Миозин синтез

Дифференцировка клеток как процесс репрессии и дерепрессии белкового синтеза. Ранее ученые считали, что процесс дифференцировки клеток в эмбриогенезе, приводящий к возникновению различных специализированных типов клеток, обусловлен избирательной необратимой утратой различных генов геномом эмбриона. В настоящее время твердо установлено, что все клетки высшего организма содержат полный набор генов, характерный для данного организма, но в клетках каждого типа большинство генов репрессировано ( выключено ). Например, все клетки позвоночных, по-видимому, имеют гены для миозина, но эти гены включены только в мышечных клетках. Генетическую универсальность соматических клеток можно продемонстрировать на некоторых высших растениях в определенных условиях из отдельной дифференцированной клетки растения томата можно вырастить целое растение. В пользу представления об идентичности геномов всех диплоидных клеток данного организма свидетельствует и тот факт, что все соматические диплоидные клетки организма содержат одно и то же число ДНК. [c.394]

В процессе обмена веществ происходят конформационные изменения макромолекул, синтез и распад различных веществ, образование и потребление энергии, которые обеспечивают проявление физиологических функций организма. Изменение конформации основных белков мышц — актина и миозина, а также использование химической энергии АТФ лежат в основе сократительной функции мышц. Эти процессы наряду с механизмами энергообразования, биосинтеза белка, транспорта веществ и другими биохимическими реакциями существенно изменяются при воздействии различных физических нагрузок и в ходе адаптации к ним, что влияет на физическую работоспособность и состояние здоровья спортсмена. [c.24]

Все клетки организма имеют идентичный геном и синтезируют от 10 000 до 20 ООО различных белков, однако отличаются между собой наличием специфических для данных клеток белков. Для эритроцитов характерно высокое содержание гемоглобина, для кожи — коллагена, поджелудочной железы — ферментных белков, скелетных мышц — сократительных белков актина и миозина. Концентрация различных белков, а иногда и их спектр, изменяется с возрастом, а также при воздействии внутренних и внешних факторов среды, патологических изменениях обмена веществ. Даже относительно небольшие изменения в спектре синтезируемых белков в клетке способны существенно влиять на ее функции и структуру. Все это свидетельствует о том, что в живых организмах существует контроль белкового синтеза. Механизмы регуляции белкового синтеза играют существенную роль в процессах адаптации организма к мышечной деятельности, так как обеспечивают увеличение или появление новых адаптивных белков в мышцах и других тканях. [c.253]

Физические нагрузки вызывают изменения в процессах синтеза и распада белков в тканях, особенно в скелетных мышцах и печени, степень выраженности которых зависит от интенсивности и длительности физических нагрузок, а также от тренированности организма. Изменение внутритканевого обмена белков определяют обычно по концентрации в крови отдельных незаменимых аминокислот, которые в организме не синтезируются и образуются при распаде тканевых белков. В качестве специфического показателя распада сократительных белков актина и миозина используется 3-метилгистидин. [c.261]

Химическая энергия, высвобождающаяся при расщеплении пирофосфатной связи, используется в различных процессах в клетке. При участии АТФазы осуществляется не ТОЛЬКО высвобождение энергии при расщеплении АТФ, но и обратный синтез АТФ из АДФ (аденозиндифосфата) при окислительном фосфорилировании. Из печени крысы было выделено два типа АТФазы—активируемая кальцием миозин-АТФаза (КФ.3.6.1.3) и активируемая магнием митохондриальная АТФаза (КФ 3.6.1.4). Свойства и локализация этих ферментов охарактеризованы в табл. 38. [c.183]

На следующей стадии (стадия г) пептидная цепь переносится к. аминогруппе аминоацил-тРНК, занимающей А-участок, путем простой реакции замещения. Однако на. деле эта реакция протекает сложнее, чем это показано на рисунке. Она сопровождается расщеплением связанного GTP и освобождением Pi и комплекса Ти—GTP. Последний, как показано на рисунке, взаимодействует с Ts при этом вновь образуется димер Tu-Ts и освобождается GDP. Таким образом, суммарная реакция состоит в расщеплении GTP, сопряженном с синтезом пептидной связи. Химия реакции не требует гидролиза GTP. Мы, однако, ле знаем, насколько близко друг к другу располагаются концы двух соседних молекул тРНК. Расстояние между ними может быть достаточно большим. Белки L7 и L12 содержат необычайно много аланина и характеризуются высоким относительным содержанием а-спи-ральных участков. В этом отношении они напоминают мышечный белок миозин. В связи с этим было высказано предположение, что эти белки служат частью мини-мышцы , которая, используя энергию, освобождающуюся при гидролизе GTP, перемещает определенные участки рнбосомного комплекса, сближая между собой аминогруппу и пептидильную группу в пептидилтрансферазной реакции. [c.235]

Цитоплазма нейрона находится в постоянном движении. Это движение, называемое аксональным транспортом, осуществляет функциональную связь между телом клетки и ее ядром, с одной стороны, и нервным окончанием, с другой стороны, часто находящемся на расстоянии 1 м и даже более. Аксональный транспорт обусловливает рост и функциональную активность аксона, его регенерацию после очаговых поражений и адаптацию синаптической активности. Различают антеро- и ретроградный аксональный транспорт, так что различные компоненты могут проходить не только от тела клетки к синапсу, но и в обратном направлении. Существует медленный аксональный поток (1— 4 мм/сут), промежуточный (15—50 мм/сут) и быстрый (200— 400 мм/сут). Каждый вид молекул переносится с характерной для него скоростью. Тубулин, субъединицы нейрофиламентов, актин и миозин транспортируются медленно митохондрии с промежуточной скоростью мембранные белки, гликопротеины, гликолипиды, ферменты синтеза медиаторов и медиаторы — быстро. ДНК, РНК н ганглиозиды не транспортируются. Ретроградный транспорт удаляет продукты деградации синапсов, переносит ферменты, а также субстраты, поглощенные пресинаптической мембраной, например фактор роста нервов, токсин столбняка и нейротропные вирусы. [c.316]

Биологические функции. Белки могут выполнять в живых организмах самые различные функции катализировать (ферменты) и регулировать (гормоны) биохимич. реакции входить в состав соединительной ткани (напр., коллаген) или мышц (актин, миозин) служить резервными питательными веществами (гранулы белка в цитоплазме) и др. Функции дезоксирибонуклеиновой к-ты — передача генетич. информации из поколения в поколение при клеточном делении. Этот Б. служит исходной матрицей при передаче информации внутри клетки. Рибонуклеиновая к-та также участвует в этом процессе, приводящем к синтезу специфич. белков клетки. Полисахариды могут служить резервными питательными веществами (напр., крахмал, гликоген), выполнять структурные функции (напр., целлюлоза полисахариды соединительной ткани), обеспечивать специфические свойства поверхности клеток (напр.1, антигенные полисахариды микроорганизмов) или защиг ту организма в целом (напрнмер, камеди и слизи растений). [c.128]

У высших организмов процессы биосинтеза белка регулируются значительно сложнее. Хотя каждая клетка позвоночного содержит полный геном данного организма, в клетке данного типа экспрессируется только часть структурных генов. Почти во всех клетках высших животньк присутствуют наборы основных ферментов, необходимые для реализации главных путей метаболизма. Однако клетки разных типов, например клетки мышц, мозга, печени, содержат свойственные только им структуры и выполняют только им присущие биологические функции, реализация которых обеспечивается наборами специализированных белков. Например, клетки скелетных мьшщ содержат огромное количество ориентированных миозиновых и актиновых нитей (разд. 14.14), тогда как в печени миозина и актина очень мало. Точно так же клетки мозга содержат ферменты, необходимые для синтеза большого числа различных веществ-медиаторов нервных импульсов, в то время как клетки печени этих ферментов вообще не содержат, Вместе с тем в печени млекопитающих присутствуют все ферменты, необходимые для образования мочевины, тогда как в других тканях этих ферментов нет и они не обладают способностью синтезировать мочевину (разд. 19.15). Кроме того, биосинтез разных наборов специализированных белков должен быть точно запрограммирован в последовательности и времени их появления в ходе строго упорядоченной дифференцировки и роста высших организмов. Пока нам сравнительно мало что известно о регуляции экспрессии генов в эукариотических организмах с их многочисленными хромосомами. Однако сегодня мы располагаем значительной информацией о регуляции синтеза белка у прокариот. К ней мы сейчас и перейдем. [c.954]

И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62]

Механизм действия витамина Е двоякий. С одной стороны, это важнейший внутриклеточный антиоксидант, предохраняющий от окисления жиры и другие легкоокис-ляемые соединения, а с другой — переносчик электронов в окислительно-восстановн-тельных реакциях, связанных с запасанием освобождаемой при этом энергии. Он необходим для нормального обмена веществ в мышечной ткани. При недостатке этого витамина наступает атрофия мышечной ткани вследствие резкого снижения содержания сократительного белка мышц миозина и замены его коллагеном — инертным белком. Он имеет отношение к синтезу ацетилхолина, так как при его недостатке нарушаются процессы ацетилирования- Витамин Е связывает протромбин и замедляет свертывание крови. [c.164]

Структурные факторы скоростно-силовых способностей человека (длина саркомеров в миофибриллах, содержание быстро- и медленносокращающихся волокон в мышцах) генетически обусловлены, поэтому основным методическим путем улучшения скоростно-силовых качеств спортсменов является подбор средств и методов, которые могли бы улучшить АТФ-аз-ную активность миозина и усилить синтез сократительных белков в мышцах. В скоростно-силовых видах спорта для решения этих задач в настоящее время используются два основных методических приема — метод максимальных усилий и метод повторных предельных упражнений. [c.386]

Многие микроорганизмы, подобно тканям растений, используют аспарагин и глютамин для своего роста более активно, чем любые другие соединения. У животных синтез глютамина играет во многих отношениях сходную физиологическую роль. Глютамин легко синтезируется из аммиака и глютаминовой кислоты в активно гликозирующих (сетчатке, оболочки глаза) или дышащих клетках (почки, мозг, печень и т. д.). Гликолиз и дыхание доставляют энергию для эндотермического процесса образования амидной связи глютамина, который происходит ферментативно при участии АТФ. В последние годы было показано, что мышечные белки также обладают способностью связывать аммиак. Это происходит путем амидирования свободных карбоксильных групп белков. мышц, и в первую очередь миозина. [c.258]

Клетка скелетной мышцы млекопитающих обычно очень велика и содержит много ядер. Она образуется в результате слияния многих клеток-предшественников. называемых миобластами (см. разд. 17.6.1). Зрелая мышечная клетка отличается от других клеток большим числом присущих только ей белков, включая специфические типы актина, миозина, тропомиозина и тропонина (входящих в состав сократительного аппарата), креатинфосфокиназу (обеспечивающую специализированный метаболизм мышечной клетки) и ацетилхолиновые рецепторы (необходимые для того, чтобы мембрана была чувствительна к нейростимуляции . В пролиферирующих миобластах такие специфичные для мышц белки и соответствующие им мРНК отсутствуют либо обнаруживаются в очень небольших количествах. По мере слияния миобластов в образующихся клетках одновременно увеличивается концентрация мышечно-специфичных белков и их мРПК. Следовательно, контроль за экспрессией соответствующих генов осуществляется на уровне транскрипции. Уровень синтеза многих специфичных для мышцы белков возрастает по меньшей мере в 500 раз. С помощью двумерного электрофореза в полиакриламидном геле показано, что одновременно меняется концентрация многих других белков некоторые из них перестают синтезироваться, продукция других достигает максимума и затем падает, у части белков происходит сдвиг с одного уровня синтеза на другой и так далее. [c.182]

Механизм, управляющий движением цитоплазмы, полностью еще не изучен, однако ясно, что в этом движении принимают участие органеллы, называемые микрофиламентами. Мик-рофиламеиты содержат, по-видимому, актин и миозин — два белка, участвующие в мышечном сокращении у животных сокращение мышцы происходит в результате взаимного смещения актиновых и миозиновых нитей, сопровождающегося расходованием энергии АТР, Выяснилось, что циклоз чувствителен к содержанию АТР в клетке и что он протекает активно только при тех условиях, при которых возможен синтез АТР. Вещества, нарушающие структуру микрофиламентов, подавляют циклоз. Установлено, например, что такой лекарственный препарат, как цитохалазин В, вызывает агрегацию микрофиламентов и вместе с тем подавляет, во-первых, движение цитоплазмы во многих растительных клетках и, во-вторых, движение гигантских хлоропластов различных водорослей. (Некоторые хлоропласты способны перемещаться в цитоплазме и ориентироваться — обычно в ответ на изменение освещенности — таким образом, чтобы их плоские поверхности располагались параллельно илн перпендикулярно поверхности листа см. гл. 11) Подавление, вызванное инкубацией клеток в цитохалазине В, можно снять отмыванием тканей от этого препарата. [c.75]

Биохимический состав хромосом. Для изучения химического состава хромосом пользуются различными способами. Наиболее распространенными из них являются окраска специфическими красителями, исследование спектров поглощения в ультрафиолетовых лучах, авторадиография (включение меченых изотопов в состав хромосом), а также биохимические анализы ядер, и выделенных из них компонентов. Согласно биохимическим исследованиям Хромосомы состоят преимущественно из ДНК (около 40%) и гистонов (40%)—белков основного характера с высоким содержанием аргинина и лизина. Второй компонент, часто называемый нуклеогистоном является наиболее постоянной частью химического состава хромосом. Кроме того, в их состав входят РНК и негистоновые (остаточные) белки (20%). Негистоновые хромосомные белки — это главным образом кислые белки. Существует больше ста, вероятно несколько сотен, таких белков. К ним относятся белки ответственные за движение хромосом (актин, миозин, тубулин), ферменты синтеза РНК и ДНК (полимеразы), а также, вероятно, белки, регулирующие активность отдельных генов. Комплексы РНК и негистоновых белков лабильны, тогда как содержание ДНК в хромосомах в пределах вида— относительно постоянная величина. [c.83]

На первый взгляд, способность КМ во многих тканях (в том числе и нервной) активировать системы как синтеза, так и деградации цАМФ выглядит парадоксом. Однако локализация ферментов аденилатциклазы в мембране, а фосфодиэстеразы в цитозоле обусловливает преимущественную Са-активацию аденилатциклазы. Кроме того, для полной активации аденилатциклазы достаточно комплекса КМ-Са " ", а для фосфодиэстеразы (и киназы легких цепей миозина) необходимо заполнение третьего, а возможно, и четвертого Са-связывающего участка КМ. Это означает, что аденилатциклаза активируется при более низких концентрациях Са +. [c.350]

Присутствие EFra значительно увеличивает синтез миозина in vitro, а присутствие ЕРт — синтез- гемоглобина. Результаты последнего эксперимента представлены на рис. 15-14, В этом опыте использовали отмытые рибосомы мышечных клеток с ЕЕг или без него, мРНК ретикулоцитов, растворимую фракцию цитоплазмы ретикулоцитов и Н-валин. После инкубации гемоглобин частично [c.287]

Регуляцию уровня цитоскелетных белков в клетке можно изучать также, прослеживая судьбу этих белков лосле их синтеза. У мышечных клеток скорость кругооборота миофибриллярных белков обратно пропорциональна интенсивности сокращения. Клетки, сокращение которых подавлено, характеризуются более высокой скоростью кругооборота таких белков, как а-актинин, тропонин С, специфическая мышечная форма легкой цепи миозина и а- и -тропомиозин. Отсутствие сократительной активности избирательно влияет на специфические мышечные белкн и не влияет на виментин, десмин и немышечные - и у-актины. Изменение уровня мышечного белка в клетке может достигаться увеличением скорости его деградации без изменения экспрессии генов [193]. Для многих мышечных белков экспрессия изоформ прямо зависит от характера иннервации мышцы. На синтез по крайней мере некоторых белков промежуточных филаментов влияет также пространственная организация клетки. В суспендированных клетках синтез виментина почти полностью [c.101]

Итак, антагонисты ионов Са " " участвуют в подавлении экспрессии немышечного миозина и усиливают дифференцировку ГМК. Применение антагонистов ионов Са и комплекса ионов Са с кальмодулином оказывавп влияние на ГМК сосудов, приводя к фенотипическим изменениям, ингибиции репликации ДНК росту и миграции этих клеток и подавлению синтеза коллагена в них. [c.132]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология