть быстрая адсорбция субстрата на специфических центрах фермента. Второй метод основан на наблюдении [c.328]

ЭТЦ и ее компоненты. Для работы ЭТЦ необходимо, чтобы переносчики располагались в мембране асимметрично и последовательно, в соответствии со своими окислительно-восстановитель-ными потенциалами. Компонентами дыхательной цепи являются ферментные белки, содержащие связанные с ними коферменты или простетические группы. Коферментами называют низкомолекулярные вещества, которые передают субстрат от одного ферментного белка другому, отделяясь от белковой части. Простетические группы — тоже небольшие молекулы, но они не отделяются от белка во время присоединения и переноса субстрата. Многие такие соединения относятся к витаминам (табл. 13), поэтому если микроорганизм не способен сам синтезировать некоторые из них, то это вещество или его предшественник необходимо добавлять в питательную среду. [c.108]

Высокая специфичность каталитической функции ферментов также определяется их размерами и формой. Ферменты—это белки (т. е. полимеры, состоящие из аминокислот) со спиральной вторичной структурой полипептидная цепь обладает также третичной (глобулярной) структурой. Ферментные белки могут быть связаны с другими органическими или металлоорганическими молекулами (простетическими группами). Ферменты образуют комплексы с молекулами, вступающими в реакцию (субстратами), сближая их таким образом, что они могут реагировать друг с другом. Действие большинства ферментов очень специфично, и они могут катализировать реакцию только между двумя определенными соединениями. Поэтому положение и размеры активных центров ферментов, с которыми связываются молекулы субстрата, — очень важные параметры. Некоторые ферменты изучены уже достаточно подробно выяснено, каким образом они работают и какова роль структуры [c.142]

К категории кофакторов относятся коферменты, простетические группы и ионы металлов. С технологической точки зрения наибольший интерес представляет регенерация коферментов. Коферменты — это низкомолекулярные органические соединения, которые играют роль дополнительного субстрата в функционировании многих ферментов. Примеры наиболее распространенных коферментов приведены ниже. [c.138]

Многие ферменты оказывают каталитическое действие на субстраты только в присутствии специфического термостабильного низкомолекулярного органического соединения—кофермента. В таких случаях холофермент (каталитически активный комплекс) состоит из апофермента (белковая часть) и связанного с ним кофермента. Кофермент может быть связан с апоферментом ковалентными или нековалентными связями. Термин простетическая группа относится к ковалентно связанному кофер-менту. К числу реакций, требующих присутствия ко-ферментов, относятся окислительно-восстановительные реакции, реакции переноса групп и изомеризации, а также реакции конденсации (по системе 1иВ это классы 1, 2, 5 и 6). Реакции расщепления, например гидролитические реакции, катализируемые пищеварительными ферментами, протекают в отсутствие кофермента (по системе ШВ это классы 3 и 4). [c.65]

Возможность построения кислотно-основных механизмов значительно расширяется, если в катализе принимают участие простетические группы — соединения неаминокислотной природы, которые в составе белковой глобулы принимают участие в построении активного центра ферментов. Недостаточность для катализа только аминокислотных заместителей белка определяется не только химическими свойствами субстратов реакции, но и еще одним обстоятельством. [c.186]

Для успешного протекания многих ферментативных реакций необходимо наличие, помимо фермента и субстрата, других веществ. Такие соединения называются коферментами, или кофакторами и составляют важную часть каталитического механизма. Таким образом, образуется ннтактная ферментная система, или холофермент. При этом белковую часть системы называют апоферментом, а упомянутую выше небелковую часть — простетической группой, кофактором или, наиболее часто, коферментом. [c.580]

Молекулярный механизм действия металлов в энзиматическом катализе, или роль металлов в активировании ферментами. В ряде случаев ионы металлов (Со , Mg , Zn , Fe ) выполняют функции простетических групп ферментов, или служат акцепторами и донаторами электронов, или выступают в качестве электрофилов либо нуклеофилов, сохраняя реактивные группы в необходимой ориентации. В других случаях они способствуют присоединению субстрата к активному центру и образованию фермент-субстратного комплекса. Например, ионы Mg через отрицательно заряженную фосфатную группу обеспечивают присоединение монофосфатных эфиров органических веществ к активному центру фосфатаз, катализирующих гидролиз этих соединений. Иногда металл соединяется с субстратом, образуя истинный субстрат, на который действует фермент. В частности, ионы Mg активируют креатинфосфокиназу благодаря образованию истинного субстрата—магниевой соли АТФ. Наконец, имеются экспериментальные доказательства прямого участия металлов (например, ионов Са [c.146]

Метаболиты. Уже при поверхностном знакомстве с веществами, участвующими в клеточном метаболизме, легко заметить, что многие из них находятся в фосфорилированном состоянии, т.е. в форме эфиров фосфорной кислоты, Нефосфорилированные промежуточные продукты содержат карбоксильные группы или ионизующиеся основные группы. Создается впечатление, что ферменты могут воздействовать только на те метаболиты, в которых имеется ионизированная, т.е. заряженная, группа. Незаряженные молекулы или группы всегда связаны с кофер-ментами или простетическими группами ферментов некоторые образуют шиффовы основания с диаминокислотой лизином, содержащейся в активном центре ферментного белка. Неионизррованными бывают лишь соединения, стоящие в начале и в конце тех или иных метаболических путей таковы многие субстраты и некоторые выделяемые клеткой продукты обмена (глюкоза, фруктоза, этанол, ацетон, 2-пропанол, бутанол, глицерол и т.д.). Остается пока открытым вопрос о том, связано ли наличие ионизированных промежуточных соединений с функциями ферментов или с особой способностью клетки удерживать такие метаболиты. [c.220]

С коферментом. При изучении ферментов, не имеющих простетической группы, были применены ингибиторы, сходные по структуре с субстратами, но дающие с ферментом очень прочное соединение (связь ковалентного типа), которое способно к дальнейшему превращению лишь в особых условиях и с большим трудом. Так были изучены эстеролитически активные протеиназы и эстеразы, на которые действовали особыми фосфорорганическими [c.79]

В связи с этими соображениями возникает два вопроса при каких обстоятельствах они приложимы и известны ли конкретные примеры таких механизмов действия ферментов Очевидно, что если фермент должен эффективно осуществлять эту, по сути дела, защитную функцию, он должен связывать данный метаболит очень прочно это означает, что в растворе должно содержаться мало свободного метаболита. Именно так обстоит дело со многими неустойчивыми метаболитами, напртимер аденилатами аминокислот при синтезе белка, которые существуют в связанной с ферментами форме. С логически крайним случаем такого рода мы имеем дело в реакциях двухсубстратного механизма с замещением фермента, в которых промежуточное соединение [уызывает модификацию какой-либо группировки самого фермента. Это либо окисление — восстановление простетической группы, ковалентно связанной с ферментом, либо замещение одной из группировок фермента группировкой первого субстрата. Такое промежуточное соединение может быть химически весьма неустойчивым, как, например, шиффово основание, образующееся в качестве промежуточного продукта в альдолазной реакции. Тем не менее выбор молекул, с которыми это промежуточное соединение действительно может реагировать, ограничен вследствие различий химического окружения в свободном растворе и на поверхности белка, [c.113]

Таким образом, для осуществления катализа необходимо, чтобы между субстратом и катализатором возникали достаточно сильные связи, чтобы могла произойти заметная поляризация, или отток электронного облака от основной связи А—В. В ряде случаев причиной этого является образование ковалентных связей между субстратом и некоторыми функциональными гругшами фермента. В других случаях мы сталкиваемся с так называемой координационной связью, являющейся причиной образования комплексных соединений. Простетической группой множества ферментов является атом или ион металла (железо, марганец, медь, кобальт, молибден и др.). Все эти металлы относятся к так называемым переходным группам в периодической системе. Все они замечательны тем, что содержат неспаренные электроны (или незаполненные места) в с1-оболочке. Вследствие этого ионы переходных металлов способны образовывать дополнительные. ковалентные связи с атомами, служащими донорами электронов, т. е. предоставляющими для связи неподеленную электронную [c.167]

Невитаминными кофакторами могут быть нуклеотиды (АТФ, ГТФ, ИТФ, УДФ, ЦДФ), гемсодержащие соединения, пептиды и многие металлы. Нуклеотиды и ионы металлов помогают ферменту или субстрату принять форму, необходимую для их взаимодействия. Гем является простетической группой цитохромов (компонентов дыхательной цепи), каталазы и других ферментов. [c.94]

Некоторые оксидоредуктазы, простетическими группами которых являются флавиннуклеотиды, могут отщеплять водород от ряда субстратов, но не способны переносить его на кислород промен уточными переносчиками в этом случае являются цитохромы. Такие ферменты катализируют превращение спиртов в кетоны, дегидрирование насыщенных — Hg—СН 2-связей в различных соединениях (в частности, в ацильных производных кофермента А) до этиленовых связей и другие реакции. [c.256]

Многие ферменты двухкомпонентны, они способны диссоциировать на белок и низкомолекулярные компоненты (простетическую группу, кофермент), без которых ферД1ентный белок недеятелен, особенно при биохимических превращениях, например при брожении, гликолизе, клеточном дыхании и т. д. Максимальная скорость превращений достигается при введении в систему недостающих в ней коферментов или металлов, а также некоторых соединений, которые участвуют в промежуточных реакциях при образовании субстратов, в переносе водорода, фосфатных, аминных и других групп. Так, например, активация углеводов при брожении под действием фосфата или АТФ состоит в образовании гексо офосфорных эфиров. Активация уксусной кислоты в клеточном обмене заключается в ее превращении в аистг л-КоА [c.244]

Механизм действия металла как активатора биохимических реакций в первую очередь определяется формой связи между компонентами, составляющими отдельную ферментную единицу, т. е. металлом, специфическим белком и простетической группой (в ферментах, содержащих ее). Природа связи отдельных микроэлементов в каталитической единице в свою очередь зависит от физико-химических свойств самого металла и тех соединений, с которыми он тем или иным способом связан в своей деятельности, будь он необходимой конституционной частью энзима или только металлом-активатором. Скорость и направление реакции, катализируемой тем или иным ферментом, определяется природой взаимодействия между отдельными компонентами энзиматической цепи — ферментом и субстратом, которые во многом зависят от свойств металла. [c.22]

Это был период бурного развития коферментного направления, когда казалось, что наконец-то тайна ферментативного катализа открыта. Появившаяся в журнале Успехи химии в 1938 п и посвященная химии коферментов статья Warburg имела название Химическое строение ферментов и вполне соответствовала духу того времени, вере в то, что химия коферментов — это и есть химия ферментов. Warburg в этой статье писал . ..активные группировки соединенных с белками простетических групп путем простых промежуточных химических реакций производят каталитический эффект, называемый ферментным действием. Белковой части фермента школа Варбурга в то время отводила роль компонент, определяющих лишь специфичность в отношении субстрата. [c.5]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология