Цветные реакции на белки и аминокислоты

Для белков характерны некоторые цветные реакции. Часть этих реакций обусловлена присутствием тех или иных атомных группировок, общих для молекул различных белков, и поэтому такие реакции являются общими цветными реакциями на белки. К таким реакциям относятся биуретовая (реакция на полипеп-тидную структуру) и нингидриновая (реакция на а-аминокислоты). [c.156]

Для обнаружения малых количеств белков служат многочисленные цветные реакции, которые, однако, зачастую зависят от присутствия в белке определенных аминокислот. [c.397]

Триптофан входит в состав многих белков, но обычно лишь в незначительных количествах. Определение его облегчается применением различных цветных реакций, характерных для этой аминокислоты. При кислом гидролизе протеинов он разлагается, но при ферментативном расщеплении белка может быть выделен в лсвовращающей форме. [c.990]

Rf может принимать значения от О до 1, чаще всего 0,90—0,25. Rf зависит от различных факторов стадии проявления хроматограммы сорта бумаги, направления волокон в куске бумаги реакции, применяемой для проявления концентрации разделяемых веществ, температуры, времени проявления и др. Чтобы получить наиболее надежные значения Rf, необходим надлежащий выбор цветной реакции для проявления пятен например, при разделении белков, полипептидов, аминокислот часто употребляют нингидринную реакцию. [c.520]

Инсулин образуется в -клетках островков Лангерганса из своего предшественника — проинсулина. По химической природе он является белком. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей, в которые включена 51 аминокислота. Полипептидные цепи соединены в двух точках дисульфидными мостиками. Инсулин дает почти все характерные цветные реакции на белок. [c.176]

Имеется и ряд других цветных реакций на белки. Все они обычно указывают на присутствие в белках тех или иных аминокислот. [c.297]

В современной химии аминокислот и белков важную роль играет цветная реакция на аминокислоты с нингидрином (синее окрашивание) [c.313]

Наличие триптофана, фенилаланина и тирозина в белковой молекуле обусловливает ряд цветных реакций, интенсивность которых связана с большим или меньшим содержанием этих аминокислот в том или ином белке (стр. 32). [c.30]

Сравните цветные реакции белков и аминокислот. [c.296]

Выше отмечалось, что белки играют исключительно важную биологическую роль. В связи с этим зачастую возникает необходимость открытия белков в тех или иных биологических жидкостях. Для открытия белков используются две группы реакций, разработанных на основе описанных выше общих свойств белков, а также и на основе свойств отдельных аминокислот, входящих в состав природных белков реакции осаждения и цветные реакции. [c.277]

Цветные реакции на белки являются реактивами на функциональные группы радикалов аминокислот, входящих в состав белков. Эти специфические реакции очень часто используются в лабораторной практике для идентификации и полуколичественного определения белков и отдельных аминокислот. [c.11]

Ряд цветных реакций обусловлен наличием боковых цепей определенных аминокислот белка. Четыре реакции из приведенных ниже обусловлены фенольными остатками тирозина. [c.442]

При взаимодействии белка с отдельными химическими веществами возникают окрашенные продукты реакции. Образование их обусловлено наличием в молекуле белка той или иной аминокислоты или химической группировки. Поэтому так называемые цветные реакции на белки часто используют для установления белковой природы вещества, изучения аминокислотного состава различных природных белков и количественного определения в белке той или иной аминокислоты. При ознакомлении с цветными реакциями на белки следует главное внимание обратить на химическую структуру тех аминокислот, наличие которых в белке обусловливает данную реакцию. [c.9]

Качсстксиные реакции на аминокислоты, пептиды и белки можно раадмить на две группы а) цветные реакции, обусловленные аминокислотами и пептидами б) реакции осаждения, в основе которых лежат изменения физико-химических свойств белковых молекул. [c.6]

Другие реакции связаны с наличием в молекуле белка остатка той или иной аминокислоты и, следовательно, характерны только для белков, в молекулу которых входит данная аминокислота. Эти реакции ценны тем, что с их помощью легко составить общее представление о качественном аминокислотном составе исследуемого белка. Следует иметь в виду, что некоторые из цветных реакций на отдельные аминокислоты применимы только к свободным аминокислотам, т. е. лишь в растворах, получающихся после гидролиза белков (белковых гидролизатах). Кроме того, ни одна из цветных реакций в отдельности не [c.156]

Некоторые реакции присущи не только белкам, но и другим веществам, содержащим те же группы. Так, ряд цветных реакций на белок является по существу реакциями на ту или иную аминокислоту, входящую в состав белка. Поэтому для установления наличия белка недостаточно какой-нибудь одной реакции. [c.8]

Некоторые аминокислоты (тирозин, триптофан, фенилаланин, цистин, аргинин, гистидин) и их остатки (например, в молекуле белка) дают характерные цветные реакции, свойственные данной аминокислоте. [c.9]

ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ [c.31]

В связи с установлением состава и строения аминокислот, содержащихся в белках, стали понятными многие цветные реакции, характерные для белков. Уже давно эмпирически найдены были цветные реакции для обнаружения присутствия белков в биологических объектах. [c.31]

Как теперь установлено, многие из этих цветных реакций свойственны отдельным аминокислотам белки дают эти реакции только потому, что содержат в своем составе данные аминокислоты. [c.31]

Белки дают ряд цветных реакций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков нли общих химических группировок. Эти реакции широко используются для аналитических целей. Среди них широко известны нингидриновая реакция, позволяющая проводить количественное определение аминогрупп в белках, пептидах и аминокислотах, а также биуретовая реакция, применяемая для качественного и количественного определения белков и пептидов. (При нагревании белка или пептида, но не аминокислоты, с Си 01 в щелочном растворе образуется окрашенное в фиолетовый цвет комплексное соединение меди, количество которого можно определить спектрофотометрически.) Цветные реакции на отдельные аминокислоты используются для обнаружения пептидов, содержащих соответствующие аминокислотные остатки. Для идентификации гуанидиновой группы аргинина применяется реакция Сакагучи — при взаимодействии с а-нафтолом и гипохлоритом натрия гуанидины в щелочной среде дают красное окрашивание. Индольное кольцо триптофана может быть обнаружено реакцией Эрлиха — красно-фиолетовое окрашивание при реакции с п-диме-тиламинобенэальдегидом в Н 804. Реакция Паули позволяет выявить остатки гистидина и тирозина, которые в щелочных растворах реагируют с диазобеизолсульфокислотой, образуя производные, окрашенные в красный цвет. [c.32]

Подобно белкам, сложные полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расщепление синтетических полипептидов на [c.39]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические — диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование на молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков.. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, сульфгидрильная, Милона, нингидринная. Первичная, вторичная и третичная структуры белков, факторы, определяющие эту структуризацию. Проблема установления первичной структуры белка. Вторичная структура а-спираль и Р-структура, третичная структура. Классификация белков простые и сложные. Простые белки альбумины, глобулины, проламины, прот амины, гистоны и склеропротеины. Сложные белки (протеиды) нуклеопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды. Заменимые инезаменимые аминокислоты. Проблема синтеза искусственной пищи. [c.189]

Гистохимич. выявление белков производится в основном с помощью цветных реакций па аминокислоты и входящие в состав белковой молекулы функциопаль-I ные группы. Для этой цели применяют, например, [c.475]

Цветные реакции отдельных аминокислот широко используются для аналитических целей. В такие реакции вступает также большинство белков, что помогает при их количественном определении или идентификации. Некоторые нз перечисленных ниже реагентов используются для опрыскивания бумажных хроматограмм с цечью обнаружения отдельных аминокислот или пептидов, содержащих эти аминокислоты (разд. 5.6.3.2). [c.119]

Для белков характерны некоторые цветные реакции. Так, при действии на белок концентрированной азотной кислоты появляется характерное >келтое окрашивание. Эту реакцию называют ксантопротеиновой (ксантос — желтый, протеин— б ок). Она указывает на присутствие в белке бензольной группировки. Азотная кислота, действуя на содержащиеся в белке остатки ароматических аминокислот, превращает их в нитросоединения желюго цвета. Попадание на кожу капель концентрированной азотной кислоты вызывает пожелтение кожи. Это — результат ксантопротеиновой реакции с белками кожи. Желтое окрашивание белка, возникшее при действии азотной кислоты, переходит в оранжевое при прибавлении водного раствора аммиака или едкой щелочи. [c.256]

Для доказательства присутствия белка в биологических жидкостях и растворах, а также установления амипокислотпого состава различных природных белков используют цветные реакции. Их применяют для качественного и количественного анализа белков, в том числе и содержащихся в них аминокислот. [c.427]

Нингидринный 1 мл Т + 1—2 капли 0,03%-ного нингидрина нагреть до кипения От желтой или пурпурной до синей 246,269м Цветные реакции для индивидуальных аминокислот см. Шмидт [272] Мартин и Синдж [273] см. также Файгль [198], стр. 281—284 Полож. аминокислоты со своб. КНг и СООН-грунпами белки, пептиды, перв. амины, аммиак [c.59]

Методика опыта. В пробирку наливают 3 мл вытяжки из муки или другого растительного материала, 0,5 мл 1 н. раствора НС1 (для подкисления) и несколько капель 10%-ного раствора NaaW04. Выпадает осадок. В белках определяют связанные в них аминокислоты, применяя цветные реакции. [c.41]

Водный экстракт мышцы разделить на две части. В первой части водного экстракта открыть присутствие белка (в водный экстракт переходят миоген, глобулин X и миохром), определить высаливаемость белка и проделать цветные реакции на белковые аминокислоты. Затем установить присутствие в водном экстракте каталазы и пероксидазы (с реактивом надй ) и отсутствие цитохромоксидазы (с реактивом надй см. работы 35 и 36). Цитохромоксидазу открыть в остатке мышечной ткани после извлечения водой. [c.236]

Подобно пептонам, полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расш пление синтетических полипептидов на аминокислоты теми же ферментами кишечного сока, которые заканчивают в организме переваривание белков с образованием аминокислот, является весьма важным подтверждением взгляда, что и в белках аминокислоты связаны между собой пептидной связью. Все сказанное послужило основанием к признанию пептидной связи основной формой с о е д и н е н и я между отдельными аминокислотами в молекуле белка. [c.39]

V. В солевом экстракте мышцы открыть присутствие белка (миозина или актомиозина). Установить границы высаливан я миозина (см. работу 148), осаждаемость миозина при диализе солевого экстракта и при разведении его водой, установить границы высаливания хлористым натром. Проделать с раствором миозина цветные реакции на белковые аминокислоты. Остаток ткани после извлечения солевым раствором содержит белки стромы мышечного волокна и белки соединительной ткани. [c.237]

Доказательством того, что приведенные цветные реакции являются реакциями не на всю белковую молекулу в целом, а па отдельные аминокислоты, является то, что белки, не содержащие циклических аминокислот, не дают перечисленных реакций. Белок, не содержащий тирозина, не дает реакции Миллона, белок, не содержащий триптофана, не дает реакции Адамкевича. Желатина, содержащая ничтожное количество тирозина и триптофана, не дает реакций Миллона и Адамкевича. [c.32]

Большой интерес представляет цветная реакция, носящая название биуретовой. Эту реакцию также дают все белки но отдельные аминокислоты обычно биуретовой реакции не дают она удается только с аминокислотами, определенным образом связанными между собой. Биуретовая реакция, как мы увидим ниже, сыграла большую роль в изучении строения белка. [c.32]

В отличие от других цветных реакций на белки биуретовую реакцию дают все без исключения белковые вещества, так как биуретовая реакция не является реакцией на те или иные отдельные аминокислоты. Ни одна аминокислота (за исключением гистидина, серина и треонина, которые в достаточно концентрированных растворах обусловливают появление сходного окрашивания) не дает положительной биуретовой реакции. Именно поэтому после достаточно продолжительного гид ролиза разбавленный гидролизат белка, состоящий из смеси аминокислот, не дает уже положительной биуретовой пробы. Биу]эетовой пробой можно, таким образом, пользоваться для установления конца гидролиза. В связи с этим биуретовая реаки,ия лежит в основе метода приближенного количественного определения малых количеств белка в разбавленных растворах, [c.37]

Н. Д. Зелинскому, В. С. Садикову и Н. И. Гаврилову удалось выделить нз гидролизата белков ряд производных дикетопиперазина, что и позволило указанным авторам говорить о дикетопиперази новом кольце как об одном из структурных элементов белковой молекулы. Кроме того, были найдены цветные реакции (например, с пикриновой кислотой), которые дают белки и дикетопиперазины, но не дают ни полипептиды, ни отдельные аминокислоты. [c.44]