Реакции на белки и аминокислот

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Ксантопротеиновая реакция. Если белки или их растворы нагревают с концентрированной азотной кислотой, они окрашиваются в желтый цвет. Реакция объясняется наличием в белках аминокислот, содержащих радикалы ароматических соединений (стр. 279 и 330) последние при взаимодействии с азотной кислотой образуют нитросоединения, окрашенные в желтый цвет. [c.296]

Так как животный организм использует для метаболизма а-аминокислоты, то настоящая реакция интересна тем, что приводит к образованию не используемой для построения белков -аминокислоты, однако необходимой для биосинтеза кофермента Л. [c.368]

Реакция обусловлена наличием в белках аминокислоты тирозина. При нагревании или продолжительном стоянии раствора белка с реактивом Миллона [раствор [c.12]

Реакция обусловлена присутствием в белке аминокислоты аргинина, имеющей гуанидиновую группу ННа—С —N11—. В щелочном растворе в присутствии гипо- [c.14]

Биологический синтез белка представляет собой сложный, многофазный или многоступенчатый процесс. Помимо РНК в синтезе белков принимают участие многочисленные ферменты. На первой ступени активируются аминокислоты, соединяющиеся потом в пептидные цепочки. Вторая ступень — транспорт активированных аминокислот к рибосомам. Третья ступень представляет собой упорядочение и сочетание инициированных аминокислот и расположение их в необходимой последовательности на матричной РНК с последующим замыканием пептидных связей. Четвертая ступень — формирование из линейной молекулы объемной структуры, свойственной данному белку. Повышение реакционной способности, активация аминокислот увеличивает возможности взаимодействия их друг с другом осуществляется этот процесс при взаимодействии аминокислот с аденозинтрифосфорной кислотой (АТФ). При этом происходит передача энергии одной макроэргической связи АТФ на аминокислоту, переходящую на более высокий энергетический уровень. Реакция активации аминокислот протекает с участием фермента аминоацил-РНК-синтетазы. Для активации различных аминокислот необходимы разные ферменты — синтетазы. Аминокислотная последовательность при синтезе осуществляется кодонами (фрагментами цепи ДНК). [c.105]

История вопроса. В 1904 г. Паули [513] сообщил о том, что из всех встречающихся в гидролизате белка аминокислот только тирозин и гистидин окрашиваются в интенсивный красный цвет при обработке щелочного раствора свежеприготовленными растворами диазобензолсульфокислоты или ее аналогов. Реакция чувствительна при концентрации гистидина 1 100 000. Было предположено, что образуются следующие соединения [514]. [c.54]

Тесная связь пиридоксальфосфата с реакциями обмена аминокислот привела к возникновению широко распространенного мнения о том, что он участвует только в превращениях аминокислот. Однако тот факт, что каждая молекула фосфорилазы из мышц, как обнаружено, содержит четыре молекулы пиридоксальфосфата, опровергает это представление. Последующие исследования показали, что фосфорилаза А из картофеля содержит 2 моль пиридоксальфосфата на 1 моль белка [c.403]

Широко изучена реакция между -аминокислотами и нингидрином. Установлено, что окрашенные соединения образуются с аминокислотами, пептидами, белками и другими соединениями, имеющими свободные аминогруппы. [c.24]

В современной химии аминокислот и белков важную роль играет цветная реакция на аминокислоты с нингидрином (синее окрашивание) [c.313]

Эта реакция обусловлена наличием в молекуле белка аминокислот, содержащих серу. При кипячении со щелочью сера этих аминокислот отщепляется с образованием сернистого натрия. Последний образует с ионами свинца черный осадок сернистого свинца [c.278]

В такой книге, как эта, неизбежно приходится воздерживаться, иногда по субъективным мотивам, от рассмотрения некоторых вопросов, сопредельных с основной темой или перекликающихся с ней. Так, например, химические и физические свойства аминокислот рассмотрены нами лишь поверхностно. Не уделено достаточного места и биохимии белков — области, наиболее тесно примыкающей к биохимии аминокислот. Этот предмет прекрасно изложен в недавно опубликованном четырехтомном труде Белки под ред. Г. Нейрата и К. Бэйли Ч Хотя количество данных, касающихся белков, весьма велико, наши познания о механизме биологического синтеза белков еще крайне недостаточны. К числу наиболее важных реакций, свойственных аминокислотам, следует, очевидно, отнести те, которые приводят к синтезу белков решение этой проблемы ознаменует наступление нового этапа исследований. [c.8]

Заслуживает особого внимания реакция ацилирования аминокислот. Другие реакции аминокислот также имеют важное биологическое значение. Папример, как будет показано позднее, в основе всех реакций витамина Вб лежит образование оснований Шиффа (взаимодействие амино- и альдегидной групп гл. 7). Однако именно ацилирование аминогрунны одной аминокислоты карбоксильной (активированной) группой другой аминокислоты приводит к образованию пептидной связи и затем к образованию полимерной молекулы—белка. Для химика-биооргаиика весьма интересно сопоставить синтез наиболее сложных макромолекул в пробирке и в организме. [c.52]

Эритроциты в крови можно по ряду свойств рассматривать так же, как частички гидрофобной эмульсии. На их поверхности адсорбированы молекулы белков, аминокислот и ионы электролитов. Все они сообщают эритроцитам определенный отрицательный заряд, а противоионы создают некоторый диффузный слой. При различных патологических процессах в организме, когда в кровн увеличивается содержание некоторых видов белков (либо особого глюкопротеида, относящегося к а-глобулинам, либо при инфекционных заболеваниях Y-глoбyлинoв), происходит процесс, очень напоминающий ионообменную адсорбцию место ионов электролитов на поверхности эритроцитов занимают белки, заряд которых ниже, чем у суммы замещенных ими ионов. В результате заряд эритроцитов понижается, они быстрее объединяются и оседают (ускоряется реакция оседания эритроцитов — РОЭ). Этот процесс зависит еще от ряда факторов содержания других белковых фракций и мукополисахаридов, концентрации эритроцитов в крови, наличия в крови микробов, наконец, расположения сосуда, в котором наблюдается РОЭ (в частности, скорость ее выше в наклонно расположенном капилляре). Оседание эритроцитов протекает сходно с процессом седиментации гидрофобного коллоида. Как показали исследования при помощи микрокинематографии (Кигезен), к имеющимся в крови агрегатам и монетным столбикам присоединяются отдельные эритроциты укрупнившиеся агрегаты оседают вначале быстро, а потом медленнее, так как в нижних частях капилляров их расположение становится настолько плотным, что частично сохранившиеся у них заряды начинают в большей мере противодействовать сближению частиц. Структура этого осадка напоминает губку чтобы его уплотнить, необходимо выжать оттуда воду, причем чем плотнее осадок, тем труднее это достигается. Поэтому в клинических исследованиях обычно не ожидают завершения оседания эритроцитов, а регистрируют результаты спустя 1—2 ч после начала реакции. Учитывая, что скорость процесса меняется на разных этапах, было предложено изучение его динамики измерением величины оседания эритроцитов каждые 15—30 мин (так называемая фракционная РОЭ). Этот метод представляет значительный интерес и находит широкое применение. [c.167]

Ряд характерных реакций белков обусловлен нахождением феноламинокислот (тирозин—стр. 503) и аминокислот, включающих гетероциклические системы триптофан (стр. 586), пролин (стр. 587) и др. [c.395]

Митохондрии (хондриосомы) имеют форму зернышек, палочек или нитей. Питательные вещества, проникающие в клетку, адсорбируются и аккумулируются хондриосомами и подвергаются быстрым превращениям вследствие концентрации в этих участках клетки соответствующих ферментов. В митохондриях полностью осуществляются цикл трикарбоновых кислот и важнейшая энергетическая реакция — окислительное фосфорилирование, почему их рассматривают как основную силовую станцию клетки. Здесь же происходят реакции активирования аминокислот в процессе синтеза белка, липидов и других соединений. [c.194]

Качсстксиные реакции на аминокислоты, пептиды и белки можно раадмить на две группы а) цветные реакции, обусловленные аминокислотами и пептидами б) реакции осаждения, в основе которых лежат изменения физико-химических свойств белковых молекул. [c.6]

Глицин—иервая выделенная из белков аминокислота Содержится в больших количествах в коллагене ( 25%) и фиброине шелка ( 40%). Благодаря наличию метиленовой группы способна к реакциям конденсации. Специфической реакцией на глицин является взаимодействие с орто-фталевым альдегидом с образованием окрашенного в зеленый цвет соединения Ы-Метильное производное глицина—саркозин HзNH— —СНг—СООН найден в актнномицине и карнозине. [c.470]

Объем настоящей главы ограничен рассмотрением аминокислот, которые, как было установлено, входят в состав белков. Пептиды, синтезированные нерибосомальными методами, которые содержат более широкий набор аминокислот, обсуждаются в гл. 23.4. Небелковые аминокислоты в свободном виде встречаются в таком изобилии и структурном разнообразии, что трудно обобщить их состав и методы синтеза. Обзор по этой области дан Томпсоном и др. [1], последующие работы удобно суммированы в годовом обзоре по химии аминокислот [2] для детального ознакомления с указанными соединениями отсылаем читателя к упомянутым источникам. Химические реакции ос-аминокислот, иные чем реакции, представляющие аналитический интерес, так же как и химия -, у-и ш-аминокислот, описаны в гл. 9.6. [c.225]

Тканевое дыхание и биологическое окисление. Расиад органических соединений в живых тканях, сопровождающийся потреблением молекулярного кислорода и приводящий к вьщелению углекислого газа и воды и образованию биологических видов энергии, называется тканевым дыханием. Тканевое дыхание представляют как конечный этап пути превращений моносахаров (в основном глюкозы) до указанных конечных продуктов, в который на разных стадиях включаются другие сахара и их производные, а также промежуточные продукты распада липидов (жирные кислоты), белков (аминокислоты) и нуклеиновых оснований. Итоговая реакция тканевого дыхания будет выглядеть следующим образом [c.306]

Следует подчеркнуть, однако, что значительно больший удельный вес имеет посттрансляционная химическая модификация белков, затрагивающая радикалы отдельных аминокислот. Одной из таких существенных модификаций является ковалентное присоединение простетической группы к молекуле белка. Например, только после присоединения пиридоксальфосфата к -аминогруппе остатка лизина белковой части—апо-ферменту—образуется биологически активная трехмерная конфигурация аминотрансфераз, катализирующих реакции трансаминирования аминокислот. Некоторые белки подвергаются гликозилированию, присоединяя олигосахаридные остатки (образование гликопротеинов), и обеспечивают тем самым доставку белков к клеткам-мишеням. Широко представлены химические модификации белков в результате реакции гидроксилирования остатков пролина, лизина (при формировании молекул коллагена), реакции метилирования (остатки лизина, глутамата), ацети-лирования ряда N-концевых аминокислот, реакции карбоксилирования остатков глутамата и аспартата ряда белков (добавление экстра-карбоксильной группы). В частности, протромбин (белок свертывающей [c.532]

Большинство витаминов в составе ферментных систем катализируют реакции превращения аминокислот и белков, жиров, стероидов, углеводов и нуклеиновых кислот в животном организме к таким химическим процессам относятся реакции окисления и восстановления, переноса электрона, переаминирования, трансметилнрования, изомеризации, карбоксилирования, декарбоксилирования, переноса ацильных и одноуглеродных групп, реакции, в частности, связанные с кроветворением, с кальцификацией костей и др. При участии витаминов обеспечивается нор1мальное функционирование всех животных тканей, органов и желез внутренней секреции, нормальные процессы обмена веществ [И, 12, 14—21]. [c.12]

Циклизация является критическим этапом реакции назависимо от того, идет ли реакция с аминокислотой, с пептидом или с белком. Спектры поглощения ФТК-производного и циклизованного ФТГ-производного имеют различные максимумы 270 и 240 нм соответственно. Поэтому за процессом циклизации можно следить спектрофотометрически при 240 нм реакция заканчивается, когда перестает изменяться экстинкция при этой длине волны. Если циклизация идет слишком медленно, процесс можно ускорить, увеличив концентрацию кислоты или осторожно нагревая смесь. Однако нужно помнить, что существуют устойчивые пептидные связи, циклизация которых идет очень медленно или не идет вообще. [c.287]

В результате таких реакций, происходящих с. каждой из. 20 аминокислот, входящих в состав белков, аминокислоты оказываются рассортированными по соответствующим тРНК. Это имеет кардинальное значение для последующего отбора аминокислот при биосинтезе белка на рибосомах, поскольку кодоны, расположенные вдоль информационной РНК и программирующие последовательность присоединения аминокислот к растущей полипептидной цепи, опознают не аминокислотные остатки, а связанные с ними тРНК. Подробнее этот вопрос рассматривается в 5.6. [c.150]

Гидролитическая деструкция белков и синтетических полиамидов протекает по амидной (пептидной) связи и катализируется щелочами и кислотами. Для деструкции белков можно пользоваться некоторыми ферментами. Конечными продуктами реакции являются аминокислоты или дикарбоновые кислоты и диамины, которые при надобности могут быть опять применены для синтеза полимеров. У полиэфиров основания являются более активными катализаторами, чем кислоты в результате расщепления сложноэфирной связи образуются новые концевые группы ОН и СООН. Полиэфиры, полученные из гликолей и алифатических кислот, более устойчивы к гидролизу, чем полимеры, синтезированные из тех же двухатомных спиртов и ароматических кислот. [c.624]

Как уже указывалось, степень гидролиза или деструкции белков может контролироваться несколькими методами [41]. Вероятно, наиболее общей является реакция, основанная на взаимодействии а-аминокислоты с нингидрином с выделением аммиака, углекислого газа и альдегида и конечным образованием соединения, известного под названием фиолетовая Руэмана , и гидриндантина. Механизм этого превращения одинаков для аминов и иминокислот. При реакции с аминокислотами сначала ибра уется компглекс, характерный для первой ступени расщепления по Штреккеру. Последующий электронный сдвиг делает возможным протекание реакции декарбоксилирования и дегидратации с образованием цвиттернона. Гидролиз цвиттериона и реакция с избытком нингидрина приводят к образованию фиолетовой Руэмана П [c.400]

Реакция обусловлена присутствием в белке аминокислоты аргинина (гуанидиноаминовалериановой кислоты), имеющей в своем составе гуанидиновую группировку. В результате реакции образуется сложное соединение красного цвета, представляющее собой продукт конденсации окисленного аргинина с а-нафтолом. Гипобромит играет роль окислителя и участвует, по-видимому, в образовании промежуточного бромамидного соединения аргинина. [c.15]

Реакция обусловлена присутствием в белке аминокислот гистидина (имидазолилаланина) и тирозина (либо одной из них), которые, реагируя с диазобензосульфокислотой, образуют азокраситель красного цвета. Реакция может быть представлена в следующем виде [c.16]

Цианурфторид (20] реагирует с тирозином и боковыми цепями некоторых аминокислот, например с амино- и сульфгидрильными группами, но не взаимодействует с другими ароматическими аминокислотами. После реакции с цианурфторидом полоса поглощения тирозина в УФ-области исчезает. Цианурфторид устойчив в диоксане, но медленно гидролизуется в воде с образованием циануровой кислоты. Ни циануровая кислота, ни продукты реакции с аминокислотами не поглощают в области выше 290 нм. При взаимодействии ЦФ с белком оба процесса, гидролиз реагента и реакция с остатками аминокислот, включая тирозин, идут одновременно. Оптимальная область pH для модификации остатков тирозина составляет 9,0—12,6. Продукт реакции с аминогруппой гидролизуется до свободной кислоты при обычном кислотном гидролизе. Степень замещения можно определять дифференциальной спектрофотометрией в сравнении с иитактным тирозином, не модифицированным ЦФ. Для этого реакционную смесь разделяют на две части в одной половине поддерживают нейтральное pH, другую подщелачивают до 12,6. Разница в поглощении между двумя растворами позволяет рассчитать концентрацию тирозина. Добавление гуанидина способствует полной ионизации некоторых маскированных остатков тирозина. [c.351]

Подобно пептонам, полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расш пление синтетических полипептидов на аминокислоты теми же ферментами кишечного сока, которые заканчивают в организме переваривание белков с образованием аминокислот, является весьма важным подтверждением взгляда, что и в белках аминокислоты связаны между собой пептидной связью. Все сказанное послужило основанием к признанию пептидной связи основной формой с о е д и н е н и я между отдельными аминокислотами в молекуле белка. [c.39]

Простейшим способом расщепления сложной белковой молекулы на ее структурные элементы является кипячение белка с достаточно концентрированными кислотами или щелочами. Так, например, если богатые белком веогества (яйцо, кусок мышцы, кожи и т. и.) нагревать в течение 10— 12 г с 5—10-кратным количеством 25% серной или 30% соляной кислоты, то, в конце концов, получается темная жидкость, содержащая продукты гидролиза белка, не дающие уже характерных реакций на белки. Темный цвет гидролизата белков зависит от вторично образующихся при такой обработке плохо растворимых веществ,- называемых гуминами. Гумины могут быть. в Toii или иной мере отделены от гидролизата путем фильтро-ван1 я, адсорбции на животном угле и т. д. В полученном слабо окрашенном фильтрате находятся конечные продукты гидролиза белка — аминокислоты./ Эти соединения могут быть легко выделены из гидролизата в свободной форме или в виде солей, очищены и получены в кристаллическом состоянии. Огромное количество работ по изучению продуктов полного гидролиза разнообразных белков показало, что в состав молекул простых белков входят только аминокислоты. [c.24]

Другой метод определения концевых групп, предложенный Эдма-ном (1950), включает избирательное отщепление N -концевых аминокислотных остатков. При реакции белка с фенилизотиоцианатом образуется соответствующее фенилтиокарбамильное производное I, которое расщепляется хлористым водородом до фенилтиогидантоина II и модифицированного белка. Наконец, щелочной гидролиз фенилтиогидантои-на приводит к выделению свободной концевой аминокислоты ПГ. [c.675]

Все цветные реакции, за исключением биуретовой и пикриновой, являются качественными реакциями на аминокислоты, входящие в состав белков. [c.700]

Реакции белков. Белки дают ряд характерных цветных реакций, иногда обусловленных наличием в составе белков каких-то определенных аминокислот. Общей реакцией на белки, позволяющей определить и небольшие их количества, является биуретовая реакция (стр. 353) при добавлении к раствору белкового вещества ивбытка едкого натра и небольших количеств медного купороса появляется фиолетовое окрашивание. [c.389]