Аланин в белках выделение

Серии был впервые выделен Кремером в 1865 г. из белка шелка [77]. Кремер отметил, что по своему строению серин близок аланину и цистину, и пришел к выводу, что серин представляет собой оксиаминокислоту. Строение серина было установлено в 1902 г. Фишером и Лейксом, осуществившими его синтез [78]. Серин широко распространен в белках относительно большое количество этой аминокислоты находится в фиброине шелка. Серин встречается также в виде фосфорного эфира [79—811 [c.20]

Природные а-аминокислоты существуют в виде оптически деятельных О и Ь-изомеров (стр. 200). В процессе развития в живом организме выработалась высокая степень селективности в выборе того или иного изомера, что играет большую роль, как при усвоении природных питательных веществ, так и при медикаментозном лечении. Известны примеры, когда фармакологическая активность В-изомера в десять раз превосходит активность Ь- изомера и обратно. Не случайно поэтому то, что в животном организме содержатся главным образом оптически активные а- аминокислоты. Исключением является р-аланин, входящий в состав природного дипептида карнозина (стр. 346), выделенного В. С. Гулевичем из мясного экстракта. Интересно также, что в белках растительного и животного происхождения содержатся а-аминокислоты только Ь-ряда. [c.242]

Впервые выделен из щелочного гидролизата шелка в 1888 г. Задолго до этого (в 1850 г.) аланин был получен путем синтеза. Аланин широко распространен и входит в состав всех белков. Некоторые из них особенно богаты аланином. Из гидролизата 100 г шелка можно получить 30 г аланина. Многие аминокислоты могут рассматриваться как производные аланина. [c.20]

L- Валин — а-аминоизовалериановая кислота — выделен в 1879 г. из гидролизата белков может рассматриваться как продукт метилирования аланина [c.21]

В случае клеток эукариот техника генетических манипуляций разработана значительно слабее. Здесь больше полагаются на спонтанные мутации, приводящие к какому-либо фенотипическому дефекту. Последний может быть обнаружен непосредственно в полевых исследованиях, в лаборатории или в клинике, иногда в результате систематического поиска, но часто как побочный продукт другой работы. Например, многие мутации, затрагивающие гемоглобин, приводят к анемиям, а последние легко распознаются клинически. В результате известно очень большое число мутантных форм гемоглобина человека, установлены различия в аминокислотной последовательности, а в некоторых случаях поняты причины функциональных изменений. Например, гемоглобин Сидней содержит единственную замену — валин в 67-м положении /3-цепи заменен в нем на аланин. Фенотипическим проявлением такой замены в клинике является гемолитическая анемия. Эритроциты при этом становятся хрупкими и легко разрушаются. Исследования выделенного из них гемоглобина показывают, что гем /3-цепей слабо связан с белком и легко отделяется. Это приводит к двум последствиям. Дефицитный по гему белок становится значительно менее эффективным переносчиком кислорода — как потому, что содержит на два связывающих кислород гема меньше, чем нормальный, так и вследствие изменения формы кривой связывания кислорода, приводящего к менее эффективному освобождению кислорода в капиллярах. Кроме того, отделяющийся гем вреден он, по-видимому, взаимодействует с клеточной мембраной эритроцита, что каким-то образом увеличивает ломкость последнего. Непрочности связывания гема с гемоглобином Сидней можно дать простое объяснение на молекулярном уровне. В нормальном гемоглобине валин способствует образова- [c.39]

После первого сообщения о выделении N-ацетилированного пептида из N-концевого участка белка вируса табачной мозаики [273] обнаружено значительное число белков с блокированными а-аминогруппами. N-Ацетилировапные остатки аланина, аспарагиновой кислоты, глицина, серина, треонина идентифицированы у белков, выделенных из различных источников [47, 81] см. также обзоры [2 и 406]. [c.266]

Аминокислоты можно получать путем выделения из белковых гидролизатов, с использованием микробиологических методов, с помощью ферментативных методов или путем химического синтеза. Первые три подхода дают ь-аминокислоты, а при химическом синтезе получаются оь-соедине-ния, которые нужно еще разделить на оптические антиподы. До недавнего времени аминокислоты удавалось полущть только в очень малых количествах, но в последние годы их производство приняло индустриальные масштабы и в 1977 г. достигло 400 ООО т. Аминокислоты используются как вкусовые добавки в пищевой промышленности (глутамат натрия, аспарагиновая кислота, Щ1СТИН, глицин и аланин), как питательные растворы и терапевтические средства в медицине (все протеиногенные аминокислоты), как добавки для улучшения неполноценных питательных белков и фуража (лизин, метионин, триптофан), как промежуточные вещества в косметической промышленности (серин, треонин, цистеин), а также как исходные вещества для синтеза различных пептидов. [c.38]

Названия АК сохранились традиционными, они часто именуются по источнику выделения (например, аспарагиновая кислота была выделена из аспарагуса (спаржи), тирозин - из сыра, серин - из шелка, глутаминовая кислота - из растительного белка глутелина так же как и глицин (прежнее название - гли-колол) означает сладкий ). Первые аминокислоты получены в начале XIX в. Сейчас общеупотребительны их краткие названия, например, для аланина ала, или ala, в полипептидных последовательностях для аминокислот вводят однобуквенные обозначения. [c.8]

Короткие последовательности с Л/-конца белков часто идентифицируют, используя ферментативную деградацию. Промышленность производит несколько аминопептидаз, отличающихся специфичностью. Лейцинаминопептидаза из почек свиньи, как следует из ее названия, гидролизует преимущественно лейцин и сходные аминокислоты с гидрофобными боковыми группами. Несмотря на то, что скорости расщепления, Л/-концевых аминокислот лежат в широких пределах, гидролиз желательно продолжать до конца, за исключением аминокислоты, предшествующей пролину. Вследствие столь широкого изменения скоростей расщепления следует соблюдать осторожность при интерпретации результатов анализа деградации, катализируемой этим ферментом. Чрезвычайно важно отбирать пробы для анализа в течение деградации. Например, при анализе белка с Л/-концевой последовательностью А1а-Ьеи-Ьеи. .. на ранних стадиях деградации выход аланина превышает выход лизина, однако при большом времени гидролиза соотношение меняется на обратное [24]. Другой фермент, выделенный из почек свиньи, ами-нопептидаза М, гораздо менее специфичен и, по-видимому, более пригоден для расщепления белков. [c.271]

Внимание Прн работе с NB возможен взрыв [141. Баракат и сотр. [151 нашли, что при обработке NE в водном растворе сс-амииокислоты (аланин) и двухосновные кислоты (щавелевая) декарбоксилируются с выделением брома. Лак [161 показал, что а-алнн1окислоты, пептиды н белки под действием NE (2 экв) в водном растворе количественно декарбоксилируются. Эта реакция заканчивается через 30 мин на аппарате Варбурга определяется количественное выделение СО.,. Единственный устойчивый продукт [c.136]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Э. Абдерхальден) глицил-L-аланин, глицил-Ъ-тирозин и L-аланил-глицин из фиброина шелка глицил-L-лейцин и Ь-аланил-Ь-лейцин из эластина, а также Ь-пролил-Ъ-фенилаланин из глиадина. Из последнего белка был выделен также тетрапептид, дающий при гидролизе гликоколь, L-аланин и L-тирозин. Из кератина гусиных перьев был выделен тетрапептид, состояпщй из гликоколя, пролина и оксипролина. [c.411]

В старой литературе направление оптического вращения аминокислот обозначали малыми буквами d (dextro, или правое) и I (levo, или левое), указывающими на направление вращения в водном растворе. Позднее, когда выяснилось, что аминокислоты, выделенные из белков, имеют одинаковую конфигурацию, для обозначения аминокислот природного стерического ряда стали использовать приставку /, а направление вращения обозначать знаками ( + ) и (—), заключенными в круглые скобки, например /(—)-аланин, /(- -)=глутаминовая кислота. Использование двух систем обозначения в ряде случаев приводило к путанице, которая усугублялась тем, что одни природные аминокислоты имеют левое, а другие — правое вращение. Кроме того, у некоторых аминокислот знаки оптического вращения в водном растворе и в присутствии кислоты противоположны. Дополнительные трудности возникли в отношении аминокислот, в молекуле которых имеется более одного асимметрического атома углерода. Примером может служить выделенный из белка треонин, который сперва был обозначен как d —)-треонин ввиду его родства с D-треозой. [c.81]

Аминокислоты можно получить из природных материалов или приготовить путем химического синтеза. В первом случае обычно получают Ь-изомеры аминокислот аминокислоты, полученные методами химического синтеза (за исключением глицина, р-аланина и т. п.), представляют собой рацематы. Способы выделения аминокислот многообразны, и этому вопросу посвящена весьма обширная литература. Некоторые белки служат хорошим сырьем для получения определенных аминокислот клейковина (глютен) пшеницы служит основным сырьевым материалом для производства Ь-глутаминовой кислоты глютен кукурузы — хороший источник для выделения Ь-лейцина и Ь-тирозина Ь-ар-гинин можно получить из желатины и из крови. Продажные препараты Ь-аспарагина получают из побегов спаржи (ср. [14]). [c.91]

Оказалось, что а-аланин и другие а-аминокислоты, которые можно рассматривать как производные а-аланина, выделенные из природных белков, относятся к -ряду. Лишь при некоторых патологических процессах появляются так называемые неестественные белки, содержащие некоторые аминокислоты -ряда. В частности, аминокислоты -ряда обнаружены в белках тканей злокачественных опухолей. Интересно отметить, что -аминокислоты были обнаружены и среди продуктов распада антибиотиков, например грамицидина (стр. 415) и пенициллина (стр. 414). Возможно, что с такой неестественной конфигурацией аминокислот в известной степени связана и противобактериаль-ная активность этих антибиотиков. [c.375]

Аминокислоты обычно подразделяют на шесть основных групп моноаминомонокарбоновые, т. е. содержащие одну аминную и одну карбоксильную группы, вследствие чего растворы их нейтральны,— глицин, аланин, валин, лейцин, изо-лейцин, серин, треонин, цистеин и метионин диаминомонокарбоновые — орнитин, аргинин и лизин, проявляющие в растворах щелочные свойства моноами-нодикарбоновые — аспарагиновая и глутаминовая кислоты, дающие в растворе кислую реакцию диаминодикарбоновые — цистин и диаминопимелиновая кислота, выделенная из белков некоторых бактерий ароматические — фенил-а-аланин и тирозин, характеризующиеся наличием бензольного остатка в молекуле аминокислоты гетероциклические — пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. [c.58]

Несмотря на эту неудачу, идея Кюне очень скоро была возрождена, хотя и на иной экспериментальной основе. В последнее десятилетие XIX в. среди продуктов распада белковых веществ все больший удельный вес стали приобретать аминокислоты, игнорировать вхождение которых в состав молекулы белков стало невозможно. Впервые мысль об аминокислотном составе белков была высказана Н. Н. Любавиным [311]. После того, как в 1849 г. Ф. Боппом из кислотного гидролизата фибрина был выделен тирозин, открытий аминокислот в гидролизатах белков не было сделано до 1863 г., когда Е. Крамер из шелка выделил серин [130]. Г. Риттхаузен дополнил список входящих в состав белков аминокислот аспарагиновой и глютаминовой кислотами 370, 371], а Т. Вейль — аланином [469]. Э. Шульце и И. Барбие-ри в 1881 г. нашли в соке семян люпина фенилаланин [395], а Э. Дрексель в 1889 г. выделил из белков лизин [147]. С 1800 по [c.49]

Переаминирование есть основной процесс, вызывающий быстрый переход от одних аминокислот к другим. Этот процесс происходит в организме очень интенсивно и играет большую роль в круговороте аминокислот и получаемых из них белков. На стр. 377 механизм этой реакции был подробно рассмотрен. Наряду с ним, в небольшой степени переаминирование, по-видимому, может идти также по другому механизму окисления аминокислоты в аминокетокислоту, гидролитического отщепления от нее аммиака и присоединения последнего к другой аминокислоте. При этом механизме, в присутствии меченых групп N Hg, тяжелый азот должен переходить в образующуюся аминокислоту и в аммиак. Это обнаружил Шемин при действии гомогената сердечной ткани на смесь а-кетоглютаровой кислоты, бикарбоната аммония и Ы -аланина (или лейцина). Большая часть переходила в образующуюся глютаминовую кислоту, но некоторое его количество также оказалось в выделенном аммиаке. Этот механизм переаминирования, однако, отступает на второй план по сравнению с основным, идущим с промежуточным образованием оснований Шиффа. [c.492]

Применив А. С. Коникова, М. Г. Крицман, В. Н. Орехович и др. [1487] нашли, что кровь содержит ферменты, которые синтезируют и обновляют аминокислоты и белки. К крови добавлялись NaH Юз, NHj l, аланин, пировиноградная, кетоглютаровая и фумаровая кислоты. Через день выделенные из крови аминокислоты содержали Теми же авторами были произведены аналогичные опыты по изучению синтеза аминокислот в печени. [c.507]

Эта интересная реакция, фактически представляющая собой процесс, обратный синтезу Штреккера, была подвергнута весьма тщательному исследованию Ван-Сляйком и его сотрудниками [194], которые нашли, что выделение ССЬ при действии нингидрина характерно только для а-аминокислот. В частности, М-ациламино-кислоты (и, следовательно, пептиды) вовсе не образуют СО2 . Таким образом, оказывается возможным определять аминокислоты в присутствии пептидов и белков (N-кар боксильный метод, см. стр. 169). Кроме того, образующийся в результате этой реакции альдегид является характерным для каждой аминокислоты, так как он отличается от последней только тем, что содержит на один атом углерода меньше. Специфическое определение такого альдегида служит средством определения соответствующей аминокислоты. Например, глицин и аланин в белковых гидролизатах могут быть определены по образующимся в результате реакции с нингидрином формальдегиду и уксусному альдегиду. [c.126]

Метаболизм далапона- С изучали на органической почве, на смешанных популяциях бактерий Arthroba ter sp.), извлеченных из органических почв, и на чистых культурах [112]. При сравнении метаболизма далапона-1- С и далапона-2- С в названной выше системе обнаружено быстрое выделение СОг из далапона, меченного по карбоксильной группе, тогда как меченый атом углерода, находившийся в положении 2, обнаруживается главным образом в липидах, нуклеиновых кислотах, белках и в растворимых в холодной ТХК фиксациях организма. Изучение растворимых меченых продуктов, извлеченных из инкубированных с далапоном- С микроорганизмов, показало, что метка присутствует в аминокислотах аланине и глутаминовой кислоте [14]. Эти наблюдения согласуются с представлениями о пирувате как одном из первых продуктов метаболизма далапона. Первыми мечеными продуктами метаболического разложения далапона-2- С в присутствии чистых культур Arthroba ter sp., выращенных в аэробных условиях, были пируват и аланин [112]. [c.228]

Иммобилизовалпые овомукоиды. Мукоиды, впервые обнаруженные в синовиальной суставной жидкости и стекловидном теле глаза, были выделены в отдельную группу по общему признаку все они представляют собой ковалентно связанные белково-углеводные комплексы (по некоторым версиям термина — еще и не осаждающиеся из подкисленного раствора). Гликопротеид, выделенный из белка куриных яиц, называется овомукоидом. Он не коагулирует при нагревании и поэтому может быть сравнительно легко отделен от других белков. После удаления денатурированных яичного альбумина и яичного глобулина овомукоид осаждают из фильтрата этанолом. Овомукоид содержит около 20 % углеводов его К-концевой аминокислотой является аланин, а С-концевой — фенилаланин. В состав углеводного компонента входят остатки К-ацетилглюкозамина, маннозы и галактозы в соотношении 7 3 1 [38, с. 296]. [c.546]

Смотреть страницы где упоминается термин Аланин в белках выделение: [c.645] [c.669] [c.54] [c.293] [c.490] [c.282] [c.632] [c.655] [c.192] [c.329] [c.49] [c.49] [c.56] [c.192] [c.266] [c.490] [c.61] [c.66] [c.21] [c.474] [c.442] [c.173] [c.264] [c.340]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология