Антиген полный

Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению количества свободных функциональных 8Н-групп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей. Наиболее характерным признаком денатурации является резкое снижение или полная потеря белком его биологической активности (каталитической, антигенной или гормональной). При денатурации белка, вызванной 8М мочевиной или другим агентом, разрушаются в основном нековалентные связи (в частности, гидрофобные взаимодействия и водородные связи). Дисульфидные связи в присутствии восстанавливающего агента меркаптоэтанола разрываются, в то время как пептидные связи самого остова полипептидной цепи не затрагиваются. В этих условиях развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры (рис. 1.12). [c.47]

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецепторные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие. [c.91]

В продаже имеются готовые препараты полного и неполного адъюванта Фрейнда. Весьма хорошо себя зарекомендовала следующая схема иммунизации белковыми антигенами. 0,1—1,0 мг антигена растворяют в 0,25—0,5 мл физиологического раствора хлористого натрия и гомогенизируют с равным объемом полного адъюванта Фрейнда. Эмульсию вводят внутримышечно в четыре места. Спустя 3—4 нед у животного берут кровь и определяют активность антисыворотки в иммуноэлектрофорезе. При необходимости эту процедуру повторяют. Если через 2—3 нед после повторной имму- [c.118]

Результаты количественной реакции преципитации можно выразить графически, построив кривую зависимости количества азота преципитата от количества добавляемого антигена. Полученную кривую можно разделить на три части. Первая часть кривой — зона избытка антител. В соответствующих пробирках комплексы антиген — антитело образуют преципитат, который осаждается центрифугированием, а в надосадочной жидкости можно обнаружить свободные молекулы антител. Вторая часть кривой (ее вершина) — зона эквивалентности. Надосадочная жидкость в соответствующих пробирках не содержит ни свободного антигена, ни свободных антител. Третья часть кривой — зона избытка антигена надосадочная жидкость в соответствующих пробирках содержит несвязанные молекулы антигена. С увеличением количества добавляемого антигена количество азота преципитата начинает уменьшаться. Дальнейшее увеличение концентрации антигена может привести к еще большему растворению преципитата вплоть до полного перехода его в раствор. [c.126]

На 3-й день исследования чистую культуру выделенных бактерий сеют в среды пестрого ряда и проводят ориентировочную, а потом развернутую РА. Ставят реакции с поливалентной сывороткой, с сыворотками А, В, С, О, Е, и редких групп. При положительном ответе определяют группу, а также, с помощью моно-рецепторных О- и Л-сывороток, полную антигенную формулу (серовар) сальмонеллы. [c.148]

И целлюлозу вновь суспендируют в буферном растворе (0,05М 2-аминоэтанол — ОДМ бикарбонат натрия, pH 8,9), чтобы удалить непрореагировавший бром. После 24-часовой выдержки при 4°С несвязанный антиген удаляют центрифугированием, суспензию конъюгата промывают раствором 0,15М хлорида натрия до полного исчезновения антигена в супернатанте (контро--лируется по поглощению при 280 нм). Для того чтобы на целлюлозе остался только ковалентно связанный антиген, ее вновь суспендируют в 30 мл 8М раствора мочевины и медленно перемешивают 24 ч при комнатной температуре. После центрифугирования промывку 8М раствором мочевины повторяют до исчезновения антигена (контролируется по поглощению при 280 нм). Далее конъюгат перемешивают в течение часа при 37 °С в 0,1М уксусной кислоте. В этих условиях антиген не должен элюироваться с целлюлозы. После центрифугирования конъюгат суспендируют в 0,15М фосфатном буфере, pH 7,4 и хранят при [c.40]

Вначале мы изучали состав комплексов,содержание в них N и Р. Во всех комплексах были обнаружены белки, липоиды и нуклеиновые кислоты. Особенно интересно наличие в полных антигенах нуклеиновых кислот. В микробиологической. практике полный антиген часто применяется как фактор изменчивости для получения измененных ( юрм бактерий. До настоящего времени считалось, что полный антиген является комплексом полисахарида с белком и ли- [c.288]

Иммунитет, по существу, представляет собой повышенную сопротивляемости организма, которая часто возникает после выздоровления от того или иного инфекционного заболевания. Интенсивность и продолжительность иммунитета к разным заболеваниям и у разных людей различна. После выздоровления от некоторых вирусных заболеваний, таких, например, как желтая лихорадка, развивается весьма стойкий иммунитет, который иногда сохраняется на всю жизнь простудный катар, напротив, либо вовсе не дает иммунитета, либо дает весьма кратковременный. Термином иммунитет мы обозначаем также повышение сопротивляемости, искусственно вызванное путем введения в организм человека живых, убитых или ослабленных вирусов и микроорганизмов, а также полученных из них антигенов. Лица, которым вводятся перечисленные препараты, считаются иммунизированными, хотя они не всегда иммунны в полном смысле этого слова. Животные, у которых введением антигена было вызвано образование антител, также считаются иммунизированными, хотя при этом у них может и не развиться сопротивляемость к какой-либо инфекции. [c.9]

Для полного подавления реакции между антителами к гаптену и комплексом гаптен — антиген [c.26]

По-видимому, наиболее полное изучение иммунохимии специфического лектина провели Бойд, Шап-ли и Мак-Мастер [3]. Эти авторы нащли, что анти-А-лектин (полученный из лимской фасоли) также представляет собой глобулин. Им не удалось получить его в кристаллическом виде, и они работали с концентрированными и частично очищенными препаратами около 36% вещества специфически реагировало с А-антигеном. Частично очищенное вещество при электрофоретическом исследовании оказалось гетерогенным, но при ультрацентрифугировании было почти гомогенно. Судя по полученному значению [c.91]

Изменения энтальпии всех изученных реакций антитело — антиген или антитело — гаптен, за исключением случая, приведенного в пункте , слишком малы, чтобы объяснить характеризующую эти взаимодействия прочность связей и тот факт, что реакция идет практически до полного завершения. Оче- [c.174]

Применение дезоксирибонуклеазы обычно ие вызывает осложнений. Необходимо учитывать, что фермент является антигеном (слабым). У боль-1 ых бронхиальной астмой может наблюдаться учащение приступов, что требует перерыва в лечении или полной отмены препарата. [c.139]

Использование белков-антигенов в качестве лигандов для очистки специфических антител на иммуносорбентах было описано в предыдущей книге этой серии [Остерман, 1983]. Там же была рассмотрена возможность связывания любых антител на матрице, несущей белок А из Staphylo o us aureus. Обе эти системы с полным правол можно включить в перечень аффинных хроматографических систем. Естественно, что иммуносорбенты используются и в обратном варианте, когда с помощью лигандов-антител производится очистка антигенов белковой природы пли гаптенов. [c.362]

Таким образом, из этого далеко не полного перечня основных функций белков видно, что указанным биополимерам принадлежит исключительная и разносторонняя роль в живом организме. Если попытаться вьщелить главное, решающее свойство, которое обеспечивает многогранность биологических функций белков, то следовало бы назвать способность белков строго избирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ. В частности, эта высокая специфичность белков (сродство) обеспечивает взаимодействие ферментов с субстратами, антител с антигенами, транспортных белков крови с переносимыми молекулами других веществ и т.д. Это взаимодействие основано на принципе биоспе-цифического узнавания, завершающегося связыванием фермента с соответствующей молекулой субстрата, что содействует протеканию химической реакции. Высокой специфичностью действия наделены также белки, которые участвуют в таких процессах, как дифференцировка и деление клеток, развитие живых организмов, определяя их биологическую индивидуальность. [c.22]

В свою очередь трехмерная структура белковой молекулы также содержит информацию, но уже совершенно нового типа, а именно функциональную, которую акад. В.А. Энгельгардт назвал интрамолекулярной информацией. Как будет показано далее, все биологические свойства белков (каталитические, гормональные, антигенные и др.) связаны с сохранностью их третичной структуры, которую принято называть нативной конформацией. Любые воздействия (термические, физические, химические), приводягцие к нарушению этой конформации молекулы (разрыв водородных и других нековалентньгх связей), сопровождаются частичной или полной потерей белком его биологических свойств. [c.68]

Для выяснения полного строения гликопротеина нужно решить три основные задачи 1) установить сбщий тип построения гликопротеина (архитектонику гликопротеина) 2) установить природу связи между пептидными и полисахаридными цепями 3) установить мономерную последовательность в пептидных и полисахаридных цепях. Решение каждой из этих проблем требует особых подходов, хотя, естественно, эти проблемы неотделимы и часто решаются одновременно. Для изучения связи биологической функции гликопротеина с его строением особенно важно выяснение структуры тех фрагментов биополимера, которые ответственны за его специфичность. Эти группировки являются чаще всего олигосахаридными цепями. Для гликопротеинов, обладающих иммунологическими свойствами, они носят обычно название иммунологических или антигенных детерминантов. [c.568]

На мембранах зрелой В-клетки (рис. 30.5) начинают образовываться рецепторы для антигена, причем этот процесс временной он заканчивается образованием виргильной В-клетки, имеющей на мембранах полный набор структур, необходимых для взаимодействия с антигеном и хелперной Т-клеткой. [c.481]

Благодаря использованию минимального количества АГ (2 нейтрализующие дозы) реакция высокочувствительна. Количество нейтрализующих доз в антигенном препарате определяют с помощью РНГА, при этом делают серийные 2-кратные разведения АГ в 1%-м растворе нормальной сыворотки кролика и в лунки вносят антительный эритроцитарный диагностикум. Нейтрализующей дозой АГ считают его максимальное разведение, дающее полное склеивание сенсибилизированных эритроцитов. [c.63]

Примером естественной (природной) геномной инженерии является рекомбинация геномов вирусов гриппа, относяш,ихся к типу А На основании антигенных характеристик рибонуклеопро-теинов выделяют вирусы гриппа А, В и С Изменения антигенных свойств постоянно происходят у вирусов типа А, меньше — у типов В, тогда как вирусы типа С являются антигенно стабильными К тому же известны штаммы вируса гриппа А, изолируемые от свиней, лошадей, уток, цыплят Некоторые изоляты вируса от животных антигенно подобны штаммам, циркулируюш,им среди людей Поэтому более полно изученными к настоящему времени также оказались вирусы типа А Их геном состоит из 8 различных однонитевых сегментов РНК с общей молекулярной массой 2— [c.180]

Обработка экзотоксинов формалином сопровождается их полным обезвреживанием при сохранении антигенных свойств. Обезвреженные токсины называют анатоксинами, или токсоидамн. Их используют для получения антитоксических сывороток (глобулинов). В практике здравоохранения находят применение следующие анатоксины ботулинический, гангренозный, дифтерийный, стафилококковый, столбнячный. [c.468]

Деполимеризация ЛПС происходит под действием щелочных растворов, процесс необратимый. Под действием щелочи макромолекула ЛПС распадается с образованием однородных молекул со средней молекулярной массой 200 ООО, щелочь действует на сложноэфирную связь липидной части ЛПС, с которой связаны жирные кислоты. Свойства ЛПС изменяются, особенно биологические. Кратковременная обработка щелочью сохраняет летальное действие для мышей, однако одно- и шестичасовая обработка приводит к полной детоксикации ЛПС, снижается иммуногенность и антигенность ЛПС, а также антикомплементарная активность липополисахарида, полностью исчезает митогенность ЛПС. Увеличивается сродство ЛПС к поверхности оболочек эритроцитов более чем в 20 раз. Это вызывает изменение морфологии клетки, что связано с осмотической хрупкостью сенсибилизированных эритроцитов. [c.376]

Примечание. 1. Особое внимание следует уделять преципитирующей сыворотке. Чем выше ее преципитирующий титр, тем чувствительнее реакция. Однако не все сыворотки, которые преципитируют с полным антигеном, реагируют с гаптеном поэтому каждую серию сыворотки нужно протитровать с заведомым гаптеном, полученным из патогенной гомологичной культуры. [c.159]

Сыворотка должнй обладать преципитирующим титром от 1 3 ООО ООО и более по полному антиГену и I 4 и более по гаптену из культуры. [c.159]

Даже тогда, когда известна полная аминокислотная последовательность белка, из нее невозможно нывести его трехмерную структуру. Для этого необходим рентгеноструктурный анализ кристаллов данного бежа. К настоящему времени кристаллизованы несколько фрагментов миеломных белков и одш интактиая молекула IgG. Данные рентгеноструктурного анализа этих белков подтвердили предсказания иммунохимиков. Еще важнее то, что эти исследования позволили понять, каким образом на основе одной и той же структурной схемы конструируются миллионы различных антиген-связывающИ участков. [c.34]

Товарницкий В. И. Методы выделения и анализа полных антигенов. Журн. микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии, 1947, № 2 с. 37—47. Библ. 16 назв. [c.311]

Вопрос о механизме реакции антител с антигенами еще не получил полного разрешения. Несомненна, однако, существенная роль в этом процессе ионных, водородных и ван-дер-ваальсовых связей. Реакция эта, по крайней мере, двухстадийна. Первая стадия протекает очень быстро и не сопровождается видимыми изменениями. Она характеризуется довольно существенным тепловым эффектом ДЯ от 2 до 40 ккал/моль. Вторая стадия взаимодействия антигена с антителом длится часами. В различных системах она может протекать по-разному, сопровождаясь преципитацией (выпадением образовавшегося комплекса в осадок), агглютинацией (слипанием антигенных частичек), лизисом (растворением клеток), нейтрализацией токсинов и вирусов и т. п. [c.112]

Избирая методику выделения полисахаридсодержащих фракций, мы руководствовались следующими соображениями. В последние годы при выделении специфических полисахаридов пользуются водофеноловым методом, предложенным Вестфалем и сотр. [1]. При этом методе предполагается наличие в бактериальной клетке одного полисахарида —специфического. Из литературных данных известно, что полный антиген, в соста"в которого входит специфический полисахарид, является поверхностным. Интересно было выяснить, существуют ли в клетке полисахариды другого состава, чем специфические. Из литературных данных [2] известно, что из клеток бактерий кишечной группы можно выделить полисахарид типа гликогена. [c.288]

Проведенная ранее качественная хроматография фракций показала, что полный антиген и слабо связанная фракция бреславльской палочки и варианта № 36 имеют очень близкий состав сахаров. Это привело нас к мысли, что слабо связанная фракция, возможно, является частью полного антигена, который не полностью извлекается по методу Буавена. Количественный анализ позволил проверить это предположение. Процентный состав сахаров в полисахариде приведен в таблице. Как видно из таблицы, все полисахариды, которые входят в состав комплексов бреславльской палочки, резко отличаются друг от друга составом сахаров. Если антиген содержит 28,0% галактозы, то слабо связанная фракция — 37,1%. Наибольшее содержание глюкозы (23,3%) имеет прочно связанный полисахарид. Следует отметить, что все фракции содержат быстро движущийся при хроматографии компонент, который, по литературным данным, является дидезоксигексозой — абеквозой [10]. Быстро движущийся сахар, по данным Вестфаля [И], является той частью специфического полисахарида, которая обеспечивает серологическую специфичность вида. Нам кажется, что наличие во всех трех фракциях этого сахара указывает на присутствие в них специфического полисахарида, а уменьшение его количества в двух фракциях по сравнению с полным антигеном свидетельствует, что, кроме специфического полисахарида, в этих фракциях может содержаться и другой полисахарид. [c.289]

Полисахариды варианта № 36 также отличаются один от другого количественным составом. Если доминирующим сахаром (54,8%) антигена является сахар с Rf0,49, который мы считаем фукозой, то в слабо связанном полисахариде содержится 34,7% галактозы и только 26% фукозы. Прочно связанный полисахарид содержит главным образом глюкозу — 62,7%. Очень интересным является тот факт, что антиген и слабо связанная фракция варианта № 36 содержат быстро движущийся сахар с К/ 0,62— 0,63, т. е. таким же, как и у бреславльской палочки. Можно было бы предположить, что этим сахаром является также абеквоза. Однако полное отсутствие агглютинации клеток варианта сыворотками, полученными при иммунизации бреславльской и кишечной [c.289]

В книге обобщены материалы по изучению аллергии к промышленным химическим соединениям. На основании данных современной литературы и собственного многолетнего опыта авторы высказывают оригинальное суждение по ряду теоретических и прикладных аспектов проблемы. В книге дано представление оо иммунных механизмах различных типов аллергических реакций, о химической структуре и конкуренции гаптенов и полных комплексных антигенов, об иммунологической толерантности и гипосенсибилнзации к химическим аллергенам. Освещены приемы выявления сенсибилизирующего действия промышленных химических соединений, сложных и полимерных продуктов, методы определения опасности контакта с ними в условиях производства и в повседневной жизни, принципы установления их гигиенического норматива. Представлены методы специфической диагностики аллерго-зов химической этиологии и методы применення промышленных химических аллергенов при постановке кожных, провокационных, клеточных и серологических тестов. Рассмотрены возможные всходы сенсибилизации к промышленным химическим аллергенам. [c.2]

Этот краткий очерк ни в коем случае не дает полной картины системы групп крови ABO — одной из самых сложных систем в организме человека. Хорошее изложение вопроса дано в книге Рейса и Сэнджера [19]. Мы лишь упомянем о том, что известно много других вариантов А-антигена (к счастью, все они редко встречаются) и что существуют гены, также редкие, способные изменять выражение генов ABO. Бомбейский ген (х), присутствуя в двойном количестве хх), препятствует образованию антигенов В и Н подавляет ли он А, еще не известно. Существует, по-видимому, еще один ген — у, который, присутствуя в двойном количестве уу), влияет на образование А-антигена в эритроцитах и в значительно меньшей степени — в слюне. Известны также варианты В-антигена. [c.71]

На 127-е сутки хронического опыта (после 110 введений красителя) на фоне продолжающегося отравления часть крыс была иммунизирована брюшнотифозным антигеном. Иммунизацию проводили однократно подкожно в область правой паховой складкп полным брюшнотифозным антигеном производства Ленинградского научно-исследовательского института вакцин и сывороток (серия 385, получен из штамма S. typhi № 4446) в дозе 20 мг/кг. [c.295]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология