Структура биополимеров вторичная

Среди лабораторных методов очистки, фракционирования и анализа структуры белков, нуклеиновых кислот и их компонентов совокупность различных хроматографических методов занимает центральное место. Ни один другой метод не может сравниться с хроматографией по широте количественного диапазона. Начиная от препаративных колонок объемом в несколько литров, на которых можно вести фракционирование граммовых количеств препарата на первых этапах выделения фермента, через разделение близких по своей природе компонентов очищенной смеси веществ, количество которых измеряется миллиграммами или долями миллиграмма, этот диапазон простирается до микроанализа аминокислотного состава белка, когда на колонку вносят сотые доли микрограмма исходного гидролизата. Вне конкуренции остается и разнообразие физико-химических параметров, по которым может осуществляться хроматографическое фракционирование молекулярные размеры, вторичная или третичная структура биополимеров, растворимость, адсорбционные характеристики молекул, степень их гидрофоб-ности, электрический заряд и, наконец, биологическое сродство к другим молекулам. [c.3]

Фрагменты пространственной структуры биополимера, имеющие периодическое строение полимерного остова, рассматривают как элементы вторичной структуры биополимера. Из сказанного выше следует, что главными элементами вторичной структуры белков являются а-спирали и Д-складки. [c.85]

Денатурация — разрущение пространственной структуры биополимеров (например, вторичной и третичной структуры белка) под влиянием химического или физического воздействия, приводящее к частичной или полной потере естественных свойств, в том числе биологической активности. [c.92]

Современные представления о структуре биополимеров позволяют утверждать, что денатурация может быть охарактеризована как необратимая конформация молекул белка, приводя- щая к изменению вторичной и третичной структуры, часто превращая макромолекулу белка в свернутый клубок. [c.145]

Книга является одной из первых в мировой литературе монографий, посвященных компьютерной генетике - новой дисциплине, сформировавшейся в последние 10 лет на стыке молекулярной биологии и математики. Материал книги основан на современных достижениях компьютерного анализа первичных структур биополимеров и включает основные результаты ведущих советских и зарубежных специалистов. В монографии большое внимание уделено проблем ам поиска гомологичных фрагментов статистическому анализу последовательностей локализации функциональных сигналов и кодирующих областей построению физических карт предсказанию вторичной структуры РНК пакетам программ анализа структуры биополимеров и банкам данных в молекулярной биологии. [c.2]

Явление экранирования сильно влияет на свойства биополимеров. Так, стабилизацию вторичной структуры ДНК с ростом ионной силы можно объяснить увеличением степени экранирования заряженных фосфатных групп ее комплементарных цепей ионными атмосферами. [c.206]

Первым уровнем в иерархии структур, формирующих живые организмы, являются сами биополимеры. Они уже представляют собой уровень организации материи более высокий, чем низкомолекулярные органические соединения и полимеры, построенные из одинаковых мономерных звеньев. Уникальная первичная структура, т. е. определенный порядок, в котором для каждого биополимера располагаются вдоль цепи составляющие его разнотипные мономеры, закладывает основу для формирования уникальной пространственной структуры, вторичной и третичной, или нескольких таких структур, между которыми возможны направленные конформационные переходы. Об этом много говорилось в предыдущих главах, поэтому здесь этот вопрос не рассматривается. [c.431]

Белки — макромолекулярные природные вещества (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из а-аминокислотных остатков. По составу белки делят на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки), вторичная структура Б. — форма укладки полипептидных цепей, которая может быть вытянутой в нити, свернутой в клубок или скрученной в спираль [c.45]

В случае М. синтетич. полимеров удобнее говорить о вторичных молекулярных структурах, не придавая слову вторичный тот смысл, к-рый оно имеет в структурных схемах для биополимеров. Однако и здесь характер этих структур существенно зависит от типа ответственных за них внутрицепных связей так, водородные связи способствуют образованию более протяженных структур, а лиофобные (аналог гидрофобных в случае белков) — более компактных. [c.58]

На рис. 2.10 изображена правая а-спираль полипептида. Такую, конформацию называют вторичной структурой белка (под первичной структурой понимают последовательное чередование в макромолекуле белка различных аминокислот (с.м. стр. 24). Спирали биополимеров очень устойчивы даже в растворах, так как они стабилизированы внутримолекулярными водородны.ми связями. [c.62]

Образование вторичных структур имеет первостепенное значе- ние и в биологии, где в химическом составе и строении биополимеров как бы сконцентрированы, эволюционно отобраны и закреплены все те условия, которые необходимы для наилучшего осуществления биологических функций. [c.17]

Белки и пептиды — биополимеры а-аминокислот. Синтез а-аминокислот. О- и -Ряды а-аминокислот, их роль в построении молекулы белка. Химические свойства аминокислот. Отношение аминокислот к нагреванию. Медные соли а-аминокислот как хелатные соединения. Бетаины. Пептидный синтез. Первичная, вторичная и третичная структуры белка. [c.191]

Спиральное строение, по-видимому, является общим типом вторичной структуры, причем не только в случае природных макромолекул (биополимеров), таких, как протеины или нуклеиновые кислоты, но также в случае синтетических полимеров (например, полимеров олефинов) и даже в случае неорганических полимеров (например, волокнистой модификации серы). Спирали, привлекаемые для рассмотрения индивидуальных типов соединений, значительно отличаются как в отношении геометрических параметров (величина витка, диаметр и т. д.), так и в отношении характера межатомных сил, стабилизирующих их. [c.107]

Биополимеры и другие более сложные биологические объекты, например клетки, образуют большое количество разнообразных наносистем, как с металлсодержащими нанокластерами, так и без них. Белки представляют собой биополимеры, состоящие из полипептидных цепей, построенных из 20 типов аминокислотных остатков. Выделяются 4 уровня структурной организации. Первичная структура соответствует последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи, которая определяет конфигурацию цепи. Вторичная структура определяется пространственной укладкой атомов, что приводит, например, к сворачиванию полипептидной цепи в виде а-спирали или 3-складок и соответствует конформации в полимерных цепях. Третичная структура соответствует пространственной укладке вторичной структуры в пространственную структуру типа глобулы с размерами от нескольких единиц до десятков нанометров в случае глобулярных белков или вытянутых фрагментов для фибриллярных белков. Четвертичная структура включает образования, состоящие из белковых глобул или отдельных белковых доменов. Белки [c.462]

Вообще конформационные эффекты наиболее четко наблюдались для белков. Одна из причин этого — пристальное внимание к вторичной структуре биологических полимеров сейчас можно категорически утверждать, что значительная часть ферментативных реакций и других процессов с участием биополимеров далеко не безучастна к конформации макромолекулы и, более того, к третичной и возможно четвертичной структуре. Именно наличие вполне конкретной конформации макромолекулы обеспечивает осуществление нужной реакции. Приведем только один пример, рассмотренный Моравцем [30]. [c.269]

Биополимеры представляют с точки зрения физики чрезвычайно сложные объекты. Наличие линейной памяти, вторичной и третичной структуры, а также суш ественно нелинейный характер межчастичных взаимодействий приводить к [c.333]

В середине 1970-х годов ситуация с решением структурной проблемы белка многими представлялась если не совсем простой, то, во всяком случае, достаточно определенной в отношении направленности поиска. Почти никто не сомневался в том, что нативная конформация белка — ансамбль вторичных, регулярных структур, для которых бьши разработаны многочисленные методы,"... позволяющие в удовлетворительном согласии с экспериментом локализовать спиральные участки в глобулярных белках" [19. С. 375]. Переход от вторичной к третичной структуре не представлялся сложным, поскольку господствующим и по существу единственным было мнение о том, что "...обширный экспериментальный материал по пространственным структурам и внутримолекулярным упаковкам глобулярных белков приводит к выводу, что наиболее яркими впечатляющими структурными особенностями глобулярных белков являются 1) компактность формы 2) наличие плотно-упакованного ядра (ядер) и полярной оболочки. Именно эти структурные принципы организации выделяют глобулярные белки в отдельный класс биополимеров и должны быть основополагающими при анализе конформации полипептидной цепи глобулярного белка, включая ее [c.343]

Наиболее интересным в случае биополимеров является вопрос о влиянии конформации на нормальные колебания. Как и при анализе электронных спектров, имеет смысл уделить основное внимание изменению спектра хромофора при образовании той или иной вторичной структуры. В случае белков и полипептидов наибольший интерес вызывают три инфракрасные полосы. Все они связаны с колебательными переходами в пептидном остове и могут быть отнесены на счет нормальных колебаний простых групп атомов. Это полосы, отвечающие растяжению связей N—И и С=0 с 3300 и -1630 — 1660 см (полоса амид I) соответственно и деформации связи N—И с тах (полоса амид II). Эти полосы довольно легко зарегистрировать, [c.115]

Несомненно существует связь между молекулярной массой биополимера и его антигенной активностью, но такую связь можно установить, только сравнивая вещества одного класса, например, различные белки с однотипной Вторичной и третичной структурами глобулярные или фибриллярные. При соблюдении этих условий удается установить прямую зависимость между молекулярной массой и способностью биополимера индуцировать образование антител. Эта закономерность не абсолютна и зависит от ряда других свойств антигена, как биологических, так и химических. [c.21]

Электрофорез занимает сейчас центральное место среди методов исследования белков и нуклеиновых кислот. В современной научной литературе редко можно встретить статью, в которой бы на той или иной стадии фракционирования или характеристики этих биополимеров не был использован электрофорез. Метод позволяет разделять макромолекулы, различающиеся по таким важнейшим параметрам, как размеры (или молекулярная масса), пространственная конфигурация, вторичная структура и электрический заряд, причем эти параметры могут выступать как порознь, так и в совокупности. [c.3]

Таким образом, константа скорости инактивации А / = к , является характеристикой состояния биополимера. Если происходят какие-либо структурные изменения полимера, то они могут проявиться в константе скорости перехода Е в /. Процесс, приводящий к инактивации фермента, может иметь различную физико-химическую природу. Наиболее общим и наиболее часто наблюдаемым эффектом является тепловая денатурация белка, представляющая собой существенную перестройку макромолекулы, изменение третичной и частично вторичной структуры. [c.231]

Важная особенность структуры белков и нуклеиновых кислот заключается в стабилизации положения химических групп в пространстве с минимальной внутренней энер- ией. Это достигается, в частности, за счет образования зодородных связей. Регулярное расположение в простран- тве химических групп (пептидных в белках, пуриновых и пиримидиновых оснований в нуклеиновых кислотах) соз-цает вторичную структуру биополимеров. Вторичная стру г-гура ДНК представляет собой двойную спираль, стаби-пизированную водородными связями между комплементарными азотистыми основаниями образующих спираль цепей (рис. 18). [c.65]

Биологическая система находится в конденсированном состоянии, само существование которого определяется слабыми, а не химическими силами грубо говоря, клетка есть молекулярный, а не ионный или атомный апериодический кристалл. Более того, можно сказать, что звенья биополимера также находятся в конденсированном состоянии в его макромолекуле или в надмолекулярной структуре. Будучи соединены друг с другом химическими связями, звенья биополимерной цепи образуют вторичную структуру, стабилизуемую слабыми невал нтными взаимодействиями. Функциональная структура биополимера, а также биологически активного низкомолекулярного соединения есть конформационная структура, обусловленная слабыми взаимодействиями. [c.190]

Чрезвычайно важной особенностью гидрофобных взаимодействий в водных растворах является тот факт, что эти взаимодействия, во-первых, выступают как фактор стабилизации нативных конформаций на различных уровнях организации биополимеров (вторичная, третичная и четвертичная структуры) а, во-вторых, обусловливают различные физико-химические свойства белка [51]. Впервые идея о важности контактирования неполярных цепей в стабилизации нативной структуры белка была высказана Вреслером и Талмудом еще в 40-х годах 22]. Однако впоследствии главными силами, стабилизирующими структуру белка, считали водородные связи, и лишь в 1959 г. идея об определяющей роли гидрофобных взаимодействий вновь была возрождена Кауцман-ном [33]. [c.14]

Первичная структура синтетич. М. предопределяет (вместе с молекулярно-массовым распределением, т. к. реальные синтетич. полимеры состоят из М. разной длины) способность полимеров кристаллизоваться, быть каучуками, волокнами, стеклами и т. п., проявлять ионо- или электронообменные св-ва, быть хемомех. системами (т.е. обладать способностью перерабатывать хим. энергию в механическую и наоборот). С первичной структурой связана также способность М. к образованию вторичных структур (см ниже). В биополимерах, состоящих из строго идентичных М., этм структуры достигают высокой степени совершенства и специфичности, предопределяя способность, напр., белков быть ферментами, переносчиками кислорода и т.п. [c.636]

Малые строительные блоки, мономеры, в клетке соединяются в гигантские макромолекулы, или полимеры, в которых мономерные звенья связаны прочными ковалентными связями. Одни полимеры состоят всего лишь из нескольких мономерных звеньев (олигомер), другие из сотен, тысяч и даже миллионов. Типичный белок содержит от 100 до нескольких сотен аминокислот, молекула ДНК Е. oli состоит из 4-10 пар нуклеотидов, а сильно разветвленная молекула крахмала содержит свыше миллиона сахарных звеньев. Одни молекулы биополимеров представляют собой линейные цепочки, другие — разветвленные.. Иногда цепи полимера скручиваются с образованием жесткой цилинд-рической спирали, стабилизированной большим числом слабых вторичных связей. Но, как правило, такие структуры имеют значительно более сложную и нерегулярную конформацию. Довольно часто цепи полимера прилегают одна к другой, образуя сетчатые структуры, волокна,, мембраны. В отдельных случаях (например, в коллагене соединительной ткани) молекулы белка прошиты в поперечном направлении сильными ковалентными связями. Однако обычно макромолекулы в клетках связаны друг с другом более слабыми электростатическими и вандерваальсовыми силами. [c.67]

Обилие гидроксильных групп с их неподеленными парами электронов кислородных атомов создает высокую электронную плотность вдоль всей молекулы полисахарида. Это обусловливает легкость образования внутри- и межмолекулярных водородных связей, которые имеют, по-видимому, существенное значение для стабилизации вторичной структуры полисахаридов и для связывания их с другими биополимерами клетки. Высокая электронная плотность внутри полости циклических олигосахаридов (циклодекстрины — см. стр. 425) объясняет легкое образование ими соединений включения . Свойства молекул, включенных в такиесо-единения, заметно изменяются. Этим, например, обусловлена каталитическая активность циклoдeк тpинoв Возможно, что аналогичное дей- [c.607]

В предыдущих главах были рассмотрены конформации молекул обычных , т. е. не биологических полимеров. Эти молекулы, в отличие от молекул биополимеров и их синтетических аналогов, не обладают вторичной структурой, обусловленной кооперативной системой внутримолекулярных водородных связей и выражающейся в наличии одномерного дальнего порядка в свободных цепях. Теория вторичной структуры молекул биополимеров будет подробно рассмотрена нам11 в последующих главах, а здесь мы кратко резюмир гем основные результаты, касающиеся конформационной структуры обычных макромолекул. [c.283]

Ввиду сложной субмолекулярной организации биополимеров, включающей первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру, особое значение для описания структурных свойств и функциональной активности биополимеров приобретает динамика движения на разных наноскопических уровнях. Существует ряд экспериментальных методик и теоретических приближений, позволяющий определять масштабы и характеристические времена таких движений. Среди экспериментальных методов эффективно применение мессбауэровской спектроскопии (МС), рэлеевского рассеяния мессбауэровского излучения (РРМИ) и рентгенодинамического анализа (РДА). Определение иерархии движений целесообразно осуществить на хорошо изученных белках миоглобине (МЬ) и гемоглобине (НЬ). Для увеличения чувствительности МС производится замена гема с натуральным атомом железа на гем, включающий изотоп Ре. В результате с. помощью МС можно определять среднеквадратичные смещения атома железа в геме и движения гема как целого — [c.468]

Отчетливо заметно различие температурных зависимостей величины /д для лиофилизованного (сухого) и увлажненных образцов миоглобина. Если сухой белок характеризуется обычной для твердых тел относительно слабой температурной зависимостью, то остальные — резким спадом /л в области 220 -г 300 К. Это резкое уменьшение упругой доли РРМИ связано с возрастанием роли внутриглобулярной подвижности. Эта подвижность может быть понята, как и в случае движения атома железа, на основе возникновения конформационных подсостояний, которые присущи биополимерам, обладающим вторичной и третичной структурой и образованным слабыми водородными и вандерваальсовыми связями. Внутренняя усредненная динамика молекулы миоглобина [c.471]

Возникновение структурной гипотезы о функционировании нуклеиновобелкового комплекса является точкой контакта двух пока в значительной степени разобщенных направлений компьютерного анализа биополимеров - анализа нуклеотидных последовательностей и структурного анализа и предсказания вторичных и третичных структур белков. Вероятно, в ближайшие годы эти направления сблизятся и, возможно, будут объединены в едином программном комплексе. [c.7]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология