Переаминирование механизм

Все указанные ферменты обнаружены в бактериях и являются протеидами, простетические группы у них такие тиамннпирофосфат — в карбокси-лиазах кетокислот и пиридоксальфосфат — в карбокси-лиазах аминокислот. Реакция декарбоксили-роваиия кетокислоты идет при участии тиаминпирофосфата (см. раздел Витамины , Витамин В ). Механизм реакции декарбоксилировании аминокислот с помощью кар-боксилазы с пиридоксальфосфатом в качестве кофермента в общем близок механизму, действующему при переаминировании аминокислот. Здесь также возникает шиффово основание. В нем электронная плотность у а-углеродного атома аминокислоты очень мала, вследствие чего сильно ослабляется связь этого углеродного атома с карбоксильной группой, которая легко отщепляется. [c.101]

Можно считать доказанным, что такой механизм синтеза аминокислот характерен для аспартата, серина, глицина, цо нельзя категорически утверждать, что аланин в хлоропластах образуется только в результате переаминирования. По-видимому, если не весь, то определенная часть аланина синтезируется за счет реакции прямого восстановительного амини-рования фосфоенолпирувата (Кретович и др.). Из фиг. 115 видно, что N обнаруживается в аланине уже при самых коротких экспозициях (так же, как в глутамате). [c.245]

С этим механизмом согласуются данные о том, что в препаратах печени крысы DL-треонин, меченный N и С , превращается в L-а-аминомасляную кислоту [257]. Вероятно, из треонина образуется а-кетомасляная кислота, которая в результате стерео-специфической реакции переаминирования превращается в L-a-аминомасляную кислоту. К этому же продукту может привести и окислительное дезаминирование D-треонина. [c.336]

Имеющиеся сведения [305, 306] относительно этих процессов в значительной степени дополнены в результате изучения механизма и стереохимии реакций переаминирования. При решении [c.442]

Цикл трикарбоновых кислот, являясь одним из наиболее важных циклов метаболизма аэробных организмов (бактерий, простейших, грибов, высших растений и человека), представляет собой к тому же типичный каталитический цикл. Во всех других циклах также принимают участие один или несколько первичных субстратов и по меньшей мере один регенерирующийся субсграт. Таким образом, с каталитическим циклом всегда ассоциирован метаболический путь, обеспечивающий синтез регенерирующегося субстрата. Хотя, как правило, и не требуется, чтобы такой синтез шел быстро, поскольку обычно бывает необходимо восполнить лишь небольшие потери регенерирующегося субстрата в побочных реакциях, однако используемый при этом метаболический путь обеспечивает механизм биосинтеза любых необходимых количеств любого промежуточного продукта, образующегося в ходе цикла. Так, клетки получают из цикла трикарбоновых кислот значительные количества оксалоацетата, а-кетоглутарата и сукци-нил-СоА, используя их для синтеза других клеточных компонентов. Например, аспартат и глутамат образуются непосредственно из оксалоацетата и а-кетоглутарата путем переаминирования [уравнение (8-16)]. Часто говорят, что цикл трикарбоновых кислот работает на биосинтез, однако, строго говоря, когда из цикла выводятся промежуточные продукты, работает неполный цикл. Правильнее сказать, что метаболический путь синтеза регенерирующегося субстрата и еще некоторые из ферментов цикла используются для формирования тех или иных путей биосинтеза. [c.323]

Механизм реакции переаминирования изучался с применением дейте-рированных соединений 265, 274] и метилированных аминокислот, исключающих образование шиффовых оснований, в результате чего аминокислота лишалась сродства к аминотрансферазе [274 ]. [c.363]

В основе механизма биологического переаминирования лежит конденсация аминогруппы одного соединения с карбонильной группой другого. За этим следует превращение продукта конденсации в новое таутомерное соединение, в результате чего перемещается от одной молекулы к другой двойная связь между азотом и углеродом и соответственно — атом водорода, и, наконец, происходит распад промежуточного соединения с образованием нового аминосоединения. [c.333]

Различные аминокислоты могут дезаминироваться неодинаковыми путями, и дезаминирование одной определенной аминокислоты может осуществляться при помощи нескольких механизмов. Кроме того, существуют значительные видовые различия в преобладании того или другого механизма дезаминирования. Несмотря на указанные различия, дезаминирование большинства аминокислот осуществляется у самых разнообразных видов в основном двумя общими путями, а именно путем окислительного дезаминирования (стр. 182), приводящего к образованию соответствующей а-кетокислоты и аммиака, и путем переаминирования (стр. 210), при котором а-кетокислота образуется в результате переноса аминогруппы на другую молекулу. [c.172]

Для изучения механизма энзиматического переаминирования А. С. Кон-никова, М. Г. Крицман и А. Ё. Браунштейн [196] также применили [c.255]

В 1937 г. А. Е. Браунштейн и М. Г. Крицман [940] открыли новую исключительно важную для биохимии реакцию энзиматического переаминирования а-аминокислот с а-кетокислотами в присутствии энзимов печеночной, мышечной и других тканей, названных ими аминоферазами. В отличие от только что рассмотренного, энзиматическое переаминирование протекает по существенно иному механизму. Оно не сопровождается декарбоксилированием, а заключается в превращении первоначальной а-аминокислоты в а-кетокислоту, а первоначальной а-кетокислоты в соответствующую а-аминокислоту. [c.377]

Главная особенность механизма действия этого кофермента, которую сло-дует подчеркнуть, — это протонный перенос. При переаминировании [реакция (7-1)], важненщем процессе метаболизма азота, пнридоксаль превращается в пиридоксамин. [c.431]

Переаминирование сводится к взаимопревращению аминогрупп и карбонильных групп под действием ферментов трансаминаз, называемых также аминотрансферазами. Эта реакция служит не только для разрушения аминокислот, но и для их биосинтеза. Так, например, аспартат-а-кетоглутарат-трансаминаза катализирует взаимопревращение аспарагиновой и а-кето-глутаровой кислот в щавелевоуксусную и глутамиЕювую кислоты. Механизм реакции этого типа был описан в гл. 17. [c.397]

Важнейшую реакцию обмена аминокислот, а именно их переаминирование, открыли Браунштейн и Крицман в 1937 г. [257, 2581. В основе механизма биокаталитической функции пиридоксальфосфатпротеида, предложенного Браунштейном [195—197, 257, 258, 263—2671, лежит подвижность а-водородного атома остатка аминокислоты в образующихся азоме-тинах (шиффовых основаниях) и способность последних к обратимым тау-томерным перегруппировкам, к отщеплению смежного с двойной связью карбоксила а-иминокислот, к гидрачитическому расщеплению по иминной связи и другим реакциям. Подвижность а-водородного атома остатка аминокислоты установлена опытами с радиоактивными изотопами [264, 2651. [c.362]

Из биохимических реакций, катализируемых пнридоксалевыми ферментами, первой была открыта в 1937 V. А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман (СССР) реакция переаминирования амииокислот ее механизм был независимо установлен в 1952—1954 гг. А. Е. Браунштейном и М. М. Шемякиным и американцем Э. Снеллом. Фосфаты пиридоксаля и пиридоксамина входят а состав более чем 50 ферментов, участвующих главным образом в процессах вмино-кислотного синтеза и метаболизма, а также в фосфорнлировании углеводов и метаболизме жирных кислот и мембранных ненасыщенных липидов. [c.677]

В тех случаях, когда такая зависимость соблюдается, можно считать, что соответствующие реакции по своей схеме и механизму в значительной степени аналогичны. Из данных табл. П1-36 видно, что реакции переаминирования N-мeтил-N,N -дифeнилмoчeвины в общем соответствуют этой зависимости. Показательно, что реакции, которые от этой зависимости отклоняются, относятся целиком к а-замещенным аминам. [c.357]

Дезаминирование аминокислот с образованием соответствующих а-кетокислот было впервые обнаружено Нейбауером [110] и Кноопом [111]. Оно осуществляется посредством двух основных общих механизмов — переаминирования (стр. 208) и окислительного дезаминирования. Окислительное дезаминирование аминокислот было впервые обстоятельно изучено Кребсом [112—114]. Он установил, что препараты печени и почек катализируют окисление как D-, так и L-изомеров аминокислот. [c.182]

Некоторые D-аминокислоты при включении их в рацион взамен соответствующих L-изомеров могут поддерживать рост животных и размножение микроорганизмов. В большинстве случаев эти D-изомеры, очевидно, превращаются в L-аминокислоты путем окислительного дезаминирования с образованием а-кетокислот и последующего реаминирования в результате переаминирования. Следует подчеркнуть, что такой механизм инверсии D-аминокислот в организме нельзя считать полностью доказанным однако эти представления находятся в согласии с данными, свидетельствующими о возможности обеспечения роста животных и микроорганизмов при помощи а-кетоаналогов некоторых аминокислот, а также с существованием и широким распространением оксидазы D-аминокислот и различных трансаминаз. Наблюдения над ростом молодых крыс показали, что вместо D-аминокислот, которые заменяют соответствующие L-аминокислоты, можно вводить в организм и соответствующие а-кетопроизводные. Вместе с тем в некоторых случаях а-кетокислоты (например, а-кетоаналоги лейцина и изолейцина) обеспечивают рост молодых животных, тогда как соответствующие им D-аминокислоты не используются растущим организмом эти данные позволяют предполагать, что скорость окислительного дезаминирования D-аминокислот не всегда достаточно высока, чтобы обеспечить рост животных. [c.240]

Теперь общепризнано, что механизм ферментативного переаминирования заключается, в обратимом образовании шиффовых оснований из амино (или кето) кислоты и фосфорного эфира пйридоксаля (или ииридоксамина). За несколько лет до открытия Браунштейном и Крицман [251] ферментативного переаминирования Хербст [249, 250] выдвинул предположение о наличии подобного механизма для объяснения неферментативного переаминирования между этиловыми эфирами а-аминофенил-уксусной кислоты и пировиноградной кислоты [c.247]

Представление о том, что механизм ферментативного переаминирования включает обратимое образование шиффовых оснований с участием альдегидной и аминной формы витамина Вб, сложилось на основании изучения неферментативных реакций переаминирования между амино- и кетокислотами [249, 250] и дальнейшего развития этих исследований в опытах с пиридоксалем и пиридоксамином. Было найдено, что многие аминокислоты вступают в реакции неферментативного переаминирования с пиридоксалем в присутствии ионов меди, железа или алюминия при 100°, причем эта реакция оказалась обратимой [387, 435—437] [c.253]

Близкое сходство между реакциями ферментативного и неферментативного переаминирования и обнаружение роли пиридоксальфосфата в качестве кофермента во многих других ферментных системах привели к разработке представлений об общности механизма реакций, катализируемых витамином Вд. Мецлер и сотрудники [435] и Браунштейн и Шемякин [449] независимо друг от друга выдвинули одну и ту же, в основных чертах, теорию. Согласно представлениям этих авторов, из пиридоксаля, аминокислоты (и иона металла) образуется шиффово основание реакции, катализируемые витамином Ве, интерпретируются как результат различных последовательных перемещений электронов в молекулах промежуточных соединений. Например, Мецлер и сотрудники [435] сформулировали для реакций переаминирования следующий механизм [c.255]

Известно, что дезамидирование глутамина происходит при действии нескольких ферментных систем. В 1904 г. Ланг [71] наблюдал, что препараты некоторых животных тканей катализируют это превращение. Как сообщил позднее Кребс [72], экстракты мозга, сетчатки, печени и почек млекопитающих отщепляют амидную группу глутамина. Гринстайн и сотрудники [18, 73—77] открыли в животных тканях два типа процессов дезамидирования глутамина. Один из этих процессов ускоряется в присутствии фосфата и в меньшей степени арсената или сульфата ( глутаминаза I ), второй процесс катализируется а-кетокислотами ( глутаминаза II ). Последняя система связана с реакцией переаминирования (стр. 221). Механизм реакции, осуществляемой глутаминазой I, неизвестен, хотя фосфат, бикарбонат и арсенат могут катализировать аналогичные неферментативные реакции с образованием пирролидонкарбоновой кислоты [78]. 3-Амид а-аминоадипиновой кислоты, а-метилглут-амин и 7-метилглутамин дезамидируются неферментативным путем с такой же скоростью, как и глутамин, или несколько быстрее [79]. Однако очищенные препараты глутаминазы на эти соединения [80] почти не действуют. [c.316]

Другая бактериальная система, превращающая метионин в а-аминомасляную кислоту и метилмеркаптан, найдена у Е. соН [548] для ее действия необходимо присутствие АТФ и пиридоксальфосфата. Механизм этого превращения может быть тем же, что и у Pseudomonas, причем а-аминомасляная кислота образуется в результате переаминирования. [c.376]

Осуществленные нами реакции перегидразинирования и аминирования силилгидразинов и переаминирования и гидразинированин силиламинов имеют одну особенность они катализируются веществами— донорами протонов. Вероятно, этим реакциям свойственен, общий механизм. [c.148]

Механизм такого неэнзиматического переаминирования был выяснен с помощью дейтерия [197]. Если реакция велась в тяжелой воде, между кислотами, не содержавшими дейтерия, то получался обыкновенный бензальдегид и а-аланин, в котором водород в связи с а-углеродом был замещен дейтерием. Отсюда следует, что а-водород в первоначальной аминокислоте не отрывается в ходе реакции. Это заключение было подтверждено с другой стороны. Была взята а-фениламиноуксусная х ислота, в которой а-водород был замэщен дейтерием. Реакция велась в обыкновенной воде. При этом оказалось, что получался тяжелый альдегид gHg DO, а а-ала-нин не содержал дейтерия в связи с а-углеродом. Эти результаты приводят к следующей схеме (например, для реакции в тяжелой воде) с промежуточным образованием комплекса, перегруппирующегося в подобие шиффова основания RN = HR [c.255]

Переаминирование есть основной процесс, вызывающий быстрый переход от одних аминокислот к другим. Этот процесс происходит в организме очень интенсивно и играет большую роль в круговороте аминокислот и получаемых из них белков. На стр. 377 механизм этой реакции был подробно рассмотрен. Наряду с ним, в небольшой степени переаминирование, по-видимому, может идти также по другому механизму окисления аминокислоты в аминокетокислоту, гидролитического отщепления от нее аммиака и присоединения последнего к другой аминокислоте. При этом механизме, в присутствии меченых групп N Hg, тяжелый азот должен переходить в образующуюся аминокислоту и в аммиак. Это обнаружил Шемин при действии гомогената сердечной ткани на смесь а-кетоглютаровой кислоты, бикарбоната аммония и Ы -аланина (или лейцина). Большая часть переходила в образующуюся глютаминовую кислоту, но некоторое его количество также оказалось в выделенном аммиаке. Этот механизм переаминирования, однако, отступает на второй план по сравнению с основным, идущим с промежуточным образованием оснований Шиффа. [c.492]

Быстрый круговорот азота у человека, животных и растений был также подтвержден Шенгеймером при помощи дейтерия. При введении в организм мыши тяжелой воды уже через три дня все аминокислоты, опять-таки кроме лизина, содержали дейтерий в связях С—И, куда он не мог входить путем простого изотопного обмена с водой. В этих исследованиях также было найдено, что дейтерий особенно быстро появляется в глютаминовой кислоте. За десять дней в ней замена водорода дейтерием достигает 40% от равномерного распределения, а в глютаминовой кислоте печени этот процесс идет еще гораздо быстрее. Внедрение дейтерия из тяжелой воды в аминокислоты легко понять в свете рассмотренного на стр. 378 механизма энзиматического переаминирования, по которому весь а-водород аминокислоты должен заместиться водородом из воды. Из скорости усвоения аминокислотами и протеинами вводимого дейтерия и тяжелого азота можно было вычислить, что в печени крыс половина белков обменивается за 5—7 дней, в белках кровяной плазмы собак за 1—2 недели, но гораздо медленнее в белках мышц. Азобактерии уже за 15 мин. обменивают 8% азота глютаминовой кислоты в своих белках на меченый азот из питательной среды. При кормлении метионином, меченным радиоактивной серой, последняя также вскоре появляется в ряде белков тканей и органов, что также подтверждает быстрое обновление аминокислот. [c.496]

Процесс ферментативного переаминирования идет в две фазы. Первая состоит а лабилизации и диссоциации а-водорода аминокислоты. Она протекает при участии карбонильной группы аминоферазы и представляет неспецифическую функцию этого фермента. Вторая фаза (перенос аминогруппы) связана с перемещением электрона, стоящего при а-углероде, т. е. с оксидоредукцией. Катализ этой фазы является специфичной функцией аминоферазы. Механизм переноса аминогруппы на кетокислоту изложен при рассмотрении вопроса о переаминировании (см. Обмен белков ), [c.356]

Механизм действия выяснен. Из пиридоксина в организме путем окисления и фосфорилирования образуется фосфониридоксаль, который является коферментом как декарбоксилазы аминокислот, так и аминоферазы. Вд принимает участие в регулировании азотистого обмена, в частности в переаминировании и превращении триптофана, а также в переносе сульфгидриль-ной группы и десульфировании. [c.417]

Фосфонолипиды. Вопрос о путях биосинтеза фосфонолипидов окончательно не решен. Один из возможных механизмов биосинтеза фосфо-ноаналога фосфатидилэтаноламина предполагает, что при взаимодействии фосфолипида и фосфоенолпирувата в липид вводится С—Р-связь. Последующее переаминирование и декарбоксилирование дают фосфо-натный аналог фосфатидилэтаноламина [284] [c.361]

Механизм этой реакции был в дальнейшем детализирован [157], и в настоящее время принимают, что процесс переаминирования протекает в две стадии вначале аминокислота образует с энзимом (например, с фосфопи-ридоксальпротеидом, обозначенным ниже как О = СН—Руг) соединение типа шиффова основания, расщепляющееся на кетокислоту и а минированный энзим. Во второй стадии реакции этот последний, реагируя с кетокислотой, передает ей аминогруппу, причем энзим регенерируется [c.617]

Эта реакция осуществляется в кислых растворах. Энзиматическое переаминирование, происходящее в присутствии оснований, протекает, как было видно, по прототропному механизму, при котором дейтерон захватывается из растворителя, а протон одновременно с этим отщепляется от другого атома углерода. Механизм этой стадии реакции аналогичен механизму рассмотренного ранее (стр. 485) таутомерного превращения метиленазометинов [c.620]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология