Аланин наличие

Анализ аминокислотных последовательностей компонентов активной фракции обнаружил наличие в полипептидных цепях повторяющегося участка -Ala-Ala-Thr- с двумя дополнительными остатками аланина на С-конце полипептидной цепи. Для этих белков предполагается гибкая вытянутая структура, образующая в воде неидеальные и нерегулярные формы и тем самым нарушающая нормальный рост кристаллов льда. Гидрофильная [c.429]

Дипептиды и трипептиды с остатками аланина и фенилаланина. Конформационный анализ перечисленных ниже ди- и трипептидов с остатками Ala и Phe O- -Phe-L-Ala-NH , O-L-Ala-L-Phe-NH , O-L-Phe-L-Ala-L-Phe-NH , O-L-Ala-L-Phe-L-Ala-NH , выполнен на основе полученных данных по монопептидам. Включение остатка фенилаланина обусловлено наличием у него объемной и вместе с тем лабильной боковой цепи, склонной вступать во взаимодействия с соседними остатками. Выбор аланина связан со значительной конформационной свободой основной цепи, что облегчает установление эффективных взаимодействий между концевыми звеньями трипептида. [c.201]

Второй пример взаимосвязи - существование общих предшественников и промежуточных продуктов. Протекание самых разных реакций на этом пути включает и кооперативные, и сопряженные, и конкурентные взаимодействия. Примером может быть образование различных соединений углеводной и липидной природы на основе глицерина, а также аминокислот - аланина, серина - на основе триоз, образующихся во время гликолиза. Следует отметить, что наиболее важным промежуточным продуктом обмена веществ, участвующих во всех метаболических реакциях, является ацетил-КоА - ключевая молекула и связующее звено различных сторон обмена. Существенно и наличие однонаправленности потока веществ в сторону липогенеза от углеводов и белков через ацетил-КоА. Поскольку в организме человека не существует механизма превращения ацетил-КоА в трехуглеродное соединение, то [c.119]

Для некоторых микроорганизмов ростовым фактором является -аланин, т. е. эти микроорганизмы могут синтезировать пантотеновую кислоту при наличии -аланина, например дрожжи 126] и дифтеритные бактерии [123] другие микроорганизмы синтезируют пантотеновую кислоту при наличии пантолактона, а третьи не могут осуществлять синтез и требуют в качестве ростового фактора пантотеновую кислоту. Она может количественно определяться при испытании на молочнокислых бактериях 1124] и гемолитическом стрептококке [125]. [c.71]

Содержание 3-аланина в процентах в исследуемом образце (хз) при наличии примеси аммонийных солей вычисляют по формуле [c.146]

Уменьшение содержания оксиаминокислот и повышение содержания аланина после такой деструкции биополимера служит доказательством наличия О-гликозидной связи в гликопротеинах [c.572]

Амфотерными ПАВ являются соединения, которые в зависимости от pH среды могут быть катионо- или анионоактивными, что обеспечивается наличием двух функциональных групп. К таким ПАВ относят ароматические аминосульфокислоты несбалансированного строения, додецил-р-аланин и другие соединения. [c.12]

Методы ИК- и УФ-спектроскопии могут лишь доказать наличие обеих функциональных групп (см. гл. 15 и 17). При съемке спектров ПМР аминокислот обычно используют В20 в качестве растворителя или снимают спектр не самих аминокислот, а их производных (эфиров или ацильных производных). На рис. 83 приведен спектр ПМР -аланина. В спектре отчетливо видны триплеты метиленовых групп в более слабом поле — триплет СНз-группы, ближайшей к карбоксилу. Протоны группы МНг и протон карбоксила в ВзО претерпевают изотопный обмен и не видны отдельно. [c.499]

Применение кинетического метода для определения конфигурации основано на том, что установление бимолекулярного механизма реакции нуклеофильного замещения считается равносильным доказательству наличия инверсии. С помощью этого метода была, например, определена конфигурация природного —)-серина. Это соединение путем замены в нем гидроксильной группы на хлор и последующего восстановления, т. е. путем реакций, не затрагивающих асимметрический центр, превращается в ( + )-аланин оба соединения должны, следовательно, иметь одинаковую конфигурацию. Тот же (.+ )-аланин получается из (-1-)-а-бромпропионовой кислоты, которая при щелочном гидролизе дает 1-(- -)-молочную кислоту [c.596]

Все эти данные, даже имея некоторую неопределенность, важны тем, что показывают ценность измерений дихроизма, но в то же время и трудность их количественной обработки в ряде случаев. Эти измерения позволили строго доказать наличие в синтетических полипептидах вытянутой (Р) конфигурации [871, которая и предполагалась по аналогии со структурой Р-кератина, установленной Астбери, а также была показана первоначально рентгенографически [881. В случае ориентированных образцов, приготовленных в определенных условиях, получается спектр, в котором полосы валентных колебаний ЫН и СО оказываются поляризованы перпендикулярно, как в найлоне, что показывает и аналогичную найлону ориентацию пептидных групп. Показана возможность получения ориентированных пленок а- или Р-формы одного и того же полипептида, что иллюстрируется, например, рис. 13, представляющим спектры в поляризованном излучении поли-Ь-аланина (К = СНд). Ни один из этих спектров не соответствует 100%-ному содержанию какой-либо одной из форм, о чем говорит резкая карбонильная полоса, которая (как это показано измерениями спектров многих различных полипептидов) у Р-формы имеет частоту примерно на 25 см ниже, чем у свернутой конфигурации [80, 891. Из рисунка видно, что дихроизм каждой из показанных сильных пептидных полос в этих двух спектрах противоположен. [c.317]

В настоящее время установлено, что специфичность и каталитические свойства многих ферментов обусловлены наличием в молекуле фермента определенных активных центров или активных участков полипептидной цепочки. В ряде случаев установлен характер и порядок чередования остатков аминокислот в этих функционально наиболее важных участках. Так, особенно важную роль играет фрагмент полипептидной цепи, имеющий строение аспарагиновая или глютаминовая кислота —серин — глицин или аланин (холинэстераза, трипсин, тромбин и др.). От некоторых ферментов оказалось возможным отщепить часть молекулы без существенного снижения их каталитической активности. К числу таких ферментов принадлежат, например рибонуклеаза и ряд протеолитических ферментов. [c.124]

На рис. 7-1 показано еще несколько биосинтетических путей. Например, пируват легко превращается в аминокислоту аланин, а щавелевоуксусная кислота — в аспарагиновую кислоту последняя в свою очередь может превращаться в пиримидины. Другие аминокислоты, пурины и прочие соединения, необходимые для построения клеток, образуются в л1етаболических путях, большая часть которых берет начало от некоторых соединений, показанных на рис. 7-1, или в какой-либо точке на одном из путей, показанных на этом рисунке. Фактически биосинтез всегда зависит от наличия энергии, высвобождающейся при расщеплении АТР. Во многих случаях требуется также один из переносчиков водорода в восстановленной форме. [c.87]

Используя в качестве субстратов пиридоксаль и Ь-аланин, содержащий дейтерий ( Н) в а-положеиии, он доказал наличие прямого переноса а-водорода аминокислоты в 4 -положение образующегося пири-доксамина (на рис. 8-8 отмечено звездочками). Далее было показано, что включался избирательно в лро-5-положение 4 -углерода пири-доксамина. Эти результаты позволяют предположить, что какая-то группа белка отрывает протон из а-положения аминокислоты и переносит его по той же поверхности я-еистемы (син-перенос), присоединяя его к -стороне С = Н-группы. Данатан сделал вывод, что ориентация аминокислотного субстрата совпадает с изображенной на рис. 8-8. [c.227]

Несмотря на бросающиеся в глаза различия приведенных на рис. 11.10, Ц.11 карт, потенциальные поверхности монопептидов Gly, Ala, Val и Pro обладают рядом общих черт, отражающих наличие определенного единства в химическом строении этих молекул и имеющих, как увидим позднее, большое значение в решении рассматриваемой задачи. Наиболее существенная общая черта - одинаковое расположение на всех конформацион-яых картах низкоэнергетических областей. У глицинового производного таких областей четыре, точнее, две дважды вырожденных - R(L) и В(Н). У аланинового и валинового производных вследствие появления асимметрии у атома С вырождение снимается и низкоэнергетические области, оставаясь на тех же местах конформационной карты, существенно меняются по своей площади и относительной энергии. Наиболее предпочтительными в отношении энтропии и внутренней энергии остаются конформации, значения углов ф, у которых попадают в самые широкие и низкоэнергетические области В и R. Что же касается областей L и И, то их относительная энергия возрастает, а площади резко сокращаются. Потенциальная кривая пролинового монопептида, по существу, представляет собой сечение потенциальной поверхности производного аланина приф = -60°. биа также содержит две уже знакомые области низкой энергии В и R. [c.159]

Отсюда вытекает, что имеющийся в молекуле пантотеновой кислоты один атом азота входит в виде аминогруппы в состав р -аланина (III) и связан с молекулой диоксикислоты (X) по ее карбоксильной группе амидной связью. Это следует из того, что азот пантотеновой кислоты не дает реакций на амино-, имино- или четвертичную аминогруппу, что также указывает на наличие остающегося неразмещенным пятого атома кислорода в карбоксиле амидокислотной группы. [c.59]

В тейхоевых кислотах доказано наличие сложноэфирной связи (тип А) аланина с остатками рибита. В защитном антигене стафилококка обнаружена амидная связь остатков аланина через аминогруппу глюкозамина . Высказано предположение о наличии в гликопротеинах 0-ацилгликозид-ной связи, однако твердые доказательства существования такого типа связи еще отсутст вуют. Очевидно, в сложных по структуре гликопротеинах углеводные и пептидные части могут быть связаны и несколькими разными типами связей, о чем свидетельствует неполное расщепление всех гликопептидных связей под действием какого-либо одного реагента и образование смеси низкомолекулярных гликопептидов, содержащих связи разного типа при неспецифической деструкции исходного гликопротеина. [c.573]

Установлено, что действующими веществами каланхое является комплекс веществ кислотного характера (органические кислоты), в том числе аминокислоты, полисахариды, флавоноиды, катехипы, микроэлементы и др.). Наличием этих соединений в значительной мере обусловлено нротивовоснолительное и усиливающее регенерацию тканей действие. Проведен аминокислотный анализ и подтверждено наличие 12 аминокислот аспарагиновая кислота, треопип, серии, глутаминовая кислота, глицин, аланин, валин, лейцин, фенилаланин, гистидин, изолейцин, аргинин основные органические кислоты - яблочная, лимонная, щавелевая. [c.48]

Инвариантность тетрапептида обусловлена постоянным наличием D-аланина, выступающего связующей единицей между цепями пептидогликана Дисахаридные блоки МГ (см рис 25а, б, в) численно варьируют от менее 10 до более 170, что зависит от вида бактерий С учетом сказанного можно изобразить связь пептидогликана с липопротеином в клеточной стенке Е oli (рис 26) [c.96]

В состав этого биополимера (гликопептида) входят аланин (В- и Ь-), Х)-глутаминовая кислота, Х-серин, глицин, а, е-диаминопиме-линовая кислота, -лизин и др. Наличие в этом биополимере аминокислот с двумя аминными группами и их предшественников (орнитин, лизин, а, е-диаминопимелиновая кислота и др.) важно, так как они могут формировать еш е дополнительные связи с пептидами с помощ ью пептидной связи, образуя более сложный полимер. [c.11]

Для многих пептидов было изучено влияние стерических факторов на скорость гидролиза 10 н. соляной кислотой в присутствии равного объема ледяной уксусной кислоты. Наиболее важными факторами, влияющими на скорость гидролиза, были размер боковых цепей аминокислот и их положение относительно пептидной связи [70, 173]. Так, например, пептиды, содержащие валин, для которого характерно наличие объемистой изонронильной. группы, были наиболее стабильны пептиды с более отдаленными боковыми группами по отношению к пептидной связи, как, например, в лейцине, были менее устойчивы в то же время пептиды,, обладающие наименее объемистыми группировками, т. е. пептиды, содержащие такие аминокислоты, как аланин или глицин, были еще более лабильны. Если боковая цепь входит в состав того аминокислотного остатка, карбоксильная группа которого участвует в образовании пептидной связи, то эта боковая цепь оказывает большее влияние на скорость гидролиза, чем в том случае, когда она входит в состав аминокислотного остатка, у которого в образовании пептидной связи участвует аминогруппа [190]. [c.389]

Разработанные в последние годы методы селективного гидролиза, разделения и идентификации открыли новые возможности для химического изучения структуры полипептидов и белков. Как уже указывалось, эти природные продукты включают разнообразный материал антибиотики, гормоны, токсины, ферйенты,. вирусы, волокна и т. д. Хотя за короткий период времени был достигнут большой прогресс в выяснении структуры различных природных продуктов, работа по установлению химической структуры белков в значительной степени осложнена их макромолеку-лярной природой. Изучение последовательности аминокислот в полипептидах и белках показывает наличие в них своеобразных группировок аминокислот. Например, из семи основных аминокислот, имеющихся в АКТГ, четыре расположены по соседству, а все семь включены в последовательность из 14 аминокислот из семи кислых аминокислот, ирисутствуюпщх в этом гормоне, три находятся по соседству друг с другом. В рибонуклеазе три остатка серина и три остатка аланина находятся рядом аналогична располагаются три ароматические аминокислоты в инсулине. Для ряда ферментов — тромбина, трипсина, химотрипсина и фосфоглюкомутазы было отмечено наличие одинаковой последовательности из шести аминокислот. Отмечено, что в структуре-и механизме действия протеолитических ферментов важную роль играют определенные трипептиды [160]. В настоящее время из-за ограниченности наших знаний относительно точного молекулярного механизма действия гормонов и ферментов можно делать только предположения о значении тёх или иных аминокислотных группировок. Вопрос о связи определенной последовательности аминокислот с функциями различных соединений может быть выяснен лишь по мере накопления экспериментального материала. Тем самым, по-видимому, станет возможным значительно более полное понимание механизма действия природных соединений на молекулярном уровне. [c.418]

Предположим, что имеется октаиептпд Ала-(Глу-Вал-Тре-Фен-Лей-Гпс)-Сер, причем известно, что аланин и серии являются соответственио Ы- и С-копцевыми остатками. Кроме того, установлено наличие остальных аминокислот, но не известна их последовательность. Для селективного расщепления пептидной цепи необходимо использовать целый ряд методов. Например, фермент химотрипсин будет катализировать гидролиз лишь пептидной связи, включающей в себя карбоксильную группу фенилаланина. Предположим, что при этом образуется пеита-пептид (Глу-Вал-Тре-Лей)-Сер. В таком случае мел сразу узна- [c.374]

Желательно наличие в средах всего набора аминокислот— аланина, аргинина, аспарагиновой кислоты, вали-на, гистидина, глутамино,вой кислоты, глицина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, пролина, серина, треонина, триптофана, тирозина, фенилаланина, цистеина. Однако не все аминокислоты нужны для развития различных микробов. Наряду со свободными аминокислотами некоторые бактерии нуждаются в комплексах аминокислотных остатков — пептидах, пептонах и других белковых веществах. [c.61]

Процесс переаминирования является обратимым процессом. При наличии в среде пировиноградной и глютаминовой кислот и фермента аланинаминотрансферазы происходит образование аланина и кетоглютаровой кислоты, и, наоборот, при наличии в среде аланина и кетоглютаровой кислоты процесс переаминирования протекает в обратном направлении с образованием пировиноградной и глютаминовой кислот. [c.195]

Р-Структура может образоваться только при наличии в составе полипептида соответствующих аминокислот, расположенных в определенной последовательности. Необходимо, в частности, чтобы К-группы аминокислотных остатков имели сравнительно небольшие размеры. Так, в фиброине шелка и других р-керати-нах, например в белке паутины, наблюдается очень высокое содержание глицина и аланина-аминокислот с наименьшими по размеру К-группами. Примечательно, что в фиброине шелка каждой второй аминокислотой является глицин. [c.175]

Интересны данные о содержании аминокислот в плазме крови человека [326]. Главным аминокислотным компонентом плазмы является глутамин на его долю приходится около Д всего содержания аминокислот. Глутаминовая и аспарагиновая кислоты присутствуют в плазме в сравнительно небольшом количестве. Содержание аланина, валина, пролина и лизина выше, чем остальных аминокислот. Наконец, заслуживает внимания наличие в плазме аспарагина, орнитина, цитруллина и таурина. [c.63]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология