Микроскопические константы

Соотношение (8.12) между сечениями не ведет к какой-либо общей связи между соответствующими микроскопическими константами скорости, поскольку и выражаются не только через ац,1т и по и через некоторые функции распределения /д(ид) и /в(ив)- Однако если частицы характеризуются равновесными распределениями по скоростям, то в этом случае соответствующие равновесные константы скорости/ (Т ) и/с г>( ) связаны простым соотношением, получаемым из следующих соображений. [c.41]

Соотношения детального равновесия, имеющие для вероятностей, сечений и микроскопических констант вид (8.8), (8.12) и (8.19), устанавливают также определенную связь и между частично усредненными константами прямых и обратных реакций при любой степени их детализации. [c.42]

Здесь Кш,п — величина константы Михаэлиса для превращения субстрата со степенью полимеризации Кп.н — микроскопическая копстапта ассоциации субстрата со степенью полимеризации п с активным центром в таком положении, что восстанавливающий конец субстрата взаимодействует с некоторым сайтом /г, причем суммирование в выражении (43) проводится по всем сайтам активного центра / (см. рис. 11). Видно, что макроскопическая константа ассоциации субстрата с ферментом (величина, обратная константе Михаэлиса) просто равна сумме всех микроскопических констант ассоциации возможных позиционных изомеров. [c.65]

Это допущение фактически соответствует предположению Хироми о том, что микроскопическая константа скорости расщепления [c.99]

Участки связывания характеризуются одинаковыми величинами микроскопической константы ассоциации комплекса белок — лиганд. Таким образом, для первой молекулы лиганда существует равная вероятность взаимодействия с любым из центров связывания (на рис. 45 макромолекула схематически изображена в виде квадрата с четырьмя [c.345]

Для Ку соотношение макро- и микроскопической констант выглядит следующим образом [c.346]

Соответственно для второй, третьей и четвертой молекул лиганда можно вывести соотношение между макро- и микроскопическими константами ассоциации данных комплексов [c.346]

Для определения концентрации субъединиц, одновременно занятых обоими лигандами, вначале отдельно рассчитывают концентрации ЕА,- и ЕВ/ так, как это описано в предыдущем подразделе, используя заданные значения Ео, Ао, Во и определенные в эксперименте величины kx и къ (йв — микроскопическая константа ассоциации комплекса ЛДГ—НАД). Далее определяют долю каждого комплекса ЕА, в общей популяции форм ЛДГ как [ЕА],/Ео. Умножая долю комплекса ЕА, на соответствующие вероятности связывания второго лиганда В в той же субъединице этого комплекса и на концентрацию комплексов EBi, ЕВ2 ЕВз и ЕВ4, рассчитывают концентрацию субъединиц молекулы ЛДГ, одновременно занятых лигандами А и В (обозначена как [ЕАВ]) [c.348]

Поскольку и /<2 известны (их значения при 25° С приведены в табл. 7.1), для вычисления всех четырех микроскопических констант нужно знать только одну из них. Предположим, что 2 имеет то же значение, что и константа диссоциации метилового эфира глицина, соответствующая реакции [c.217]

С первого взгляда может показаться, что уравнение (4-17) (уравнение Эдера) полностью описывает процесс связывания, однако, как правило, это не так. Зачастую в макромолекуле имеются центры связывания более чем одного типа, а уравнение (4-17) ничего не говорит нам о характере распределения лиганда X между различными центрами в комплексе РХ. Более того, если п велико, то невозможно экспериментально определить все п констант. Чтобы проанализировать оба вопроса, рассмотрим микроскопические константы связывания. [c.254]

Микроскопические константы связывания [c.254]

Микроскопическая константа относится к определенному центру связывания. Рассмотрим, например, связывание протона с карбоксилат-ионом [c.254]

Константа ассоциации /СгЛ б-Ю" (1д/Сг = 4,8). Поскольку карбоксилат-ион обладает только одним центром связывания, наблюдаемая величина /Сг и является микроскопической константой связывания. [c.254]

Микроскопические константы иногда называют истинными константами, однако последний термин используется в этой книге в более узком смысле. Микроскопические константы обозначаются звездочкой. [c.254]

Используя уравнение (4-20), в котором [РХ]а и [РХ]в представляют собой концентрации двух таутомерных форм пиридоксина, можно рассчитать значение микроскопических констант. [c.255]

Видно, что величина /С] представляет собой просто сумму двух микроскопических констант для процессов присоединения протона, приводящих к образованию двух таутомерных форм РХ(А) и РХ(В). Аналогичным образом можно показать, что величина /Сг прямо связана с микроскопическими константами, характеризующими присоединение второй молекулы X [уравнения (4-21) и (4-22) ] > [c.255]

Спектрофотометрические измерения показали, что в случае пиридоксина ]д/С1=8,89, а 1д/С2=4,94. Эти значения в сочетании с экспериментально определенной величиной таутомерного отношения Я позволили-определить микроскопические константы. [c.255]

Пространственно-временная самоорганизация гетерогенного каталитического процесса. Одновременное протекание химической реакции и диффузии может привести к образованию периодических по пространству стационарных состояний — диссипативных структур [84—89]. Покажем возможность образования неоднородных стационарных состояний (макрокластеров) на примере механизма реакции окисления оксида углерода на платиновом катализаторе. Математическую модель поверхностной каталитической реакции с учетом поверхностной диффузии будем строить, исходя из следующих предположений [83]. Будем считать, что диффузия адсорбированного вещества X происходит за счет его перескока на соседние свободные места Z. Схема расположения занятых мест X и свободных мест Z на поверхности катализатора показана на рис. 7.10 (для наглядности взят одномерный случай). Пусть X, г — степени покрытия X та X соответственно, ро — вероятность перескока молекул с занятого места на свободное (микроскопическая константа), е — характерный размер решетки. Тогда скорость изменения г] = Ах М степени покрытия X в сечении [c.306]

Во-первых, вьЕвод макроскопических химических уравнений из микроскопических определяет условия их применимости, которые обычно формулируются как требования малости макроскопических скоростей реакций по сравнению С некотор] 1ми характерными временами релаксации. Однако это еще не характеризует того, что кинетическое уравнение элементарной реакции может быть записано в соответствии со стехиометрическим соотношением. Последнее справедливо только при гораздо более жестких ограничениях, которым Д0.Л ЖЗШ удовлетворять микроскопические константы скорости или сечения. [c.3]

Как отмечалось ранее ( 8), для формулировки кипетических уравнений неравновесных реакций необходимо, кроме микроскопических констант элементарных химических реакций, згЛть также микроскопические константы релаксационных процессов. При этом в явном ввде слодует учитывать лишь те из них, скорости которых меньше или сравнимы со скоростями реакции, т. е. для которых за время микроскопического превращения релаксацию можно считать незавершенной. [c.76]

В более сложных случаях следует учитывать нарушение равновесного распределения по колебательным и вращательным степеням свободы, а иногда — и по поступательным. При этом, как уже отмечалось ранее, следует учитывать то, что соотношение моя ду макроскопическими временами Трел и Треак далеко пе всегда определяет степень нерапповесности системы. Правильный критерий степени нарушения равновесного распределеиия, вызываемого реакцией, формулируется в терминах микроскопических констант скоростей релаксации и реакции, определяющих соотношение между скоростями изменения заселенности заданного квантового состояния реагентов за счет этих двух процессов. Именно поэтому изучение элементарпых констант релаксационных процессов представляет большой интерес для химической кинетики. [c.76]

Общая теория КВКМ дает следующее выражение для микроскопической константы скорости [c.108]

Распределение )Ш5ргии по степеням свободы продуктов обменной реакции зависит от распределе1гия энергии по степеням свободы реагентов и от деталей взаимодействия атомов в промежуточном комплексе. При равновесном распределении реагентов функция распределения продуктов (Т), возникающих в реакБии (8.6), выражается через частично усредненную микроскопическую константу скорости Л (Т 1т) (см. 8) [c.143]

Программа осуществляет расчет микроскопических констант к(Е), макроконстант в зависимости от давлений и другие характеристики элементарного акта в рамках теорий активированного комплекса (АК) и РРКМ как для термически, так и для химически активированных систем. Для расчетов необходимы параметры активной молекулы, активированного комплекса и условия эксперимента. [c.252]

В выражении ( ) для микроскопической константы скорости к ( ) множителем Р учитывается эффект адиабатических вращений. Множитель F для случая молекул АК типа симметричных волчков вычисляется по известной формуле [164], связывающей Р с величиной отношения вращательных статистических сумм адиабатических степеней свободы АК и активной молекулы. Кроме того, в программе предусмотрены независи-мь й ввод величины Р, в этом случае все вычисления проводятся с заданной величиной Р. Вычисления частоты дезактивирующих соударений со производятся в рамках приближения сильных соударений. [c.253]

Поскольку четыре микроскопические константы ионизации нельзя определить из кривых титрования, необходимо было использовать спектрофотометрпческий анализ в ультрафиолетовой области для группы R—S . р/< = 8,65 бетаиновой структуры цистеина (ионизация тиола в ирисутствии положительно заряженного атома азота) и р/( = 8,75 S-метилцистеина (ионизация аминогруппы в присутствии нейтрального атома серы) близки к значениям и 2 для диссоциации ио выше приведенным механизмам и свидетельствуют, что эти величины должны иметь близкие значения (табл. 2.1). Здесь надо вновь отметить важный вклад индуктивного эффекта и эффекта ноля, обусловливающих различие рКа этих соединений от рКа обычных алкилмеркаитанов и аминов. [c.43]

В основе теоретических рассуждений Хироми в работах [6—10] лежит постулат, что активный центр деполимераз состоит из нескольких сайтов, каждый из которых в фермент-субстратном комплексе взаимодействует с мономерным звеном полимерного субстрата (например, в случае деградации амилозы под действием амилаз — с глюкозпыми звеньями). Сродство сайта i к мономерному звену можно охарактеризовать микроскопической константой Ai, представляющей собой соответствующую константу ассоциации. Переходя от микроскопических констант к макроскопическим , примерами последних являются экспериментально определяемая константа ассоциации субстрата в целом с активным центром фермента К и стандартная свободная энергия комплексообразования субстрата с ферментом AG°, связанные следующим соотношением [c.40]

Величина каталитической константы ферментативной реакции задается константами скоростей превращения всех продуктивно связанных позиционных изомеров субстрата со степенью полимеризации п (см. рис. И), нормированных на отнощение всех продуктивно и непродуктивно связанных позиционных изомеров (соотношение 44). Наконец, валовая константа скорости второго порядка йкат//Ст содержит микроскопические параметры только для продуктивно связанных позиционных изомеров (45). В свою очередь, микроскопические константы ассоциации субстрата с определеннымн сайтами активного центра связаны с показателями сродства (аффинности) сайтов соотношением (42), [c.65]

Основным методическим подходом при картировании акгивно-го центра в концепции Тома является определение относительных частот расщепления связей полимерного субстрата под действием фермента. На рис. 11 видно, что расщепление каждого продуктивно связанного позиционного изомера должно приводить к образованию двух определенных продуктов. В итоге распределение продуктов реакции по олигомерам свидетельствует об относительной доле определенных позиционных изомеров при связывании субстрата с активным центром, и следовательно, о величине соответствующих микроскопических констант ассоциации позиционных изомеров, а скорость появления каждого продукта связана с соответствующим гидролитическим коэффициентом скорости реакции. Из кинетического уравнения (47) следует, что отношение скоростей образования продуктов Рт.г и Р ,+1,,+1 из одного субстрата со степенью полимеризации п равно отношению соответствующих микроскопических констант скоростей второго порядка [c.66]

Макроскопическая константа Михаэлиса (точнее соответствующая ей константа ассоциации) для гидролиза л-мера, Кт,п, равна сумме микроскопических констант ассоциации субстрата с активным центром фермента (строго это выполняется в том случае, когда химическое превращение фермент-субстратного комплекса происходит намного медленнее, чем его диссоциация на исходные фермент и субстрат, 2,л,п<Сй 1,г,я, см. схему 80) [c.108]

Протон может присоединиться к каждому из этих двух центров,, однако микроскопические константы связывания К) для этих центров-сильно различаются. Атом азота обладает большим сродством к протону, т. е. более сильной основностью. Так, например, прн 25 °С 80% молекул нейтральной (монопротонированной) формы несут протон на атоме-азота, а остальные 20% протонированы по менее основному кислороду [c.254]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология