Цистин восстановление в цистеин

Восстановление цистина до цистеина проходит так же легко. [c.498]

Аминокислоты, содержащие серу,— цистеин и цистин. Ока легко превращаются друг в друга при окислении цистеина образуется цис-тин, при осторожном восстановлении цистина получается цистеин [c.380]

Получение цистеина из цистина. Обычно цистеин получают восстановлением цистина водородом в момент его получения от взаимодействия олова с соляной кислотой [1,5] или электрохимическим путем [6]. [c.387]

Цистин определяется предварительным восстановлением цистеина (цианидом восстанавливается половина. [c.114]

Полярографический анализ очень важных биологически серусодержащих аминокислот и белков явился предметом многочисленных исследований. Было изучено [125, 126, 138, 139] анодное восстановление цистеина, который содержит группу —8Н, на КРЭ и платиновом электроде, а также восстановление цистина, который содержит группу —5—5—, на КРЭ. [c.391]

Эта реакция восстановления цистина до цистеина идет, следовательно, через стадию образования свободных радикалов. [c.264]

Действие восстановителей, например взятого в избытке меркаптана, вызывает превращение цистина в цистеин, причем Последующая обработка цистеина мягкими окислителями или воздухом сопровождается обратной реакцией. Более устойчивые поперечные связи образуются при взаимодействии восстановленной шерсти с дигалогенпроизводными [c.289]

О наличии цистеина в некоторых белках свидетельствует тот факт, что эти белки дают положительную цветную (красную) реакцию с нитропруссидом. В нейтральном или щелочном растворе, особенно в присутствии ионов металлов, цистеин быстро окисляется в цистин. Бауман [30] в 1884 г. описал восстановление цистина в цистеин при обработке оловом и соляной кислотой. Эрленмейер [31, 32] установил строение цистина и цистеина путем синтеза этих аминокислот. [c.23]

Цистеин легко окисляется в цистин неферментативным путем, однако известно, что эта реакция, равно как восстановление цистина в цистеин, может катализироваться ферментами. Как отмечено выще, превращение цистеина в цистин может происходить в результате реакции с серой. Много лет назад Кейлин [571] наблюдал окисление цистеина в цистин цитохромом с и цитохромоксидазой. Недавно описана реакция восстановления цистина в препаратах из дрожжей и высших растений при участии дифосфопиридиннуклеотида [572, 573]. [c.379]

При электрохимическом восстановлении цистина получают цистеин. Описаны два варианта проведения этого процесса [55, 56]. В одном случае [55] цистин восстанавливают в солянокислом или сернокислом растворе на различных катодных материалах свинце, ртути, цинке, серебре, угле при катодной плотности тока 1,7—7 а дм . Выход цистеина составляет 55%. По второму варианту, цистин восстанавливают в присутствии аммиака, пиридина, пиперидина и их карбонатов [56]. Катодом является свинец. Катодная плотность тока 1—3 а дм , выход по току 80%. [c.257]

Каково стандартное изменение свободной энергии при реакции восстановления цистина до цистеина в водных растворах Как зависит получаемый результат от величины pH Чему равна константа равновесия этой реакции [c.46]

В области pH от 3 до 9,2 на РКЭ цистин образует две зависящие от pH волны, общая высота которых соответствует двухэлектронному процессу. Вторая волна соответствует восстановлению цистина до цистеина этот процесс происходит с перенапряжением. Первая волна соответствует обратимому восстановлению цистина до цистеина без перенапряжения. Эта волна возникает вследствие восстановления цистина, диффундирующего к поверхности электрода, которое протекает быстро вследствие каталитического эффекта ртути, в результате которого образуется адсорбированный слой цистеина ртути [391[ [c.187]

Воссгановленные формы никотинамидных коферментов участвуют в восстановлении нитрата в нитрит и затем в аммиак, 2,3-дегидро-/.-аскор-биновой кислоты в -аскорбиновую кислоту, -цистина в -цистеин, липо-амида в дигидролипоалшд, а совместно с кислородом участвуют в образовании оксисоединений, например 4-оксианплина из анилина п т. п. [c.318]

Солянокислый цистеин-S получают электрохимическим восстановлением цистина-535 на ртутном катоде [c.13]

Выше были рассмотрены попытки использовать для селективного расщепления боковые цепи цистина и цистеина, образующиеся при восстановлении цистина (см. стр. 172 и ел., 179—198). Другая возможность селективного расщепления [303] — превращение этих остатков в группы — H2S N, которые под действием щелочи разлагаются с образованием остатков дегидроаланина (а-аминоакриловой кислоты). Это приводит к появлению в пептидной цепи реакционноспособных участков [c.215]

Уаддил и Горин [278] описали оксидиметрическое амперометрическое титрование феррицианидом цистеина или цистина, восстановленных амальгамой натрия. К 20 мл фосфатного буфера (pH 7) добавляют в качестве катализатора 2 мл 10 4 М раствора USO4. После освобождения от воздуха добавляют образец и раствор титруют 0,001—0,1 М. раствором феррицианида. В присутствии цианидов двух- и трехвалентного железа происходит линейное увеличение тока. Избыток феррицианида может накапливаться только после достижения конечной точки. Количества от 0,0015 до 1 мМ можно определять с точностью 1%. [c.395]

Меркаптаны образуются при биологическом расщеплении дисульфидов R—S—S—R, например, плесенью S opula-riopsis brevi aulis [24, 25] кроме того, при этом получаются соответствующие метилсульфиды R—S—СНз. В качестве других примеров этой реакции приведем взаимные переходы цистина и цистеина, а также окисление и восстановление глутатиона. [c.15]

Нами разработан метод электрохимического восстановления цистина в цистеин в двухкамерном электролизере, камеры которого разделены катионообменной мембраной МК — 40 (катод — свинцовая пластина с поверхностью, равной [c.387]

Зифферд и дю Винье [2119], а также Вуд и дю Винье [2579] предложили защищать меркаптогруппу S-бензильным остатком, поскольку последний легко отщепляется действием натрия в жидком аммиаке. Бензильная группа остается и сегодня наиболее часто применяемой S-защитной группой. S-Бензилцистеин получают восстановлением цистина до цистеина натрием в жидком аммиаке и последующим бензилированием в том же растворителе без выделения промежуточных продуктов [625, 2579]. Можно также восстанавливать цистин цинковой пылью в соляной кислоте, а образующийся цистеин бензилировать бромистым бензилом в водно-щелочном растворе [938]. Дальнейшее введение N-защитных групп в S-бензилцистеин, а также его этерификация проводятся стандартными методами. [c.295]

Следует, наконец, отметить, что на скорость электрохимических реакций иногда оказывают заметное влияние природа граней кристаллов металлических электродов и способ обработки их поверхности. Такое влияние было продемонстрировано Никулиным в серии электрохимических исследований [122—124], в которых использовались в качестве катода отдельные грани монокристаллов металла. Оказалось, что на различных гранях монокристалла серебра, служащего катодом, скорость электровосстановления малеиновой и фумаровой кислот неодинакова [122]. Скорость электрохимического восстановления цистина до цистеина также различна на разных гранях монокристалла цинка максимальной величины она достигает на поликристаллическом цинковом катоде, однако восстановление цистина на различных гранях монокристалла свинца, служащего катодом, и на поликристаллическом свинцовом катоде происходит с практически одинаковой скоростью [123]. [c.43]

На основании дополнительного полярографического исследования системы цистеин—цистин Кольтгоф с сотрудниками пришел к выводу, что и основная волна, и предшествующая ей волна цистина соответствуют восстановлению цистина в цистеин, хотя механизм обеих стадий различен. Волна, предшествующая основной, имеет кинетический характер и соответствует обратимой реакции. Высота ее пропорциональна концентрации цистина. Электродная реакция катализируется ртутью, которая реагирует с цистином, образуя цистеинат ртути, который быстро восстанавливается до ртути и цистеина. [c.470]

Восстановление фосфорновольфрамовой кислоты. Голубая окраска, получаемая при восстановлении фосфорновольфрамовой кислоты (реактив Фолина на мочевую кислоту) цистеином или цистином в присутствии сульфита, применялась в качестве метода определения многими авторами. Лагг [715—721] много работал по этому методу. Шинохара [722—725] и другие [726—727] провели его дальнейшее изучение. Скорость поя1вления окраски различна для различ ных пептидов цистина, а максимальная окраска найдена при гидролизе [728]. Кассель и Бранд [729] утверждают, что это происходит вследствие более быстрой реакции пептидов, и показали, что в конце проявляется та же самая окраска. Метод в его последней форме [729] дает хорошо воспроизводимые результаты и удобен для определения цистина и цистеина присутствии друг друга. [c.115]

Поразительно высокая вращательная способность цистина ([AI]d= —662) в сравнении со слабым вращением у восстановленного продукта — цистеина ( [AI]d=—13) привлекла в свое время внимание Вант-Гоффа (1898), который приводит это сравнение в своем труде в разделе Выдающиеся случаи и комментирует его следующим образом Малая вращательная способность цистеина (([аЬ=—8°), характерная для аминокислот, сохраняется при замещении сульфгид-рильного водорода на фенил, бромфенил или ацетил [в последнем случае [а]о= —7°]. После окисления до цистина мы получаем огромное значение [а]о, равное — 214° . В 1950 г. одним из авторов настоящей кииги было выоказаео лредположение, что аномально высокое [c.653]

При окислении, восстановлении или гидролизе происходит разрыв поперечных дисульфидных связей кератина, вследствие чего он становится растворимым. Кератин восстанавливается и переходит в растворимую форму под действием неорганических сульфидов кальция, бария, мышьяка и других металлов. Восстановленный кератин, содержащий вместо остатков цистина остатки цистеина, называют кератеином. Его можно окислить и снова получить кератин. Временное восстановление кератина волос тио-гликолем или тиогликолятом и последующее окисление кислородом воздуха используется при завивке волос (перманент). Подобно коллагену, кератин представляет собой гетерогенное вещество, состоящее из вытянутых пептидных цепей в виде волокон. Пептидные цепи имеют средний молекулярный вес 25 ООО— 28000 и содержат около 24% цистина. Длина волокон кератина зависит от содержания в них воды. Способность кератино-вого волоса удлиняться при поглощении влаги из воздуха и сокращаться при уменьшении влажности окружающего воздуха используется в гигрометре для измерения влажности воздуха. [c.55]

В волна кобальта имеет отчетливый максимум, который на крш й А подавлен присутствующим белком. Цистин и цистеин ведуТ себя подобным же образом, ifo на полярограмме дают лишь единственную волну (максимум). Брдичка 54] нашел, что каталитическая волна в случае цистина в 100—500 раз больше волны, получаемой при нормальном восстановлении цистина в отсутствие металлов он предположил, что это—каталитическое восстановление водорода, оттянутого от атома серы координационной связью менСду сульфгидрильной группой и кобальтом. Правильность этой идеи подтверждается существованием устойчивого комплекса кобальта с соединениями, содержащими сульфгидрильную группу. Далее, цистин и цистеин образуют каталитическую волну только в присутствии двухвалентного кобальта, а соединения с сульфгидрильной группой большего молекулярного веса дают подобные каталитические волны с двух- или трехвалентным кобальтом. Однако это не может являться исчерпывающим объяснением, так как ион кобальта, безразлично в двух- или трехвалентном состоянии, разряжается на электроде еще до достижения каталитической волны, и, следовательно, электрод становится капельным кобальтоамальгамным, который сам дает каталитическую реакцию с сульфгидрильной группой [58]. Тот факт, что оба эти процесса могут иметь место, подтверждается последними опытами, в которых каталитические реакции цистеина частично контролируются диффузией, а частично определяются площадью поверхности электрода [55]. [c.490]

Прежде чем приступить к использованию этих общих приемов, важно провести модификацию остатков цистина и цистеина в белке, поскольку эти остатки очень реакционноспособны по отношению к некоторым применяемым в структурном анализе реагентам они подвержены взаимному дисульфидному обмену и плохо поддаются количественному анализу. Такая модификация легко осуществляется нес1солькими методами, включая восстановление меркап-тоэтанолом и затем реакцию с иодацетатом с образованием S-кар- [c.178]

Сера, как фосфор и азот, входит в состав белковых веществ живой клетки, поэтому совершенно необходима для синтеза органического клеточного вещества. Наиболее важным серусодвржащим компонентом клетки является аминокислота цистин, которая входит в состав белка. Атомы серы в цистине находятся в виде тиоло-вой группы (—5Н). К производным пистиыа относятся метионин, биотин, тиамин, глутатион и др. Источником серы для большинства микроорганизмов служит сульфатный ион (—8042-), тиосуль-фатный ион (—ЗгОз -). В процессе жизнедеятельности микроорганизмы восстанавливают серу до 3 . Некоторые микроорганизмы не восстанавливают сульфаты и нуждаются в восстановленной сере (как, например, сероводород и цистеин). [c.284]

Для восстановления цистина в белках можно использовать большое количество кислых и щелочных восстановителей, но обычно предпочтение отдается тиолам, которые восстанавливают в мягких условиях и не дают побочных реакций. Широко применяются также сульфит и бисульфит, которые с цистином дают эквимолярные количества цистеина и соли цистеин-5-сульфокислоты [61, 208]. Сесил и Макфи [52, 212], изучая кинетику реакции сульфита с простыми дисульфидами, показали, что при pH > 9 протекает бимолекулярная реакция [c.173]

Пролин и оксипролин полностью устойчивы к действию фермента.- Цистеин в продуктах расщепления не был обнаружен. Полуцистин, если он присутствует в продуктах расщепления, мог образоваться за счет разрыва пептидной связи при этом связь с полипептидной цепью дисульфидным мостиком сохраняется. Окисление остатков цистина в цистеиновую кислоту не должно давать способную отщепляться под действием карбоксипептидазы группу, так как она содержит заряженную боковую цепь, но восстановление и алкилирование до --S H2 ONH2-rpynn приводят к образованию нейтрального остатка. Такой остаток был недавно обнаружен [198] в гидроЛизатах, полученных при действии карбоксипептидазы на восстановленный и алкилированный пролактин, что свидетельствует о присутствия С-концевого полуцисти нового остатка. [c.233]

Разделение й /-цистина-3,3 -С на оптические изомеры через образование нерастворимой в бутиловом спирте соли 8-бензил-Ы-формил- -цистеина-3-С подробно описано Арнштейном и Грантом [4]. Количество примеси С1 - -диастереоизомера в маточном растворе уменьшено до 0,1% с помощью изотопного разбавления носителем — нерадиоактивной -солью. Гидролиз с последующим восстановлением и окислением приводит к образований) сиотиетственно й- и /-цистина-3, З -Сг . Выход в рас- [c.221]

Известно восстановление сульфата до сульфида, входящего в состав серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин), в конструктивном метаболизме большинства эубактерий. Оно имеет место всегда при выращивании бактерий на среде, где источником серы служат сульфаты. Активность процесса ограничена потребностями клетки в серосодержащих компонентах, а они невелики. Ассимиляция сульфата начинается с его активирования с помощью АТФ в реакции, катализируемой АТФ-зависимой суль-фурилазой [c.391]

Восстановление цистина, в том числе и меченного 8 , в цистеин исслсдовалось достаточно широко. Так, в работе [1] восстановителем являлся сероводород, а катализатором — сульфиды В1, РЬ, Н . Выход составлял 75%. В работе [2] цистеин-З получали из цистина реакцией обмена с сульфидом натрия с использованием экстракта яичного белка, однако метод не имеет препаративного значения. Электролитическое восстановление [3—61 оказалось более удобным, чем восстановление оловом в соляной кислоте 7]. В основу настоящей методики положены результаты работы [3]. Она рассчитана на получение конечного продукта в количестве 1 г — оптимальная загрузка, 0,5 г — минимальная загрузка. [c.12]

Косвенное определение сульфгидрильных групп в белках основано на соединении с л-хлормеркурбензоатом натрия и полярографическом восстановлении [90, 174]. При pH 7 восстановление продукта реакции происходит при более отрицательном потенциале полуволны, чем восстановление п-хлормеркурбензоата. Высота первой волны пропорциональна концентрации в области 0,001—0,0001 М. Метод был проверен на цистеине, альбуминах и глобулинах. Цистин, метионин, кислород, иодид и гидросульфит мешают анализу. [c.394]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология